蛋白保守结构域论文-汤贤春,钱倩,罗才林,王蕾,钱刚

蛋白保守结构域论文-汤贤春,钱倩,罗才林,王蕾,钱刚

导读:本文包含了蛋白保守结构域论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献,主要关键词:千里光,角质层蜡质,脂肪醛脱羰基酶(CER1蛋白),保守基元序列(CSM)

蛋白保守结构域论文文献综述

汤贤春,钱倩,罗才林,王蕾,钱刚[1](2016)在《千里光脂肪醛脱羰基酶(CER1蛋白)的保守基序(CSM)与功能结构域分析》一文中研究指出基于已构建的千里光全长c DNA文库,克隆其脂肪醛脱羰基酶基因(Gen Bank No.:KT895253),并进一步分析该基因所编码蛋白质(CER1蛋白)的氨基酸保守基元序列(conserved sequence motif,CSM)和蛋白质功能结构域的关系。蛋白质一级结构分析发现,千里光CER1蛋白由623个氨基酸残基组成;进化树和序列比对结果提示SH-片段和LH-片段这两个富含His的保守基元序列在不同物种中表现出高度保守性;3-D结构预测结果表明,高等植物CER1蛋白水合状态下具有高效的底物结合能力和脂肪醛脱羰基的催化效率。因此,根据脂肪醛脱羰基酶氨基酸保守基序对蛋白质功能域的决定作用,推测CER1蛋白的保守结构域是形成底物结合部位和酶催化活性中心的结构基础。(本文来源于《生命科学研究》期刊2016年05期)

张超群,丁鹏飞,夏斌[2](2016)在《一类新的C4类型锌指蛋白保守结构域与高GC含量DNA复合体的结构研究》一文中研究指出亨廷顿病是一种影响肌肉协调性,会造成患者认知能力下降及其他临床症状的常染色体显性遗传神经退行性疾病。该病的致病基因位于亨廷顿病染色体上,原理是CAG基因的过度扩增。HDBP1和HDBP2蛋白被发现结合于亨廷顿基因的启动子区域~([1])。该蛋白的C末端富含半胱氨酸及正电荷氨基酸,被称为C-clamp,同时,该结构域高度保守并负责所在蛋白与启动子区域的DNA结合。在其他蛋白如经典Wnt/β-catenin信号通路中与DNA结合的蛋白(本文来源于《第十九届全国波谱学学术会议论文摘要集》期刊2016-08-17)

范文静[3](2015)在《大豆ASR蛋白及其保守结构域短肽A1~A5对生物大分子保护作用研究》一文中研究指出ASR蛋白是第7组LEA蛋白,是生物体中一类与渗透调节相关的蛋白家族。当植物受到干旱、低温、高盐和ABA等逆境胁迫时,ASR蛋白会大量表达,以减轻逆境对植物造成的伤害。研究ASR蛋白的抗逆保护作用,确定ASR蛋白的抗逆功能结构域,对于理解ASR蛋白在植物抗逆反应中的分子机制具有重要意义。大豆ASR(Gm ASR)蛋白属于ASR蛋白家族中的一种,由238个氨基酸组成,含5个高保守结构域。本文设计并合成了Gm ASR系列短肽A1~A5。冻融胁迫条件下,Gm ASR蛋白及其系列短肽A1~A5能阻止乳酸脱氢酶(LDH)的失活及聚集。通过Filter-Trap实验验证了Gm ASR蛋白及其系列短肽A1~A5对Htt Q53(亨廷顿疾病相关蛋白)有抗聚集作用。可见,Gm ASR蛋白及其短肽对蛋白质的保护作用未表现出特异性的选择。这是Gm ASR蛋白保护植物细胞的方式之一。Gm ASR蛋白含有高比例的组氨酸(9.8%),每个保守结构域都富含组氨酸。组氨酸是一种可与金属离子结合的氨基酸,然而Gm ASR的高保守结构域中这些组氨酸是否可与金属离子结合,如何影响其抗氧化能力还不得而知。本文通过固相金属螯合亲和层析实验证明Gm ASR蛋白及其系列短肽A1~A5可与Cu2+和Cd2+结合;采用Cu-抗坏血酸盐系统检测Gm ASR蛋白及其系列短肽A1~A5具有清除羟基自由基能力,证明短肽所含组氨酸数目与它们清除羟基自由基能力成正相关,且与短肽的长度有关;还证明了Gm ASR蛋白及其系列短肽A1~A5能保护DNA免受羟基自由基的氧化伤害。此外,本文证明Gm ASR蛋白在结合Cu2+后将发生可逆性聚集沉淀,推测这可能是Gm ASR蛋白减轻离子对植物细胞毒害的重要方式之一。表明Gm ASR蛋白可作为细胞内的金属离子缓冲剂,稳定由Cu2+胁迫造成的细胞内离子失衡,这也是Gm ASR蛋白保护植物细胞的方式之一。(本文来源于《深圳大学》期刊2015-05-11)

郭晶晶,于虹,杨裔,孙维来,肖文珺[4](2014)在《活化相关分泌蛋白1单克隆抗体的制备及其在保守结构域鉴定中的应用》一文中研究指出目的:制备重组活化相关分泌蛋白1(ASP-1)的单克隆抗体,并用其鉴定保守结构域。方法:用原核表达并纯化的重组ASP-1不加佐剂免疫BALB/c小鼠,采用杂交瘤技术及有限稀释传代法筛选稳定分泌特异性抗体的杂交瘤细胞株,制备单抗腹水后用间接ELISA进行抗体特异性鉴定和效价检测,利用肽结合ELISA和Western印迹鉴定单抗识别的保守结构域。结果:获得5株能稳定分泌抗ASP-1单克隆抗体的杂交瘤细胞株,且5株单抗的识别区域均为21~28氨基酸残基的保守性结构域。结论:制备了抗ASP-1的单克隆抗体,为深入研究ASP-1佐剂的活性功能区及作用机制提供了有效工具。(本文来源于《生物技术通讯》期刊2014年02期)

薛蓉,邹永东,郑易之,吴亦洁,李晓晶[5](2012)在《大豆Em(LEA1)蛋白保守结构域的结构和聚集特性》一文中研究指出采用圆二色谱(CD)和核磁共振波谱(NMR)方法研究了大豆Em(LEA1)蛋白保守基序Em-C和Em-2M多肽在不同环境中的结构及聚集行为。研究表明,在水和DMPG溶液中,两种多肽主要以无规结构形式存在。在50%TFE溶液中,Em-C多肽折迭结构增加,含疏水残基的部分区域可能形成α-螺旋结构,且分子以二聚体形式存在;而Em-2M则以单体形式存在,且有序结构较少。以上结果表明,环境变化可能导致两种多肽的空间结构和聚集行为改变,这有助于理解Em蛋白在不同环境中的结构特点,及其重要区域在全长蛋白中所起的作用。(本文来源于《分析化学》期刊2012年04期)

魏佳,李园园,李亦学,于复东[6](2011)在《血吸虫血红蛋白降解途径的重构及关键酶蛋白保守结构域的分析》一文中研究指出利用生物信息学方法,以疟原虫的血红蛋白降解途径为基础,成功地构建出了日本血吸虫和曼氏血吸虫的血红蛋白降解途径,并对降解途径上的关键酶蛋白的保守结构域进行了序列及结构分析。预测得到的血吸虫血红蛋白降解酶保守结构域,与疟原虫相比,在序列上催化位点高度保守,在结构上空间相对位置较一致,为研究血吸虫血红蛋白降解酶,及其与底物或抑制剂在叁维结构上的相互作用提供了理论基础。(本文来源于《华东理工大学学报(自然科学版)》期刊2011年06期)

涂雯婷,郑青亮,聂作明,陈健,于威[7](2009)在《家蚕含RRM保守结构域蛋白基因(Bmrrm)的克隆及序列分析与表达研究》一文中研究指出RRM(RNA recognition motif)是RNA结合蛋白中广泛存在的一种保守结构域。从构建的家蚕蛹cDNA文库中筛选得到一条含有RRM保守结构域的cDNA,命名为Bmrrm(GenBank登录号:DQ534196)。Bmrrm基因全长1086 bp,开放阅读框大小为894 bp,编码297个氨基酸残基,蛋白理论分子质量33.2 kD,等电点9.69,预测的叁级结构由2个α螺旋和4个β折叠组成。将该基因的PCR扩增产物于原核表达载体pET-28a(+)中表达后经SDS-PAGE检测,在36 kD处的特异性蛋白条带与预期值相符,重组蛋白以可溶的形式表达。将纯化的重组蛋白免疫新西兰大白兔制备多克隆抗体,ELISA检测效价大于1∶6400。采用荧光定量PCR方法对家蚕卵、5龄幼虫、蛹、蛾4个发育时期以及5龄幼虫各组织中Bmrrm的mRNA转录水平进行检测比较,发现在蛹期和5龄幼虫生殖腺、表皮中的转录水平较高。采用免疫印迹方法在家蚕的卵期、5龄幼虫、蛹期,以及5龄幼虫的生殖腺、表皮、脂肪体中检测到BmRRM蛋白有明显表达,但在蛾期及5龄幼虫的其他组织中未检测到该蛋白。以家蚕Bm5细胞进行免疫细胞化学实验,BmRRM蛋白在整个细胞周期主要分布于细胞核,仅少量分布于细胞质。初步推测BmRRM蛋白参与蚕体内RNA前体的剪接、细胞定位及维持稳定等转录后调控过程。(本文来源于《蚕业科学》期刊2009年03期)

朱艳冰,杨丰[8](2004)在《对虾白斑综合症病毒(WSSV)基因组噬菌体展示库的构建及基因组高度保守结构域结合蛋白的筛选和鉴定》一文中研究指出噬菌体展示技术是研究蛋白质之间及DNA与蛋白质之间相互作用的有效手段。WSSV基因组噬菌体展示库的构建有利于对涉及病毒感染、复制的功能基因进行深入研究。WSSV基因组DNA经超声波处理,大部分随机断裂为0.8-2.0 kb的片段,经T4 DNA聚合酶补齐成平末端后克隆于改造的pCANTAB 5 EE的EcoR(本文来源于《第四届世界华人虾类养殖研讨会论文摘要汇编》期刊2004-11-01)

李生茂,梁华平,徐祥,刘东辟子,沈利群[9](2004)在《NF-κB p50和p65蛋白保守结构域原核表达系统的建立》一文中研究指出目的 为了获得具有DNA结合活性的人NF κBp5 0和p65蛋白 ,建立人NF κBp5 0和p65蛋白保守结构域的原核表达系统。方法 通过PCR法扩增获得人NF κBp5 0和p65蛋白保守结构域的cDNA ,后分别将其克隆到原核表达载体pET 2 2b( +)上 ,转化E .coliBL 2 1,经诱导表达及包涵体的变性和复性处理 ,获得可溶性p5 0和p65 ,同时用Western Blot鉴定NF κBp5 0和p65蛋白的表达 ,EMSA实验检测NF κBp5 0和p65蛋白的DNA结合活性。结果 构建了pET 2 2b/p5 0和pET 2 2b/p65原核表达质粒 ;p5 0、p65蛋白在大肠杆菌中的表达均为包涵体 ;变性、复性后得到了可溶性p5 0和p65蛋白 ,浓度达 2 18μg/ml和 15 8μg/ml;并证实可溶性p5 0和p65蛋白均具有DNA结合活性。 结论 成功建立了pET 2 2b/p5 0和pET 2 2b/p65原核表达系统 ,获得了具有DNA结合活性的NF κBp5 0和p65蛋白(本文来源于《第叁军医大学学报》期刊2004年10期)

蛋白保守结构域论文开题报告

(1)论文研究背景及目的

此处内容要求:

首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景,再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题,并提出你的论文准备的观点或解决方法。

写法范例:

亨廷顿病是一种影响肌肉协调性,会造成患者认知能力下降及其他临床症状的常染色体显性遗传神经退行性疾病。该病的致病基因位于亨廷顿病染色体上,原理是CAG基因的过度扩增。HDBP1和HDBP2蛋白被发现结合于亨廷顿基因的启动子区域~([1])。该蛋白的C末端富含半胱氨酸及正电荷氨基酸,被称为C-clamp,同时,该结构域高度保守并负责所在蛋白与启动子区域的DNA结合。在其他蛋白如经典Wnt/β-catenin信号通路中与DNA结合的蛋白

(2)本文研究方法

调查法:该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。

观察法:用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。

实验法:通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。

文献研究法:通过调查文献来获得资料,从而全面的、正确的了解掌握研究方法。

实证研究法:依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。

定性分析法:对研究对象进行“质”的方面的研究,这个方法需要计算的数据较少。

定量分析法:通过具体的数字,使人们对研究对象的认识进一步精确化。

跨学科研究法:运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。

功能分析法:这是社会科学用来分析社会现象的一种方法,从某一功能出发研究多个方面的影响。

模拟法:通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。

蛋白保守结构域论文参考文献

[1].汤贤春,钱倩,罗才林,王蕾,钱刚.千里光脂肪醛脱羰基酶(CER1蛋白)的保守基序(CSM)与功能结构域分析[J].生命科学研究.2016

[2].张超群,丁鹏飞,夏斌.一类新的C4类型锌指蛋白保守结构域与高GC含量DNA复合体的结构研究[C].第十九届全国波谱学学术会议论文摘要集.2016

[3].范文静.大豆ASR蛋白及其保守结构域短肽A1~A5对生物大分子保护作用研究[D].深圳大学.2015

[4].郭晶晶,于虹,杨裔,孙维来,肖文珺.活化相关分泌蛋白1单克隆抗体的制备及其在保守结构域鉴定中的应用[J].生物技术通讯.2014

[5].薛蓉,邹永东,郑易之,吴亦洁,李晓晶.大豆Em(LEA1)蛋白保守结构域的结构和聚集特性[J].分析化学.2012

[6].魏佳,李园园,李亦学,于复东.血吸虫血红蛋白降解途径的重构及关键酶蛋白保守结构域的分析[J].华东理工大学学报(自然科学版).2011

[7].涂雯婷,郑青亮,聂作明,陈健,于威.家蚕含RRM保守结构域蛋白基因(Bmrrm)的克隆及序列分析与表达研究[J].蚕业科学.2009

[8].朱艳冰,杨丰.对虾白斑综合症病毒(WSSV)基因组噬菌体展示库的构建及基因组高度保守结构域结合蛋白的筛选和鉴定[C].第四届世界华人虾类养殖研讨会论文摘要汇编.2004

[9].李生茂,梁华平,徐祥,刘东辟子,沈利群.NF-κBp50和p65蛋白保守结构域原核表达系统的建立[J].第叁军医大学学报.2004

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