导读:本文包含了蛋白质构象变化论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:活细胞,叁维构象,TRPV1,非天然氨基酸
蛋白质构象变化论文文献综述
[1]（2018）在《杨帆研究员团队研究成果揭示TRPV1蛋白质叁维构象在活细胞中的动态变化过程》一文中研究指出2018年7月23日,《自然通讯》(Nature Communications)在线发表了浙江大学基础医学院杨帆研究员团队的研究论文"The conformational wave in capsaicin activation of transient receptor potential vanilloid 1 ion channel"(https://www. ncbi.nlm. nih. gov/pmc/articles/PMC6056546/)。该论文通过综合运用荧光非天然氨基酸成像、蛋白质结构计算建模和单通道电生理记录等生物物理学技术,观察到了TRPV1离子通道在被配体辣椒素分子激活时的"构象波"(conformational wave),揭示了TRPV1蛋白质叁维构象在活细胞中的动态变化过程。(本文来源于《浙江大学学报(医学版)》期刊2018年04期）
许帅强,孙迪,邵俊花,刘登勇[2]（2018）在《不同盐处理对肉糜乳化凝胶水合特性及蛋白质构象变化的影响》一文中研究指出应用低场核磁共振(low-field nuclear magnetic resonance,LF-NMR)与傅里叶红外光谱技术(Fourier transform infrared spectroscopy,FT-IR),研究斩拌阶段不同盐处理(空白组、食盐组、磷酸盐组、食盐+磷酸盐组)对肉糜乳化凝胶水合特性及蛋白质构象变化的影响。结果表明,与空白组相比,食盐组与食盐+磷酸盐组T_2增加,3个加盐处理组均表现出P_(2b)和P_(22)降低,而P_(21)升高;相关性分析显示,β-折迭含量与乳化凝胶T_(21)、T_(22)呈显着负相关(R=-0. 970,p <0. 05; R=-0. 960,p <0. 05);α-螺旋含量与乳化凝胶P_(2b)呈显着负相关(R=-0. 971,p <0. 05),与P_(21)呈显着正相关(R=0. 980,p <0. 05);食盐单独加入使得部分无规则卷曲向α-螺旋转变,磷酸盐单独添加使得部分无规则卷曲向β-折迭转变。说明添加盐类斩拌之后,水分的整体流动性增加,肉糜中不易流动水的含量升高,自由水含量降低。相关性结果表明,水分整体流动性增加以及不易流动水含量升高后,乳化凝胶β-折迭含量下降,主要是因为食盐的加入造成无规则卷曲向α-螺旋转变。因此,斩拌阶段的盐处理方式不同,肉糜凝胶的水合特性不同。肉糜水合特性出现差异,从而造成肉糜凝胶蛋白质构象差异化,进而可能影响凝胶品质。(本文来源于《食品与发酵工业》期刊2018年11期）
王新,周玲玲,郝俊旭,王晓芳,徐亮[3]（2018）在《光谱法研究灿烂甲酚蓝与血浆蛋白质结合性质及蛋白质构象变化》一文中研究指出在模拟的生理条件下,采用荧光发射光谱、紫外-可见分光光度法、同步荧光光谱、叁维荧光光谱和圆二色(Circular dichroism,CD)光谱等技术研究了灿烂甲酚蓝(Brilliant cresyl blue,BCB)与人血清白蛋白(Human serum albumin,HSA)的结合性质以及药物的结合对HSA构象的影响.结果表明,BCB和能猝灭HSA的内源荧光,BCB对HSA的荧光猝灭是形成HSA-BCB复合物的静态猝灭过程,紫外-可见吸收光谱的结果也进一步证实了BCB对HSA荧光的静态猝灭.BCB与HSA分子Trp残基的距离r小于7 nm,说明HSA与BCB之间能够发生非辐射能量转移,但由于r>R0值,这说明形成HSA-BCB复合物导致的静态猝灭是HSA荧光猝灭的主要原因.热力学参数计算结果表明BCB与HSA相互作用形成HSA-BCB复合物的过程是自发进行的,疏水作用力和氢键在形成HSA-BCB复合物的过程中发挥主要作用.同步荧光光谱、叁维荧光光谱和CD光谱的结果说明BCB与HSA的相互作用形成的HSA-BCB复合物导致了HSA的构象发生了变化.(本文来源于《辽宁大学学报(自然科学版)》期刊2018年02期）
孙阳阳[4]（2017）在《几种抗炎抗菌药物和污染物对蛋白质构象变化研究》一文中研究指出一直以来,抗炎抗菌药物药理性和污染物的毒理性研究受到国内外科学研究者的广泛关注,这些物质可以通过饮食、呼吸以及皮肤接触等方式进入体内,与蛋白质等生物大分子进行直接或者间接的作用,从而影响蛋白质的功能及性质,对人体带来危害,所以其活性成分与蛋白质的作用机制相关课题是现代医学、化学及生物学的研究热点。蛋白质是承载着生命活动各项功能,对生命活动有主导性的作用,它能够和多种外源性药物及污染物进行可逆性结合,因而研究此类小分子对蛋白质构象变化的影响是化学领域中备受关注的重要课题之一。近年来,荧光分析法因其在化学检测、生物样品分析等方面的重要应用价值而引起越来越多化学研究工作者的关注。目前,研究人员已经做了诸多关于小分子对蛋白质构象变化影响的研究,但是更为深入的解释其作用机制方面尚不完善。因此,对小分子与蛋白质的结合机制和作用机理的深入研究仍是一项有意义的工作。针对上述调研,本论文主要介绍的内容包括:1、设计并合成有代表性的叁种咪唑类衍生物1-(4-溴苯基)-2,4,5-叁苯基-1H-咪唑(BPTI),1-(4-溴苯基)-2-(4-氟苯基)-4,5-二苯基-1H-咪唑(BFDI)和1-(4-溴苯基)-4,5-二苯基-2-(噻吩-2-基)吡啶-2-基)-1H-咪唑(BDTI)。通过光谱法和分子对接研究叁种咪唑衍生物与人血清白蛋白的作用机制,考察相互作用的结构特征;通过热力学数据计算焓变和熵变等数值进而分析作用力类型;利用非辐射能量转移方法计算结合距离,最后通过红外光谱和圆二色谱等证实BPTI/BFDI/BDTI对人血清蛋白构象的影响。2、利用荧光光谱法、紫外可见吸收光谱法、红外光谱法以及分子模拟研究了抗菌剂的主要成分叁氯生(TCS)和叁氯卡班(TCC)与胃蛋白酶的相互作用,拟合计算不同温度下TCS/TCC与胃蛋白酶相互作用的结合常数及位点数,定量分析其对胃蛋白酶二级结构的影响,并通过热力学参数确定TCS/TCC与胃蛋白酶之间的作用力类型,最后利用分子模拟法确定TCS/TCC与胃蛋白酶的结合位置。3、通过光谱法和分子对接方法研究全氟辛酸(PFOA)和全氟壬酸(PFNA)与胃蛋白酶的结合模式,比较它们与胃蛋白酶的结合能力差异;同时,利用时间分辨荧光等方法对PFOA和PFNA与胃蛋白酶猝灭机制加以印证,并通过热力学参数分析其相互作用过程中的主要作用力类型。除此之外,还通过UV-vis、FT-IR、叁维荧光解释二者对胃蛋白酶的构象影响,最后通过圆二色谱以及分子对接进一步证实实验结果。(本文来源于《河南师范大学》期刊2017-05-01）
王进安,于玉琪,邵强,朱维良[5]（2016）在《蛋白质大规模构象变化的计算模拟》一文中研究指出蛋白质功能与其结构以及结构的变化密切相关,而蛋白质结构的大规模变化及功能机制模拟一直是分子模拟研究工作者所面临的巨大挑战。为此,我们发展了一种将简振模式分析和伞取样模拟方法相结合的分子模拟新方法NUMD(图1),实现了蛋白质大规模构象变化的路径及能量的计算模拟。测试表明,NUMD的计算结果和传统的分子动力学模拟结果非常接近,亦与实验高度吻合。此外,该方法的计算效率高于传统方法约50倍。我们正利用该方法对一些重要靶标蛋白质开展应用研究~([1,2])。同时,我们在增强型取样方法REMD的基础上,发展了高效取样的hREMD方法,可以显着提高模拟效率~([3])。(本文来源于《中国化学会第30届学术年会摘要集-第二十五分会：化学信息学与化学计量学》期刊2016-07-01）
陈艳华[6]（2016）在《PDI构象变化及与其它蛋白质相互作用的NMR研究》一文中研究指出蛋白质二硫键异构酶(PDI)是一种主要存在于内质网中的多功能蛋白,能够氧化、还原和酶催化新生肽链的二硫键形成,帮助新生肽链折迭成正确的结构,以及抑制内质网中的无结构蛋白聚集。PDI的晶体结构已于近年获得,但是PDI在溶液中的动力学信息以及对PDI如何识别不同底物的分子机制仍不清楚。本论文第叁章尝试利用19 F NMR的方法揭示PDI在溶液中结构域运动以及PDI对不同底物的识别机制。结果显示还原态PDI和氧化态PDI在溶液中的结构柔性存在明显差异。还原态PDI在溶液中存在两种构象交换,并且温度的改变会引起两种构象比例的变化。氧化态PDI在溶液中的结构则相对刚性。同时多肽底物和还原态PDI结合时,会对构象变化产生影响。但是不同底物结合对PDI构象变化的影响不一样,说明不同底物和PDI可能存在不同的结合模式。PDI在霍乱毒素致病过程中同样发挥着重要作用,但是具体作用机制一直不明确,本文第四章通过NMR方法研究了PDI去折迭CTA的作用过程。我们发现只有还原态PDI能够去折迭CTA,氧化态PDI和CTA之间虽然也存在弱相互作用,但是没有去折迭CTA的功能；同时结构上更类似于氧化态PDI打开状态的突变体PDI C-S,即使在使用过量还原剂将CTA的二硫键还原的情况下,依然不能使CTA完全去折迭,说明半胱氨酸对PDI的结构及其去折迭CTA的功能影响很大,紧凑且柔性大的结构是PDI去折迭CTA的关键。PDI作为细胞内质网中重要的分子伴侣,与许多由无结构蛋白聚集引起的疾病相关。天然无结构蛋白α-synuclein在患者脑部的路易小体纤维化聚集,被认为是引起帕金森症的主要原因,体外实验证明,PDI能够抑制α-synuclein的聚集,但其具体的分子机制还不清楚,研究PDI抑制α-synuclein聚集的具体机制对于帕金森症的治疗可能有所帮助。本论文第五章利用核磁共振方法研究了α-synuclein与PDI的相互作用,发现α-synuclein与PDI的主要结合位点位于α-synuclein的N端；然而将PDI所有的6个半胱氨酸突变成丝氨酸后,α-synuclein通过C末端与突变体PDI C-S结合；荧光实验结果表明突变体PDI C-S对α-synuclein纤维化聚集的抑制作用减弱,说明PDI抑制α-synuclein的纤维化聚集主要是通过与α-synuclein的N端残基结合来实现的。本论文利用NMR在探测蛋白质的动力学信息和相互作用信息方面的优势,研究了PDI在溶液状态下的构象变化,以及PDI与帕金森症、霍乱两种病症的关键蛋白的相互作用。(本文来源于《中国科学院研究生院(武汉物理与数学研究所)》期刊2016-05-01）
许长华,胡伟,郭小溪,刘源,王锡昌[7]（2015）在《基于红外光谱的白姑鱼糜凝胶化过程中蛋白质构象变化研究》一文中研究指出采用傅里叶变换红外光谱技术(FTIR)研究不同等级(A,AA,FA,SA)白姑鱼糜凝胶形成过程中蛋白质构象的变化,探索蛋白质构象对白姑鱼糜凝胶网络结构形成的作用。在谱带范围内(酰胺Ⅰ带,1600~1700 cm~(-1))对鱼糜光谱进行两点基线校正、Savitsk-Golay函数平滑、二阶求导,并采用Gauss峰形法进行峰拟合,确定各子峰与各个二级结构的对应关系,最后利用峰面积分法获得各种蛋白二级结构的相对百分含量。结果表明,α-螺旋结构是鱼糜蛋白质结构的主要构象,在凝胶化过程中,肌球蛋白从α-双螺旋结构逐渐解旋,转变成β-折迭、β-转角、无规卷曲等结构,为凝胶网络结构的形成提供链骨架。其中,β-折迭与无规卷曲结构含量较高,以β-折迭对蛋白质凝胶强度的贡献最大。(本文来源于《中国食品科学技术学会第十二届年会暨第八届中美食品业高层论坛论文摘要集》期刊2015-10-21）
董方霆,廖杰,董标,蔡耘,董晓杰[8]（2015）在《现代分离技术结合生物质谱法研究蛋白质构象变化》一文中研究指出蛋白质的构象与其生物活性息息相关,生物大分子的特性常常存在于一些构象平衡之中,而这些平衡往往是与物理学参数息息相关。目前有许多技术应用于研究生物大分子的构象,如圆二色散光谱、荧光、磁共振技术以及凝胶电泳,但这些手段一般所需样品较多,且通常都包括了溶液中所有组分对构象的贡献,不能根据各组分相对的含量对构象的贡献来描述构象的状态。利用色谱技术能将溶液中的不同构(本文来源于《中国分析测试协会科学技术奖发展回顾》期刊2015-07-01）
刘志尼,段正康,杨良嵘,刘会洲[9]（2014）在《基于气助磁分离过程中蛋白质构象变化的光谱研究》一文中研究指出气助磁分离(GAMS)方法是最近几年才提出的一种新型的磁分离方法,是基于磁分离方法和浮选方法的耦合,用以分离蛋白负载的磁性微球的新方法。这种方法可以实现磁性微球有效的分离。利用表面修饰的磁性微球将稀溶液中的蛋白质吸附,然后通过气助磁分离,将其有效分离。为了扩展此机理的应用范围以及证明此种分离过程的普适性,设计了以磁性PGMA微球为模板,经过胺解反应,形成MPNs微球,通过静电吸附牛血清白蛋白(BSA)的实验模型。蛋白质负载的磁性颗粒经过气助磁分离后,利用圆二色光谱仪(CD)对其构象进行表征。(本文来源于《第十八届全国分子光谱学学术会议论文集》期刊2014-10-31）
张未闻[10]（2013）在《水对barstar蛋白质构象变化过程的影响》一文中研究指出蛋白质的多种构象对蛋白质行使特定生物功能有重要意义，而水对于蛋白质构象转化的过程有着举足轻重的作用。目前学术界存在两种争议性的观点，一种认为水在蛋白质构象变化过程中起到“奴役”作用，而另一种观点却认为水起到“润滑”作用。因此明晰水在蛋白质构象转化过程中究竟起到何种作用，对更好地认识蛋白质特定生物功能的实现具有非常重要的理论及现实意义。为此，本文拟利用多轨迹分子动力学模拟方法，系统研究水在蛋白质体系构象变化过程中的作用。通过分析不同时间尺度上水的存在对蛋白质能量面平均粗糙程度的影响，明确水在蛋白质构象变化过程中的“奴役”或“润滑”所用。进一步比较蛋白质能量面各点粗糙程度的变化，结合蛋白质自身能量同蛋白质与水相互作用能量变化的相关性，明晰水的“奴役”和“润滑”作用所占的比重。此外，分析水对不同结构蛋白质构象转化过程的影响，期望最终揭示水在蛋白质构象变化过程中的作用。(本文来源于《吉林大学》期刊2013-05-01）
蛋白质构象变化论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
应用低场核磁共振(low-field nuclear magnetic resonance,LF-NMR)与傅里叶红外光谱技术(Fourier transform infrared spectroscopy,FT-IR),研究斩拌阶段不同盐处理(空白组、食盐组、磷酸盐组、食盐+磷酸盐组)对肉糜乳化凝胶水合特性及蛋白质构象变化的影响。结果表明,与空白组相比,食盐组与食盐+磷酸盐组T_2增加,3个加盐处理组均表现出P_(2b)和P_(22)降低,而P_(21)升高;相关性分析显示,β-折迭含量与乳化凝胶T_(21)、T_(22)呈显着负相关(R=-0. 970,p <0. 05; R=-0. 960,p <0. 05);α-螺旋含量与乳化凝胶P_(2b)呈显着负相关(R=-0. 971,p <0. 05),与P_(21)呈显着正相关(R=0. 980,p <0. 05);食盐单独加入使得部分无规则卷曲向α-螺旋转变,磷酸盐单独添加使得部分无规则卷曲向β-折迭转变。说明添加盐类斩拌之后,水分的整体流动性增加,肉糜中不易流动水的含量升高,自由水含量降低。相关性结果表明,水分整体流动性增加以及不易流动水含量升高后,乳化凝胶β-折迭含量下降,主要是因为食盐的加入造成无规则卷曲向α-螺旋转变。因此,斩拌阶段的盐处理方式不同,肉糜凝胶的水合特性不同。肉糜水合特性出现差异,从而造成肉糜凝胶蛋白质构象差异化,进而可能影响凝胶品质。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
蛋白质构象变化论文参考文献
[1]..杨帆研究员团队研究成果揭示TRPV1蛋白质叁维构象在活细胞中的动态变化过程[J].浙江大学学报(医学版).2018
[2].许帅强,孙迪,邵俊花,刘登勇.不同盐处理对肉糜乳化凝胶水合特性及蛋白质构象变化的影响[J].食品与发酵工业.2018
[3].王新,周玲玲,郝俊旭,王晓芳,徐亮.光谱法研究灿烂甲酚蓝与血浆蛋白质结合性质及蛋白质构象变化[J].辽宁大学学报(自然科学版).2018
[4].孙阳阳.几种抗炎抗菌药物和污染物对蛋白质构象变化研究[D].河南师范大学.2017
[5].王进安,于玉琪,邵强,朱维良.蛋白质大规模构象变化的计算模拟[C].中国化学会第30届学术年会摘要集-第二十五分会：化学信息学与化学计量学.2016
[6].陈艳华.PDI构象变化及与其它蛋白质相互作用的NMR研究[D].中国科学院研究生院(武汉物理与数学研究所).2016
[7].许长华,胡伟,郭小溪,刘源,王锡昌.基于红外光谱的白姑鱼糜凝胶化过程中蛋白质构象变化研究[C].中国食品科学技术学会第十二届年会暨第八届中美食品业高层论坛论文摘要集.2015
[8].董方霆,廖杰,董标,蔡耘,董晓杰.现代分离技术结合生物质谱法研究蛋白质构象变化[C].中国分析测试协会科学技术奖发展回顾.2015
[9].刘志尼,段正康,杨良嵘,刘会洲.基于气助磁分离过程中蛋白质构象变化的光谱研究[C].第十八届全国分子光谱学学术会议论文集.2014
[10].张未闻.水对barstar蛋白质构象变化过程的影响[D].吉林大学.2013