导读:本文包含了类囊体膜蛋白论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:番茄,弱光,钙调控,质子动力势
类囊体膜蛋白论文文献综述
孟昭娟[1]（2017）在《外源钙缓解弱光影响番茄叶片类囊体膜蛋白及叶绿素代谢的机制研究》一文中研究指出我国设施蔬菜以冬半年生产为多,而北方冬半年有较长的弱光期,影响蔬菜生长发育,特别是近年来雾霾天气增多,更增加了弱光程度及持续天数,严重降低了蔬菜作物的光合能力,制约了设施蔬菜的高效生产。因此,研究弱光影响设施蔬菜光合作用的调控及其机理,对于生产上调控蔬菜弱光生育障碍,保证弱光期设施蔬菜高产优质栽培具有重要的意义。本文在本团队前期研究的基础上,以番茄(Lycopersicon esculentum Mill)'W'品系为试材,研究了外源钙缓解弱光对番茄叶片类囊体膜蛋白和叶绿素代谢基因的影响及其机理,为应用钙素制剂调节设施番茄弱光逆境障碍提供理论依据。主要研究结果如下:1.明确了外源钙显着缓解弱光导致番茄叶片光合系统活性的降低。研究表明,弱光显着降低了番茄叶片的净光合速率Pn、PSⅡ最大量子产量Y(Ⅱ)及电子传递速率ETR(Ⅱ)、PSⅠ最大光化学效率Pm、PSⅠ最大量子产量Y(Ⅰ)、PSⅡ到PSⅠ中间体的电子和能量传递;而显着增加PSⅡ非光化学效率[Y(NPQ)]、PSⅡ光化学效率[Y(NO)]、激发压以及PSⅠ供体侧量子效率[Y(ND)]。这表明弱光降低PSⅡ和PSⅠ的光化学效率,导致光系统QA-QB和PSⅠ-Fd抑制。外源钙则显着增加Pn、Y(Ⅱ)、ETR(Ⅱ)与Y(Ⅰ),降低了激发压及能量耗散,表明外源钙减轻弱光对光合系统的抑制,显着提高了光合效率。2.明确了外源钙调控弱光下番茄叶片类囊体膜光合作用相关蛋白的种类及功能。利用蓝绿温和电泳(BN-PAGE)及聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)对弱光及钙处理的番茄叶片类囊体膜蛋白复合体及亚基进行分离鉴定。结果表明,弱光引起番茄叶片28个类囊体膜蛋白亚基显着差异表达,包括PSⅡ和PSⅠ反应中心、细胞色素、ATP亚基等17种蛋白质。其中响应弱光逆境、且受钙调控的蛋白亚基为Cab1D(8)、Cab1B(9)、PsaD(19,20,2,3)、PsaC(21)、PsbE(23)、PsbD(27)。进一步研究表明,17个类囊体蛋白参与4种番茄生理生化反应途径,代谢途径(16个蛋白,94.1%)、光合作用途径(13个蛋白,76.5%)、氧化磷酸化途径(4个蛋白,82.4%)和光合天线蛋白(2个,11.8%)。参与光合作用的蛋白包括PsbB、PsbC、PsbD、PsbE、PsaA、PsaC、PsaD、PsaL、PetA、ATP-α、ATP-β和ATP-γ。通过对17个类囊体蛋白互作进行分析,发现在最终PPⅠ网络中一共有16个节点,55条连线,可预测网络中未表征蛋白的功能。3.明确了外源钙调控叶绿素合成和分解代谢途径中关键酶基因的表达。结果表明,弱光处理条件下,游离钙离子浓度显着降低,钙离子受体基因CAM及CDPK表达显着降低,叶绿素合成代谢基因HEMs,CLHs,PORs表达显着降低,分解代谢基因CLH1与PPH、PAO表达显着增加;而钙处理显着增加游离钙离子浓度、钙调蛋白以及叶绿素合成代谢基因的表达水平,降低了降解代谢基因的表达。以上分析表明,钙信号传导增强了弱光下番茄叶绿素合成代谢基因的表达,促进番茄叶片叶绿素的合成,而降低了叶绿素的降解。(本文来源于《沈阳农业大学》期刊2017-04-30）
张亚萍,杨佳,石晶,毛桂莲,吴诗杰[2]（2014）在《不同失水状态发菜类囊体膜蛋白的分离及鉴定》一文中研究指出采用液氮研磨与超声波破碎相结合的方法,破碎不同失水状态的发菜藻体和细胞,用差速离心法制备发菜类囊体膜粗制品,蔗糖密度梯度高速离心纯化类囊体膜,SDS-PAGE电泳分离类囊体膜蛋白,并对膜蛋白进行了MALDI-TOF-TOF/MS质谱分析和鉴定。结果表明:(1)充分吸胀4h后失水6h的发菜(含水量51.2%)和失水24h的发菜(含水量14.9%),经过多步差速离心后再进行蔗糖密度梯度高速离心,可得到纯化的类囊体膜。(2)发菜类囊体膜蛋白SDS-PAGE电泳分离到14个条带,共鉴定出8种蛋白,根据其功能可分为4类——光合作用相关蛋白(光系统Ⅱ锰稳定蛋白PsbO,F1F0 ATP合成酶α亚基和β亚基)、结构域蛋白、选择性通道蛋白OprB、未知蛋白(hypothetical protein Npun_R1321、Npun_R3785、N9414_02186),它们在发菜的光合作用中具有重要作用。(本文来源于《西北植物学报》期刊2014年06期）
叶露幻,郑宝刚,沈唯军,陈国祥,吕川根[3]（2013）在《水稻剑叶类囊体膜蛋白复合物的蓝绿温和胶电泳分析》一文中研究指出以水稻两优培九剑叶为材料,通过蓝绿温和胶电泳对其类囊体膜蛋白复合物进行分析。亚细胞组分是植物蛋白质组学研究的重点,而高度疏水且结构复杂的膜蛋白复合物在传统二维电泳中难以得到很好分离,故采用纯化完整叶绿体,温和去污剂增溶膜蛋白,非变性梯度凝胶电泳的方法,直观地分离并展示了两优培九水稻剑叶类囊体9条蛋白质复合物条带,并显示出丰度与组成的差异。以蓝绿温和胶为一向,含尿素的变性电泳为二向的二维电泳将两优培九水稻剑叶类囊体膜蛋白复合物分离为亚基,得到51个蛋白质点,为对水稻光合机构响应逆境等变化的蛋白组学研究提供方法。(本文来源于《江苏农业科学》期刊2013年09期）
张亚萍[4]（2013）在《干旱胁迫对发菜类囊体结构和光合活性的影响及类囊体膜蛋白的分离和鉴定》一文中研究指出干旱胁迫是重要的非生物胁迫因子之一,对于植物的生长发育会产生重要影响。发菜作为一种陆生蓝藻,主要生长于干旱半干旱荒漠草原地区。干旱胁迫是影响发菜光合作用的一个重要限制性因子。本研究分析了干旱胁迫对发菜类囊体超微结构和光合生理的影响,分离、纯化了发菜类囊体膜,对类囊体膜蛋白进行了质谱鉴定和功能分析。研究结果为深入研究干旱胁迫对发菜光合机理的影响奠定了基础。1、干旱胁迫对发菜类囊体结构和光合生理影响显着。在发菜藻体含水量为1194.9%时,类囊体结构清晰,排列整齐,大体与细胞壁平行；随着藻体含水量的降低,类囊体片层结构扭曲,排列趋于紊乱,结构逐渐模糊。叶绿素a、藻蓝素、别藻蓝素、藻红素含量随着藻体含水量的降低呈极显着降低趋势；类胡萝卜素含量随着藻体含水量的降低呈先升高后下降趋势,差异性达到极显着水平。ATP含量随着发菜藻体含水量的降低呈先升高后降低趋势,在含水量为51.16%时达到高峰,在含水量从51.16%下降到7.4%的过程中,发菜ATP含量急剧下降,但含水量为1194.9%和含水量为7.4%时的ATP含量差异性不显着。在干旱胁迫条件下,发菜可溶性蛋白含量随发菜含水量降低呈逐渐降低趋势,差异性达到极显着水平。RuBisco舌性随着发菜含水量的下降呈先上升后下降趋势,在含水量为459.2%时达到高峰,然后RuBisco活性随着发菜含水量的下降逐渐下降。2、白然生长状态下的干燥发菜类囊体和干燥储存十年的发菜类囊体结构和排列方式没有明显差异,其排列均较为紊乱,结构不清晰。储存十年的干燥发菜无净光合速率,其暗呼吸速率比自然生长状态的干燥发菜降低了1400%。长期储存干燥发菜叶绿素a含量比自然生长状态下干燥发菜降低了6.17%,而类胡萝卜素含量显着升高,增加量达96.58%。长期储存干燥发菜其藻蓝素、别藻蓝素和藻红素含量比自然生长状态分别降低了248.46%、109.94%和262.19%,藻胆素降低了56.33%。长期储存干燥发菜ATP含量比自然生长状态下干燥发菜降低了59.4%,而长期储存干燥发菜其可溶性蛋白含量要低于自然生长状态下干燥发菜。长期储存干燥发菜RuBisco(?)舌性比自然生长状态下干燥发菜降低了60%。3、采用研磨与超声波相结合的方法充分破碎发菜细胞,用一次离心和密度梯度离心制备发菜类囊体膜粗制品,然后用蔗糖梯度密度高速离心纯化类囊体膜,用SDS-PAGE提取和分离类囊体膜蛋白,并对膜蛋白进行MALDI-TOF-TOF/MS质谱分析和鉴定。结果表明：自然生长发菜类囊体膜蛋白SDA-PAGE电泳图谱显示14条条带,条带主要集中在25kD-60kD之间。蛋白条带经过质谱鉴定和数据库检索,共鉴定出8种蛋白,根据其功能可分为4类：①未知蛋白Hypothetical protein Npun_R132K Hypothetical protein Npun_R3785、Hypothetical protein N9414_02186;②光合代谢酶：Photosystem Ⅱ manganese-stabilizing protein PsbO、ATP合成酶亚基F1F0ATP synthase subunit alpha、F1F0ATP synthase subunit beta;③结构域蛋白Hemerythrin HHE cation binding domain-containing protein;④碳水化合物选择蛋白Carbohydrate-selective porin OprB。它们在发菜的光合作用中具有重要作用。(本文来源于《宁夏大学》期刊2013-03-01）
向小聪,孟庆石,鲍锦库,潘映红[5]（2011）在《小麦叶片类囊体膜蛋白复合体的分离和分析技术研究》一文中研究指出膜蛋白复合体在生命活动中执行着重要的生物化学功能,具有重要的研究意义,但由于其低表达和高度疏水的特点,完整状态和低丰度的膜蛋白复合体的分离分析仍是一大挑战。首先,采用蓝绿温和胶非变性电泳作为第一维分离技术,大量分离制备叶绿体类囊体膜蛋白复合物;其次,采用电洗脱方法差异富集第一维电泳分离到的各种蛋白复合体;最后,采用SDS-PAGE作为第二维分离技术,分析差异富集的不同种蛋白复合体的亚基构成。研究结果表明,利用这种分离分析模式,能有效地富集膜蛋白复合体尤其是低丰度膜蛋白复合体,明显提高第二维分离分析的分辨率和蛋白覆盖率。(本文来源于《生物技术通报》期刊2011年07期）
芦然[6]（2011）在《蓝绿温和胶电泳及其在植物类囊体膜蛋白组研究中的应用》一文中研究指出蓝绿温和胶电泳(BN-PAGE)以其温和、高效的优势,越来越多的被应用于植物研究领域。而类囊体作为植物光合作用的重要场所,在植物蛋白质组学研究中倍受关注。着重介绍了BN-PAGE在植物类囊体蛋白组学研究方面的应用,同时对BN-PAGE在此领域的应用趋势进行了探讨。(本文来源于《黑龙江科技信息》期刊2011年09期）
胡锋,黄俊丽,秦峰,岳彩黎,王贵学[7]（2011）在《植物叶绿体类囊体膜及膜蛋白研究进展》一文中研究指出叶绿体是植物和真核藻类进行光合作用的场所。存在于叶绿体类囊体膜上的蛋白质复合物含有光反应所需的光合色素和电子传递链组分,在光合作用过程中,光化学反应发生在类囊体膜上。因此,类囊体膜是光能向化学能转化的主要场所,因而也一直是光合作用研究的热点。叶绿体类囊体膜的深入研究可以促进光合作用的分子机理研究。该文就叶绿体类囊体膜的叁维构象及类囊体膜蛋白的组成和功能研究进行了综述。(本文来源于《生命科学》期刊2011年03期）
刘晓羽[8]（2010）在《小黑杨叶片磷酸化蛋白质组及类囊体膜蛋白复合体的鉴定与分析》一文中研究指出森林植物是陆地生态系统的主体,是人类最主要的可持续利用资源,为更有效地利用林木资源并完成其可持续发展的过程,需要对生物体内生理功能的执行者——蛋白质进行深入细致的研究。但是对许多重要生理过程的调控不仅仅是通过改变蛋白质种类及其表达丰度的就能完成的,更重要的是那些具有时空特异性分布的可逆翻译后修饰。在众多的翻译后修饰中可逆的磷酸化修饰是最为重要同时也是存在最为广泛的修饰方式。因此,本研究以小黑杨(Populus simonii×P. nigra)为实验材料,通过TiO2和SCX相结合的方式富集其磷酸化肽段,并通过质谱鉴定技术进行小黑杨磷酸化蛋白质图谱的构建。通过这种方法,笔者从小黑杨幼嫩叶片蛋白质组中鉴定得到了98个蛋白质的114个磷酸化位点,包括21个苏氨酸磷酸化位点和93个丝氨酸磷酸化位点。其中104个位点为从未报道过的新发现位点,占总鉴定位点的91.23%。目前,这是木本植物中最大的磷酸化位点数据库。此外,对鉴定得到的磷酸化位点分别根据细胞组件、分子功能及生物学途径进行分类,综合分析小黑杨磷酸化蛋白质的分布情况及参与的生理过程。为更好的了解木本植物光合作用的机理,本研究还对小黑杨类囊体膜蛋白进行了鉴定分析。应用Blue-native Page凝胶电泳技术,通过特定的非离子去污剂将类囊体膜蛋白复合体直接溶解,在非变性的条件下根据复合体大小将其分离,此后进一步在变性条件下将复合体的各组成亚基分离,结合质谱技术从而完成了对45个非冗余小黑杨类囊体膜蛋白的鉴定,并根据类囊体的结构与功能对其进行分类,其中PSⅡ蛋白15个,PSⅠ蛋白6个,ATP合成酶复合体蛋白9个,Cytb6f复合体蛋白2个,涉及二氧化碳固定反应的酶7个,未知蛋白2个,在光合作用中无直接功能的蛋白4个。并在此基础上,分析了生理条件下小黑杨类囊体膜上蛋白质复合体的存在形式,为今后开展木本植物光合作用机理研究奠定基础。(本文来源于《东北林业大学》期刊2010-04-01）
周峰,华春,周泉澄,王仁雷[9]（2010）在《高温胁迫对菠菜类囊体膜蛋白亚基和光谱特征的影响》一文中研究指出研究了高温处理对菠菜类囊体膜蛋白亚基和光谱特征的影响.结果显示,高温处理后,内周天线CP43、放氧外周蛋白33 000降解明显,而外周天线LHC II发生聚集;随着处理温度的增高,菠菜类囊体膜的吸收光谱和荧光发射光谱明显下降,而且峰位发生蓝移,这说明高温处理破坏了类囊体膜的结构,影响到对光能的吸收.而35℃高温处理下,随着处理时间的延长,吸收光谱和荧光光谱也呈现下降趋势,但与不同温度处理相比,下降程度略缓,这说明类囊体膜在35℃长时间处理表现出的耐受性比在高温短时间处理条件强.(本文来源于《南京师大学报(自然科学版)》期刊2010年01期）
张晶[10]（2009）在《光诱导的豌豆类囊体膜蛋白复合物研究》一文中研究指出叶绿体是植物进行光合作用的主要场所,光对叶绿体的发育起着至关重要的作用,是影响叶绿体生长发育最重要的环境因素之一。研究光调控下叶绿体发育的变化,有利于进一步了解光在叶绿体发育过程中的作用,为提高光合作用效率、改善农作物叶绿体的发育条件提供了理论基础和技术依据。研究以豌豆黄化幼苗为试材,利用间歇光照、连续光照、黑暗等手段控制幼苗叶绿体的发育,结合非变性电泳BN-PAGE和BN/SDS-PAGE研究光调控下叶绿体类囊体膜在发育过程中膜蛋白复合物的组装特性,得到以下结论:IML(2min光照,98min黑暗)50个循环能够启动豌豆黄化幼苗的特定基因来控制相应膜蛋白复合物的合成,但数量较少,分子量较小。在IML基础上连续光照2h、4h、8h、12h、24h、48h,随光照时间增加,膜蛋白复合物逐步合成,电子传递体逐步组装,类囊体膜逐渐发育成熟。PSⅠ复合物的整合程度较高,对光信号较敏感,合成速度较快。PSⅡ的捕光色素蛋白复合物的逐步组装随光照时间的增加贯穿于类囊体膜发育的整个过程,与类囊体膜的垛迭有着密切的关系。类囊体膜的发育过程是一个受光信号严格调控的过程,随着光信号调控时间增加,叶绿体基因与核基因逐步协同控制各种膜蛋白复合物依次表达。连续光照一定时间后(36h以内)进行黑暗(60h)处理,可以使发育初期的类囊体膜蛋白复合物不同程度降解。具有高整合度的PSⅠ复合物,对光暗条件较敏感,黑暗条件下首先水解,PSⅡ的捕光色素蛋白复合物亚基基本消失。光照36h以后,叶绿体发育逐渐趋于稳定,PSⅡ的捕光色素蛋白复合物仍然存在。光照60h后黑暗60h,与正常生长的幼苗基本一致,说明此时的类囊体膜已不再受黑暗条件的影响。类囊体膜的发育在一定光照时间内存在特定的变化,即一定时间黑暗处理对类囊体膜形成的初期具有调控作用,但随光照时间增加,蛋白复合物的合成和类囊体膜的发育趋于稳定,已不再受黑暗条件影响。光在叶绿体的发育过程中不仅是能量,还起到信号调控的作用。(本文来源于《北京林业大学》期刊2009-05-01）
类囊体膜蛋白论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
采用液氮研磨与超声波破碎相结合的方法,破碎不同失水状态的发菜藻体和细胞,用差速离心法制备发菜类囊体膜粗制品,蔗糖密度梯度高速离心纯化类囊体膜,SDS-PAGE电泳分离类囊体膜蛋白,并对膜蛋白进行了MALDI-TOF-TOF/MS质谱分析和鉴定。结果表明:(1)充分吸胀4h后失水6h的发菜(含水量51.2%)和失水24h的发菜(含水量14.9%),经过多步差速离心后再进行蔗糖密度梯度高速离心,可得到纯化的类囊体膜。(2)发菜类囊体膜蛋白SDS-PAGE电泳分离到14个条带,共鉴定出8种蛋白,根据其功能可分为4类——光合作用相关蛋白(光系统Ⅱ锰稳定蛋白PsbO,F1F0 ATP合成酶α亚基和β亚基)、结构域蛋白、选择性通道蛋白OprB、未知蛋白(hypothetical protein Npun_R1321、Npun_R3785、N9414_02186),它们在发菜的光合作用中具有重要作用。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
类囊体膜蛋白论文参考文献
[1].孟昭娟.外源钙缓解弱光影响番茄叶片类囊体膜蛋白及叶绿素代谢的机制研究[D].沈阳农业大学.2017
[2].张亚萍,杨佳,石晶,毛桂莲,吴诗杰.不同失水状态发菜类囊体膜蛋白的分离及鉴定[J].西北植物学报.2014
[3].叶露幻,郑宝刚,沈唯军,陈国祥,吕川根.水稻剑叶类囊体膜蛋白复合物的蓝绿温和胶电泳分析[J].江苏农业科学.2013
[4].张亚萍.干旱胁迫对发菜类囊体结构和光合活性的影响及类囊体膜蛋白的分离和鉴定[D].宁夏大学.2013
[5].向小聪,孟庆石,鲍锦库,潘映红.小麦叶片类囊体膜蛋白复合体的分离和分析技术研究[J].生物技术通报.2011
[6].芦然.蓝绿温和胶电泳及其在植物类囊体膜蛋白组研究中的应用[J].黑龙江科技信息.2011
[7].胡锋,黄俊丽,秦峰,岳彩黎,王贵学.植物叶绿体类囊体膜及膜蛋白研究进展[J].生命科学.2011
[8].刘晓羽.小黑杨叶片磷酸化蛋白质组及类囊体膜蛋白复合体的鉴定与分析[D].东北林业大学.2010
[9].周峰,华春,周泉澄,王仁雷.高温胁迫对菠菜类囊体膜蛋白亚基和光谱特征的影响[J].南京师大学报(自然科学版).2010
[10].张晶.光诱导的豌豆类囊体膜蛋白复合物研究[D].北京林业大学.2009