蛋白区域论文-杨静,熊俊文,黄永棋

蛋白区域论文-杨静,熊俊文,黄永棋

导读:本文包含了蛋白区域论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献,主要关键词:组蛋白甲基转移酶,Ash1,Mrg15,天然无序蛋白质

蛋白区域论文文献综述

杨静,熊俊文,黄永棋[1](2019)在《天然无序区域在Ash1/Ash1L组蛋白甲基转移酶活化过程中的调控作用》一文中研究指出组蛋白甲基化修饰与基因的转录调控密切相关,其中果蝇的Ash1以及哺乳动物的同源蛋白Ash1L是催化组蛋白H3上36位赖氨酸进行单甲基化和双甲基化的甲基转移酶.由于存在一个自抑制环区阻挡了底物的结合位点,Ash1/Ash1L本身的组蛋白甲基转移酶活性是很低的.但与Mrg15结合后,Ash1/Ash1L从原来的自抑制态转变为活化态.最近,Ash1L与Mrg15结合后复合物的晶体结构被成功解析出来,使之可以揭示Ash1L与Mrg15之间的特异相互作用以及Mrg15激活Ash1L的机理.我们通过比较Ash1L/Mrg15复合物的两个晶体结构来讨论Ash1L分子中的天然无序区域在其活化过程中所起的重要调控作用.(本文来源于《生物化学与生物物理进展》期刊2019年09期)

崔思远,解荣燕,于丽明,宁微微,沈明月[2](2019)在《叁氧化二砷对人多发性骨髓瘤KM3细胞凋亡和染色体区域稳定蛋白mRNA表达的影响》一文中研究指出目的:探讨中药"砒霜"的主要成分叁氧化二砷(As_2O_3)对人多发性骨髓瘤KM3细胞株增殖与凋亡的影响及其可能的作用机制。方法:培养KM3细胞株,采用CCK-8法检测不同浓度As_2O_3对KM3细胞株增殖的影响,绘制增殖抑制曲线;根据CCK-8结果,选用10、20、30μmol/L浓度的As_2O_3作用于KM3细胞,然后以流式细胞术检测不同浓度As_2O_3诱导KM3细胞凋亡情况,以实时定量PCR方法检测干预后KM3细胞染色体区域稳定蛋白CRM1 mRNA表达情况。结果:As_2O_3可抑制KM3细胞增殖,且具有明显的时间和剂量效应;不同浓度梯度的As_2O_3均能诱导KM3细胞凋亡,与对照组相比均具有显着差异,其中30μmol/L浓度作用后细胞凋亡率明显高于其余两个浓度(P<0.05);CRM1 mRNA表达水平在各浓度梯度中均有所下降,与对照组相比均具有显着差异,而30μmol/L浓度组与其余两个浓度梯度组相比下调CRM1 mRNA表达的作用更强(P<0.05)。结论:As_2O_3可抑制KM3细胞增殖并诱导其凋亡,其作用机制可能与下调CRM1 mRNA的表达有关。(本文来源于《中华中医药杂志》期刊2019年06期)

黑悦,魏礼洲,依西才,周跃飞,玉石[3](2019)在《高迁移率族蛋白1拮抗剂BoxA对血管性痴呆大鼠急性期海马区域神经炎症的抑制作用》一文中研究指出目的:探究高迁移率族蛋白1(HMGB1)拮抗剂BoxA脑室立体定向注射对双侧颈总动脉闭塞(2VO)后大鼠海马区域神经炎症(血脑屏障通透性、小胶质细胞的激活以及炎症因子水平等)的抑制作用。方法:60只雄性Sprague-Dawley(SD)大鼠分为假手术组(即Sham组)、PBS组以及BoxA组(各组n=20),分别在行2VO(n=40,正常手术)或假手术(n=20,仅暴露不结扎)后,立即用BoxA(10μg在10uL PBS溶液中,n=20)或者等体积PBS(n=20)立体定向注射到左侧侧脑室中。造模3 d后,用HMGB1和NeuN免疫荧光双染,western blot观察HMGB1出核现象,伊文思蓝(EB)染色和脑水含量测量评价血脑屏障(BBB)通透性,Iba1免疫荧光染色观察小胶质细胞活化,定量逆转录聚合酶链反应(RT-PCR)检测炎症细胞因子(白介素1β(Interleukin-1β, IL-1β)和白介素6(In-terleukin-6, IL-6)和肿瘤坏死因子α(Tumor necrosis factor-α, TNF-α))的基因表达水平。结果:相比Sham组,PBS组海马CA1亚区HMGB1阳性细胞核(%)以及HMGB1&NeuN阳性细胞/HMGB1阳性细胞(%)显着下降(P<0.01),而BoxA组以上改变较PBS组部分减少(P<0.05)。PBS组EB渗漏、脑含水量均较Sham组显着增加(P<0.001),而BoxA组以上指标均较PBS组明显减轻(P<0.05)。PBS组Iba1阳性细胞相比Sham组明显增多(P<0.01),且炎症因子(IL-1β、IL-6和TNF-α)表达显着增高(P<0.05);而相比PBS组,BoxA组Iba1阳性细胞表达减少((P<0.05),且炎症因子(IL-1β、IL-6 and TNF-α表达明显减少(P<0.05)。结论:HMGB1抑制剂BoxA立体定向注射能够有效缓解急性期血管性痴呆大鼠海马区域的神经炎症反应。(本文来源于《现代生物医学进展》期刊2019年09期)

高健,赵鼎[4](2019)在《风疹病毒结构蛋白多免疫显性区域诊断抗原的制备及其诊断效能评价》一文中研究指出对串联风疹病毒(Rubella virus,RV) 3个结构蛋白6个免疫显性区域进行制备(命名为B103),并将其应用于血清学诊断中。选取RV C aa 1–30&aa 96–123、E2 aa 31–105和E1 aa 11–39&aa 154–277&aa 389–412等6个免疫显性区域,将其串联并基因合成;将此基因片段插入TRX和His标签之间构建表达质粒;蛋白B103在大肠杆菌BL21(DE3)中诱导表达,并利用Streamline Chelating亲和层析和DEAE阴离子交换层析纯化目的蛋白,Sephadex G-25分子筛分析其折迭情况及均一性;利用免疫印迹技术对蛋白B103的抗原性进行鉴定,并建立RV-IgM抗体捕获法ELISA检测技术,初步评价此方法对阴阳血清样本的鉴别能力。蛋白B103以可溶性形式表达,其表达量约占菌体总蛋白的18.57%,经纯化后蛋白B103浓度为3.026 mg/mL,纯度为95.35%;免疫印迹实验表明蛋白B103能与RV急性期血清发生反应;对40份RV急性期血清及40份RV阴性血清进行检测发现可以很好地鉴别阴阳性血清标本;其灵敏度为92.50%,特异性为95.00%,阳性预测值为94.87%,阴性预测值为92.68%,符合率为93.75%,McNemer检验的结果提示与"金标准"诊断结果无差异,kappa=0.900,提示两种方法诊断结果一致性优异。原核表达与层析纯化可以获取抗原性优异的RV血清学诊断抗原,可以应用于RV早期诊断中。(本文来源于《生物工程学报》期刊2019年08期)

沈飞[5](2019)在《DOC-1R蛋白结合CK2α与PRDX1及其结合区域的初步分析》一文中研究指出目的:本科室前期通过质谱检测发现,DOC-1R(Deleted In Oral Cancer-1 Related)可能与酪蛋白激酶2(Casein Kinase 2,CK2)的α亚基及过氧化物酶1(peroxiredoxin 1,PRDX1)具有相互作用,本研究通过Pull-Down、免疫共沉淀(Co-Immunoprecipitation,Co-Ip)等方法证实DOC-1R与CK2α及PRDX1的相互作用,并通过构建DOC-1R截短蛋白载体及Pull-Down分别初步探究DOC-1R与CK2α及PRDX1蛋白的结合区域,为进一步研究DOC-1R的生物学功能及其作用机制奠定基础。研究方法:1 GST Pull-Down分别检测DOC-1R与CK2α及PRDX1的结合将转化有pGEX-5X-1及重组载体pGEX-DOC-1R的E.coli BL21菌株进行诱导表达,所得到的菌体裂解后收集GST蛋白及GST-DOC-1R融合蛋白,与MagneGST particle混匀孵育,加入HEK-293细胞总蛋白进行GST Pull-Down实验,Western Blot分别检测DOC-1R与CK2α及PRDX1蛋白的结合情况。2 Co-Ip分别检测DOC-1R与CK2α及PRDX1的相互作用常规培养DOC-1R及对照病毒感染的HeLa细胞,裂解细胞获得总蛋白,分为两个实验组:分别用FLAG抗体、CK2α抗体或PRDX1抗体进行免疫共沉淀反应,通过Western Blot方法分别检测DOC-1R与CK2α及PRDX1蛋白的相互作用。3构建缺失型DOC-1R原核表达载体,诱导表达重组蛋白并通过GST Pull-Down分别检测DOC-1R与CK2α及PRDX1的结合区域以本室前期构建的pGEX-DOC-1R质粒为模板,分别构建pGEX-DOC-1RdelC42、pGEX-DOC-1RdelN42、pGEX-DOC-1RdelN63叁种缺失型DOC-1R原核表达载体。经菌落PCR鉴定,扩大培养阳性克隆菌落,提取质粒进行酶切鉴定后对叁种缺失型pGEX-DOC-1R重组表达载体进行DNA测序分析。将编码序列正确、开放阅读框架完整的叁种缺失型pGEX-DOC-1R重组表达载体转化E.coli BL21感受态细胞中,诱导表达并收集菌液。将菌液进行SDS-PAGE凝胶电泳,考马斯亮蓝染色并脱色以检测融合蛋白的表达情况。将新构建的叁种含有缺失型DOC-1R的大肠杆菌(pGEX-DOC-1RdelC42、pGEX-DOC-1RdelN42、pGEX-DOC-1RdelN63)、本科室前期构建及保存的含有缺失型DOC-1R的大肠杆菌(pGEX-DOC-1RdelC63、pGEX-DOC-1RdelC30、pGEX-DOC-1RdelC20、pGEX-DOC-1RdelC7)及对照菌分别诱导表达,并将得到的菌液裂解,收集融合蛋白,与MagneGST particle混匀孵育,4 h后加入HEK-293细胞总蛋白混匀孵育过夜,Western Blot分别检测缺失型DOC-1R蛋白与CK2α及PRDX1的结合。结果:1 GST Pull-Down实验证明DOC-1R分别结合CK2α及PRDX1蛋白通过Pull-down及Western Blot实验,证实DOC-1R分别与CK2α及PRDX1蛋白结合,同时我们在洗脱物中应用CK2β抗体检测到了CK2β的存在。2 Co-Ip实验证明DOC-1R分别与CK2α及PRDX1相互作用通过Co-Ip和Western Blot实验,检测可知DOC-1R分别与CK2α及PRDX1蛋白存在相互作用。3构建缺失型DOC-1R原核表达载体并诱导表达重组蛋白以分别初步确定DOC-1R与CK2α及PRDX1蛋白结合的关键区域截短的DOC-1R片段已经成功插入pGEX-5X-1载体中,目的片段序列正确且开放阅读框架完整,截短的DOC-1RdelN42、DOC-1RdelC42、DOC-1RdelN63在37℃诱导3 h时均大量表达。DOC-1R第107-119位氨基酸区域结合CK2α蛋白,且DOC-1R第85-126位氨基酸区域结合PRDX1蛋白。结论:1.应用GST Pull-Down和Co-Ip技术证实DOC-1R分别与CK2α及PRDX1相互结合。2.应用重组技术及GST Pull-Down技术证明,DOC-1R与CK2α结合区域在DOC-1R的第107-119位氨基酸区域,DOC-1R与PRDX1蛋白的结合区域在DOC-1R的第85-126位氨基酸区域。(本文来源于《中国医科大学》期刊2019-03-01)

朱培霞,陈蕾,段进坤,刘洋,莫文娟[6](2019)在《CSFV E2蛋白主要抗原区域在马克斯克鲁维酵母中的表达及小鼠免疫》一文中研究指出猪瘟是一种由猪瘟病毒(Classical swine fever virus,CSFV)引起的高度接触传染性和致死性疾病.疫苗预防接种是控制猪瘟病毒传播的重要措施,目前我国使用的弱毒疫苗均为1.1亚型猪瘟病毒兔化弱毒株.随着病毒的不断变异,2.1亚型猪瘟病毒已经逐渐成为我国的主要流行毒株.本研究利用马克斯克鲁维酵母研究了2.1b型CSFV E2蛋白及其截短体mE2(690-916aa)在马克斯克鲁维酵母中的重组表达,发现去除E2蛋白跨膜区域可以显着提高E2蛋白表达水平,mE2的表达量在5L发酵罐中达1.25~2.5g/L.经分子筛纯化,mE2蛋白纯度达90%.纯化的mE2作为抗原蛋白,注射免疫小鼠28d后,可诱导小鼠产生抗CSFV的IgG特异性抗体,表明马克斯克鲁维酵母重组表达的mE2蛋白具有较好的免疫原性.(本文来源于《复旦学报(自然科学版)》期刊2019年01期)

吴巍芸[7](2019)在《miRNA-32启动子区域相互作用蛋白的分析》一文中研究指出目的检测及分析与微RNA-32(miRNA-32)基因上游启动子区域相互作用的蛋白。方法采用DNA pulldown技术联合质谱鉴定的方法检测miRNA-32启动子区域相互作用的蛋白,并用生物信息学方法对这些蛋白进行GO富集及KEGG通路分析。结果在大肠癌HCT-116细胞中总共鉴定到191个与miRNA-32启动子区域特异性结合的蛋白。GO功能富集分析显示,这些蛋白涉及多种生物学功能,包括参与核酸代谢、基因转录、细胞周期、细胞生长和再生等过程。KEGG通路分析表明这些蛋白参与多条信号通路,包括间隙连接、细胞周期信号通路、MAPK信号通路等。结论与miRNA-32启动子区域有相互作用的蛋白具有多种生物学功能及参与多条信号通路。(本文来源于《重庆医学》期刊2019年10期)

王琦,宋晓宇,杨贵军,李振海,冯海宽[8](2018)在《区域冬小麦籽粒蛋白含量遥感预测研究》一文中研究指出【目的】籽粒蛋白含量是衡量小麦品质优劣的重要标准,快速准确预测小麦GPC有利于其品质评价和分级管理。【方法】文章分别以卫星光谱参数、农学氮素参数以及气象因子为影响因素,并运用多元线性回归模型、极限学习机算法、地理加权回归模型3种方法实现对冬小麦GPC的预测,最终构建及评价基于不同自变量和不同方法的GPC预测模型。【结果】(1)小麦开花期氮素参数,小麦冠层光谱参数与小麦籽粒蛋白品质的关系显着相关,影响小麦籽粒蛋白品质的关键性气象因子包括5月26—30日降雨和、5月中旬至6月上旬日照和、3月上旬至6月上旬积温和;(2)以卫星光谱参数、农学氮素参数和气象因子为自变量,分别采用多元线性回归、极限学习机和地理加权回归3种方法构建小麦GPC的预测模型;其中,基于多元线性回归模型构建的GPC模型决定系数R~2为0.598,验证集标准均方根误差nRMSE和平均绝对误差MAE分别为10.36%、1.091,验证结果较稳定;基于ELM构建的GPC模型R~2为0.483,验证nRMSE和MAE分别为10.895、1.111;基于GWR的GPC模型建模精度及验证精度相对最优,其建模R~2为0.616,验证nRMSE及MAE分别为8.58%、0.956,为最优选择。【结论】综合分析模型的精度评价指标可知,考虑空间数据不稳定性构建的地理加权回归模型的预测精度最好,能更加准确地预测冬小麦籽粒蛋白含量,为精确反演冬小麦GPC区域间和年际间的预测提供可靠依据,具有广泛的应用前景。(本文来源于《中国农业信息》期刊2018年06期)

苏运芳[9](2018)在《猪流行性腹泻病毒遗传变异分析及S1蛋白N端区域对病毒复制的影响》一文中研究指出猪流行性腹泻(Porcine epidemic diarrhea,PED)是由猪流行性腹泻病毒(Porcine epidemic diarrhea virus,PEDV)引起的,主要症状以呕吐、腹泻和脱水为主的急性肠道传染病。各年龄猪均可感染PEDV,但主要在仔猪中有较高的死亡率。近年来,PEDV的不断变异给PED的防控带来了许多问题。本研究围绕PEDV的分子流行病学和新出现的S1基因N端区域大片段缺失毒株展开研究,分析了PEDV的遗传变异特征、建立了鉴别检测PEDV经典株和变异株的双重TaqMan RT-qPCR方法并探究了PEDV S1蛋白N端区域的致病机制,取得了以下结果:1.检测了从2014年7月至2015年7月收集的129份来自中国中部地区17个城市的仔猪腹泻样本。基于S糖蛋白[Spike,1-789个氨基酸(aa)]的S1亚基和ORF3基因,我们对来自11个城市21个猪场的21个代表性PEDV毒株进行了遗传变异分析。通过RT-PCR方法进行PEDV的检测,通过DNAMAN 8软件Clustal W方法分析S1和ORF3基因序列,并使用MEGA 6软件邻近法构建系统发育树。结果表明,PEDV的阳性率和猪场阳性率分别为92.25%和94.03%,其中129份样品中有119份为PEDV阳性,67个猪场中有63个为PEDV阳性。根据S1基因的系统发育分析,我们的分离株全部属于G2(变异株)型,与中国分离株(HN1303、CH/ZMDZY/11和AJ1102)、韩国(AD01)和美国(MN、IA1、IA2和13-019349)毒株亲缘关系接近,但与其他中国毒株(LZC、CH/HNZZ/2011和SD-M)、韩国(SM98)及日本(83-P5和MK)毒株亲缘关系较远。此外,我们的分离株与减毒疫苗株CV777(中国使用)和DR13(韩国使用)亲缘关系较远。根据氨基酸序列分析,我们检测到一种新的PEDV变异株,即:CH/HNLY,与CV777减毒株相比,CH/HNLY毒株在S蛋白第375 aa位点处有4-aa的插入和1-aa的缺失(RSSS/T),在第430 aa位点处有1-aa(D)的缺失,这些突变均位于受体结合域上。ORF3基因分析显示PEDV分离株均为变异株,并且分离株与疫苗株在遗传上亲缘关系较远。这些研究结果表明PEDV在地理上存在遗传多样性,为进一步研究PEDV受体和新的有效疫苗的设计提供了一定基础。2.建立了一种新的双重TaqMan RT-qPCR用于鉴别检测中国PEDV经典株和变异株。结果表明两种探针对标准重组质粒不存在交叉扩增,并且通过使用其他7种非PEDV猪病病原进一步证实了其特异性。检测PEDV经典株和变异株的最低拷贝数为4.8×10~2DNA拷贝/反应。我们使用标准重组质粒评估了TaqMan RT-qPCR的可重复性,变异系数为0.19-4.93。我们收集了近5年来中国中部地区腹泻仔猪的79份临床标本。在这些临床样本中,传统RT-PCR方法检测出了51份PEDV阳性样本,而用双重TaqMan RT-qPCR检测出了63份PEDV变异株,3份变异株和经典株的共感染及1份经典株,病毒拷贝数分别为10~2-10~8,10~2-10~3和10~4拷贝/反应。因此,该双重TaqMan RT-qPCR可用于鉴别检测PEDV经典株和变异株。结果显示,PEDV变异株在中国中部的临床样本中普遍存在。此外,本研究首次检测到了PEDV经典株和变异株的共感染,可能有助于解释近年来新型重组PEDV毒株的出现。3.从2014年4月到2018年4月以来收集的美国俄亥俄地区的43份PEDV阳性临床样本,包括猪粪便、小肠组织和口腔液中,共检测到了4种类型的PEDV S1蛋白N端大片段缺失变异株。其中两种变异株和日本已报道的变异株相似,一个包含194-aa的TTR-2/JPN/2014(S蛋白23-216 aa),另一个是包含204-aa缺失的JKa-292/CS1de204(S蛋白27-230 aa)。另外在两个新出现的变异株中,其中一个缺失了201-aa(S蛋白30-230 aa),另一个缺失了202-aa(S蛋白24-225 aa)。我们发现的这4个大片段缺失的毒株均与原美国毒株呈共感染。这是美国首次报道临床出现S1 NTD-del PEDV和原美国毒株的共感染,表明PEDV在猪体内继续进化,这可能与疾病模式的改变有关。4.PEDV S蛋白的S1亚基N末端结构域(S1 NTD)中具有大片段缺失的PEDV变异株被称为S1 NTD-del PEDV。它们在实验感染的猪体内复制良好。然而在猪场,它们多与含有完整S蛋白(S-intact)的PEDV呈共感染。我们旨在通过两种重组PEDV,icPC22A及其S1 NTD-del形式icPC22A-S1Δ197,共感染无菌新生仔猪,进而表征病毒的复制和发病机制。另外,在牛粘蛋白(BM)、猪胃粘蛋白(PGM)、猪胆汁和胆汁酸条件下,对两种病毒在Vero和IPEC-DQ细胞中的感染和复制进行比较。结果表明,在与icPC22A和icPC22A-S1Δ197共感染的猪中,icPC22A的复制达到了比无icPC22A-S1Δ197存在时更高的峰值。icPC22A组与共感染组的腹泻和肠萎缩严重程度是相似的,但均显着高于icPC22A-S1Δ197组。在Vero和IPEC-DQ细胞中,一定浓度的BM、PGM、胆汁和胆汁酸显着增强了icPC22A的感染,但对icPC22A-S1Δ197没有影响或具有抑制作用。这些结果表明,在仔猪共感染期间,S-intact PEDV的复制得到了增强。胃肠道中的粘蛋白、胆汁和胆汁酸对S-intact PEDV的感染具有促进作用,但对S1 NTD-del PEDV没有影响或具有抑制作用,这一结果部分解释了两种病毒在猪体内的共感染机制。(本文来源于《西北农林科技大学》期刊2018-12-01)

何莹,胡川闽,陈安[10](2018)在《抗人中性粒细胞明胶酶相关脂质运载蛋白单克隆抗体识别的抗原表位区域鉴定》一文中研究指出目的对抗人中性粒细胞明胶酶相关脂质运载蛋白(NGAL)单克隆抗体H5识别的抗原表位区域进行鉴定。方法设计4个NGAL截短体,通过PCR扩增截短体DNA片段并克隆到PET42a质粒中表达GST-NGAL截短体融合短肽。以此为抗原鉴定H5识别的抗原表位区域。随后根据生物信息学预测结果,化学合成2段潜在B细胞表位肽,用ELISA和Western blot方法进一步鉴定。结果 H5能与NGAL蛋白分子第20~36位氨基酸结合。结论单克隆抗体H5的抗原表位结合位点存在于成熟NGAL蛋白分子氨基末端第20~36位氨基酸处,其深入研究为建立高效灵敏的NGAL免疫学检测体系和进一步研究NGAL分子抗原表位结构奠定基础。(本文来源于《国际检验医学杂志》期刊2018年21期)

蛋白区域论文开题报告

(1)论文研究背景及目的

此处内容要求:

首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景,再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题,并提出你的论文准备的观点或解决方法。

写法范例:

目的:探讨中药"砒霜"的主要成分叁氧化二砷(As_2O_3)对人多发性骨髓瘤KM3细胞株增殖与凋亡的影响及其可能的作用机制。方法:培养KM3细胞株,采用CCK-8法检测不同浓度As_2O_3对KM3细胞株增殖的影响,绘制增殖抑制曲线;根据CCK-8结果,选用10、20、30μmol/L浓度的As_2O_3作用于KM3细胞,然后以流式细胞术检测不同浓度As_2O_3诱导KM3细胞凋亡情况,以实时定量PCR方法检测干预后KM3细胞染色体区域稳定蛋白CRM1 mRNA表达情况。结果:As_2O_3可抑制KM3细胞增殖,且具有明显的时间和剂量效应;不同浓度梯度的As_2O_3均能诱导KM3细胞凋亡,与对照组相比均具有显着差异,其中30μmol/L浓度作用后细胞凋亡率明显高于其余两个浓度(P<0.05);CRM1 mRNA表达水平在各浓度梯度中均有所下降,与对照组相比均具有显着差异,而30μmol/L浓度组与其余两个浓度梯度组相比下调CRM1 mRNA表达的作用更强(P<0.05)。结论:As_2O_3可抑制KM3细胞增殖并诱导其凋亡,其作用机制可能与下调CRM1 mRNA的表达有关。

(2)本文研究方法

调查法:该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。

观察法:用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。

实验法:通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。

文献研究法:通过调查文献来获得资料,从而全面的、正确的了解掌握研究方法。

实证研究法:依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。

定性分析法:对研究对象进行“质”的方面的研究,这个方法需要计算的数据较少。

定量分析法:通过具体的数字,使人们对研究对象的认识进一步精确化。

跨学科研究法:运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。

功能分析法:这是社会科学用来分析社会现象的一种方法,从某一功能出发研究多个方面的影响。

模拟法:通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。

蛋白区域论文参考文献

[1].杨静,熊俊文,黄永棋.天然无序区域在Ash1/Ash1L组蛋白甲基转移酶活化过程中的调控作用[J].生物化学与生物物理进展.2019

[2].崔思远,解荣燕,于丽明,宁微微,沈明月.叁氧化二砷对人多发性骨髓瘤KM3细胞凋亡和染色体区域稳定蛋白mRNA表达的影响[J].中华中医药杂志.2019

[3].黑悦,魏礼洲,依西才,周跃飞,玉石.高迁移率族蛋白1拮抗剂BoxA对血管性痴呆大鼠急性期海马区域神经炎症的抑制作用[J].现代生物医学进展.2019

[4].高健,赵鼎.风疹病毒结构蛋白多免疫显性区域诊断抗原的制备及其诊断效能评价[J].生物工程学报.2019

[5].沈飞.DOC-1R蛋白结合CK2α与PRDX1及其结合区域的初步分析[D].中国医科大学.2019

[6].朱培霞,陈蕾,段进坤,刘洋,莫文娟.CSFVE2蛋白主要抗原区域在马克斯克鲁维酵母中的表达及小鼠免疫[J].复旦学报(自然科学版).2019

[7].吴巍芸.miRNA-32启动子区域相互作用蛋白的分析[J].重庆医学.2019

[8].王琦,宋晓宇,杨贵军,李振海,冯海宽.区域冬小麦籽粒蛋白含量遥感预测研究[J].中国农业信息.2018

[9].苏运芳.猪流行性腹泻病毒遗传变异分析及S1蛋白N端区域对病毒复制的影响[D].西北农林科技大学.2018

[10].何莹,胡川闽,陈安.抗人中性粒细胞明胶酶相关脂质运载蛋白单克隆抗体识别的抗原表位区域鉴定[J].国际检验医学杂志.2018

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