导读:本文包含了内毒素结合蛋白论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:内毒素,肝素结合蛋白,16SrRNA,血流感染
内毒素结合蛋白论文文献综述
田瑞卿,史彦奎,王卫红,王哲,陈爱地[1]（2019）在《血清内毒素、肝素结合蛋白及16SrRNA在血流感染诊断中的研究进展》一文中研究指出血流感染作为一种严重的全身性感染性疾病,严重威胁着患者的生命安全,能够及时地对血流感染进行诊断,并明确病原菌种类显得尤为重要。血培养是目前诊断血流感染的金标准,但存在一定的局限性。血清内毒素、肝素结合蛋白等血流感染相关的生物标志物受到人们的广泛关注,16SrRNA基因检测在细菌的快速鉴定中扮演着非常重要的角色。(本文来源于《世界最新医学信息文摘》期刊2019年50期）
金大勇,肖芝华,陈斌,孙娜,王爽[2]（2019）在《血清内毒素、肝素结合蛋白与血白细胞计数联合检测在行经皮肾镜碎石术后脓毒症患者中的诊断价值》一文中研究指出目的:探究血清内毒素、肝素结合蛋白(HBP)与血白细胞(WBC)计数联合检测在行经皮肾镜碎石术(PCNL)后脓毒症患者中的诊断价值。方法:回顾性分析2017年1月～2017年12月我院收治的600例行PCNL手术患者的临床资料,其中80例患者术后发生脓毒症,作为脓毒症组,520例术后未发生脓毒症患者作为对照组。比较两组患者术前、术后第1 d血清内毒素、HBP及血WBC计数水平,评价这叁种指标联合检测对PCNL术后脓毒症的诊断价值。结果:术前,两组患者的血清内毒素、HBP及血WBC计数水平比较无统计学意义(P> 0. 05);术后,两组患者的上述指标水平均较术前升高,且以脓毒症组上升更为显着,组内手术前后及术后组间比较差异均具有统计学意义(P <0. 05)。ROC曲线分析结果显示,内毒素、HBP与血WBC计数联合检测诊断PCNL术后脓毒症的AUC面积最大,为0. 966,明显大于单项指标检测(P <0. 05);且叁者联合检测的敏感度、特异性及约登指数分别为90. 6%、95. 4%、86. 0%,均高于单项指标的检测(P <0. 05)。结论:血清内毒素、HBP及血WBC计数的联合检测可显着提高PCNL术后脓毒症早期诊断的价值,高于这叁项指标的单独检测。(本文来源于《现代医学》期刊2019年02期）
李頔[3]（2013）在《鲎抗内毒素因子模拟肽CLP-19与小鼠巨噬细胞RAW 264.7结合蛋白鉴定及免疫调节机制研究》一文中研究指出研究背景及目的鲎抗内毒素因子模拟肽CLP-19是基于海洋生物鲎蓝色血液中的抗内毒素因子(Limulus anti-lipopolysaccharide factor, LALF)核心功能区，经过结构优化改造得到的一条由19个氨基酸残基组成、首尾环化相连的阳离子多肽。我们的前期研究表明CLP-19具有较强的内毒素中和作用。在细胞外环境，它可以直接和内毒素(endotoxin)/脂多糖(lipopolysaccharide，LPS)结合，从而抑制LPS对TLR4受体的激活和促炎细胞因子失控性释放的级联反应。此外，我们还发现提前20h预防性给予CLP-19能最大程度提高致死剂量脓毒症(sepsis)模型小鼠的存活率，减少其体内细菌量和TNF-α的释放量。由于CLP-19在体内半衰期较短(预试验结果显示半衰期仅为0.5h左右)，因此CLP-19可能还通过除直接中和LPS以外的其他机制来发挥抗LPS作用。目前已有其他课题组研究表明：LALF可通过下调炎症蛋白HMGB1的表达来调节免疫系统，因此我们推测来源于LALF的CLP-19可能也具有免疫调节功能。本研究中，我们首先筛选、分析和鉴定了CLP-19在小鼠巨噬细胞中的特异性结合蛋白，随后考察了CLP-19与该蛋白的作用特征和由此产生的免疫调节效应，初步阐明了CLP-19参与免疫调节的主要机制。实验部分第一部分：CLP-19的合成、修饰、结构与活性1.1多肽的制备环状肽CLP-19(CRKPTFRRLKWKIKFKFKC；分子量2511.1Da)和直链肽LL-37(LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES；分子量4492.4Da)用分步固相多肽聚合法合成后用叁氟乙酸混合溶液洗脱和HPLC纯化。多肽生物素化是将CLP-19、LL-37和生物素在氮气中与DMF、HOBT、PYBOP和DIPEA室温反应2h后经洗脱和纯化所得。CLP-19与FITC相连是通过在吡啶:二甲基甲酰胺:二氯化钾(12:7:5v/v)溶液中反应2h后经洗脱和纯化所得。1.2CLP-19, CLP-19B和CLP-19F结构和生物学特性考察1.2.1CLP-19, CLP-19B和CLP-19F的二级结构考察CLP-19, CLP-19B和CLP-19F(4μM)溶于Tris-HCl缓冲液(10mM, pH7.4)中配置成工作溶液。用POPC和POPG (1:1,1mM)制备脂质体。用0.5cm光程的石英比色池在室温下测定多肽的圆二色谱。1.2.2CLP-19, CLP-19B和CLP-19F对TNF-α释放的影响RAW264.7细胞(1×10~5/孔)接种于96孔板并孵育过夜，加入多肽后在37°C下继续孵育一定时间。用PBS洗去游离药物，加入LPS(100ng/mL)在37°C下孵育4h.收集上清液用ELISA试剂盒测定TNF-α水平。1.2.3CLP-19, CLP-19B和CLP-19F对NF-κB信号通路的影响细胞的前处理过程同上步一致，样品收集后用ELISA试剂盒测定IκB-α的磷酸化水平。1.2.4CLP-19, CLP-19B和CLP-19F直接中和LPS活性系列浓度的多肽与LPS (0.5EU/ml)在37°C下孵育30min，取混合溶液(100μL)与等量的LAL试剂反应后测定浊度。1.2.5CLP-19, CLP-19B and CLP-19F的细胞毒性RAW264.7细胞(1×10~4/孔)接种于96孔板于37°C下孵育2h，加入系列浓度的多肽继续反应4h。之后再与MTT (20μL)孵育4h。弃去培养液加入DMSO (150μL)，用酶标仪测定波长540nm的吸光度。第二部分：CLP-19与RAW264.7细胞特异性结合蛋白的鉴定和作用特征2.1CLP-19结合蛋白的筛选蛋白液与CLP-19B在37°C下孵育30min后与Ultralink Immobilized NeutrAvidin树脂在室温中继续反应1h。清洗树脂除去游离蛋白，加入SDS-PAGE上样缓冲液于沸水浴中反应10min。洗脱蛋白以12.5%SDS-PAGE分离和卡马斯亮蓝染色。2.2CLP-19结合蛋白的鉴定将上部分离所得的CLP-19特异性结合蛋白胶条取出，经洗脱、干燥、酶解、提取和脱水等处理后进行HPLC-MS分析，鉴定出的肽段进行数据库检索。2.3CLP-19结合蛋白的验证Western blotting考察：将蛋白电转至PVDF膜上，用脱脂奶粉在37°C下封闭1h。清洗后与α和β微管蛋白单克隆抗体(1:2000)于4°C下反应过夜，再与HRP标记的二抗(1:5000)在37°C下反应1h，用DAB底物显色。免疫荧光考察：将细胞和CLP-19F (10μg/mL)于37°C下避光孵育1h，清洗后分别用冰冷甲醇和1%BSA固定和封闭。之后再与β微管蛋白单克隆抗体(20μg/mL)、Alexa Fluor555标记二抗(1:500)和DAPI (1:1000)反应，封片后于共聚焦显微镜下观测。2.4CLP-19与微管结合的特性考察2.4.1CLP-19与微管的直接作用纯化微管蛋白重构于普通微管缓冲液，在聚合缓冲液中以35°C反应20min组装成微管后用紫杉醇固定。分别与CLP-19(0.8mg/mL)，微管结合蛋白(MTAPs,包含60%分子量280kDa的MTAP2和40%分子量40~70kDa的tau蛋白质类)和BSA (包含100%分子量68kDa的BSA)在室温下反应30min。各样品置于含紫杉醇的聚合缓冲液上常温100,000×g离心40min。收集上清液和沉淀进行SDS-PAGE电泳分离和卡马斯亮蓝染色。2.4.2CLP-19与微管作用的特异性系列浓度的CLP-19或LL-37与微管蛋白(1μM)反应后再加入CLP-19B (250μM)；并以系列浓度CLP-19B与微管(1μM)或BSA (1mM)共孵育为对照。结合蛋白用SDS-PAGE电泳分离和卡马斯亮蓝染色。2.5离子强度对CLP-19与微管结合的影响微管和CLP-19B在系列浓度的NaCl中反应，结合蛋白用SDS-PAGE电泳分离和卡马斯亮蓝染色。2.6CLP-19与微管结合的生物信息学分析CLP-19的3D结构由Discovery Studio ver2.55软件预测，α和β微管蛋白的异二聚体结构(No.1JFF)源于RCSB蛋白数据库。AutoDock/Vina分子对接软件用于模拟CLP-19与微管的结合，根据能量最小原则生成系列可能的结合模式。PyMOL软件进一步预测了用于键合的功能残基。第叁部分：CLP-19与RAW264.7细胞微管蛋白结合发挥免疫调节作用的机制3.1CLP-19对微管动力学平衡的影响游离的α和β微管蛋白亚基分散在4°C微管于缓冲液中，迅速混入37°C预热的CLP-19溶液中使微管终浓度为3mg/mL，CLP-19终浓度为20μM。组装过程在37°C进行60min，之后转换温度至4°C继续反应30min，每5min测定一次波长340nm处的吸光度值。3.2CLP-19对细胞表面TLR4表达的影响贴壁的RAW264.7细胞(5×10~6)与CLP-19(50μg/mL)在37°C下孵育5h，清洗后与LPS(100ng/mL)继续反应4h，以单独LPS、CLP-19处理细胞和药物空白细胞作为对照。反应完成后用冷PBS清洗细胞，1%BSA冰上封闭1h。用TLR4单克隆抗体(1μg/10~6细胞)和Alexa Fluor488标记二抗(1:500)标记细胞表面TLR4蛋白，流式细胞仪检测，设定分析细胞数为20,000个。3.3CLP-19对细胞总TLR4蛋白表达的影响RAW264.7细胞前处理过程同上一步。总蛋白经过分离后用TLR4单克隆抗体(5μg/mL)和α微管蛋白单克隆抗体(1:2000)进行免疫印迹。3.4CLP-19预保护时间与抗LPS效应关系RAW264.7细胞与CLP-19(50μg/mL)孵育系列时间后用LPS (100ng/mL)刺激。细胞表面TLR4表达和TNF-α释放量分别用流式细胞仪和ELISA试剂盒检测。结果第一部分：CLP-19的合成、修饰、结构与活性1.1多肽的制备制备所得多肽CLP-19纯度为98.4%，LL-37为99.1%，CLP-19/biocytin (CLP-19B)为99.6%，LL-37/biocytin (LL-37B)为95.2%以及CLP-19/FITC (CLP-19F)为98.8%。1.2CLP-19, CLP-19B和CLP-19F结构和生物学特性考察1.2.1CLP-19, CLP-19B和CLP-19F的二级结构原二色光谱中CLP-19, CLP-19B和CLP-19F在溶液中都未见明显结构，但是在单层POPC-POPG (1:1)脂质体中出现195nm波峰和210、222nm波谷的α螺旋结构特征峰。1.2.2CLP-19, CLP-19B和CLP-19F对TNF-α释放的影响单独的多肽对细胞的TNF-α释放水平没有显著影响(p>0.05)，而在LPS刺激前给予多肽可明显降低RAW264.7细胞TNF-α释放水平。CLP-19B和CLP-19F显示出与CLP-19类似的效应(p>0.05)。1.2.3CLP-19, CLP-19B和CLP-19F对NF-κB信号通路的影响CLP-19与其衍生物可以诱导IκB-α的磷酸化，但给予预保护剂量的多肽又可抑制LPS刺激的IκB-α磷酸化水平上调。三种多肽药物显示出近似的效应(p>0.05)。1.2.4CLP-19, CLP-19B和CLP-19F对LPS的直接中和作用LAL实验表明叁种多肽药物在10到100μM浓度范围内有相似的直接中和LPS作用。1.2.5CLP-19, CLP-19B和CLP-19F对RAW264.7细胞的毒性在不大于100μM浓度范围内的多肽药物对RAW264.7细胞未见明显的细胞毒性(p>0.05)，但进一步增加药物浓度至200μM，出现显着的细胞毒性。叁种多肽药物细胞毒性未见明显区别(p>0.05)。第二部分：CLP-19与RAW264.7细胞特异性结合蛋白的鉴定和作用特征2.1CLP-19结合蛋白的筛选与鉴定和CLP-19结合的蛋白分子量主要为50kDa，质谱鉴定该分子量蛋白为α/β微管蛋白。2.2CLP-19结合蛋白的验证免疫印记实验表明CLP-19结合蛋白可以和α/β微管蛋白单克隆抗体反应，在55和50kDa出现条带。免疫荧光显示CLP-19F在胞内可以和微管共定位。2.3CLP-19与微管结合的特征2.3.1CLP-19与微管的直接结合CLP-19样品上清液中出现2.5kDa蛋白条带，而在沉淀中没有，说明单独CLP-19并不能通过离心沉淀下来。CLP-19+微管样品在沉淀中出现2.5kDa蛋白条带而没出现在上清液中，说明CLP-19和微管结合后通过离心被沉淀下来。2.3.2CLP-19与微管结合的特异性微管蛋白与未标记的CLP-19预孵育后可浓度依赖性降低与CLP-19B的结合量。然而预孵育LL-37仅轻微降低了微管与CLP-19B的结合率。同时，CLP-19B与微管的结合率明显高于和BSA的结合率。2.4离子强度对CLP-19和微管结合影响CLP-19与微管在系列NaCl浓度(0~400mM)下孵育，结合量改变不明显，说明离子强度对CLP-19与微管的结合影响不大。2.5CLP-19与微管结合的生物信息学分析计算机模拟分子对接结构表明CLP-19主要结合在α、β微管异二聚体的凹槽位置。第三部分：CLP-19与RAW264.7细胞微管蛋白结合发挥免疫调节作用的机制3.1CLP-19对微管动力学平衡影响CLP-19不仅增加了微管组装的最大速率和聚合量，也消除了组装的成核阶段。此外，CLP-19还可避免微管因为温度降低所致的解聚。3.2CLP-19对细胞表面TLR4表达的影响单独CLP-19对细胞表面TLR4的表达没有影响，但预孵育多肽可显着降低LPS所致的表面TLR4高表达。3.3CLP-19对细胞总TLR4的影响CLP-19作用的细胞总TLR4表达量与药物空白细胞对照无明显区别。3.4CLP-19预保护时间与抗LPS效应的关系CLP-19在预孵育15h范围内可时间依赖性降低LPS所致的TLR4和TNF-α高表达，表明体外最佳预保护时间为15h。结论1. α和β微管蛋白为CLP-19在小鼠巨噬细胞RAW264.7中的特异性结合蛋白。2. CLP-19作用于微管可干扰其动力学平衡，降低微管依赖性TLR4囊泡运输效率。3. CLP-19可通过降低细胞表面TLR4受体的表达抑制LPS对巨噬细胞的刺激。(本文来源于《第叁军医大学》期刊2013-05-01）
王涛[4]（2012）在《新的内毒素结合蛋白CRISPLD2在脓毒症中的表达及其意义》一文中研究指出脓毒症是危重症患者常见并发症，其病理生理过程复杂,牵涉全身各个器官。尽管各类广谱抗生素的应用，新的治疗方法不断出现，脓毒症患者死亡率依然居高不下，是困扰急诊和重症医学医生的重大难题。重组活化蛋白C（drotrecogin alfa, arecombinant activated protein C）以及eritoran tetrasodium （a novel anti–Toll-likereceptor (TLR)-4compound）虽然在1期和2期临床试验证实有效，最近的3期临床实验中未发现明确的治疗效果，重要的原因就是缺少合适的标志物分层，判断哪些患者受益于治疗。因此，寻找合适的生物标志物对于诊断和治疗脓毒症非常重要。导师组王志勤教授等前期工作发现半胱氨酸富集的分泌蛋白含有两个LCCL结构域(CRISPLD2/Crispld2)，亦是内毒素结合蛋白，具有很好的结合内毒素的亲和力。内毒素同CRISPLD2的亲和力同CD14、 MD2近似，高于TLR4，低于LBP。体内发现内毒素刺激外周单个核细胞能够促进CRISPLD2的分泌，动物实验提示内毒素腹腔注射后24小时内CRISDPLD2蛋白水平下降，24小时后迅速反弹，5-7天到达高峰，随后缓慢下降，维持2周左右。而重组CRISPLD2蛋白抑制内毒素同靶细胞结合，减轻炎症反应，降低TNF-α和IL-6的水平，保护内毒素休克小鼠。人血清（浆）CRISPLD2水平高于LBP, soluble CD14等。值得注意的是婴儿脐带血CRISPLD2水平明显低于成年人。总之，CRISPLD2在脓毒症病理生理过程中起着重要作用。以往的研究使用LPS诱导的内毒素休克模型，并没有反映真正的多种细菌感染的临床状态，盲肠结扎穿孔（CLP）脓毒症模型已被广泛用于实验性研究，并且被认为是模仿人类多种细菌感染造成的脓毒症一个可靠的模型。盲肠结扎的范围、穿刺针孔大小及穿刺次数等可以制作不同程度的脓毒症，死亡率亦有很大差别。最近发现CRISPLD的R3H结构域，可以与寡核苷酸绑定在一起，已有实验证明CpG寡核苷酸（ssCpGDNA）可以使实验动物免于细菌感染。我们研究发现，CRISPLD2包含一个RAAIH（R3H）结构，目前还没有资料表明CRISPLD2是否结合单链DNA。糖皮质激素（Glucocorticoid）受体可以和CRISPLD2基因启动区特定DNA序列(GRE)结合。基于上述背景，我们提出以下假设：CRISPLD2也是一个ss DNA结合蛋白，多种微生物抗原促进CRISPLD2分泌；上调血清CRISPLD2水平保护脓毒症老鼠（CLP)；糖皮质激素调控CRISPLD2表达，可能与糖皮质激素保护脓毒症的作用机制相关；CRISPLD2可能成为临床脓毒症患者新的生物标志物。本研究的第一部分，我们证实CRISPLD2不仅是一个内毒素结合蛋白亦是一个单链DNA结合蛋白，多种微生物抗原如ssCPG-DNA、PGN、ssGPC-DNA和双链RNA（PolyI：C）等可以刺激外周单个核细胞分泌CRISPLD2；CRISPLD2与内毒素结合抑制后者同靶细胞结合，而其与单链DNA的结合并不阻断后者与靶细胞结合。本研究的第二部分，我们利用脓毒症盲肠结扎穿孔动物模型探讨CRISPLD2在脓毒症中的表达规律及以其为靶点治疗脓毒症的可行性。脓毒症大鼠急性期的高死亡率同过度的炎症反应以及CRISPLD2的未能及时上调相关。预注射内毒素可以上调CRISPLD2水平，同降低脓毒症小鼠的死亡率相关。重组CRISPLD2蛋白的静脉注射上调血清CRISPLD2水平，降低脓毒症死亡率。糖皮质激素上调正常大鼠CRISPLD2水平，小剂量糖皮质激素上调脓毒症大鼠CRISPLD2水平同降低脓毒症大鼠死亡率相关，中到大剂量糖皮质激素未能提高血清CRISPLD2水平，未能降低脓毒症大鼠死亡率。本研究的第叁部分，我们首先检测CRISPLD2的表达情况，正常水平为221.39±61.50ug/ml，在脓毒症时其水平明显上升，而在感染性休克时其水平上升受到限制，显着低于正常水平及脓毒症患者水平。在脓毒症患者中，CRISPLD2水平同病情程度评分APACHEII及SOFA明显相关，同炎症指标PCT相关。综上所述：CRISPLD2不仅是一个内毒素结合蛋白，亦是一个ssCPG-DNA结合蛋白；在脓毒症大鼠CLP模型中，严重的感染伴随低水平CRISPLD2与高死亡率相关；通过腹腔预注射内毒素或者静脉注射重组CRISPLD2，提高血清CRISPLD2水平，与降低脓毒症小鼠死亡率相关；糖皮质激素调控大鼠CRISPLD2水平，小剂量激素促进CRISPLD2分泌，降低脓毒症大鼠死亡率；大剂量激素虽然提升正常大鼠CRISPLD2水平，但未能提升脓毒症大鼠CRISPLD2水平，降低死亡率；CRISPLD2在正常人中呈现正态分布，波动幅度较大，在中低度脓毒症时其水平明显上升，在重度脓毒症时其水平未能上调。(本文来源于《第二军医大学》期刊2012-05-01）
段光杰,刘友生[5]（2012）在《天然内毒素结合蛋白衍生肽拮抗内毒素的研究进展》一文中研究指出内毒素是脓毒症最主要的致病因子,其可通过激活Toll样受体4跨膜信号通路,活化宿主免疫细胞,促进细胞因子和炎性介质的过度释放,导致组织损伤、多器官衰竭甚至死亡,因此,拮抗内毒素活性是提高脓毒症治疗效果的关键。从天然存在的内毒素结合蛋白中提取或者人工合成具有拮抗内毒素活性的蛋白/多肽类制剂是内毒素拮抗研究的主要方向之一。现对天然内毒素结合蛋白衍生肽拮抗内毒素的研究进展予以综述。(本文来源于《医学综述》期刊2012年08期）
李红梅,郑晶,黄劲[6]（2011）在《钙结合蛋白S100A8在内毒素休克小鼠肝脏中的表达》一文中研究指出[目的]探讨S100A8在内毒素休克小鼠肝脏组织中的表达。[方法]SPF级BALB/c小鼠随机分为正常对照组和LPS处理组(LPS刺激1h、3h和6h,LPS剂量为35mg/kg);采用免疫组织化学染色法检测两组肝脏组织S100A8蛋白水平的变化。[结果]S100A8在内毒素休克小鼠肝组织的胞浆及胞膜上表达增强。[结论]S100A8在内毒素休克的肝组织中表达增强,提示S100A8可能参与LPS诱导的信号转导。(本文来源于《现代预防医学》期刊2011年15期）
商冠冠[7]（2011）在《基于人脂多糖结合蛋白和聚羟基脂肪酸结合蛋白PhaP的内毒素去除方法》一文中研究指出内毒素是革兰氏阴性菌细胞壁外壁中的特有结构,是其在生长、分裂或死亡过程中释放到环境中的有毒物质。内毒素分子化学性质非常稳定,并且在水溶液中易聚合成不同分子量的聚合物,使得生物制品中内毒素的去除变得非常困难。聚羟基脂肪酸酯(PHA)颗粒结合蛋白质(PhaP)对PHA以及其它疏水性聚酯具有较强的亲和力。人脂多糖结合蛋白(hLBP)是人体血浆内自然存在的内毒素受体。在本论文研究中,融合蛋白rhLBP–PhaP基因在毕赤酵母GS115中分泌表达。收集到的融合蛋白通过PhaP锚定在PHB颗粒表面,用于水和蛋白质溶液中内毒素的去除研究。牛血清白蛋白(BSA)溶液,卵清蛋白(ovalbumin)溶液,胰凝乳蛋白酶原(basic proteinα-chymotrypsinogen)溶液叁种蛋白质溶液作为模式被使用,用于研究蛋白质溶液中内毒素的去除效率和蛋白质的回收率,以及离子强度和酸碱度对去除效果的影响。结果表明:本论文研究制作的亲和颗粒(rhLBP- PhaP-PHB颗粒)的内毒素去除率可达90%以上,并且内毒素的去除率和蛋白质的回收率几乎不受离子强度的影响,但是酸碱度对其有一定的影响。我们的研究结果表明,基于rhLBP- PhaP-PHB颗粒的内毒素去除系统,具有准备简单,无毒和高效的特点,非常适合蛋白质纯化工艺中内毒素的去除。(本文来源于《汕头大学》期刊2011-06-03）
郭如意,苏智军,邱晓东,明德松,林琪[8]（2010）在《亚急性肝衰竭患者血清内毒素结合蛋白水平研究》一文中研究指出目的:探讨血清内毒素结合蛋白(LBP)在慢加急性(亚急性)肝衰竭发生发展中的意义。方法:采用双抗体夹心ELISA法检测亚急性肝衰竭患者入院及入院第二周时血清LBP水平。结果:58例亚急性肝衰竭组入院时血清LBP值(107.01±40.92)ng/mL显着高于正常对照组(42.11±21.08)ng/mL(P<0.01)。入院第二周时血清LBP值比较,好转(56.99±26.42)ng/mL明显低于死亡(116.70±40.88)ng/ml,未发生自发性细菌性腹膜炎、肝性脑病、肝肾综合征、电解质紊乱者明显低于发生上述情况者(P均<0.05)。发生医院感染组与未发生医院感染组比较,入院时及入院第二周时LBP水平差异无统计学意义(P>0.05)。结论:亚急性肝衰竭患者血清LBP明显升高,LBP水平与是否合并细菌感染无明显关系,动态监测LBP水平有助于判断肝衰竭患者预后,LBP水平迅速下降者预后较好。(本文来源于《现代医药卫生》期刊2010年15期）
徐智,李琦,冯起甲,钱桂生,徐顺贵[9]（2008）在《叁条脂多糖结合蛋白/CD14结合位点模拟肽体外抗内毒素活性的比较研究》一文中研究指出目的比较叁条LBP/CD14结合位点模拟肽体外抑制内毒素性炎症反应的生物学活性。方法采用酶联免疫吸附法(ELISA)检测模拟肽与CD14的亲和力及与脂多糖结合蛋白(LBP)的竞争性抑制活性。将佛波脂(PMA)诱导成熟的U937细胞与内毒素共培养,并予以模拟肽干预,采用RT-PCR检测模拟肽对U937细胞TNF-α基因表达的影响。将大鼠肺泡巨噬细胞(AMs)与荧光标记内毒素(FITC-LPS)共培养,并予以模拟肽干预,采用荧光显微镜观测模拟肽对内毒素(LPS)与AMs结合的影响。结果1号模拟肽(FHRWPTWPLPSP,10μg/mL)与CD14的亲和力显着高于2号和3号模拟肽(20.3±4.1比11.8±2.4和13.7±3.3,P<0.01或P<0.05),1号模拟肽(10μg/mL)对LBP的竞争性抑制活性也显着高于2号和3号模拟肽[(57.2±11.2)%比(39.4±9.7)%和(37.9±8.3)%,P均<0.01]。叁条模拟肽(10μg/mL)均可从基因水平显着抑制LPS诱导U937细胞产生TNF-α(P<0.01或P<0.05),1号模拟肽的抑制作用显着强于2号和3号模拟肽(0.239±0.053比0.406±0.112和0.493±0.121,P<0.01)。1号模拟肽能显着抑制LPS与AMs结合(2 157±514比2 763±453,P<0.01)。结论1号模拟肽(FHRWPTWPLPSP)有较高的CD14亲和力及LBP竞争性抑制活性,具有潜在的抗内毒素性炎症反应的作用。(本文来源于《中国呼吸与危重监护杂志》期刊2008年06期）
吴学玲,赵云峰,钱桂生,徐德彬,陈维中[10]（2008）在《脂多糖结合蛋白抑制肽对脂多糖与内毒素血症小鼠肺泡巨噬细胞结合的影响》一文中研究指出目的研究脂多糖结合蛋白(LBP)抑制肽P12对脂多糖(LPS)与小鼠肺泡巨噬细胞(AMs)结合的抑制作用,探讨LBP抑制肽体内阻断内毒素信号传导通路的机制。方法40只小鼠随机分为5组:对照组、内毒素血症组、低剂量P12组、中剂量P12组和高剂量P12组,每组8只。腹腔内注射LPS复制内毒素血症模型,尾静脉注射P12,流式细胞检测分析(FACS)异硫氰酸荧光素标记的LPS(FITC-LPS)与AMs的结合,以平均荧光强度(MFI)表示;ELISA法检测小鼠血清中肿瘤坏死因子α(TNF-α)的含量。结果内毒素血症组小鼠AMsMFI明显高于对照组(45.31%比4.61%,P<0.05);低剂量P12组、中剂量P12组和高剂量P12组的MFI分别为40.08%、30.76%和24.45%,低于内毒素血症组(低剂量组P>0.05,中剂量P12组和高剂量组P均<0.05)。内毒素血症组小鼠血清中TNF-α的含量显著高于对照组[(180.17±39.14)pg/mL比(24.88±5.82)pg/mL,P<0.01];低剂量P12组、中剂量P12组和高剂量P12组血清中TNF-α的含量分别为(112.69±19.78)pg/mL、(86.34±9.25)pg/mL和(70.48±8.48)pg/mL,均明显低于内毒素血症组(P均<0.05)。结论LBP抑制肽P12抑制了LPS与内毒素血症小鼠AMs的结合,显着降低了LPS诱导的TNF-α的产生。(本文来源于《中国呼吸与危重监护杂志》期刊2008年03期）
内毒素结合蛋白论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
目的:探究血清内毒素、肝素结合蛋白(HBP)与血白细胞(WBC)计数联合检测在行经皮肾镜碎石术(PCNL)后脓毒症患者中的诊断价值。方法:回顾性分析2017年1月～2017年12月我院收治的600例行PCNL手术患者的临床资料,其中80例患者术后发生脓毒症,作为脓毒症组,520例术后未发生脓毒症患者作为对照组。比较两组患者术前、术后第1 d血清内毒素、HBP及血WBC计数水平,评价这叁种指标联合检测对PCNL术后脓毒症的诊断价值。结果:术前,两组患者的血清内毒素、HBP及血WBC计数水平比较无统计学意义(P> 0. 05);术后,两组患者的上述指标水平均较术前升高,且以脓毒症组上升更为显着,组内手术前后及术后组间比较差异均具有统计学意义(P <0. 05)。ROC曲线分析结果显示,内毒素、HBP与血WBC计数联合检测诊断PCNL术后脓毒症的AUC面积最大,为0. 966,明显大于单项指标检测(P <0. 05);且叁者联合检测的敏感度、特异性及约登指数分别为90. 6%、95. 4%、86. 0%,均高于单项指标的检测(P <0. 05)。结论:血清内毒素、HBP及血WBC计数的联合检测可显着提高PCNL术后脓毒症早期诊断的价值,高于这叁项指标的单独检测。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
内毒素结合蛋白论文参考文献
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[3].李頔.鲎抗内毒素因子模拟肽CLP-19与小鼠巨噬细胞RAW264.7结合蛋白鉴定及免疫调节机制研究[D].第叁军医大学.2013
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[8].郭如意,苏智军,邱晓东,明德松,林琪.亚急性肝衰竭患者血清内毒素结合蛋白水平研究[J].现代医药卫生.2010
[9].徐智,李琦,冯起甲,钱桂生,徐顺贵.叁条脂多糖结合蛋白/CD14结合位点模拟肽体外抗内毒素活性的比较研究[J].中国呼吸与危重监护杂志.2008
[10].吴学玲,赵云峰,钱桂生,徐德彬,陈维中.脂多糖结合蛋白抑制肽对脂多糖与内毒素血症小鼠肺泡巨噬细胞结合的影响[J].中国呼吸与危重监护杂志.2008