导读:本文包含了可溶性鉴定论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:赤羽病病毒,Gc蛋白,重组肽段,原核表达
可溶性鉴定论文文献综述
王建华,张俊哲,赵丹,王玉玲,肖妍[1]（2019）在《赤羽病病毒Gc_(405aa—480aa)肽段的高效可溶性表达及抗原性鉴定》一文中研究指出为表达和鉴定赤羽病病毒Gc蛋白强抗原性肽段,对Gc蛋白的1个75氨基酸肽段(405aa—480aa)编码序列,经密码子优化后进行基因合成,构建重组表达载体p ET-Gc_(405aa—480aa),转化表达菌株BL21(DE3),在28℃用0.1 mmol/L IPTG诱导重组肽段表达。将重组rHis-Gc_(405aa—480aa)肽段,通过Ni~+-NTA树脂亲和层析方法纯化后,用Western-bloting和ELISA分析其抗原性。SDS-PAGE显示,重组rHis-Gc_(405aa—480aa)肽段以完全可溶性形式在大肠杆菌中得到高效表达;用Ni+-NTA树脂亲和层析方法纯化,获得了较高纯度的重组rHis-Gc_(405aa—480aa)肽段;Western-blotting显示,该重组肽段对赤羽病病毒阳性血清具有很强的反应原性。本研究表达、纯化和鉴定了具有强抗原性的重组rHis-Gc_(405aa—480aa)肽段,为进一步开展Gc蛋白单克隆抗体制备、B细胞表位鉴定和诊断试剂研制奠定了基础。(本文来源于《中国动物检疫》期刊2019年03期）
蔡玉春,陈韶红,李浩,卢艳,艾琳[2]（2018）在《田鼠巴贝虫可溶性虫体蛋白的质谱鉴定及生物信息学分析》一文中研究指出目的利用蛋白质组学及生物信息学方法对田鼠巴贝虫可溶性虫体蛋白进行分析。方法取田鼠巴贝虫阳性全血腹腔接种BALB/c小鼠,构建感染小鼠模型。取感染高峰期小鼠染虫血分离红细胞,Percoll密度梯度离心法富集田鼠巴贝虫虫体,冻融及超声法获得可溶性虫体蛋白。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)鉴定虫体蛋白相对分子质量分布,将含有可溶性虫体蛋白的凝胶按相对分子质量分为2个样品,采用电喷雾质谱鉴定法进行质谱鉴定。采集质谱鉴定数据,搜索Uniprot KB数据库中的巴贝虫、田鼠巴贝虫RI株和恶性疟原虫蛋白数据库。将鉴定到的蛋白与NCBI nr数据库中的蛋白序列进行比对,利用Blast2GO(Version2.8.0)中的Mapping功能对所有定量到的蛋白比对序列所关联的GO功能条目进行提取,用GO注释将鉴定到的虫体蛋白进行生物过程、分子功能和细胞组分分析。利用KAAS将目标蛋白序列与KEGG GENES数据库中的巴贝虫蛋白序列进行比对,通过同源/相似蛋白的KO号注释到相关KEGG通路上。结果Percoll梯度离心法获得富集后的田鼠巴贝虫虫体,通过冻融及超声法获得可溶性虫体蛋白,经SDS-PAGE鉴定发现有5条主带及7条次带。经质谱鉴定并与巴贝虫、田鼠巴贝虫RI株和恶性疟原虫蛋白数据库比对,分别鉴定到757、600和138个蛋白,其中独特肽段为2及以上的蛋白分别为368、375和12个。进一步分析发现,独特肽段数较多的蛋白为表面抗原或分泌抗原类蛋白、蛋白酶类、热休克家族蛋白及棒状体相关蛋白等。生物信息学分析,田鼠巴贝虫可溶性虫体蛋白按参与的生物过程共获得876条注释,按分子功能共获得219条注释,按细胞组分结果显示,共获得146条注释。通过同源/相似蛋白的KEGG注释,共提取到与可溶性虫体蛋白序列相关的172条KEGG信号/代谢通路。结论利用质谱鉴定及生物信息学方法分析田鼠巴贝虫可溶性虫体蛋白主要含有分泌蛋白、蛋白酶类和HSP家族成员蛋白。(本文来源于《中国寄生虫学与寄生虫病杂志》期刊2018年03期）
李春男,毛羚羽,黄瑞麟,高慧英,岳鹏升[3]（2018）在《重组人肝再生因子可溶性表达及活性鉴定》一文中研究指出目的探索重组人肝细胞生成素Cn(HPPCn)蛋白可溶性表达方法和纯化工艺,提高其比活性和蛋白产量,为发展新的急性肝病治疗药物奠定基础。方法利用分子生物学方法构建4个HPPCn原核表达载体,分别与不同的分子伴侣融合表达,助其表达后正确折迭。利用亲和层析方法纯化获得的融合蛋白,MTS法检测所得重组蛋白促进细胞增殖活性。结果成功构建了4个HPPCn表达载体,其中p MBP-P-HPPCn实现了rh HPPCn的可溶性表达。结论首次建立了重组HPPCn蛋白的可溶性生产方法,并对其蛋白活性进行分析和鉴定。(本文来源于《军事医学》期刊2018年05期）
马博,张婷婷,吴宝祥[4]（2018）在《真菌DWL-C010的鉴定及其可溶性红色素热稳定性分析》一文中研究指出从广西大王岭自然保护区内原始森林土壤中分离得到一株能够产可溶性红色素真菌DWL-C010,通过形态特征和多基因位点系统发育分析对其进行了鉴定,并分析了该菌红色素的热稳定性,同时还测定了其纤维素半纤维酶和糖化酶酶活。结果表明,菌株DWL-C010形态特征与白二轮蓝状菌基本一致,且其ITS、RBP2、RBP1和Ben A序列与白二轮篮状菌CBS133440T相应序列的一致性均高达99%,Ca M序列一致性为96%,并且在系统发育树中二者均聚在了一起,故将其鉴定为白二轮篮状菌。菌株DWL-C010红色素具有较好的热稳定性,其不同温度下的热解常数与时间具有良好的线性关系,符合一级动力学模型;依赖温度的热降解常数也符合Arrhenius模型,其活化能为51.82 k J·mol-1。此外,菌株DWL-C010第6天的木聚糖酶、纤维素内切酶及糖化酶酶活依次为33.098、1.880和0.976 U/m L。(本文来源于《生物技术通报》期刊2018年04期）
任鹏举[5]（2018）在《猪瘟病毒E2蛋白抗原区可溶性表达及鉴定》一文中研究指出猪瘟(Classical swine fever,CSF)是危害猪健康的重要传染病之一,具有急性、热性和高度接触性等特性,给世界养猪业造成了巨大的经济损失。猪瘟病毒(Classical swine fever virus,CSFV)在裂解酶的作用下能够形成4种结构蛋白和8种非结构蛋白。其中,囊膜糖蛋白E2蛋白是免疫优势蛋白,能诱导机体产生中和性抗体,保护动物免受猪瘟感染。对E2蛋白的深入研究发现,A、B、C、D区域是E2基因中的主要抗原区,对含有A、B、C、D区域的E2主要抗原区的表达纯化对猪瘟疾病的研究和检测具有重要研究意义和应用价值。本研究利用原核表达系统对E2蛋白中含有A、B、C、D区域的主要抗原区基因(531bp)进行表达,将E2抗原区基因与PET-28a-SUMO表达载体连接,构建表达载体PET-28a-SUMO-E2。用SUMO作为促溶标签增加蛋白的可溶性,,设置诱导温度37℃、28℃、16℃和IPTG浓度0.1、0.3、0.5、0.7、1 mmol/L,进行优化。结果显示,目的蛋白SUMO-E2在低温条件16℃时以可溶性形式表达,在IPTG浓度为0.7 mmol/L时,可溶性蛋白的表达量最多。经镍柱二次亲和层析后,得到浓度为0.7 mg/mL的目的蛋白。Western-blot分析和ELISA试验证明可溶性E2蛋白具有良好的反应原性,可以作为抗原应用于猪瘟抗体检测。E2蛋白的获得为后期猪瘟血清学检测方法的建立奠定基础。(本文来源于《郑州大学》期刊2018-04-01）
洪奇阳[6]（2017）在《大肠杆菌可溶性外源表达的转录组差异分析和关键基因的鉴定》一文中研究指出随着生物技术的快速发展,对快速获取重组蛋白的需求日益增加,如何获得高效的蛋白表达系统变得越来越关键。蛋白表达系统是基因工程技术的核心,通常指的是利用模式生物,如细菌、酵母等微生物细胞或者动植物细胞作为表达宿主表达外源蛋白的生物学系统。其中以大肠杆菌作为宿主的大肠杆菌表达系统由于其细胞繁殖速度快、产量高、价格便宜、表达量高、抗污染能力强、遗传背景明确等优点而被广泛应用,同时大肠杆菌表达系统也是最早被研究并且被成熟应用的蛋白表达系统。尽管如此,该系统在实际应用时仍然会受到各种因素的影响,使其表达效率难以达到最高水平。大肠杆菌表达系统的表达效率受到多种因素的影响,例如温度、培养基、pH值、含氧量、外源基因本身特性(如碱基A+T组成、密码子选择、mRNA5'非编码区等)、大肠杆菌表达系统自身所具有的特性(如载体的选择、宿主菌的选择)、外源基因与大肠杆菌表达系统之间的互作关系(如表达基因的调控、宿主菌对质粒拷贝数及稳定性的影响等)等。研究表明,在37℃是大肠杆菌的最适生长温度,在此温度下,菌体代谢旺盛,外源蛋白表达速率也较快,但是却极易形成包涵体,且菌体自溶加剧,质粒稳定性减低,目的蛋白的产量和质量都因此受到影响。目前在产出阶段使用降低温度的方法防止过快的折迭速率产生错误的蛋白中间体,形成不可溶的包涵体结构,同时在较低温度下,乙酸以及其他的抑制外源蛋白表达的副产物也会减少。但是,过低的温度也会导致其营养物质摄入和生长速率的降低。因此,如何使大肠杆菌系统在高速生长时还能高效表达外源蛋白,需要对其中的温控机制进行更深入的研究。本实验室在表达外源蛋白hpv16L1时发现,在24℃时hpv16L1蛋白能够形成可溶性表达,但表达量较低;而在37℃诱导时虽然能够得到大量的外源蛋白,但大部分为包涵体形式。因此本研究试图利用转录组测序(RNA-Seq)方法,分析工程菌大肠杆菌C2566在不同温度诱导外源基因表达时的转录组差异,寻找显着差异表达的基因并分析其相关的生物学功能。通过探究温度对该大肠杆菌表达系统转录组的影响,从转录组调控层面研究影响蛋白可溶性表达的因素及其机制。本文研究结果表明在24℃时,大肠杆菌表达系统转录组的整体表达量更为丰富,其中高表达基因大多与蛋白的翻译、核糖体组装相关,其他还包括涉及甘氨酸代谢过程和氢离子跨膜运输的基因。当温度从24℃提高到37℃时,运动相关通路和含硫氨基酸相关的代谢通路的基因出现大量下调,其中后者的表达差异很可能是大肠杆菌表达系统必须低温诱导的关键。本文从转录组调控的角度,研究了温度对大肠杆菌外源蛋白可溶性表达的影响,为进一步改造和提升大肠杆菌表达系统提供了新的方法和研究思路。(本文来源于《厦门大学》期刊2017-04-01）
杨宝良[7]（2017）在《多房棘球绦虫可溶性抗原分离纯化及免疫学鉴定》一文中研究指出目的主要对多房棘球绦虫原头节可溶性蛋白进行分离纯化并富集蛋白微量组份,并对各组份进行免疫学鉴定,获得可用于多房棘球蚴病早期诊断的特异性抗原,进一步对其特异性抗原的二级结构及优势抗原表位进行鉴定、分析和预测。方法1.通过使用HiTrap Q FF及Mono Q 5/50 GL阴离子交换柱,将多房棘球绦虫原头节可溶性抗原进行分离,再将各组份抗原与多房棘球蚴患者、细粒棘球蚴患者及健康人血清进行免疫印迹及质谱鉴定,进一步通过BLAST等生物信息学方法比对以获得特异性高的多房棘球蚴抗原。2.将获得的特异性抗原氨基酸序列通过生物信息学软件SOPMA预测其蛋白二级结构,进一步通过生物信息学软件IEDB、SYFPEITHI、Bcepred和ABCpred预测其潜在的T细胞和B细胞表位。结果1.经HiTrap Q FF及Mono Q 5/50 GL阴离子交换柱富集共获得9个组份,进一步Western-blot结果显示在55kDa处具有良好免疫原性及较高特异性的目的蛋白,经质谱鉴定后,根据其物种来源、得分、氨基酸覆盖率、总氨基酸数、蛋白分子量等筛选出20个蛋白(Top20),进一步对Top20蛋白序列进行BLAST比对,发现多房棘球绦虫来源亮氨酰氨肽酶(leucyl aminopeptidase,LAP)与细粒棘球绦虫来源的氨基酸序列差异最大,相似度为62.63%,且无相似序列的人源及其他寄生虫来源蛋白。2.分析出多房棘球绦虫亮氨酰氨肽酶的蛋白质二级结构中α螺旋占比为45.42%、β折叠占比为16.57%、β转角占比为8.58%、无规则卷曲占比为29.43%。预测出亮氨酰氨肽酶具有9个T细胞潜在优势抗原表位,分别为L65-73、L75-84、L174-186、L233-240、L301-308、L333-343、L392-400、L445-454、L482-490;预测出多房棘球绦虫亮氨酰氨肽酶具有20个B细胞潜在优势抗原表位,分别为L13-22、L39-47、L75-84、L98-110、L146-154、L174-186、L183-191、L233-240、L247-254、L281-288、L295-306、L319-328、L330-337、L339-347、L392-400、L397-410、L421-428、L464-473、L493-504、L504-512。结论1.多房棘球绦虫中LAP具有较高的特异性,其氨基酸序列与细粒棘球绦虫及其他寄生虫相似度较低,可能是潜在的多房棘球蚴病免疫诊断的理想候选抗原;2.多房棘球绦虫亮氨酰氨肽酶具有9个T细胞潜在优势抗原表位及20个B细胞潜在优势抗原表位,并且其中存在4个同时具有B/T双细胞表位,分别为L75-84、L174-186、L233-240、L392-400。可为后续多房棘球绦虫相关亮氨酰氨肽酶的血清学检测、免疫预防及多表位疫苗研发奠定理论基础。(本文来源于《青海大学》期刊2017-03-01）
曹纬倩,黄江铭,蒋碧云,高兴,杨芃原[8]（2016）在《基于两性离子修饰的可溶性纳米聚合物的完整糖肽富集和质谱鉴定》一文中研究指出质谱鉴定前的高效糖肽富集对于糖蛋白质组研究至关重要。两性亲水富集法由于具有操作简单,富集效率高,可以保留完整糖肽等优点,越来越受到关注。在本研究中,我们发展了一种新型糖肽富集材料-ZICF(izwitterionically functionalized)-PAMAM(Poly(amidoamine)dendrimer),并将其与FASP[filter-aided sample preparation)样品处理方法结合,用于糖肽富集和质谱鉴定。与现有方法比,该方法显示出了卓越的糖肽富集性能:最低检测限可达飞摩尔级,回收率超过90.01%,能够从0.1μl人血清样品中高效富集糖肽。该方法为基于质谱的糖蛋白质组研究提供了新的可能。(本文来源于《中国化学会第30届学术年会摘要集-第四十叁分会：质谱分析》期刊2016-07-01）
李双红,谌鑫,程钢,覃永华,王春台[9]（2016）在《水稻可溶性OsVDAC5蛋白的外源表达及鉴定》一文中研究指出通过生物信息学分析确定水稻(Oryza sativa L.)Os VDAC5的可溶性肽段,将相应的编码区克隆于p GEX-4T-1原核表达载体中,进行IPTG诱导表达和GST亲和层析纯化,利用SDS-PAGE和Western Blot检测目的蛋白。结果表明,成功构建的p GEX-4T-1-Os VDAC5(1-75aa)原核表达载体,经过体外IPTG诱导,在35 k Da处可检测到可溶性目的蛋白,并获得外源蛋白表达的最适温度为15℃和最佳诱导时间为8 h;经过GST亲和层析,SDS-PAGE可检测到较为单一的蛋白条带,得到纯化的GST-Os VDAC5(1-75aa)融合蛋白。(本文来源于《湖北农业科学》期刊2016年11期）
张登梅[10]（2016）在《抗IL-13全人源单链抗体的筛选、可溶性表达及鉴定》一文中研究指出目的:上世纪80年代,随着DNA重组技术的成熟,将其广泛应用于分子生物学和抗体基因结构的改造。抗体制备技术已从多克隆抗体、单克隆抗体发展到基因工程抗体。随着噬菌体展示技术、酵母展示技术等的出现大大提高了抗体的制备。基因工程抗体又经历了Fab抗体、sc Fv抗体、全人源抗体等,其具有穿透性强,分子量小,便于操作,不与Fc受体结合等特点,成为基因工程抗体研究热点。近年来,随着深入的研究,体外筛选技术成为筛选全人源抗体的主要方式。支气管哮喘是一种与遗传和环境密切相关的疾病,在过去几十年里,支气管哮喘发作在发达国家中逐年上升的趋势。相比之下,遗传因素一定在这样一个相对较短的时间不变。虽然数百研究员列出了几个潜在的遗传因素可能影响疾病易感性,但没有成功的尝试针对任何特定的基因因素来治疗支气管哮喘。根据哮喘的发病机制从基础分子免疫学、分子病理生理学的新发现去针对性的研制依从性较好、副作用少,可以改善患者病症的药物。无论是在小鼠和人上,细胞因子在哮喘的病理生理学非常重要,提出了一种抑制Th2等细胞因子如白介素(IL)-4,IL-5,和IL-13可能是一个合理的治疗哮喘方法。其中IL-13主要由CD4+Th2细胞和2型固有淋巴细胞(ILC2)分泌,IL-13诱导B淋巴细胞合成大量的Ig E抗体,同时增加嗜酸性粒细胞的募集,引起气道上皮细胞表达i NOS,黏液产生和杯状细胞增生,刺激气道平滑肌收缩,提高细胞外胶原蛋白和纤维母细胞向成肌纤维细胞表型转变等,IL-13通过IL-13Rα1与IL-4R形成受体复合物,参与信号转导,激活靶基因转录,诱导TH0细胞分化、气道炎症、气道高反应、黏液产生。因此,IL-13在哮喘气道炎症和重塑有显着的影响[1,2]。本实验将从前期构建的天然全人源抗体文库中筛选特异性好、有体外中和活性的抗IL-13单链抗体,为后期构建抗IL-4/IL-13双特异性抗体及研制治疗过敏性哮喘的抗体药物奠定基础。方法:构建IL-13 c DNA/p ET101/D-TOPO表达载体,转化到BL21表达菌体中,通过IPTG诱导表达蛋白,并进行纯化和鉴定。以生物素化IL-13蛋白为抗原,对前期构建的天然抗体文库利用噬菌体展示技术进行3轮富集,在富集的单链抗体文库中用ELISA筛选抗IL-13全人源单链抗体(sc Fv)。用Bst NI酶切方法对筛选抗IL-13-sc Fv阳性克隆子进行指纹图分析,将指纹图谱不同的克隆子送去测序。结果显示在单链抗体氨基酸序列中出现了琥珀终止密码子,位于第32位氨基酸处。将琥珀密码子进行校正,利用单点突变的方法突变终止密码子中的一对碱基后变为氨基酸Trp(W)。将校正后的基因双酶切后连接LZ16载体,转化大肠杆菌DH5a F,后进行表达纯化,用Dot Blot及Western Blot方法对表达纯化的抗IL-13-sc Fv蛋白进行鉴定;用竞争ELISA方法检测sc Fv和IL-13受体(IL-13Rα1)的竞争结合,分析sc Fv和IL-13受体(IL-13Rα1)是否作用于IL-13的同一抗原表位。从而达到封阻IL-13与受体结合的功能。用大分子相互作用分析技术对抗IL-13全人源单链抗体进行亲和力分析。结果:(1)IL-13抗原的表达纯化及鉴定:将扩增大小为700bp左右的c DNA与p ET101/D-TOPO连接,转化到表达菌株BL21进行包涵体表达,表达的蛋白分子量大小为29KDa左右,经Dot Blot及Western Blot鉴定表明有显色且条带唯一,则为IL-13抗原蛋白。(2)抗IL-13全人源单链抗体筛选与表达:以生物素化IL-13蛋白为抗原,对前期构建的天然抗体文库利用噬菌体展示技术进行3轮富集,通过ELISA检测有30%的sc Fv与IL-13有结合性;将得到的阳性克隆子与IL-4,TSLP通过ELISA检测特异性,结果显示有一些单克隆子与IL-4,TSLP不结合,即不显色,说明此单克隆子有较好的特异性,与其他细胞因子交叉反应较低。挑选14个OD值较高的抗IL-13-sc Fv阳性克隆子进行PCR扩增,用Bst NI酶切方法对其进行指纹图分析,将指纹图谱不同的克隆子送去测序。结果显示在单链抗体氨基酸序列中出现了琥珀终止密码子,位于第32位氨基酸处。对琥珀密码子进行校正,利用单点突变的方法突变终止密码子中的一对碱基后变为氨基酸Trp(W)。将校正后的基因双酶切后与原核分泌性表达载体LZ16连接,构建重组表达载体IL-13-sc Fv/LZ16,并转入大肠杆菌DH5αF,进行测序,测序正确后进行蛋白表达和纯化。对单链抗体进行表达及纯化,结果显示sc Fv在大肠杆菌DH5αF,中主要集中分泌在细胞周质间可溶性表达,抗体具备生物学活性,SDS-PAGE电泳显示纯化后的抗IL-13-sc Fv蛋白分子量大小为26KDa左右。(3)抗IL-13全人源单链抗体特性分析:Western Blot结果表明有显色,且条带唯一,即纯化得到的蛋白为抗IL-13-sc Fv。竞争ELISA结果显示:IL-13Rα1和筛选的单链抗体可竞争性的与IL-13结合,说明IL-13Rα1与单链抗体作用于IL-13的相同抗原表位,可有效的封阻IL-13/IL-13Rα1的信号通路具有生物学功能。大分子相互作用实验(Blitz)结果显示抗IL-13全人源单链抗体与相应抗原IL-13反应较好且得到亲和力KD值为10-7,可见筛选得到抗IL-13全人源单链抗体有较好亲和力;结论:成功筛选到具有体外中和活性、亲和力相对较高、特异性较好的抗IL-13单链抗体。(本文来源于《西南医科大学》期刊2016-05-01）
可溶性鉴定论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
目的利用蛋白质组学及生物信息学方法对田鼠巴贝虫可溶性虫体蛋白进行分析。方法取田鼠巴贝虫阳性全血腹腔接种BALB/c小鼠,构建感染小鼠模型。取感染高峰期小鼠染虫血分离红细胞,Percoll密度梯度离心法富集田鼠巴贝虫虫体,冻融及超声法获得可溶性虫体蛋白。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)鉴定虫体蛋白相对分子质量分布,将含有可溶性虫体蛋白的凝胶按相对分子质量分为2个样品,采用电喷雾质谱鉴定法进行质谱鉴定。采集质谱鉴定数据,搜索Uniprot KB数据库中的巴贝虫、田鼠巴贝虫RI株和恶性疟原虫蛋白数据库。将鉴定到的蛋白与NCBI nr数据库中的蛋白序列进行比对,利用Blast2GO(Version2.8.0)中的Mapping功能对所有定量到的蛋白比对序列所关联的GO功能条目进行提取,用GO注释将鉴定到的虫体蛋白进行生物过程、分子功能和细胞组分分析。利用KAAS将目标蛋白序列与KEGG GENES数据库中的巴贝虫蛋白序列进行比对,通过同源/相似蛋白的KO号注释到相关KEGG通路上。结果Percoll梯度离心法获得富集后的田鼠巴贝虫虫体,通过冻融及超声法获得可溶性虫体蛋白,经SDS-PAGE鉴定发现有5条主带及7条次带。经质谱鉴定并与巴贝虫、田鼠巴贝虫RI株和恶性疟原虫蛋白数据库比对,分别鉴定到757、600和138个蛋白,其中独特肽段为2及以上的蛋白分别为368、375和12个。进一步分析发现,独特肽段数较多的蛋白为表面抗原或分泌抗原类蛋白、蛋白酶类、热休克家族蛋白及棒状体相关蛋白等。生物信息学分析,田鼠巴贝虫可溶性虫体蛋白按参与的生物过程共获得876条注释,按分子功能共获得219条注释,按细胞组分结果显示,共获得146条注释。通过同源/相似蛋白的KEGG注释,共提取到与可溶性虫体蛋白序列相关的172条KEGG信号/代谢通路。结论利用质谱鉴定及生物信息学方法分析田鼠巴贝虫可溶性虫体蛋白主要含有分泌蛋白、蛋白酶类和HSP家族成员蛋白。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
可溶性鉴定论文参考文献
[1].王建华,张俊哲,赵丹,王玉玲,肖妍.赤羽病病毒Gc_(405aa—480aa)肽段的高效可溶性表达及抗原性鉴定[J].中国动物检疫.2019
[2].蔡玉春,陈韶红,李浩,卢艳,艾琳.田鼠巴贝虫可溶性虫体蛋白的质谱鉴定及生物信息学分析[J].中国寄生虫学与寄生虫病杂志.2018
[3].李春男,毛羚羽,黄瑞麟,高慧英,岳鹏升.重组人肝再生因子可溶性表达及活性鉴定[J].军事医学.2018
[4].马博,张婷婷,吴宝祥.真菌DWL-C010的鉴定及其可溶性红色素热稳定性分析[J].生物技术通报.2018
[5].任鹏举.猪瘟病毒E2蛋白抗原区可溶性表达及鉴定[D].郑州大学.2018
[6].洪奇阳.大肠杆菌可溶性外源表达的转录组差异分析和关键基因的鉴定[D].厦门大学.2017
[7].杨宝良.多房棘球绦虫可溶性抗原分离纯化及免疫学鉴定[D].青海大学.2017
[8].曹纬倩,黄江铭,蒋碧云,高兴,杨芃原.基于两性离子修饰的可溶性纳米聚合物的完整糖肽富集和质谱鉴定[C].中国化学会第30届学术年会摘要集-第四十叁分会：质谱分析.2016
[9].李双红,谌鑫,程钢,覃永华,王春台.水稻可溶性OsVDAC5蛋白的外源表达及鉴定[J].湖北农业科学.2016
[10].张登梅.抗IL-13全人源单链抗体的筛选、可溶性表达及鉴定[D].西南医科大学.2016