导读:本文包含了大豆抗原蛋白论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:大鼠,β-伴大豆球蛋白,抗原表位
大豆抗原蛋白论文文献综述
张琦玉,赵元,秦贵信,强嘉楠,鲍男[1]（2019）在《β-伴大豆球蛋白及其主要抗原表位与大鼠小肠上皮黏膜蛋白结合的比较》一文中研究指出本试验旨在比较β-伴大豆球蛋白及其主要抗原表位与大鼠小肠上皮黏膜蛋白的结合情况。试验选取12只SD大鼠,随机分为2组(对照组和致敏组),每组6个重复,每个重复1只。对照组和致敏组均饲喂不含任何豆科成分来源的饲粮,致敏组以β-伴大豆球蛋白为致敏源进行攻击和激发,并采用免疫组织化学法对β-伴大豆球蛋白及其主要抗原表位与小肠上皮黏膜蛋白的结合蛋白进行检测。结果表明:1)对照组的空肠前段β-伴大豆球蛋白结合蛋白的含量与致敏组存在显着性差异(P<0.05)。对照组的十二指肠和空肠前段β-伴大豆球蛋白结合蛋白的含量显着高于空肠中段、空肠后段和回肠(P<0.05),致敏组的十二指肠β-伴大豆球蛋白结合蛋白的含量显着高于空肠前段、空肠中段、空肠后段和回肠(P<0.05)。2)对照组的空肠后段和回肠α2抗原表位结合蛋白的含量与致敏组存在显着性差异(P<0.05)。对照组的十二指肠和空肠前段α2抗原表位结合蛋白的含量显着高于空肠中段、空肠后段和回肠(P<0.05);致敏组的十二指肠α2抗原表位结合蛋白的含量显着高于空肠前段、空肠中段、空肠后段和回肠(P<0.05)。3)对照组的十二指肠和空肠后段β4抗原表位结合蛋白的含量与对照组存在显着性差异(P<0.05)。对照组和致敏组的十二指肠、空肠前段和空肠中段β4抗原表位结合蛋白的含量显着高于空肠后段和回肠(P<0.05)。由此可见,十二指肠β-伴大豆球蛋白、α2和β4抗原表位结合蛋白的含量最多,空肠后段和回肠较少。致敏组β-伴大豆球蛋白、α2和β4抗原表位结合蛋白的含量普遍低于对照组。(本文来源于《动物营养学报》期刊2019年07期）
杨景丰,郭子好,蔡修兵,华雪铭,刘韬[2]（2019）在《大豆抗原蛋白对罗氏沼虾生理生化及免疫的影响》一文中研究指出为探讨大豆抗原蛋白与豆粕饲用效果的关系,本研究配制4种等氮等能的实验饲料,以含有21.5%鱼粉、15.45%豆粕和15%发酵豆粕的实用饲料为基础饲料(T15组),用发酵豆粕完全替代T15组中的豆粕(TF组),比较发酵豆粕对豆粕的替代效果;再以鱼粉、酪蛋白和大豆分离蛋白为主要蛋白源分别配制与T15、TF组相近抗原蛋白含量的半纯化饲料AP5、AP0(抗原蛋白含量分别为5%和0%)组,探究抗原蛋白的生物学效应。选用初始体重为(0.17±0.02) g的罗氏沼虾(Macrobrachium rosenbergii)在室内水泥池网箱中进行为期64 d的养殖实验。结果显示:两种系列饲料中,大豆抗原蛋白含量的降低对罗氏沼虾生长、血清生化指标及免疫相关基因表达有不同的影响。在实用饲料组中,随着大豆抗原蛋白的降低,罗氏沼虾的增重率、肝胰腺蛋白酶活力、血清白蛋白、总蛋白、鳃Toll受体mRNA、NF-κB mRNA和肝胰腺HSP70 mRNA相对表达量都显着降低(P<0.05),而血清超氧化物歧化酶活力显着升高(P<0.05);在纯化饲料组中,随着大豆抗原蛋白的降低,罗氏沼虾的增重率、血清超氧化物歧化酶活力和丙二醛含量、肝胰腺HSP70mRNA相对表达量没有显着性差异(P>0.05),肝胰腺淀粉酶活力、蛋白酶活力、血清白蛋白、总蛋白都显着降低(P<0.05),而肌肉粗灰分、血清谷草转氨酶活力、鳃Toll受体mRNA、NF-κBmRNA相对表达量显着升高(P<0.05)。比较实用饲料组与半纯化饲料组的结果可知,罗氏沼虾对实用饲料中5%的大豆抗原蛋白有一定的耐受性,并且有利于其生长和健康,推测大豆抗原蛋白与豆粕中的其他抗营养因子间存在有益的联合效应,显着降低其中的大豆抗原蛋白含量则不利于蛋白合成代谢和肝胰腺健康,导致生长性能下降。建议在实际生产中发酵豆粕和豆粕按一定比例混合使用。(本文来源于《中国水产科学》期刊2019年02期）
李民,王婧瑶,段晶,吴莉芳,翟子惠[3]（2019）在《大豆抗原蛋白Glycinin对鱼类生长、免疫及肠道组织的影响》一文中研究指出大豆抗原蛋白Glycinin是大豆主要的抗营养因子,是限制大豆蛋白源在水产饲料中广泛应用的主要瓶颈。鱼类配合饲料中大豆抗原蛋白Glycinin含量过高会导致鱼类生长缓慢、消化酶活力下降、肠道受损甚至死亡。文章概述了大豆抗原蛋白Glycinin对鱼类生长性能、消化酶活力、非特异性免疫功能及肠道组织的影响,可为进一步研究大豆抗原蛋白的致敏机理提供参考,为合理开发利用大豆蛋白源、节约鱼粉蛋白、优化鱼类饲料配方、降低饲料成本提供了理论依据。(本文来源于《水产科技情报》期刊2019年02期）
胡晓利,布冠好[4]（2018）在《高压均质与酶法联合改性对大豆蛋白抗原性及结构的影响》一文中研究指出大豆蛋白营养价值高应用广泛,但是引发的过敏反应会给人体带来危害,高压均质和酶解联合处理是一种比较有效的改性方法。大豆分离蛋白经不同的高压均质条件处理后利用碱性蛋白酶和中性蛋白酶进行复合酶解。结果表明:高压均质联合酶解能显着降低大豆主要抗原蛋白的抗原性。ELISA结果表明高压均质联合酶解处理后β-伴大豆球蛋白的抗原抑制率降低了44.38%,大豆球蛋白的抗原抑制率降低了19.93%;傅里叶红外结果表明处理后的样品二级结构中α-螺旋含量减少、无规则卷曲含量增加;表面疏水性结果表明大豆蛋白的空间结构发生改变,蛋白质的叁、四级结构被破坏。蛋白质氨基酸序列及空间结构的改变能够引起抗原表位的隐藏或掩盖进而影响抗原性。(本文来源于《河南工业大学学报(自然科学版)》期刊2018年06期）
李慧芬[5]（2018）在《大豆抗原蛋白研究进展》一文中研究指出大豆球蛋白与β-伴大豆球蛋白是引起仔猪、犊牛、小鼠、鱼虾等幼龄动物过敏反应的主要大豆抗原蛋白,通常以大分子形式穿过肠道上皮屏障完整地进入了血液和淋巴,刺激机体产生免疫应答从而使机体致敏,对其常见的检测方法有ELISA、免疫印迹、免疫组化、PCR等。可以通过物理、化学、生物、育种等方法对其免疫活性进行去除,可视具体情况多法复合应用。随着机理研究不断深入、多法有效结合与新菌酶的不断开发,有望获得低成本高效率的大豆抗原蛋白生物复合去除工艺,以用于食品与农业生产实践。(本文来源于《中国畜牧兽医学会动物微生态学分会第五届第十叁次全国学术研讨会论文集》期刊2018-11-16）
王章存,袁路阳,张露,胡金强,安广杰[6]（2019）在《酶解大豆分离蛋白的抗原活性变化及其抗原表位分析》一文中研究指出研究酶解过程中大豆蛋白分子成分和抗原性变化规律及酶解物中是否存在抗原表位序列。用碱性蛋白酶水解大豆分离蛋白后,首先分别用电泳和酶联免疫法分析蛋白质分子组分和抗原活性变化,结果发现,酶解过程中新生成23 ku和21 ku抗酶解肽链直到酶解120min时仍未消失,同时酶解物中剩余28%抗原活性。进一步通过胰蛋白酶对这两个肽链胶内酶解并用基质辅助激光解析串联飞行时间质谱仪分析后,将所得肽段氨基酸序列分别与抗原数据库中抗原表位序列和大豆分离蛋白氨基酸序列进行匹配解析,结果发现,在21 ku组分中含有两个完整的序列抗原表位(LQRFNQRSPQLQNLR和SEDKPFNLRSRDPIYSNKLGKFFEITPEKN),且均来自β-伴大豆球蛋白中的α-亚基,21 ku组分抗原剩余率为15.7%;在23 ku肽链中含有抗原表位的部分氨基酸序列,但未发现含有完整的抗原表位序列,23 ku组分抗原剩余率为2.1%,该组分中是否含有新的未知抗原表位或是否与糖链有关尚待深入研究。上述研究结果揭示了大豆蛋白酶解物中仍残留抗原性的部分原因。(本文来源于《食品科学》期刊2019年10期）
张瑜[7]（2018）在《大豆抗原蛋白引起猪小肠上皮细胞损伤的机制研究》一文中研究指出本试验以猪小肠上皮细胞为模型,进行体外培养试验,进一步探索大豆抗原蛋白引起仔猪肠道致敏损伤的作用机制。用不同浓度(0、1、5、10mg/mL)的大豆球蛋白(11S)和β-伴大豆球蛋白(7S)对猪小肠上皮细胞(IPEC-J2)进行刺激,运用倒置显微镜和透射电镜观察细胞形态学的变化;采用CCK-8试剂盒检测细胞的存活率;运用蛋白免疫印迹技术(WB)和荧光定量PCR(qRT-PCR)检测MAPKs和NF-κB信号转导通路的相关蛋白表达和相关基因mRNA的表达量。利用ELISA试剂盒检测细胞上清液中5-羟色胺(5-HT)、NO、IL-6、IL-10和二胺氧化酶(DAO)含量。结果显示:1.细胞形态学变化:(i)对照组细胞呈不规则多边形,轮廓清晰且细胞贴壁生长。随着11S或7S浓度的增加,细胞逐渐变圆,轮廓不清晰的细胞逐渐增多,细胞总数量降低,脱落细胞数量逐渐增加;细胞核趋于固缩,核内染色质逐渐浓缩凝集于核膜内侧至消失,凋亡小体出现。(ii)当11S或7S为5mg/mL时,添加PDTC、L-NAME、SP600125和SB202190抑制剂后,光镜下,细胞轮廓变清晰,大部分细胞为不规则多边形,贴壁生长,细胞胞核形状较完整,染色质分布较为均匀。2.细胞活性:(i)随着11S或7S浓度的增加,猪小肠上皮细胞的存活率逐渐降低。与对照组相比,1mg/mL 11S或7S组细胞的存活率无显着差异(P>0.05),而11S或7S浓度达到5mg/mL以上时,细胞存活率极显着低于对照组(P<0.01)。(ii)与5mg/mL 11S组或7S组相比,四个抑制剂组的细胞存活率都增加。3.5-HT、二胺氧化酶、IL-6、IL-10、NO含量变化:(i)与对照组相比,1mg/mL11S或7S组细胞上清液中5-HT、DAO、IL-6、IL-10、NO含量无显着差异(P>0.05),当11S和7S浓度达到5mg/mL以上时,5-HT、DAO、IL-6、NO含量呈极显着增加(P<0.01),而IL-10含量极显着降低(P<0.01)。(ii)与5mg/mL 11S组或7S组相比,四个抑制剂组的5-HT、DAO、IL-6、NO的含量都增加,而IL-10含量极显着降低(P<0.01)。4.NF-κB信号通路相关蛋白和基因表达水平:(i)随着11S浓度的增加,p-NF-κB p65、iNOS、COX-2的蛋白表达和NF-κB p65、iNOS、COX-2、IKKα、IKKβmRNA相对表达量逐渐增加。与5mg/mL 11S组相比,PDTC+11S(5mg/mL)组和L-NAME+11S(5mg/mL)组p-NF-κB p65、iNOS、COX-2的蛋白表达和NF-κB p65、IKKβ、IKKα、iNOS mRNA的相对表达量降低。(ii)随着7S浓度的增加,p-NF-κB p65、iNOS的蛋白表达和NF-κB p65、iNOS、IKKα、IKKβ、COX-2 mRNA相对表达量逐渐增加。与5mg/mL7S组相比,PDTC+7S(5mg/mL)组p-NF-κB p65蛋白表达和NF-κB p65、IKKα、IKKβmRNA的相对表达量降低,而iNOS蛋白表达和iNOS、COX-2 mRNA的相对表达量无显着差异(P>0.05)。与5mg/mL 7S组相比,L-NAME+7S(5mg/mL)组p-NF-κB p65、iNOS蛋白表达和NF-κB p65、iNOS、IKKα、IKKβ、COX-2 mRNA的相对表达量降低。5.MAPKs通路相关蛋白和基因表达水平:(i)随着11S浓度的增加,p-JNK、p-p38的蛋白表达和Bad、P53、Caspase-3、Bax mRNA相对表达量逐渐增加,而Bcl-2的蛋白表达和Bcl-xl、Bcl-2 mRNA相对表达量逐渐降低。与5mg/mL 11S组相比,SP600125+11S(5mg/mL)组和SB202190+11S(5mg/mL)组p-JNK、p-p38蛋白表达和P53、Caspase-3、Bax mRNA相对表达量降低,而Bcl-2的蛋白表达和Bcl-xl、Bcl-2 mRNA相对表达量升高。(ii)随着7S浓度的增加,p-JNK、p-p38的蛋白表达和Bad、P53、Caspase-3、Bax mRNA相对表达量逐渐增加,而Bcl-2的蛋白表达和Bcl-2、Bcl-xl mRNA相对表达量逐渐降低。(iii)与5mg/mL 7S组相比,SP600125+7S(5mg/mL)组和SB202190+7S(5mg/mL)组p-JNK、p-p38的蛋白表达极显着降低(P<0.01),Bcl-2的蛋白表达升高,SP600125+7S(5mg/mL)组和SB202190+7S(5mg/mL)组Bad、Caspase-3、Bax mRNA相对表达量降低,而SP600125+7S(5mg/mL)组Bcl-xl、Bcl-2 mRNA相对表达量显着升高(P<0.05),P53 mRNA相对表达量显着降低(P<0.05),而SB202190+7S(5mg/mL)组Bcl-xl、Bcl-2、P53 mRNA相对表达量无显着差异(P>0.05)。综上所述,11S和7S能够通过MAPKs信号通路诱导猪小肠上皮细胞凋亡,并能够通过NF-κB信号通路诱导细胞发生炎性损伤,11S和7S能导致猪小肠上皮细胞发生过敏损伤。(本文来源于《安徽农业大学》期刊2018-06-01）
王佩[8]（2018）在《酶解对大豆分离蛋白抗原性和功能性的影响》一文中研究指出本文以低温脱脂豆粕为原料,采用“碱溶酸沉法”提取大豆分离蛋白,考察料液比、提取时间、温度、pH对大豆分离蛋白提取效果的影响,并对提取工艺进行了优化。采用碱性蛋白酶、风味蛋白酶、胃蛋白酶和胰蛋白酶对大豆分离蛋白进行酶解,通过测定水解程度和电泳(SDS-PAGE)分析显示大豆主要抗原蛋白分子的变化;通过ELISA实验测定酶解后大豆蛋白的抗原性;同时测定酶解过程中大豆蛋白乳化性能和发泡性能变化,探讨大豆蛋白酶解过程中其分子结构变化、抗原性消减特点和物化性质规律。此外,本研究对大豆分离蛋白酶解产物进行糖染色,对糖蛋白的变化进行测定;并对酶解物进行脱糖处理,显示糖蛋白与大豆蛋白抗原性之间的关系。1.四种因素对蛋白质提取率和蛋白含量都有一定的影响,主次顺序为提取时间>料液比>提取温度>pH,最优工艺条件为料液比1:10,温度50℃,提取时间60min,pH8.0,蛋白质提取率和蛋白含量分别达到84.2%和94.7%。2.经过酶解后的大豆分离蛋白其溶解性和水解度都有很大的程度提高。酶解物的乳化性能和起泡性能也有不同程度的改善,碱性蛋白酶、风味蛋白酶、胃蛋白酶和胰蛋白酶酶解物的乳化性、乳化稳定性以及泡沫膨胀率都呈现先升高后降低的趋势,酶解30min时达到最大,而泡沫稳定性逐渐下降,但下降幅度不大。3.酶解有助于胰蛋白酶酶解物乳化性能的提高,而对起泡性能的变化整体影响不大。水解度和电泳分析表明,大豆主要抗原蛋白7S球蛋白和11S球蛋白经过碱性蛋白酶、风味蛋白酶和胃蛋白酶酶解后都有所降解,而胰蛋白酶的降解效果较弱。4.碱性蛋白酶、胃蛋白酶、风味蛋白酶叁种酶在酶解过程中都出现了新的谱带29ku、27ku、23ku,且这叁个谱带都能够抵抗酶解,还发现33ku可以被碱性蛋白酶和风味蛋白酶酶解,不能被胃蛋白酶和胰蛋白酶酶解,这些成分抗酶解的原因及其存在的意义值得深入研究和探讨。ELISA结果显示大豆分离蛋白经过碱性蛋白酶、胃蛋白酶、风味蛋白酶和胰蛋白酶酶解30min时,抗原剩余率已经大大降低,酶解至120min时,其抗原剩余率分别为28%、57%、30%、75%。由此可见,蛋白酶水解不仅可以改善大豆分离蛋白的功能性质,还能有效去除其抗原性,是一种高效简便的加工技术,在实际应用中,可选用酶解30min作为优化条件。5.糖染色显示了大豆分离蛋白酶解物糖肽的变化,实验表明脱糖基后的大豆蛋白抗原性有所降低,证明大豆抗原蛋白中包含着不能被蛋白酶酶解的糖蛋白成分。(本文来源于《郑州轻工业学院》期刊2018-06-01）
周天骄[9]（2018）在《大豆中主要抗原蛋白的HPLC和HPLC-MS/MS检测方法研究》一文中研究指出大豆因其营养丰富而成为人类和动物优质的植物蛋白源。但是大豆产品中含有多种抗营养因子,会引起动物产生不良生理反应,尤其是幼龄动物。其中,β-伴大豆球蛋白的α亚基(GlymBd 60K)是主要的热稳定性大豆抗原蛋白,GlymBd28K是微量且免疫原性较强的大豆抗原蛋白,Kunitz型胰蛋白酶抑制因子是一种主要的热不稳定性大豆抗原蛋白。近几十年来,科研工作者致力于研究通过不同的加工工艺来消除或降低大豆中的抗营养因子,但由于技术水平和工艺参数等的不同,造成大豆产品质量良莠不齐,由于受到检测技术的限制,很难准确评价其钝化消除效果。因此,如何准确测定大豆中的抗营养因子水平已成为了大豆产品质量评定以及加工工艺监控等工作中必须解决的问题。因此,本研究旨在建立灵敏、准确的检测方法来测定GlymBd 60K、Glym Bd 28K和Kunitz型胰蛋白酶抑制因子,为评价不同加工工艺的大豆产品中抗原蛋白的消除钝化效果提供技术支撑。本研究分为四个试验,试验一:利用高效液相色谱-叁重四级杆串联质谱(High performance liquid chromatography-tanden mass spectrometry,HPLC-MS/MS)联用技术建立一种灵敏、准确测定大豆产品中Gly m Bd 60K含量的方法。大豆蛋白提取液经二硫苏糖醇和碘乙酰胺处理后,在37℃C下,用胰蛋白酶对其进行膜上酶解,得到多肽溶液进行稀释上样,HPLC-MS/MS测定。测定选用NPFLFGSNR作为定量肽段,采用3.5 μmXBridge(?)PeptideBEH C18色谱柱进行分离,以含0.1%甲酸的水溶液和乙腈作为流动相进行梯度洗脱。在电喷雾离子源正离子多反应监测模式下,生大豆、发酵豆粕、膨化豆粕和膨化大豆样品的检测结果表明,GlymBd60K的含量范围为0.0～41.1mg/g,变异系数均小于10.3%。通过对上述实际样品进行十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(Sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)和灰度分析,得到GlymBd 60K占β-伴大豆球蛋白的百分比,从而得出上述叁种大豆产品中β-伴大豆球蛋白含量范围为0.0～112.4mg/g。试验二:GlymBd28K基因在大肠杆菌中的表达与纯化。构建编码成熟Gly m Bd 28K蛋白的基因序列到大肠杆菌表达载体pET-28a上,重组质粒命名为pET-28a-28K,将重组质粒转化至E.coli BL21菌株。经过IPTG诱导,表达产物经镍亲和层析柱纯化后,表达量为5.4 g/L。经过SDS-PAGE和质谱鉴定,所得纯化产物为Gly m Bd 28K,分子量约为28 kDa,纯度可达95%以上。试验叁:利用高效液相色谱-叁重四级杆串联质谱(HPLC-MS/MS)联用技术建立一种灵敏、准确测定大豆产品中GlymBd28K含量的方法。大豆蛋白提取液的前处理方法与试验一相同,得到多肽溶液进行稀释上样,HPLC-MS/MS测定。测定选用TVVEEIFSK作为定量肽段,液相色谱条件以及质谱条件均与试验一相同。结果表明,空白基质添加GlymBd28K回收率在99.5%～108.1%之间,日内变异系数小于4.6%,日间变异系数小于7.7%。生大豆、发酵豆粕、膨化豆粕和膨化大豆样品的检测结果表明,Gly m Bd 28K的含量范围为0.0～1.25mg/g,变异系数均小于6.7%。试验四:大豆产品中Kunitz型胰蛋白酶抑制因子的纯化以及离线二维液相色谱检测方法的建立。采用先弱阴离子交换色谱法后分子排阻色谱法的离线二维液相色谱法对大豆中Kunitz型胰蛋白酶抑制因子(Kunitz trypsin inhibitor,KTI)进行分离和纯化,并通过二极管阵列检测器对大豆产品中KTI进行定量检测。结果表明,大豆蛋白提取液经离线二维液相色谱分离后,纯化产物经过SDS-PAGE、胰蛋白酶抑制活性检测以及质谱鉴定,主要成分为KTI,分子量为19964.956 Da,纯度为99%,且抑制活性为2425 TIU/mg。该方法的线性范围为7.8-500.0 μg/mL,灵敏度为0.12 mg/g,空白基质添加KTI标准品回收率在82.2%～86.7%之间,日内和日间变异系数分别小于7.4%和8.4%。经实际样品验证,该方法测得的结果与之前报道的检测结果相吻合。(本文来源于《中国农业大学》期刊2018-05-01）
强嘉楠[10]（2018）在《大豆β-conglycinin及其主要抗原表位与仔猪肠上皮结合蛋白的分布规律与鉴定的研究》一文中研究指出β-conglycinin是引起仔猪肠道致敏的重要抗原蛋白,消化道中大豆抗原表位又是引起动物过敏的根本物质基础,也是造成动物对大豆蛋白过敏的原因之一。消化道是抗原蛋白最初进入体内与之接触的组织,如果小肠上皮细胞中存在大豆抗原蛋白的受体其小肠上皮存在的大豆抗原蛋白受体也与仔猪致敏密切相关,但是相关受体的研究甚少。为进一步探究其受体,首先要找到并明确大豆抗原β-conglycinin与仔猪肠上皮结合的蛋白。因此本研究通过比较不同种属动物的大豆过敏血清与大豆抗原蛋白β-conglycinin的抗原表位结合能力的差异,筛选出对仔猪过敏血清结合能力较强的抗原表位。然后采用免疫组化法,免疫共沉淀技术对大豆蛋白β-conglycinin及其抗原表位与仔猪肠上皮结合的蛋白进行鉴定。本研究为进一步揭示大豆抗原过敏机理及优化动物饲料技术服务。试验Ⅰ:β-conglycinin抗原表位与仔猪、犊牛、大鼠致敏血清结合能力的比较本试验采用ELISA和点杂交两种方法比较β-conglycininα亚基与β亚基与三种不同种属动物致敏血清结合能力的差异。结果表明大豆抗原蛋白β-conglycinin与叁种动物过敏血清发生特异性结合的的线性抗原表位敏感区域存在着显着差异,且β-conglycinin致敏仔猪过敏血清与七段表位肽结合能力显着高于β-conglycinin致敏大鼠、犊牛的过敏血清。在七个表位肽段中,α2、β2、β3叁个表位与仔猪致敏血清的结合能力最强。本试验结论为试验Ⅱ鉴定仔猪肠上皮与β-conglycinin抗原表位结合蛋白提供试验基础。试验Ⅱ:β-conglycinin及其抗原表位与仔猪肠上皮结合蛋白的鉴定运用免疫组化法,免疫共沉淀及质谱分析技术从结合蛋白的部位以及其结合蛋白的种类与功能两个方面对大豆抗原蛋白及其主要抗原表位(依据试验Ⅰ结论来选择)与仔猪肠上皮结合蛋白进行鉴定。组化结果显示仔猪小肠上皮存在能与大豆抗原β-conglycinin及其表位结合的蛋白。进一步试验发现β-conglycinin及其抗原表位与仔猪肠上皮结合蛋白可分为骨架蛋白、催化酶蛋白、功能调节蛋白叁类;且不同抗原表位与仔猪肠上皮结合蛋白种类存在差异,其中骨架蛋白均多于其他两种蛋白,且评分较高。研究结果为揭示仔猪致敏原因提供重要依据,为进一步分析肠上皮细胞中大豆抗原受体奠定了基础。(本文来源于《吉林农业大学》期刊2018-05-01）
大豆抗原蛋白论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
为探讨大豆抗原蛋白与豆粕饲用效果的关系,本研究配制4种等氮等能的实验饲料,以含有21.5%鱼粉、15.45%豆粕和15%发酵豆粕的实用饲料为基础饲料(T15组),用发酵豆粕完全替代T15组中的豆粕(TF组),比较发酵豆粕对豆粕的替代效果;再以鱼粉、酪蛋白和大豆分离蛋白为主要蛋白源分别配制与T15、TF组相近抗原蛋白含量的半纯化饲料AP5、AP0(抗原蛋白含量分别为5%和0%)组,探究抗原蛋白的生物学效应。选用初始体重为(0.17±0.02) g的罗氏沼虾(Macrobrachium rosenbergii)在室内水泥池网箱中进行为期64 d的养殖实验。结果显示:两种系列饲料中,大豆抗原蛋白含量的降低对罗氏沼虾生长、血清生化指标及免疫相关基因表达有不同的影响。在实用饲料组中,随着大豆抗原蛋白的降低,罗氏沼虾的增重率、肝胰腺蛋白酶活力、血清白蛋白、总蛋白、鳃Toll受体mRNA、NF-κB mRNA和肝胰腺HSP70 mRNA相对表达量都显着降低(P<0.05),而血清超氧化物歧化酶活力显着升高(P<0.05);在纯化饲料组中,随着大豆抗原蛋白的降低,罗氏沼虾的增重率、血清超氧化物歧化酶活力和丙二醛含量、肝胰腺HSP70mRNA相对表达量没有显着性差异(P>0.05),肝胰腺淀粉酶活力、蛋白酶活力、血清白蛋白、总蛋白都显着降低(P<0.05),而肌肉粗灰分、血清谷草转氨酶活力、鳃Toll受体mRNA、NF-κBmRNA相对表达量显着升高(P<0.05)。比较实用饲料组与半纯化饲料组的结果可知,罗氏沼虾对实用饲料中5%的大豆抗原蛋白有一定的耐受性,并且有利于其生长和健康,推测大豆抗原蛋白与豆粕中的其他抗营养因子间存在有益的联合效应,显着降低其中的大豆抗原蛋白含量则不利于蛋白合成代谢和肝胰腺健康,导致生长性能下降。建议在实际生产中发酵豆粕和豆粕按一定比例混合使用。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
大豆抗原蛋白论文参考文献
[1].张琦玉,赵元,秦贵信,强嘉楠,鲍男.β-伴大豆球蛋白及其主要抗原表位与大鼠小肠上皮黏膜蛋白结合的比较[J].动物营养学报.2019
[2].杨景丰,郭子好,蔡修兵,华雪铭,刘韬.大豆抗原蛋白对罗氏沼虾生理生化及免疫的影响[J].中国水产科学.2019
[3].李民,王婧瑶,段晶,吴莉芳,翟子惠.大豆抗原蛋白Glycinin对鱼类生长、免疫及肠道组织的影响[J].水产科技情报.2019
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