导读:本文包含了叔亮氨酸论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:催化剂,小分子,负载,不对称反应
叔亮氨酸论文文献综述
王蕊[1]（2019）在《基于脯氨酸及叔亮氨酸小分子催化体系的设计及催化剂回收性能研究》一文中研究指出在手性有机小分子催化领域,脯氨酸及其衍生物具有结构简单、在自然界广泛存在、容易获得并具有手性等优点,受到了人们的广泛关注。叔亮氨酸衍生物由于存在体积较大的叔丁基,在不对称催化反应中起到重要的作用。因为两种类型催化剂均兼具Br?nsted酸(Lewis酸)和Br?nsted碱(Lewis碱)两种功能,使得它们对于许多不对称催化反应均表现出较为优秀的手性催化性能。随着手性催化研究的不断深入,并基于绿色化学的发展战略,可实现多次重复使用的新型催化体系设计越来越受到人们重视。但到目前为止,真正性能优越且的可回收手性催化剂仍然较少,构建更加高效的催化剂回收体系具有重要意义。本文以脯氨酸和叔亮氨酸为骨架,在设计新型手性小分子催化剂及考察催化性能基础上,从几个方面对催化剂的回收过程进行了研究,取得了多项有价值的成果,为解决小分子催化领域普遍存在的催化剂循环利用问题提供了新途径,具体内容包括:(1)合成了以邻苯二胺为骨架的4种有机小分子催化剂,并将它们用于催化芳香醛与酮的不对称Aldol反应中。其中,含有金刚烷的催化剂2-3d显示出了最好的催化效果,以盐水为溶剂时能获得好的收率和立体选择性,并具有一定的底物范围,收率达98%,dr值大于99:1,ee值达99%。利用静电纺丝技术,制备了含有β-环糊精(CD)的Poly(AN-MA-β-CD)纳米纤维。在催化剂2-3d均相催化的间硝基苯甲醛与环己酮的不对称Aldol反应中,利用β-CD与金刚烷的超分子主-客体识别作用,将反应完成后的催化剂2-3d组装于Poly(AN-MA-β-CD)纳米纤维表面,并在过滤回收后,利用解组装作用,将催化剂从载体表面分离,并再次利用,实现了小分子催化剂的均相催化与非均相回收。经5次重复使用后,仍能提供较高的产率和立体选择性。(2)从反式-4-羟基-L-脯氨酸出发,设计、合成了系列新型4-金刚烷(苯)酰氨基-L-脯氨酰胺催化剂,并考察了它们在芳香醛与酮不对称Aldol反应中的应用情况。其中,4-羟基-L-脯氨酸中的C4位与空间位阻较大的金刚烷相连,并且N-芳基上含有强吸电子基的催化剂3-7e表现出好的催化效果,Aldol反应能提供更好的立体选择性,收率达98%,dr值大于99:1,ee值达99%。利用α-环糊精空腔大小适中,能与反应产物组装分离,不能与催化剂形成组装体的特点,通过超分子主–客识别作用,成功将Aldol产物从反应体系中分离的同时,留在反应体系中的催化剂实现了再次利用,经5次循环使用,催化反应的效果没有发生明显改变。(3)研究了4-金刚烷酰氨基-L-脯氨酰胺催化剂在靛红衍生物与丙酮不对称Aldol反应中的应用情况。催化剂4-1d表现出好的催化效果,过量丙酮为溶剂时,能得到高达98%的收率和高达97%的ee值。此外,通过化学键修饰的方法,将脯氨酰胺催化剂连接到Poly(AN-MA)侧链,利用静电纺丝技术制备了纳米纤维型非均相催化剂Poly-C1 NFs,该催化剂在靛红与丙酮的不对称Aldol反应中具有一定的催化效果,可通过简单过滤实现催化剂回收,并可循环使用4次。(4)以L-叔亮氨酸为骨架,合成了四种硫脲催化剂,考察了它们在靛红衍生物酮亚胺与β-二酮不对称Mannich反应中的应用情况。其中,催化剂5-6b表现出好的催化效果,并具有广的底物范围,能获得最高98%的收率和99%的ee值。此外,制备了表面连接L-叔亮氨酸衍生物静电纺丝纳米纤维型催化剂(Poly-C2 NFs),并将其应用于靛红酮亚胺与β-二酮不对称Mannich反应中,得到了外消旋的Mannich产物。(本文来源于《吉林大学》期刊2019-06-01）
刘宇[2]（2018）在《L-叔亮氨酸衍生的相转移催化剂的合成及其在不对称nitro-Mannich反应中的应用》一文中研究指出本论文基于氨基酸骨架合成了两类相转移催化剂和部分文献中已知的催化剂,并对氨基砜与硝基甲苯的不对称nitro-Mannich反应和靛红酮亚胺与硝基甲烷的不对称nitro-Mannich反应进行了研究。本论文分为以下叁部分:1.以廉价的L-叔亮氨酸为原料合成了两类相转移催化剂。一类是L-叔亮氨酸衍生的双氢键相转移催化剂,另一类是L-叔亮氨酸衍生的多氢键相转移催化剂。2.将已合成的L-叔亮氨酸衍生的两类相转移催化剂分别应用于氨基砜与硝基甲苯的不对称nitro-Mannich反应中,其中L-叔亮氨酸衍生的双氢键相转移催化剂催化该反应得到产物收率高达97%,ee高达99%,dr高达99:1。L-叔亮氨酸衍生的多氢键相转移催化剂催化该反应得到产物收率高达99%,ee高达98%,dr高达99:1。控制实验证明了氢键作用和季铵盐阳离子的协同催化对反应活性和立体选择性有重要影响。3.将已合成的L-叔亮氨酸衍生的相转移催化剂应用于靛红酮亚胺与硝基甲烷的不对称nitro-Mannich反应中,并对反应进行了初步的探索,在对反应条件优化的过程中发现,尽管反应活性良好,但产物的对映选择性较差,ee最高仅为49%。(本文来源于《吉林大学》期刊2018-06-01）
江伟[3]（2017）在《L-叔亮氨酸制备的关键酶偶联体系构建及催化性能研究》一文中研究指出目前,手性药物的市值越来越高从而使得其中间体的生产越来越受到关注。在有机合成中,具有光学活性的氨基酸被广泛的用作辅基、手性原料和诱导不对称反应的诱导剂,具有光学活性的氨基酸也是构成蛋白质、多肽和其他许多重要的天然产物如农药化学品和医药分子的功能模块。L-叔亮氨酸(L-Tle)作为一种非常重要的氨基酸,被广泛的用作不对称合成中活性化合物的基本模块。同时,L-Tle也是制备抗艾滋病药物或抗肿瘤药物的重要中间体。因此,农业和制药行业对于高效合成农业用化学品和基础中间体如手性药物中间体的需求较大。本论文主要围绕筛选和挖掘海洋来源的氧化还原酶制备新型的生物催化剂、构建LeuDH与FDH的偶联系统,利用合成生物学技术调控与协调生物法制备L-Tle相关的关键酶、改善和提高关键酶的活性和催化性能、优化催化体系等方面进行了一些探究,旨在从本质和方法上改善和优化该系统,以期进一步提高L-Tle酶法制备的效率。论文的主要工作包括以下四个部分:第一,通过PCR扩增获得了一种独特的来源于海洋菌株Alcanivorax dieselolei的LeuDH基因,其编码的氨基酸序列与已报道的序列的相似性较低,其中相似性最高的是来源于Thermoactinomyces intermedius的LeuDH,相似性为42.6%。酶学性质的分析结果表明,该酶的最适温度和pH分别是30 ℃和6.5,同时其表现出嗜冷的活性,在0-37 ℃的条件下,它的活性能保持90%以上。该LeuDH在弱碱的环境中(pH 6.0-8.5)的稳定性比来源于Thermoactinomyces intermedius的稳定性高。在最适底物浓度条件下,该LeuDH催化底物叁甲基丙酮酸转化为L-Tle的手性选择性e.e.值大于99%。第二,通过串联LeuDH与FDH基因表达、利用基于合成生物学调控元件中的不同强度的RBS调控基因的表达水平,并检测系统制备目标产物的能力,构建和评估了可以协调多酶协同表达的系统并将其应用到手性药物中间体L-Tle的合成中。研究结果表明该可协调多酶协同表达的系统具有较高的手性选择性(e.e.>99%)、低成本、高稳定性、接近100%转化率的优势。本实验提供了一种研究功能基因代谢机理和构建全细胞催化系统制备手性羟基酸或手性氨基酸的方法。第叁,通过将不同来源的甲酸脱氢酶进行叁维结构对比等方法,预测和识别了来源于Candida boidinii的甲酸脱氢酶(CboFDH)的活性位点、底物和辅酶结合位点,67P、98P、99F、93V、94G、119N、123V、256D、257A、260A、283V、287Q、311H、313S、314G和321T。为了提高CboFDH的酶学性质,位于活性中心、底物和辅酶结合位点附近的氨基酸残基被选择进行突变。实验结果表明,V120S对底物甲酸铵的催化效率(kat/Km)最高,其催化速率(kcat)和催化效率分别是野生型的3.48和1.60倍。迭加突变子(V120S-N187D)对辅酶的催化效率最高,为野生型的1.50倍。同时,单点突变子和迭加突变子表现出比野生型较高的稳定性。最后,通过叁维结构建模和位点分析解析了单点突变子和迭加突变子性质改变的结构和功能的关系。第四,本实验构建了一种酶法制备L-Tle条件优化的方法,通过使用均匀设计和回归分析建立了目标产物L-Tle的产量与其发酵条件之间的关系的数学关系式。之后对所获得数学方程进行验证和指导L-Tle的合成,体系制备L-Tle的时空产率和手性选择性(e.e.值)分别是505.92 g L-1d-1和99%。(本文来源于《厦门大学》期刊2017-06-30）
王艺媛[4]（2017）在《酶偶联法/光酶耦合法不对称合成L-叔亮氨酸的研究》一文中研究指出L-叔亮氨酸在不对称合成、手性助剂和配体的合成中具有广泛的应用,此外,L-叔亮氨酸也可作为药物中间体,例如,抗艾滋病药物阿扎那韦,在医药上也具有广泛应用。化学合成L-叔亮氨酸具有光学纯度低,产量低,繁琐的合成步骤等缺点。随着合成生物学、基因工程、分子生物学等发展,生物法催化合成L-叔亮氨酸被广泛研究。采用亮氨酸脱氢酶催化叁甲基丙酮酸合成L-叔亮氨酸的方式,具有很好的工业前景。但是该反应的发生要添加一定量的辅酶NADH,而辅酶NADH价格昂贵,大量的添加辅酶NADH不利于节约生产成本,所以常常采用亮氨酸脱氢酶与甲酸脱氢酶偶联的方法,为反应提供NADH。光催化再生NADH是一种新型的NADH再生系统,同时,由于光催化具有清洁、便宜等优点,近年来也逐渐发展起来。本文表达纯化出6种不同来源的亮氨酸脱氢酶和4种不同来源的甲酸脱氢酶,并分别以叁甲基丙酮酸和甲酸铵为底物,测定其比酶活,筛选出活力最高的酶,分别为来源于Alteromonas mediterranea的亮氨酸脱氢酶(Am LeuDH,比酶活7.6 U/mg)和来源于Ogataeapara polymorpha的甲酸脱氢酶(Op-FDH,比酶活11.54 U/mg)。并且对这两种酶在不同温度、pH和金属离子条件下的催化活性进行了研究,优化出酶的最佳催化条件。同时,我们构建了双酶胞外偶联体系,并且对双酶体系的底物浓度比、NAD+添加量、两个酶活的配比进行优化。得到的最佳反应体系为:叁甲基丙酮酸与甲酸铵浓度比为1:2,NAD+的添加量为1mM,Am LeuDH与Op-FDH的酶活比为1:2。在该最佳反应条件下,底物转化率能够达到95%。本文初步构建了光再生NADH偶联亮氨酸脱氢酶催化体系。该体系以C_3N_4作为NADH再生的光催化剂,研究了不同条件下的NADH再生效率。并进一步将其与亮氨酸脱氢酶耦合,探索了不同光照距离、酶添加量、[Cp*Rh(bpy)(H_2O)]~(2+)量和NAD+量等条件对酶催化活性的影响,底物的最大转化率为35%。(本文来源于《天津大学》期刊2017-05-01）
岳乾[5]（2017）在《热稳定葡萄糖脱氢酶的表达及在合成L-叔亮氨酸中的应用》一文中研究指出葡萄糖脱氢酶(Glucose Dehydrogenase,GDH,EC1.1.1.47)属于短链脱氢酶/还原酶(Short-chain dehydrogenases/reductase,SDRs)。它具有四个相同亚基(28.2×4kDa),能够催化D-葡萄糖为D-葡萄糖酸内酯,同时还原NAD(P)+为NAD(P)H。近些年,GDH的研究取得了一定进展,已经应用到很多领域,例如辅酶再生、临床检测和生物燃料电池等。早期的GDH来源主要是动物新鲜肝脏,目前大部分由微生物发酵而来。国内的GDH产量还不高,主要依靠进口。本文研究的葡萄糖脱氢酶(GDH)来源于巨大芽孢杆菌(Bacillus megtaterium IWG3)的一个突变体GDH-DN46[1],其通过定向进化和96孔板法获得,提高了酶的热稳定性和耐碱性,不管NaCl的存在与否都不会对这种突变酶的催化活性产生影响。这种氧化还原酶在催化反应中需要依赖辅酶NAD(P)+,但辅酶价格昂贵并且稳定性差,这大大限制了氧化还原酶在工业催化方面的应用[2]。本文以GDH的突变体GDH-DN46作为研究对象,通过构建重组质粒并在大肠杆菌中成功表达,优化表达条件提高酶的活性,研究该酶酶学性质。将其用于辅酶再生系统,用以催化合成L-叔亮氨酸。同时本论文建立了可利用仿生辅酶的GDH的高通量筛选平台,探索仿生辅酶替代NAD(P)+在工业催化方面的应用。论文的主要研究内容如下:1.构建了在大肠杆菌E.coli BL21中高效表达GDH的重组表达质粒pET28a-GDH,E.coliBL21(pET28a-GDH)的酶活可达到 0.95 U/mg。对重组菌的培养和诱导条件进行优化,优化后的酶活提高到1.52 U/mg,比初始酶活提高了 60%。2.对GDH的酶学性质进行研究,通过研究温度对其酶活性的影响,该酶最适温度为50℃,其酶活比在30℃测量条件下的酶活提高了 30%,最适pH是7.0,具有很高的耐碱性。3.分别构建葡萄糖脱氢酶(GDH)和亮氨酸脱氢酶(LeuDH)表达质粒pET28a-GDH和pET20b-LeuDH,并将其转化到大肠杆菌E.Coli BL21中,获得双质粒表达系统E.Coli BL21(pET28a-GDH/pET20b-LeuDH)。与用亮氨酸脱氢酶全细胞催化叁甲基丙酮酸(TMP)生产L-叔亮氨酸的转化率相比,双质粒表达系统全细胞催化合成的转化率提高了约叁倍。4.研究了通过定向进化筛选可利用仿生辅酶的GDH方法,建立了可利用仿生辅酶高通量筛选平台,通过研究不同染料对辅酶NADH的颜色反应,确定高通量筛选染料为氮蓝四唑(NBT)。得到优化的筛选平台配方是:Tryptone 1%;Yeast extract 0.5%;NaCl 1%;Agar 1.8%;NBT O.1mg/mL;PMS 0.01 mM;Kan 0.05 mM;IPTG 0.1 mM;Glucose 1 mM;NMN+ 0.05 mM。通过对重组菌 700C 热处理1小时,可以使胞内辅酶NADH分解,通过热处理可以有效避免显色筛选过程中胞内的辅酶NADH产生的背景干扰。(本文来源于《厦门大学》期刊2017-04-01）
陈亭亭,黄金,陈蔚青,王普[6]（2016）在《柱前衍生化RP-HPLC法测定L-叔亮氨酸含量》一文中研究指出以2,3,4,6-四-O-乙酰基-β-D-吡喃葡萄糖异硫氰酸酯(GITC)为手性衍生化试剂,建立一种反相高效液相色谱测定L-叔亮氨酸的方法.以GITC为衍生化试剂对L-叔亮氨酸进行衍生化,优化衍生化试剂用量和衍生化时间等反应条件.使用岛津C18色谱柱(250mm×4.6mm,5μm)分离衍生化产物,流动相为V(甲醇)∶V(磷酸盐)=58∶42的缓冲溶液(pH=2.8),流速为0.6mL/min,检测波长为254nm,柱温30℃,进样量10μL,结果表明叔亮氨酸两个对映异构体的衍生化产物分离良好,在0.2~1.0mmol/L范围内呈现良好的线性关系(r=0.999 6).该方法准确可靠,重现性好,适用于L-叔亮氨酸的含量测定.(本文来源于《浙江工业大学学报》期刊2016年04期）
杨兴龙,穆晓清,聂尧,徐岩[7]（2016）在《亮氨酸脱氢酶与葡萄糖脱氢酶高效共表达制备L-叔亮氨酸》一文中研究指出【目的】通过不同双基因共表达策略对亮氨酸脱氢酶和葡萄糖脱氢酶基因在大肠杆菌中表达影响的研究,获得具有高辅酶再生效率的双酶共表达重组生物催化剂,实现L-叔亮氨酸"一锅法"高效不对称合成。【方法】以来自于蜡状芽孢杆菌(Bacillus cereus)的亮氨酸脱氢酶(LDH)和来自芽孢菌属(Bacillus sp.)的葡萄糖脱氢酶(GDH)为模板,考察单质粒共表达,双质粒共表达和融合表达等3种共表达策略对重组细胞中亮氨酸脱氢酶和葡萄糖脱氢酶活的影响,比较不同酶活比例和不同催化剂形式对叁甲基丙酮酸不对称还原制备L-叔亮氨酸效率的影响。【结果】研究发现不同共表达策略对亮氨酸脱氢酶和葡萄糖脱氢酶的影响存在明显差异。亮氨酸脱氢酶在不同策略下均能够正常表达,而葡萄糖脱氢酶在融合表达时没有活力,当C端含有组氨酸标签时,表达蛋白活性低。通过表达优化,获得3株亮氨酸脱氢酶和葡萄糖脱氢酶高效表达且具有不同酶活比例的重组菌。比较粗酶液和全细胞形式下的催化效率,发现酶活比例及催化剂形式对不对称还原反应效率具有重要影响。确定单质粒串联表达C端不含His标签重组菌E.coli BL21/p ET28a-L-SD-AS-G为最佳催化剂,以粗酶液进行转化时,完全转化0.5 mol/L底物所需菌体量为15 g/L,辅酶量为0.1 mmol/L。【结论】采用单质粒共表达策略,成功构建出1株具有较高亮氨酸脱氢酶和葡萄糖脱氢酶活性的重组菌,实现高效催化TMP合成L-Tle。(本文来源于《微生物学报》期刊2016年11期）
刘维明,沈东,黄和,胡燚[8]（2014）在《共表达亮氨酸脱氢酶和甲酸脱氢酶重组E.coli催化合成L-叔亮氨酸》一文中研究指出L-叔亮氨酸(L-tert-leucine,L-Tle)是一种非蛋白原的手性氨基酸,在抗癌药、抗艾滋药、手性助剂和配体的合成中具有广泛的应用。本文构建了重组菌E.coli BL21(DE3)/LeuDH-FDH,实现了亮氨酸脱氢酶(LeuDH,来源于Bacillus sphaericus CGMCC 1.1677)和甲酸脱氢酶(FDH,来源于Candida boidinii)在E.coli中的共表达;研究了重组E.coli细胞破碎液催化叁甲基丙酮酸(TMP)氨化还原制备L-Tle的反应工艺,考察了pH、温度、甲酸铵浓度、TMP浓度、细胞浓度及NAD+浓度等因素对反应的影响,优化了反应工艺条件。在优化后的条件下,即TMP 0.75 M,甲酸铵1.50 M,重组E.coli细胞30 g/L,NAD+0.25 g/L,pH 8.5,30 oC,反应15 h后转化率和ee值均大于99%,时空产率为157 g L-1 d-1。进一步采用流加底物的方式提高了底物浓度和反应效率,TMP终浓度可达1.5 M,反应6 h转化率和ee值均大于99%,时空产率高达786 g L-1 d-1,是已报道工艺的2.1-7.2倍[1-2]。反应工艺放大至1 L反应体系后可稳定运行,显示了良好的工业化应用前景。(本文来源于《中国化学会第29届学术年会摘要集——第28分会：绿色化学》期刊2014-08-04）
邓晟[9]（2013）在《生物催化法制备L-叔亮氨酸》一文中研究指出叔亮氨酸是一种非蛋白原的手性氨基酸,具有占位空间大的叔丁基链,它能够很好地控制分子构象,增加多肽的疏水性和受酶降解的稳定性,因此在临床上可用于抗癌、抗艾滋病等药物的合成。化学合成叔亮氨酸存在污染大、收率低、步骤多等缺点,近年来,利用微生物转化法合成叔亮氨酸已经成为研究的热点。本课题研究利用细菌全细胞作为催化剂,以叁甲基丙酮酸和甲酸铵为底物,催化合成L-叔亮氨酸,通过实验研究,确定了产物转化及分析方法、发酵培养基组成以及转化工艺。首先,本论文对检测方法进行了研究,经过对薄层色谱法、OPA衍生法及HPLC直接检测法的探讨,最终确定用HPLC直接检测法作为表征方法。HPLC直接检测的高效液相色谱检测条件,采用C18烷基硅烷键合反相柱、流动相为0.25%磷酸二氢铵：甲醇=100:5(v/v)、流速0.8mL/min、采用恒流洗脱、紫外检测器波长205nm。其次,实验用两种基因工程菌E.coli R1&E.coli R2作为实验菌种。经过实验,优化了E.coli R1&E.coli R2的发酵培养基：牛肉膏1.0%,蛋白胨1.0%,酵母浸粉3%,葡萄糖0.3%,磷酸氢二钾0.3%,硝酸铵0.5%,NaCI0.4%,硫酸镁0.01%。并获得了菌种最佳培养和产酶条件：接种量5%,pH7.2,发酵温度32℃,培养时间21小时。再次,通过优化转化工艺,得到最佳转化反应条件：反应温度30℃,菌体添加量15%,两种产酶菌体湿重比(E.Coli R1:E.Coli R2)为2:1(g/g),在pH7.2.0.1mol/L的磷酸盐缓冲液中反应,反应时间24h,底物比率0.15M：0.2M,L-叔亮氨酸产率达到68%。最后,采用聚乙烯醇(PVA)作为包埋剂,添加海藻酸钠(CA)起助形作用,混合硼酸溶液为交联剂,包埋固定化细菌。对固定化条件进行了初步的探讨,0.15mol/L叁甲基丙酮酸,0.2mol/L甲酸铵,1mmol/L NADH,菌体添加量为15%(g/ml),0.1mol/L的磷酸氢二钾缓冲溶液溶解,反应温度30℃,摇床振荡反应72h。(本文来源于《大连工业大学》期刊2013-04-01）
梁才,罗晨,周雅琼,陈国胜,王旻[10]（2011）在《叔丁氧羰基-叔亮氨酸(Boc-tert-leucine)的合成研究》一文中研究指出对叔亮氨酸的氨基的叔丁氧羰基(Boc)保护反应条件进行了研究,最佳反应条件是:以四氢呋喃-水为反应溶剂体系,两者体积比为1:1,叔亮氨酸反应浓度为25 mg.mL-1,最佳收率可达90.63﹪。(本文来源于《药学与临床研究》期刊2011年03期）
叔亮氨酸论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
本论文基于氨基酸骨架合成了两类相转移催化剂和部分文献中已知的催化剂,并对氨基砜与硝基甲苯的不对称nitro-Mannich反应和靛红酮亚胺与硝基甲烷的不对称nitro-Mannich反应进行了研究。本论文分为以下叁部分:1.以廉价的L-叔亮氨酸为原料合成了两类相转移催化剂。一类是L-叔亮氨酸衍生的双氢键相转移催化剂,另一类是L-叔亮氨酸衍生的多氢键相转移催化剂。2.将已合成的L-叔亮氨酸衍生的两类相转移催化剂分别应用于氨基砜与硝基甲苯的不对称nitro-Mannich反应中,其中L-叔亮氨酸衍生的双氢键相转移催化剂催化该反应得到产物收率高达97%,ee高达99%,dr高达99:1。L-叔亮氨酸衍生的多氢键相转移催化剂催化该反应得到产物收率高达99%,ee高达98%,dr高达99:1。控制实验证明了氢键作用和季铵盐阳离子的协同催化对反应活性和立体选择性有重要影响。3.将已合成的L-叔亮氨酸衍生的相转移催化剂应用于靛红酮亚胺与硝基甲烷的不对称nitro-Mannich反应中,并对反应进行了初步的探索,在对反应条件优化的过程中发现,尽管反应活性良好,但产物的对映选择性较差,ee最高仅为49%。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
叔亮氨酸论文参考文献
[1].王蕊.基于脯氨酸及叔亮氨酸小分子催化体系的设计及催化剂回收性能研究[D].吉林大学.2019
[2].刘宇.L-叔亮氨酸衍生的相转移催化剂的合成及其在不对称nitro-Mannich反应中的应用[D].吉林大学.2018
[3].江伟.L-叔亮氨酸制备的关键酶偶联体系构建及催化性能研究[D].厦门大学.2017
[4].王艺媛.酶偶联法/光酶耦合法不对称合成L-叔亮氨酸的研究[D].天津大学.2017
[5].岳乾.热稳定葡萄糖脱氢酶的表达及在合成L-叔亮氨酸中的应用[D].厦门大学.2017
[6].陈亭亭,黄金,陈蔚青,王普.柱前衍生化RP-HPLC法测定L-叔亮氨酸含量[J].浙江工业大学学报.2016
[7].杨兴龙,穆晓清,聂尧,徐岩.亮氨酸脱氢酶与葡萄糖脱氢酶高效共表达制备L-叔亮氨酸[J].微生物学报.2016
[8].刘维明,沈东,黄和,胡燚.共表达亮氨酸脱氢酶和甲酸脱氢酶重组E.coli催化合成L-叔亮氨酸[C].中国化学会第29届学术年会摘要集——第28分会：绿色化学.2014
[9].邓晟.生物催化法制备L-叔亮氨酸[D].大连工业大学.2013
[10].梁才,罗晨,周雅琼,陈国胜,王旻.叔丁氧羰基-叔亮氨酸(Boc-tert-leucine)的合成研究[J].药学与临床研究.2011