导读:本文包含了水解模拟酶论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:金属铜离子(Ⅱ),配合物,肌红蛋白,水解
水解模拟酶论文文献综述
刘晴晴,刘子汇,齐宏涛,李岩,汪东风[1]（2017）在《金属模拟酶铜(Ⅱ)配合物水解肽键研究》一文中研究指出以乙二胺、甲醛、乙醇胺、氯化铜等为原料,通过模板法合成氮杂冠醚铜(Ⅱ)配合物。利用SDS-PAGE电泳和MALDI-TOF-MS,研究该配合物对肌红蛋白和牛血清蛋白的催化水解效果以及其水解肌红蛋白的水解位点。结果表明,在pH中性,温度60℃条件下,该配合物对肌红蛋白3 d后的水解率为40.8%。选择性断裂肌红蛋白中Gly15-Lys16、Lys79-Gly80和Lys96-His97肽键。与水解肌红蛋白相比,该配合物对牛血清蛋白的水解效率较高,在pH中性,温度60℃条件下,3 d后的水解率为76.6%,然而其水解肽键的专一性较差。氮杂冠醚铜(Ⅱ)配合物合成过程简单,为活性肽的制备、有害蛋白的清除等提供技术依据。(本文来源于《中国食品学报》期刊2017年03期）
郭楠,陈世稆,刘景全,史瑞雪,钟近艺[2]（2015）在《大环多胺金属模拟酶催化水解梭曼机理研究》一文中研究指出为解决生物酶在战场应用环境中易失活且环境耐受性差的问题,我们合成了大环多胺双锌模拟酶配合物-2,6-双{[双(2-羟乙基)氨基]甲基}-4-甲基酚(Zn L2).Zn L2对GD(Soman,梭曼)具有较高的催化活性,能够实现多次催化循环,并且在Zn L2与GD化学计量比为(0.56∶1)的条件下水解率为100%.使用高效液相色谱-质谱与核磁共振确定催化产物为甲氟膦酸酯、甲氟膦酸、甲基膦酸频哪酯与甲基膦酸,说明Zn L2水解GD为双平行反应,反应途径分别为GD的P—F与P—O键的断裂.建立在实验的基础上,使用密度泛函理论(DFT)的B3LYP方法,从P—O与P—F键断裂这两个平行反应方向对催化过程进行计算.计算结果表明:Zn L2上Ot末端醇盐作为一个碱试剂去激活水分子,使其成为羟基并作为亲核试剂进攻中心磷原子,形成一个五配位的磷酰中间体,通过进一步亲核进攻水解中间体形成最终P—O与P—F键断裂产物.Zn L2催化GD水解的活化能为分别为5.6 kcal/mol(P—F键断裂)和11.5 kcal/mol(P—O键断裂),说明P—O键断裂过程是GD酶促水解反应的速控步骤.(本文来源于《分子催化》期刊2015年06期）
马珂珂[3]（2015）在《分子印迹有机磷水解模拟酶的制备及性能研究》一文中研究指出自1962年葡萄糖生物传感器问世以来,用酶作为识别元件一直是传感器研究的热点。之所以酶被广泛应用,是因为酶分子的高度特异性和高催化效率,酶的转换数一般比自发反应过程高出几个至十几个数量级,使生物化学反应过程得以放大。然而,天然酶蛋白分子并非完美无缺,例如,到目前为止,大多数酶传感器或由其他蛋白质分子构成的生物器件(如蛋白质芯片及蛋白质计算机、蛋白质分子传感器、蛋白质分子机器等)并没有像人们所期望的那样获得广泛应用,除了器件的问题以外,主要在于生物分子自身固有的缺陷,如容易受各种环境因子的影响,即稳定性不能满足要求,导致所研制的生物器件的稳定性、使用寿命和重现性不能满足实际需求。这些问题长期以来困扰着生物分析器件的研究者们。模拟酶(enzyme mimics)即人工合成酶,即用人工方法合成具有酶性质的一类催化剂,来模拟酶对其作用底物的结合和催化过程。分子印迹技术被证明是产生酶结合部位最好的方法之一,利用分子印迹方法制备的聚合物模拟酶催化剂,具有抗恶劣环境、稳定性高、使用寿命长、制备过程简单等特点,弥补了天然酶的缺点,具有良好的应用前景。有机磷即可以作为化学农药,也可以作为神经性毒剂用于战争和恐怖袭击。因此,对有机磷的高效降解不仅可以减少有机磷农药残留,而且可以销毁有机磷神经性毒剂类化学武器。有机磷水解酶(organophosphorus hydrolase, OPH)又名磷酸叁酯酶(phosphotriesterase, PTEs),可以水解广泛的有机磷化合物,是降解有机磷毒剂的主要酶类。OPH不仅可以用于降解处理有机磷农药残留和销毁有机磷神经性毒剂,也可用于检测有机磷类仿生传感器的构建,然而,天然OPH在重组菌株中含量太低,且不稳定、易失活,难以制备,目前尚未商品化。本文利用分子印迹模拟天然OPH的活性中心,制备了具有高效催化水解有机磷活性水解的人工模拟OPH,并对模拟酶的催化性能进行了研究。第一章为绪论,主要是对模拟酶的研究现状、有机磷农药、有机磷水解酶及分子印迹技术的制备和应用等方面进行了概述。在第二章中,通过沉淀聚合的方法,以商品化的1-乙烯基咪唑,甲基丙烯酸为功能单体,对氧磷水解过渡态类似物4-硝基苄基磷酸二乙酯为模板分子,在紫外光照射下合成了有机磷水解模拟酶分子印迹聚合物微球,所得聚合物微球分散性好、粒径大小均匀。当模板分子和功能单体的摩尔比为1：15时,合成的有机磷水解模拟酶分子印迹聚合物微球具有高识别性和选择性,能有效地水解对氧磷,与对氧磷自发水解相比,印迹聚合物(MIP3)催化水解对氧磷的活性提高了6.5×104倍,不加模板分子条件下合成的非印迹聚合物(NIP3)提高了2.3×104倍,且MIP3比NIP3的催化水解效能提高了2.8倍,显示了良好的水解效果。对对氧磷的催化水解最大速率Vm为0.48 mM/min,米氏常数Km为0.11 mM。在第叁章中,进一步根据OPH的活性中心结构,设计了双功能单体金属配合物作为分子印迹的功能单体,以甲基丙烯酸为辅助功能单体,对氧磷水解过渡态类似物4-硝基苄基磷酸二乙酯为印迹模板分子,在光引发下通过沉淀聚合合成了有机磷水解模拟酶分子印迹聚合物微球,与对氧磷自发水解相比,印迹聚合物(MIP)催化水解对氧磷的活性提高了1.6×105倍,不加模板分子条件下合成的非印迹聚合物(NIP)提高了7.9×104倍,且MIP比NIP的催化水解效能提高了2.0倍,有机磷水解模拟酶对对氧磷的催化水解最大速率Vm为0.38 mM/min,米氏常数Km为0.025 mM。制备的人工模拟OPH有望用于降解处理有机磷农药残留和销毁有机磷神经性毒剂,也可用于检测有机磷类仿生传感器的构建,从而提高此类生物传感器的实用性和稳定性。(本文来源于《陕西师范大学》期刊2015-06-01）
刘晴晴[4]（2015）在《模拟酶Cu(Ⅱ)配合物的制备及其对肽键的水解作用》一文中研究指出肽键水解技术在蛋白质的测序、功能性多肽的制备、多肽类药物的开发等领域有着十分广泛的应用。在食品工业上,为了获得理想的风味和功能特性,需要对蛋白质中的肽键进行适度的水解,例如：蛋白质水解后的溶解度、乳化性质、发泡性质等会改变。目前,肽键水解的方法主要有四种：酶水解、强酸强碱水解、无机小分子和有机分子水解、金属配合物水解。这些水解方法存在着很多不足之处,例如：催化反应条件较苛刻、具有较强的挥发性和毒性等。因此,合成出具有天然酶优点,又无上述缺点的蛋白模拟酶具有重要意义。本文利用甲醇、甲醛、乙二胺、乙醇胺等试剂,在模板合成法的基础上进行改进,制备出对肽键有较强水解作用的模拟酶氮杂冠醚Cu(Ⅱ)配合物。通过FTIR和UV-vis分光光度计对配合物进行了表征,同时研究了该配合物在不同条件下的稳定性。利用SDS-PAGE、HPLC、 MALDI-TOF-MS、LC-MS等手段探讨了其对肽键的水解能力、水解位点和水解过程。结果如下：(1)以肌红蛋白、溶菌酶、卵清蛋白和牛血清蛋白四种空间结构不同的蛋白质为底物,研究了氮杂冠醚Cu(Ⅱ)配合物对蛋白质中肽键的水解效果。SDS-PAGE图谱显示：在温度为60℃C的条件下,该配合物对肌红蛋白、卵清蛋白和牛血清蛋白中的肽键有一定的水解作用(水解度：牛血清蛋白>卵清蛋白>肌红蛋白),对溶菌酶中的肽键不具有水解作用。其中：对牛血清蛋白和卵清蛋白具有外肽酶的水解特征,对肌红蛋白具有内肽酶的水解特征。(2)通过对底物的筛选,选取了具有不同水解方式的肌红蛋白和牛血清蛋白为底物,研究了氮杂冠醚Cu(Ⅱ)配合物对蛋白质中肽键的水解能力和水解位点。SDS-PAGE图谱显示：在温度为60℃、反应3 d的条件下,氮杂冠醚Cu(Ⅱ)配合物分别将肌红蛋白和牛血清蛋白水解40%和70%以上。MALDI-TOF-MS数据表明：氮杂冠醚Cu(Ⅱ)配合物选择性地断裂了肌红蛋白分子中Lys17-Val18、Lys79-Lys80和Lys97-His98肽键。氮杂冠醚Cu(Ⅱ)配合物的催化水解过程是通过与底物的各部位相互协调配合完成的,其催化水解肌红蛋白和牛血清蛋白的规律符合米氏方程。Linewaver-Burk双倒数法计算得到：水解肌红蛋白的Vmax为5.56×10-5M·h-1,Km为7.18×10-3M；水解牛血清蛋白的Vmax为1.00×104 M.h-1,Km为4.36-10-3M。(3)根据寻找出的水解位点,合成了含有相应位点的Q肽(G-K-H-Q-S-H-A-T)。以杆菌肽和Q肽为底物,研究了氮杂冠醚Cu(Ⅱ)配合物对多肽中肽键的水解能力和水解过程。HPLC数据表明：在温度为60℃、反应3 d的条件下,氮杂冠醚Cu(Ⅱ)配合物分别将杆菌肽和Q肽水解80%和85%以上,氮杂冠醚Cu(Ⅱ)配合物水解杆菌肽的最适pH为6.5。LC-MS数据表明：该配合物在促进杆菌肽中肽键水解的同时,还能促进其分子中游离的氨基和羧基进行脱水缩合反应,形成新的肽键。氮杂冠醚Cu(Ⅱ)配合物对Q肽的水解,从另一个角度证明了该配合物对肌红蛋白的水解作用。氮杂冠醚Cu(Ⅱ)配合物催化水解杆菌肽和Q肽的规律符合米氏方程,Linewaver-Burk双倒数法计算得到：水解杆菌肽的Vmax为1.72×10-4M.h-1,Km为3.50×10-3M；水解Q肽的Vmax为1.44x104 M·h-1,Km为3.29×10-3M。综上所述,氮杂冠醚Cu(Ⅱ)配合物作为一种蛋白模拟酶,能够有效促进肽键的水解。这为进一步研究金属配合物模拟酶在食品和生物工业上的应用提供了理论指导和技术支持。(本文来源于《中国海洋大学》期刊2015-05-15）
彭肖,孟祥光,米春[5]（2014）在《金属胶束模拟酶温和催化纤维二糖的水解》一文中研究指出葡萄糖是一种重要的化学化工平台化合物,将纤维素选择性水解为葡萄糖对解决目前社会面临的资源和能源问题都具有非常重要的意义。目前纤维素的水解主要是无机酸[1]和酶催化[2]水解,无机酸水解效率高、温度低、副产物少,但酸回收困难、设备腐蚀大、成本高、产物难分离、环境污染问题等;目前利用纤维素酶来催化纤维素的水解是该领域的焦点之一,其选择性好,环境友好无污染;但反应时间较长,酶的成本高,分离困难等,因此不能广泛应用于工业化生产。故研究温和条件下高效水解纤维素得到葡萄糖是绿色化学领域最有吸引力和挑战性的课题之一[3]。本文合成了一种含有肟基功能团的新型表面活性剂N-十二烷基丁二酮一肟(dmbo),研究了dmbo与La(NO3)3形成的金属胶束体系在温和条件下(80℃-110℃)催化纤维素模型化合物纤维二糖水解的反应。研究表明,在p H=9.0条件下此金属胶束能够有效地催化纤维二糖水解为还原糖(葡萄糖、果糖、1,6-脱水葡萄糖)和glucosyl-erythrose(GE),同时所有产物在此条件下能保持相对稳定,几乎不随时间的延长而继续发生分解。本文还得到了在金属La胶束条件下反应条件为95℃,p H=9.0,10h,纤维二糖转化率和还原糖产率分别为45.6%和32.3%,其还原糖选择性能够达到70%。据作者所知,这是首次在温和条件(低温和弱碱)下降解纤维二糖达到如此较高的选择性,也是首次在温和条件下通过Retro-aldol Condensation反应得到GE。根据胶束催化的相分离模型,提出了纤维二糖的降解的可能途径,研究了反应动力学行为,并得到了纤维二糖水解的表观一级反应速率常数kobsd和米氏常数km,并求出了纤维二糖在此条件下降解的表观活化能为Ea=86.92k J/mol,此体系较好达到了模拟β-1,4糖苷酶的效果.(本文来源于《第十七届全国化学热力学和热分析学术会议论文集》期刊2014-10-17）
韩冰,谢安建,林海龙,蔡彦吟,沈玉华[6]（2012）在《二乙醇胺-Ce(Ⅲ)模拟酶催化磷酸酯水解性能》一文中研究指出选择简单的小分子二乙醇胺(DEA)作为配体,与稀土Ce(Ⅲ)离子进行反应,成功地制备了稳定的DEA-Ce(Ⅲ)配合物,并用其作为模拟金属水解酶催化双(对硝基苯酚)磷酸酯(BNPP)的水解反应。利用紫外-可见分光光度法研究DEA-Ce(Ⅲ)催化水解BNPP的动力学,探讨了pH和温度对BNPP水解反应的影响。结果表明,DEA-Ce(Ⅲ)配合物能够稳定存在,对BNPP的水解具有显着地催化促进作用。在pH 8.5时催化速率最大,且催化速率随着温度的增加而增加。在25℃和pH 8.5的条件下,DEA-Ce(Ⅲ)配合物对BNPP的水解表观一级速率常数为1.25×10-2s-1,是BNPP自发水解的1.14×109倍,通过阿伦尼乌斯公式计算得出该条件下催化水解反应的活化能为57.381 kJ/mol。最后提出了配合物催化BNPP水解的可能机理。(本文来源于《实验室研究与探索》期刊2012年11期）
张琳,谢建英[7]（2010）在《金属模拟酶铜(Ⅱ)配合物对肌红蛋白水解反应的影响》一文中研究指出利用聚丙烯酰胺凝胶电泳研究了金属模拟酶铜(Ⅱ)配合物对肌红蛋白水解反应的影响;测定了不同空间位阻、缓冲溶液和pH值条件下的水解效率.结果表明:水解位点位于Gln91-Ser92和Ala94-Thr95,显示铜(Ⅱ)配合物对肌红蛋白的水解具有很高的选择性;与此同时,构型不同的铜(Ⅱ)配合物对肌红蛋白的水解影响程度存在差异.磷酸盐和碳酸氢铵可加强水解作用,氯离子使水解作用减弱,而在pH6.5～8.5范围内水解效率最高.(本文来源于《化学研究》期刊2010年03期）
才华,杜淼,赵小军[8]（2006）在《邻菲罗啉衍生物铜(Ⅱ)配合物作为模拟酶催化酯水解反应动力学及机理研究》一文中研究指出研究了2,9-二(n-5,’8’-二氮杂壬烷基)-1,10-邻菲罗啉合铜(Ⅱ)配合物作为水解酶模拟物催化4-硝基苯酚醋酸酯(NA)水解反应动力学.在pH为7.4~9.2范围内配体与铜(Ⅱ)形成了1∶1(配体∶铜离子)配合物.结果表明,催化水解速率对NA及配合物浓度皆呈一级反应,其水解速率方程为v=koTbs[NA]=(koMbsL[ML]T+kOH-[OH-]+k0+i)[NA],二级反应速率常数kMLH-1在一定范围内随pH值的增加而增加;kMLH-1的最大值和kOH分别为0.131,18.22 mol-1.dm3.s-1,k0为NA的溶剂水解常数,k0=1.26×10-6s-1((25.0±0.1)℃,I=0.10 mol/L KNO3,0.020 mol/L Tris缓冲溶液);kMLH-1值显示该配合物催化活性较高,表明Cu(Ⅱ)配合物中的Cu…OH-是有效的亲核试剂,对底物NA酯的水解有较好的催化作用.同时,依据实验结果提出了催化反应的机理.(本文来源于《天津师范大学学报(自然科学版)》期刊2006年02期）
蒋桃艳,叶小燕[9]（2004）在《La(Ⅲ)-H_2O_2模拟酶体系催化PNPP水解的动力学研究》一文中研究指出本文研究了在30±0.1℃,,La(Ⅲ)-H2O2体系的置留时间及配比,表面活性剂CTAB与Brij35,pH值对La(Ⅲ)-H2O2体系催化水解PNPP的影响。实验结果表明,置留时间为45分钟,[La(Ⅲ)]:[H2O2]=1:3,pH=7.00时,活性物种的催化活性最大,其水解速率常数Kobsd为3.85×10-3s-1,而加入表面活性剂后均使它的水解速率常数Kobsd降低。(本文来源于《乐山师范学院学报》期刊2004年12期）
刘静,刘凡,张元勤,易忠芬,吴雪娟[10]（2003）在《添加剂对La-H_2O_2模拟酶体系催化BNPP水解的影响》一文中研究指出研究了在pH7.00时,La3+和H2O2摩尔比和表面活性剂CTAB、TritonX 100,pH缓冲剂N 2 羟乙基哌嗪 N 2 乙磺酸(HEPES)、叁羟甲基胺基甲烷(Tris),离子强度调节剂KCl,KNO3及KClO4对La H2O2体系催化BNPP水解反应的影响.实验结果表明,当[La3+]∶[H2O2]=1∶1时,La3+和H2O2对BNPP的催化活性最大,所加表面活性剂、缓冲物质和盐均使La3+ H2O2体系催化BNPP水解反应的表观速率常数减小.(本文来源于《四川大学学报(自然科学版)》期刊2003年05期）
水解模拟酶论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
为解决生物酶在战场应用环境中易失活且环境耐受性差的问题,我们合成了大环多胺双锌模拟酶配合物-2,6-双{[双(2-羟乙基)氨基]甲基}-4-甲基酚(Zn L2).Zn L2对GD(Soman,梭曼)具有较高的催化活性,能够实现多次催化循环,并且在Zn L2与GD化学计量比为(0.56∶1)的条件下水解率为100%.使用高效液相色谱-质谱与核磁共振确定催化产物为甲氟膦酸酯、甲氟膦酸、甲基膦酸频哪酯与甲基膦酸,说明Zn L2水解GD为双平行反应,反应途径分别为GD的P—F与P—O键的断裂.建立在实验的基础上,使用密度泛函理论(DFT)的B3LYP方法,从P—O与P—F键断裂这两个平行反应方向对催化过程进行计算.计算结果表明:Zn L2上Ot末端醇盐作为一个碱试剂去激活水分子,使其成为羟基并作为亲核试剂进攻中心磷原子,形成一个五配位的磷酰中间体,通过进一步亲核进攻水解中间体形成最终P—O与P—F键断裂产物.Zn L2催化GD水解的活化能为分别为5.6 kcal/mol(P—F键断裂)和11.5 kcal/mol(P—O键断裂),说明P—O键断裂过程是GD酶促水解反应的速控步骤.
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
水解模拟酶论文参考文献
[1].刘晴晴,刘子汇,齐宏涛,李岩,汪东风.金属模拟酶铜(Ⅱ)配合物水解肽键研究[J].中国食品学报.2017
[2].郭楠,陈世稆,刘景全,史瑞雪,钟近艺.大环多胺金属模拟酶催化水解梭曼机理研究[J].分子催化.2015
[3].马珂珂.分子印迹有机磷水解模拟酶的制备及性能研究[D].陕西师范大学.2015
[4].刘晴晴.模拟酶Cu(Ⅱ)配合物的制备及其对肽键的水解作用[D].中国海洋大学.2015
[5].彭肖,孟祥光,米春.金属胶束模拟酶温和催化纤维二糖的水解[C].第十七届全国化学热力学和热分析学术会议论文集.2014
[6].韩冰,谢安建,林海龙,蔡彦吟,沈玉华.二乙醇胺-Ce(Ⅲ)模拟酶催化磷酸酯水解性能[J].实验室研究与探索.2012
[7].张琳,谢建英.金属模拟酶铜(Ⅱ)配合物对肌红蛋白水解反应的影响[J].化学研究.2010
[8].才华,杜淼,赵小军.邻菲罗啉衍生物铜(Ⅱ)配合物作为模拟酶催化酯水解反应动力学及机理研究[J].天津师范大学学报(自然科学版).2006
[9].蒋桃艳,叶小燕.La(Ⅲ)-H_2O_2模拟酶体系催化PNPP水解的动力学研究[J].乐山师范学院学报.2004
[10].刘静,刘凡,张元勤,易忠芬,吴雪娟.添加剂对La-H_2O_2模拟酶体系催化BNPP水解的影响[J].四川大学学报(自然科学版).2003