导读:本文包含了甘露糖异构酶论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:固定化,果糖基转移酶,D-甘露糖异构酶,树脂
甘露糖异构酶论文文献综述
金辉[1]（2019）在《果糖基转移酶及D-甘露糖异构酶的固定化》一文中研究指出低聚果糖和D-甘露糖两种功能糖均能有效增殖双歧杆菌,促进肠胃功能,年产量超过万吨。固定化酶技术凭借众多优点如提高酶的利用率、降低生产成本成为最具潜力的商业化生产方式。本课题利用实验室保藏的Aspergillus niger AS0023以及Bacillus subtilis SK48.001发酵培养获得粗酶粉,以不同载体分别固定化果糖基转移酶和D-甘露糖异构酶,探索固定化条件和酶学性质,为其工业应用提供理论依据。选择十种阴离子交换树脂和大孔吸附树脂为载体、戊二醛为交联剂,通过先吸附后交联的方法研究果糖基转移酶的固定化,筛选出固定化效果最好的弱碱性酚醛系阴离子交换树脂Duolite A568。固定化的最优条件为加酶量285 U/g树脂,24°C、pH 5.0吸附7h,于4°C冷却30 min,加入体积浓度为0.01%的戊二醛后4°C静置交联3 h,回收率为54.72%,酶活达到155.19 U/g树脂,是优化前的1.98倍。固定化酶的最适温度为60°C,较游离酶高10°C,但温度稳定性明显增强;最适pH为5.5,向酸性方向略有偏移;米氏常数为930.94 mmol/L,比游离酶高,说明对底物的亲和性有所下降;重复使用8次后,酶活仍能残余45%以上,表明载体Duolite A568的固定化性能良好。采用相同的十种树脂作为载体研究D-甘露糖异构酶的固定化,以强碱性苯乙烯系阴离子交换树脂Amberlite FPA90 Cl固定化效果最好。结果表明,最佳固定化条件为:加酶量26 U/g树脂,吸附pH 8.5,吸附温度为28°C,吸附4 h后,于4°C冷却30 min,加入交联剂至体系内戊二醛体积分数为0.04%,4°C下交联2 h,此时回收率可达70%以上,酶活达19.21 U/g树脂,较优化前提高了1.11倍。固定化酶的最适温度为45°C,最适pH 8.0,温度稳定性和pH稳定性都优于游离酶,米氏常数也比游离酶高。固定化酶在重复使用8次后仍保留80.8%的活性,表明该固定化酶具有较好的操作稳定性。通过化学沉淀法合成磁性Fe_3O_4纳米粒子,以壳聚糖为改性剂提高其生物相容性,获得壳聚糖包裹的磁性纳米粒子(Chitosan-coated magnetic nanoparticles,CS-MNPs)。以CS-MNPs作为载体固定化D-甘露糖异构酶,采用单因素法确定最佳固定化条件:加酶量为30 U/g载体,固定化pH 6.5,20°C恒温固定化2 h。固定化酶的最适温度为50°C,最适pH为7.5,重复反应6个批次后,酶活能保留26.19%,表明以壳聚糖包裹的磁性纳米粒子作为载体固定化D-甘露糖异构酶具有可行性。这种材料方便控制反应的起始与终止,对于实际生产中快速分离酶与反应混合物具有重要的意义,为后续的研究奠定了基础。(本文来源于《江南大学》期刊2019-06-01）
胡兴,张涛,沐万孟,缪铭,江波[2]（2019）在《D-甘露糖异构酶的克隆表达及酶法制备D-甘露糖》一文中研究指出将大肠杆菌BL21中的D-甘露糖异构酶(MIase)基因yihS克隆到表达载体pET-28a(+)中,并转入大肠杆菌BL21(DE3)感受态细胞中表达。重组菌株经IPTG诱导培养6 h后MIase发酵酶活可达4.2 U/mL。重组MIase生产D-甘露糖时不需要金属离子的参与。该酶在40℃和pH 7.5条件下表现出催化D-果糖的最高活性,转化率为25%左右;通过研究底物浓度对酶活性的影响,得出该酶的活性不受底物浓度的抑制,以D-果糖为底物时,动力学参数Km为123.32mmol/L,Vmax为113.64μmol/(min·mg),催化效率kcat/Km为0.691 (s·mmol/L)。(本文来源于《食品与生物技术学报》期刊2019年04期）
顾冰倩,龚奕,何颖芝,张玲莉,何文迪[3]（2018）在《金黄色葡萄球菌N-乙酰甘露糖胺-6-磷酸2-异构酶基因的克隆与表达》一文中研究指出目的对金黄色葡萄球菌N-乙酰甘露糖胺-6-磷酸2-异构酶基因(APE)进行克隆、鉴定与表达,为新型抗菌药物的设计提供参考依据。方法采用聚合酶链反应(PCR)扩增APE基因,将扩增产物酶切后与原核表达载体pET-32a(+)连接,构建表达APE的重组质粒,将重组质粒先转化大肠杆菌TG1内并提取质粒,经PCR、双酶切鉴定后再转化表达宿主大肠杆菌BL21(DE3),对转化菌株进行诱导后进行十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳。结果构建了表达载体pET-32a(+)-APE,在37℃经异丙基-β-D硫代半乳糖苷诱导时获得表达,表达的蛋白质相对分子质量为45.2×10~3。结论 APE基因成功克隆到表达质粒内并获得了表达。(本文来源于《国际检验医学杂志》期刊2018年23期）
王笑,徐铮,李莎,徐虹[4]（2018）在《一种源于枯草芽孢杆菌的新型甘露糖-6-磷酸异构酶的基因克隆与表达》一文中研究指出通过PCR克隆了一种来自枯草芽孢杆菌str. 168菌株的甘露糖-6-磷酸异构酶编码基因(BSMPI-2),利用p ET-28a载体转化至大肠杆菌BL21(DE3)菌株。经IPTG诱导实现了BSMPI-2蛋白的表达,经过亲和层析纯化和聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)验证,证实目的蛋白分子量约3. 54×10~4,BSMPI-2以L-核糖为底物时的最适反应条件为pH 8. 0、60℃、外源添加0. 5 mmol/L Co~(2+),该酶催化2 h可将29%的L-核糖异构为L-核酮糖。(本文来源于《生物加工过程》期刊2018年06期）
余丽娜[5]（2017）在《D-来苏糖异构酶的性质鉴定与酶法制备甘露糖的研究》一文中研究指出D-甘露糖是一种己醛醣,具有抗炎症、预防尿路感染、促进肠道益生菌生长等生理作用,同时在许多药物及功能物质的合成过程中也发挥着重要作用。用生物法实现甘露糖的生产是目前研究的热点。D-来苏糖异构酶不仅能催化来苏糖与木酮糖之间的异构化,也能实现果糖与甘露糖之间的转化。本课题实验主要研究了来源于深海耐热微生物Thermosedminibacter oceani的D-来苏糖异构酶,对重组酶的酶学性质及甘露糖生产进行了研究,并尝试构建共表达体系以更为经济的葡萄糖为原料研究共表达体系性质及甘露糖生产。来源于T.oceani的D-来苏糖异构酶蛋白结构中含有181个氨基酸残基,在GenBank上的登录号为ADL08607.1,编码该蛋白的基因片段全长546 bp。以pET-22b(+)为载体构建重组质粒,用IPTG诱导来苏糖异构酶在大肠杆菌BL21中的过量表达,通过镍柱亲和层析对目的酶进行纯化。SDS-PAGE电泳图显示蛋白相对分子质量为22 kDa,与计算分子量结果一致,凝胶色谱结果显示酶相对分子质量为44 kDa左右,推测该酶为二聚体结构。酶学性质测定结果显示来苏糖异构酶最适温度为65oC,最适pH为6.5,最适金属离子为Mn2+,具有非常显着的温度稳定性。以果糖为底物测得其比酶活为5.3±0.1U/mg,Km值、kcat值与kcat/Km值分别为27.3±1.3 mM、1,030±26 min-1、38±1mM-1min-1。在最适条件下以100g/L的果糖为底物,加酶量为4 U/mL,反应2h后甘露糖的生成率为26.8%。Acidothermus cellulolyticus 11B葡萄糖异构酶蛋白结构中含有407个氨基酸残基,在GenBank上的登录号为ABK53836.1,编码该蛋白的基因片段全长1224 bp。以pETDuet-1为载体构建含有来苏糖异构酶与葡萄糖异构酶的共表达质粒,用IPTG诱导目的基因在大肠杆菌BL21中的过量表达。SDS-PAGE电泳图显示两种酶蛋白分子量分别为22 kDa、42 kDa,与计算分子量结果一致。酶学性质测定结果显示共表达体系最适温度为65oC,最适pH为6.5,最适金属离子为Co2+。在最适条件下以100g/L的葡萄糖为底物,菌体浓度为100g/L时,反应2h后甘露糖的生成率为16.4%。(本文来源于《江南大学》期刊2017-06-01）
张瑶[6]（2017）在《蜡状芽孢杆菌CZ磷酸甘露糖异构酶基因（pmi）的克隆表达及酶学性质研究》一文中研究指出磷酸甘露糖异构酶(phosphomannose isomerase,简称PMI)是一种可逆催化生物体内果糖-6-磷酸和甘露糖-6-磷酸之间相互转化的金属酶,在甘露糖代谢及GDP-甘露糖的合成中发挥着巨大的作用。此外,磷酸糖异构酶不仅可以催化磷酸糖之间的可逆催化反应,还可以催化某些单糖之间的催化转化,这对于某些自然界不存在的稀有单糖的合成转化具有重大意义,能够有效促进这些稀有单糖广泛运用于医药、工业等方面。磷酸甘露糖异构酶基因作为一种生物安全标记基因,也被广泛应用于单双子叶植物等转基因植物中,PMI/甘露糖筛选系统因其具有对人体和环境安全以及不影响转化植株的生长发育的优点,在转基因植物中有着极大的应用前景。因此,分离纯化出高纯度高活性的异源表达的磷酸甘露糖异构酶,并对其酶学性质进行初步探索有着重大研究价值。本课题从实验室自筛保存的蜡状芽孢杆菌CZ菌株中提取其全基因组,通过NCBI比对蜡状芽孢杆菌CZ的16S rRNA找到亲缘性较近的苏云金芽孢杆菌的pmi基因核酸序列,以其基因全长为模板来设计引物,扩增出蜡状芽孢杆菌CZ菌株的pmi全长序列,并在大肠杆菌中进行异源表达。将PCR扩增得到的pmi基因与pET-22b(+)表达载体进行连接,转入大肠杆菌BL21(DE3)中,构建重组菌株BL21-pET22b(+)-pmi,并成功表达出重组磷酸甘露糖异构酶。结果显示:克隆得到pmi基因序列全长为948 bp,编码316个氨基酸。通过Ni柱亲和层析法分离纯化得到重组磷酸甘露糖异构酶(PMI),其蛋白分子大小约为40.8 kDa。经过初步酶学性质研究,结果显示:该重组酶的最适反应温度为35℃,在30~40℃下酶活力相对稳定;最适pH为7.0,在弱碱性条件下保存12 h后仍存有60%以上酶活力;不同低浓度的金属离子Ni~(2+)、Ca~(2+)、Zn~(2+)、Cu~(2+)和Mg~(2+)均对该酶表现出不同程度的激活作用,其中Mn~(2+)对该酶激活作用最显着,当其浓度为1 mmol/L时,激活作用达到最大,而Co~(2+)对该重组酶有明显的抑制作用;该重组酶对L-核酮糖的底物特异性表现最高。(本文来源于《华南理工大学》期刊2017-01-07）
胡兴[7]（2016）在《D-甘露糖异构酶产生菌的筛选、工程菌的构建及催化性质研究》一文中研究指出D-甘露糖是一种常见的食品营养补充剂,具有调节血糖反应和促进肠道健康等作用,也是部分免疫刺激剂、维生素、甘露醇等生物制剂的起始合成材料。游离D-甘露糖在自然界中存在较少,直接提取法受到原料和季节的限制,而化学合成法因副产物多民众接受度低。因此,生物酶法合成D-甘露糖成为新的发展趋势,本研究主要目的是获得D-甘露糖异构酶高产菌株,用于大规模生产制备D-甘露糖。从腐烂水果中分离、筛选出一株D-甘露糖异构酶产生菌Pseudomonas sp.SK27.016,保藏在中国典型培养物保藏中心(简称CCTCC),编号为CCTCC NO:M2014411。利用HPLC、LC-MS、1H NMR和FT-IR进行产物鉴定,确定该菌全细胞催化D-果糖的主要产物为D-甘露糖。收集Pseudomonas sp.SK27.016菌体超声破碎上清作为粗酶液,经硫酸铵分级沉淀、Hi Trap Q HP阴离子交换柱层析、Hi Trap Phenyl FF[HS]疏水柱层析等步骤,获得的D-甘露糖异构酶经SDS-PAGE电泳分析显示为单一条带。通过酶学性质研究,该酶的最适温度为40°C,最适p H 8.0;纯酶在4°C储存6个月可以保持90%以上的酶活;同时该酶也是非金属依赖酶,Zn2+、Ni2+和Cu2+能强烈抑制酶活。在最适条件下,D-果糖和D-甘露糖的平衡比率约为75:25,催化D-果糖的动力学参数Km为224.27 m M,kcat为21.67 s–1,催化效率(kcat/Km)为96.63 s–1 M–1。为获得更好的产酶菌株,选定来源于大肠杆菌的D-甘露糖异构酶基因yih S进行同源克隆表达,构建了两个工程菌:E.coli BL21/p ET20b(+)-yih S和E.coli BL21/p ET28a(+)-yih S。两个工程菌均表达活性D-甘露糖异构酶,但p ET28a(+)更适合yih S的表达,产生出大量可溶性胞内酶蛋白。E.coli BL21/p ET28a(+)-yih S在28°C条件下加入1 m M IPTG诱导6 h酶表达量最高,胞内发酵酶活约为4.8 U/m L。将大肠杆菌的D-甘露糖异构酶基因yih S利用B.subtilis进行表达,成功构建菌株B.subtilis 168/p MA5-yih S和B.subtilis WB800/p MA5-yih S。在Hpa II启动子作用下,该重组菌株无需诱导即可产生MIase酶;优化发酵条件后,将重组菌在小型发酵罐(3.0 L)内采用补料分批发酵策略,39 h时发酵上清酶活高达51.2 U/m L,是大肠杆菌表达系统的10.7倍左右。将发酵得到的1.3 L酶液过滤分离收集上清,获得MIase粗酶液,超滤浓缩至五分之一体积后冻干,可制成6.7 g淡灰色粗酶粉。在1 g/L粗酶粉作用下,150 g/L的D-甘露糖可由600 g/L的底物D-果糖转化两小时获得,转化率约为25%,时空产率(Space time yield,STY)约为75 g D-甘露糖/L/h。通过DEAE离子交换柱层析对B.subtilis WB800/p MA5-yih S表达的MIase酶进行分离纯化,其亚基分子量约为45 k Da,酶蛋白分子量为275 k Da。重组D-甘露糖异构酶催化D-果糖的最适温度为45°C,最适p H为7.0,酶学性质与Pseudomonas sp.SK27.016MIase相比,最适温度提高了5°C,p H偏向中性;Co2+、Ni2+和Zn2+对酶活有明显抑制作用,而Cu2+可使酶完全失活;该重组酶催化D-果糖的动力学参数Km为203.7±6.7 m M,Vmax为0.6μM s–1 mg–1,kcat为27.7±0.7 s–1,催化效率(kcat/Km)为136.0±2.9 s–1 M–1,和Pseudomonas sp.SK27.016相比催化效率有所提高。利用B.subtilis 168来源的组成型强启动子P43与yih S基因通过重迭延伸PCR技术融合,通过双交换整合将P43-yih S表达框和lox71-Spc-lox66基因框整合至B.subtilis1A751染色体上的淀粉酶基因位点,然后利用Cre/lox P系统敲除抗性基因,成功构建食品级重组菌株B.subtilis 1A751/lox-P43-yih S,在启动子P43的作用下,E.coli来源的MIase酶基因yih S在对数期及稳定期均可表达,发酵14 h OD600值约为5.6,发酵16 h酶活约为3.5 U/m L,较重组菌B.subtilis WB800/p MA5-yih S要低,但表达稳定性较好。(本文来源于《江南大学》期刊2016-12-01）
李佼,余有本,周天山,肖瑶,柳洁[8]（2013）在《茶树GDP-甘露糖-3′,5′-异构酶基因cDNA全长的克隆与表达》一文中研究指出【目的】对茶树GDP-甘露糖-3′,5′-异构酶(GDP-Mannose-3′,5′-epimerase,GME)基因cDNA全长进行克隆分析及原核表达。【方法】以茶树品种"乌牛早"叶片的cDNA为模板,用RT-PCR和RACE技术克隆GME,并对其进行生物信息学分析。利用pETiteTM N-His SUMO Vector构建GME原核表达载体pET-GME,在大肠杆菌HI-Control BL21(DE3)中进行原核诱导表达。采摘同一茶树嫩茎、芽、叶片以及不同品种茶树叶片样品,提取其RNA,反转录合成cDNA后,通过荧光定量PCR分析GME在不同茶树组织和品种中的表达谱。【结果】克隆获得了长度为1 427bp的GMEcDNA全长序列,其包含长度为1 131bp的开放阅读框,编码376个氨基酸。构建了GME原核表达载体pETGME,其在大肠杆菌HI-Control BL21(DE3)中能诱导表达分子质量约60ku的融合蛋白。荧光定量PCR结果显示,GME基因在芽中的表达量最高,在嫩茎中的表达量最低,在叶片中的表达量随成熟度的增加而逐渐降低;在不同茶树品种之间的表达也存在明显差异。【结论】从茶树叶片中克隆得到了GMEcDNA全长序列,并成功对其进行了原核表达。(本文来源于《西北农林科技大学学报(自然科学版)》期刊2013年12期）
张亚兰[9]（2013）在《海带磷酸甘露糖异构酶基因（PMI）的克隆、分析及表达》一文中研究指出21世纪对海洋生物资源的开发与利用已经成为世界各国高科技竞争的焦点，而对于海洋生物遗传资源的研究与应用尤为重要。海带属（Saccharina）是褐藻纲海带目海带科海藻，是重要的大型经济海藻。海带中的甘露醇、碘等经济成分，目前已广泛应用于医药、海藻化工和农业肥料等行业。褐藻胶和岩藻多糖是海带细胞壁的填充物，在海带中含量高，具有多种生物活性。但是，他们在褐藻中的生物合成途径鲜有研究。因此，研究褐藻胶和岩藻多糖生物合成途径的重要酶基因，将其成果应用到分子辅助育种领域以及揭示藻类进化过程具有重要的意义。磷酸甘露糖异构酶是一种金属酶，可逆催化生物体内果糖-6-磷酸和甘露糖-6-磷酸之间的相互转化，在GDP-甘露糖的合成中具有重要的作用。而GDP-甘露糖是合成褐藻胶和岩藻多糖的前体物质。长囊水云（Ectocarpus siliculosus）基因组数据中目前已经发现了叁个不同的PMI基因（type1），分别命名为PMI1，PMI2和PMI4。本文利用同源扩增的方法，以海带总RNA反转录得到的cDNA为模板，首次获得了“荣福”海带（Saccharina japonica×Saccharina latissima）PMI1和PMI4基因的CDS序列，分别长为1881bp和1020bp，分别编码626和339个氨基酸；以海带总DNA为模板，根据海带基因组数据库数据，设计特异性引物，首次获得了海带PMI2和PMI4的DNA全长。PMI2基因DNA全长为8010bp，由11个外显子和10内含子组成；PMI4基因DNA全长为5347bp，由3个外显子和2内含子组成。此外，对1KP计划中的藻类数据库进行搜索，得到了16个褐藻的32条PMI CDS序列。这些褐藻的PMI基因都属于磷酸甘露糖异构酶的Type1类型，有叁个不同的拷贝类型。与已经报道的其他生物的PMI基因的氨基酸序列进行比对，发现褐藻的PMI基因相对保守，有叁段保守区，与金属离子结合有关的四个氨基酸残基在褐藻PMI中完全一致，与质子转移相关的四个氨基酸残基在褐藻中有叁个完全一致。新发现的褐藻PMI基因与已知的长囊水云的同源性最高；同一物种的不同PMI拷贝类型间的序列相似度较不同物种的同一个类型的序列相似度低，暗示着PMI基因的复制现象可以追溯到这些褐藻的共同祖先时代。本文选择实验得到的海带PMI4基因为目的基因，成功的构建了原核表达载体pET32a-PMI4和分泌型酵母表达载体pPICZαA-PMI4，并分别将两个载体转化到大肠杆菌BL21菌株和巴斯德毕赤酵母X-33菌株。原核表达得到的目的蛋白为58kDa，与预期大小一致，大量的目的蛋白以包涵体的形式存在，只有少数存在于上清中，经过Ni柱纯化得到了重组蛋白。巴斯德毕赤酵母表达得到的目的蛋白大小为37kDa，并没有在发酵液上清中，而是在细胞内，说明目的蛋白并没有在信号肽的指引下分泌到胞外，纯化后蛋白浓度为0.15mg/mL。对巴斯德毕赤酵母表达的蛋白进行酶活性研究，海带PMI4蛋白的活性达到169.7U/mg，得出该酶的最适反应温度为15℃，最适pH为8.5，显示出该酶为低温酶，碱性蛋白。此外，Zn~(2+)、Cu~(2+)和Mn~(2+)对海带PMI4蛋白的酶活性有抑制作用，而Ca~(2+)和Mg~(2+)对酶活基本无影响；Co~(2+)有促进酶活的作用。(本文来源于《中国海洋大学》期刊2013-05-25）
张亚兰,王绪敏,王大鹏,夏艳,刘涛[10]（2013）在《藻类磷酸甘露糖异构酶基因的序列结构特点及系统进化分析》一文中研究指出磷酸甘露糖异构酶基因(phosphomannose isomerase,PMI)编码磷酸甘露糖异构酶(PMI),可逆催化甘露糖-6-磷酸和果糖-6-磷酸之间的相互转化,在GDP-D-甘露糖的合成中起重要的作用,后者是生物体合成糖蛋白和糖脂必需的前体物质。本文根据在Genbank中已经登录的部分藻类PMI基因序列,与部分细菌、真菌、植物和动物的PMI基因序列做比较,研究其进化趋势和规律及其基因结构,为以后在大型藻类中研究该基因奠定基础。系统进化分析表明,藻类的PMI基因有2个进化方向,绿藻类的PMI基因与高等植物的进化趋势一致;而杂色藻类(硅藻和褐藻)则单独形成一个进化分支。多序列比对表明,磷酸甘露糖异构酶蛋白有3个保守区,其中有4个氨基酸残基位点是金属离子结合位点,分别为2个Glu和2个His。对部分藻类的PMI基因进行结构分析表明:在比较低等的藻类中,PMI基因没有内含子插入,而较高等的藻类中则有不同数目和长度的内含子插入。对部分藻类PMI基因的生物信息学分析结果显示,PMI基因编码的蛋白为酸性蛋白,分子量在40到60kDa之间;二级结构中均以α-螺旋和无规则卷曲为主;叁级结构与二级结构相吻合。(本文来源于《海洋湖沼通报》期刊2013年01期）
甘露糖异构酶论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
将大肠杆菌BL21中的D-甘露糖异构酶(MIase)基因yihS克隆到表达载体pET-28a(+)中,并转入大肠杆菌BL21(DE3)感受态细胞中表达。重组菌株经IPTG诱导培养6 h后MIase发酵酶活可达4.2 U/mL。重组MIase生产D-甘露糖时不需要金属离子的参与。该酶在40℃和pH 7.5条件下表现出催化D-果糖的最高活性,转化率为25%左右;通过研究底物浓度对酶活性的影响,得出该酶的活性不受底物浓度的抑制,以D-果糖为底物时,动力学参数Km为123.32mmol/L,Vmax为113.64μmol/(min·mg),催化效率kcat/Km为0.691 (s·mmol/L)。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
甘露糖异构酶论文参考文献
[1].金辉.果糖基转移酶及D-甘露糖异构酶的固定化[D].江南大学.2019
[2].胡兴,张涛,沐万孟,缪铭,江波.D-甘露糖异构酶的克隆表达及酶法制备D-甘露糖[J].食品与生物技术学报.2019
[3].顾冰倩,龚奕,何颖芝,张玲莉,何文迪.金黄色葡萄球菌N-乙酰甘露糖胺-6-磷酸2-异构酶基因的克隆与表达[J].国际检验医学杂志.2018
[4].王笑,徐铮,李莎,徐虹.一种源于枯草芽孢杆菌的新型甘露糖-6-磷酸异构酶的基因克隆与表达[J].生物加工过程.2018
[5].余丽娜.D-来苏糖异构酶的性质鉴定与酶法制备甘露糖的研究[D].江南大学.2017
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[7].胡兴.D-甘露糖异构酶产生菌的筛选、工程菌的构建及催化性质研究[D].江南大学.2016
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[9].张亚兰.海带磷酸甘露糖异构酶基因（PMI）的克隆、分析及表达[D].中国海洋大学.2013
[10].张亚兰,王绪敏,王大鹏,夏艳,刘涛.藻类磷酸甘露糖异构酶基因的序列结构特点及系统进化分析[J].海洋湖沼通报.2013