导读:本文包含了蛋白质丰度论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:翻译后修饰,酪氨酸磷酸化,O-糖基化,甲基化
蛋白质丰度论文文献综述
董铭铭,秦洪强,王科云,邓真真,叶明亮[1]（2017）在《低丰度蛋白质翻译后修饰的分析新方法》一文中研究指出在组学层次研究蛋白质翻译后修饰可以在全局、系统的层面理解翻译后修饰调控生物过程的规律。尽管蛋白质组学技术在揭示蛋白质磷酸化、N-糖基化、乙酰化等高丰度翻译后修饰方面已经取得了很好的效果,但是对一些低丰度的翻译后修饰目前还缺少有效的分析方法。蛋白质组学方法分析翻译后修饰涉及修饰蛋白质/肽段的富集、分离、质谱检测及谱图解析等多个环节。低丰度翻译后修饰分析困难往往是由于多个环节缺少方法造成的。如非组蛋白甲基化、O-GalNAc糖基化等就同时缺少有效富集方法和高灵敏的鉴定方法,因此必须发展创新的分析方法。我们最近发展了多种低丰度蛋白质翻译(本文来源于《第21届全国色谱学术报告会及仪器展览会会议论文集》期刊2017-05-19）
梁双[2]（2017）在《基于毛细管电泳技术对蛋白质混合样品中低丰度组分的分离》一文中研究指出在现在研究阶段,蛋白质难以检测的一个重要原因就是血清中蛋白质浓度相差迥异,高丰度蛋白很容易掩盖低丰度蛋白,造成低丰度蛋白检测困难。所以,蛋白质浓缩富集成为有效分析复杂样品的一个重要办法。富集浓缩样品时常常伴随着复合物中高丰度蛋白质的过载,这将由于严重的纵向分散导致整个分离情况变的糟糕。在这里,我们提出了一种基于改进毛细管电泳解决这个问题的策略,即拉伸速差模式毛细管电泳。过载样品首先在更高的电场强度下拉伸到更宽的区域,然后通过“切割”将样品分馏成“薄片”,由于较小的纵向分散,可以使这些“薄片”样品实现基线分离。在实验中,为了使该方法不受其他因素的影响,首先对毛细管内壁进行涂覆,避免电渗流及样品吸附造成的重现性差、实验不稳定。在本方法中,我们通过分离N,N'-二苯基胍和N,N'-二(邻甲苯基)胍的过量混合物来证实新方法的可行性,并与传统的毛细管电泳方法进行对比;此后,通过从高丰度蛋白质中分离低丰度蛋白质来证明新方法的实用性。(本文来源于《天津大学》期刊2017-05-01）
石锴,孔祥怡,杜建时,徐金玲,李水明[3]（2016）在《人唾液蛋白质组的纳升液相色谱-高分辨串联质谱鉴定及高丰度蛋白质分析》一文中研究指出常规的定性分析质谱数据能否以及如何应用于蛋白质组学的相对定量分析是实际工作中经常遇到的问题。本研究采用一维纳升液相色谱-高分辨串联质谱(nano-HPLC-Triple TOF 5600)法鉴定人唾液蛋白质组,并分析其基本组成,以探讨质谱数据与唾液中高丰度蛋白质的相关性。本实验共鉴定了6 044条特异性酶切肽段,归属于α-淀粉酶1、碳酸酐酶6、血清白蛋白、粘蛋白、半胱氨酸蛋白酶抑制剂和免疫球蛋白等各种已知的高丰度蛋白质在内的521个蛋白,这为一维纳升液相色谱分离条件下的唾液蛋白质组的基本组成分析提供了参考。结果表明,仅用蛋白质排序指标Unused值表征蛋白质的相对含量具有局限性,而蛋白质排序、检出肽段数目和肽段平均强度等综合指标与蛋白质相对含量具有正相关性,即排名较后的蛋白质均只有1条肽段被检出,且肽段强度较低。这说明,当蛋白质相对含量差别较大时,肽段的化学性质和电离效率差异对质谱信号的影响已不占主要地位,即可以认为当肽段检出数目、鉴定覆盖率和肽段强度均较低时,蛋白质的相对含量也较低。该结果可为利用Triple TOF 5600质谱仪的定性鉴定数据进行初步半定量判断提供参考,也可为唾液蛋白质组生物标志物研究提供借鉴。(本文来源于《质谱学报》期刊2016年05期）
叶明亮,邹汉法[4]（2016）在《低丰度蛋白质翻译后修饰分析新技术新方法研究》一文中研究指出蛋白质是生命活动的主要执行者,而翻译后修饰是蛋白功能的主要调控方式。蛋白质翻译后修饰调控着生物体几乎所有的生命活动。因此,对蛋白质翻译后修饰的高效分析检测对研究各种关键生物学过程和重大疾病的发生、发展机制及相应的诊断、治疗意义重大。应用蛋白质组学的技术对蛋白质翻译后修饰进行规模化组学研究是近年来国际上的研究热点,现在对于一些高丰度的修饰如丝氨酸苏氨酸磷酸化、N-糖(本文来源于《中国化学会第30届学术年会摘要集-第二十叁分会：复杂样品分离分析》期刊2016-07-01）
刘怡君,邱宁,马美湖[5]（2015）在《利用肽配体库分析蛋清中低丰度蛋白质组》一文中研究指出利用肽配体库技术(CPLL)研究了蛋清中的低丰度蛋白质组。考察了盐浓度和洗脱顺序差异对CPLL富集效率的影响。结果表明:盐浓度越高,蛋清蛋白质溶液的离子相互作用越强。利用洗脱溶液解离差异,采用先HOS(有机水溶液)后尿素CHAPS(3-[3-(胆酰胺丙基)二甲氨基]-1-丙磺酸内盐)的洗脱顺序,溶菌酶能够得到高效分离。保持蛋清的原p H 8.8,25 mmol/L KH2PO4,150 mmol/L Na Cl,尿素CHAPS洗脱,是CPLL提供高效富集的前提。通过分析CPLL富集前后的十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDSPAGE)条带差异,采用线性离子阱(LTQ)质谱在蛋清中检出45种低丰度蛋白质,其中两种未见报道。对蛋清中低丰度蛋白质亚细胞的定位分析发现,蛋清蛋白质的分泌蛋白居多。研究结果表明,CPLL技术能够实现蛋清中低丰度蛋白质的高效富集,分析深度达到亚细胞水平。(本文来源于《分析测试学报》期刊2015年11期）
杨景晶,钱小红,蔡耘,应万涛[6]（2015）在《蛋白质组研究中低丰度蛋白质的富集与鉴定技术》一文中研究指出随着分离技术、质谱设备与生物信息学的发展,对复杂蛋白质组的深度覆盖研究已不再是遥不可及,对8 000个基因产物的规模化鉴定已经趋于常规化。然而,更深一步的蛋白质组覆盖,就遇到了低丰度蛋白质分离、鉴定等更高的挑战。因此,针对低丰度蛋白质鉴定方法与相关分离分析技术的发展,本文综述了改善低丰度蛋白质鉴定效率的叁种方法的最新进展,包括蛋白质的高分辨分离与质谱分析策略、低丰度蛋白质的选择性富集方法和高丰度蛋白质的消减策略等。针对生物体系蛋白质组成的深度鉴定研究,逐步用于探索生命体在不同条件下蛋白质组的表达与修饰的动态变化,并最终发现具备重要生理与病理功能的调控性蛋白质、寻找候选药物靶标。(本文来源于《生命的化学》期刊2015年05期）
欧阳津,熊歆,刘霞,刘佳,王珍珍[7]（2015）在《聚丙烯酰胺凝胶电泳—直接化学发光成像技术检测血清中的低丰度蛋白质》一文中研究指出(1)提出蛋白质电泳分离后直接化学发光成像的新方法,比现有的考马斯亮蓝染色和银染法具有更高的灵敏度,且具有快速成像的特点,适合低丰度蛋白质谱带的成像检测,在蛋白质组学研究中有重要作用。(2)提出Ampholine作为探针的二维电泳—化学发光成像新方法。不需要额外添加其他探针分子就(本文来源于《中国分析测试协会科学技术奖发展回顾》期刊2015-07-01）
申黛瑞[8]（2015）在《无机质谱联用技术对血清中低丰度蛋白质的定量研究》一文中研究指出血清中甲胎蛋白(AFP)的准确测量对于癌症的临床诊断和治疗具有重要意义。电感耦合等离子体质谱法(ICP-MS)由于灵敏度高、检出限低、多元素同时检测等优点,近年来在蛋白质及典型疾病标志物的测量中逐渐发挥出重要作用。通过稀土元素标记蛋白质再进行定量的方法是一种高灵敏度、低检出限的定量方法,本文探讨了两种高灵敏度以ICP-MS作为测量工具的蛋白质定量方法,通过条件优化,得出最优条件,用蛋白质标准品作为模板样品进行定量分析,根据两种方法的检出限来探讨方法用于血清中低丰度的甲胎蛋白定量研究的可能性。本文研究的两种方法分别为：1、通过利用DTPAA、DOTA等双功能试剂直接在目标蛋白质分子中标记上背景低、灵敏度高的稀土元素铕,再经过一维常规液相色谱分离技术(1D-HPLC)或纳升级二维液相色谱分离技术(nano 2D-HPLC)、以及凝胶电泳分离技术分离后用ICP-MS或LA-ICP-MS进行定量分析。2、充分利用了抗原抗体免疫反应的特异性。首先将稀土元素用双功能螯合试剂标记在抗体上,再通过抗原抗体的特异性免疫反应,使蛋白质上间接带上标记的稀土元素,随后通过酸性溶液解离后溶液进样或者直接采用激光烧蚀(LA)固体进样引入到ICP-MS中进行定量分析,其中,讨论了醋酸、醇类、EDTA等有机基体改进剂的增强作用机理,最后成功用于血清中低丰度蛋白质的定量,降低了检出限(0.57 μ g·L-1)。另外,本文还通过基于ICP-MS的方法建立了免疫复合物中甲胎蛋白和标记元素之间的结合关系,提出了该结合关系用于同位素稀释法定量分析的可能性,同时,为目前临床上使用的甲胎蛋白试剂盒提出了一种节约试剂盒成本和简化试剂盒操作过程的思路。通过对高灵敏度基于ICP-MS的稀土元素标记蛋白质并对低丰度蛋白质的定量方法进行了探索,发现直接标记的方法和传统根据蛋白质自身含有的元素定量的方法相比,检出限更低,但是由于不具有特异性,对分离要求高等缺点不适合用于复杂基体中低丰度蛋白质的定量。最后,借助抗原抗体的免疫反应的特异性,使低丰度的甲胎蛋白标记上特有的稀土元素,随后用具有增强效果的5%HAc进行解离,并引入至ICP-MS中进行测量,该方法已成功应用于血清中甲胎蛋白的定量,线性范围为1～600 μ g·L-1,检出限为0.57 μ g·L-1,测量结果的相对标准偏差(RSD)低于10%,采用基体改进ICP-MS测量人血清中AFP的含量与TRFIA测量结果一致,且精密度要优于TRFIA的测量结果。(本文来源于《北京化工大学》期刊2015-05-28）
宋群[9]（2015）在《Fe_3O_4@SiO_2@FTA磁球的合成及其应用于低丰度肽和蛋白质的富集研究》一文中研究指出基质辅助激光解吸电离-飞行时间质谱(MALDI-TOF MS)以其操作简便、质量数准确、分辨率高及灵敏度高等优点成为蛋白质组学领域一项必不可少的分析工具。然而,用MALDI-TOF MS检测实际生物样品中低丰度的肽和蛋白质仍有许多挑战,例如,这些肽和蛋白质本身丰度很低导致质谱信号微弱,而且生物样品的基质复杂,高丰度蛋白质及盐等干扰物质的存在会严重影响质谱信号。因此,低丰度肽和蛋白质的预富集成为质谱分析前的必要步骤。本实验首先合成粒径分布在300-400 nm范围内的Fe3O4@SiO2磁性硅球,再利用铁离子(Fe3+,FeⅢ)和单宁酸(Tannic acid, TA)之间的络合作用一步自组装成[FeⅢ-TA]膜(FTA),同时沉积在Fe3O4@SiO2磁性硅球上,制备出Fe3O4@SiO2@FTA磁球,并用扫描电子显微镜(SEM)、透射电子显微镜(TEM)、傅立叶红外变换光谱仪(FTIR)和超导量子干涉仪振动样品磁性测量系统(SQUID VSM)等仪器对该材料的形貌、组成及磁响应能力等相关材料特性进行表征。结果显示,该材料尺寸均一,磁响应能力强,可在水溶液中分散均匀。接着,我们考察了该材料对不同复杂程度的生物样品的富集效果,包括低浓度的标准肽(血管紧张肽II)、标准蛋白质(细胞色素C)、牛血清白蛋白的酶解液、双向电泳(2-DE)凝胶上蛋白质点的酶解液和人尿样品。结果显示,该材料对不同复杂程度的生物样品均有良好的富集效果,富集后的肽和蛋白质的质谱信号强度及信噪比与富集前相比有明显提升。而且,该材料富集肽和蛋白质的速度快,仅需5 min,磁分离得到的肽／蛋白质—磁球的复合体无需任何洗脱步骤即可直接用于质谱分析,有利于减少样品损失,提高富集效果。经过多次反复验证,该材料性能稳定、富集方法重现性好,对于低丰度的肽和蛋白质具有较好的富集应用前景。(本文来源于《南京大学》期刊2015-05-01）
邹丽莉[10]（2015）在《除组织中高丰度蛋白对蛋白鉴定的影响及心肌梗死尿蛋白质组分析》一文中研究指出研究目的分析免疫沉淀去除组织样品中血清高丰度蛋白对组织蛋白质组鉴定的影响。研究方法人的甲状腺和垂体组织样品经去除12种血清高丰度蛋白抗体柱处理后,得到的低丰度蛋白样品和未处理样品分别进行液质联用分析,以及多肽和蛋白质水平的定性和定量分析。研究结果人的甲状腺和垂体样品中血清高丰度蛋白分别被除去了92.11%±12.87%和78%±25%。所鉴定到的多肽和蛋白与未处理样品相比,甲状腺组织鉴定到的非冗余多肽提高了70%、蛋白鉴定数提高了16.5%,垂体鉴定到的非冗余多肽提高了21.9%,蛋白鉴定数无明显变化。研究结论免疫沉淀去除组织中的血清高丰度蛋白法可以显着的提高组织样品的多肽和蛋白鉴定效率,且更适用于血管密集的样品。研究目的：心肌梗死是一种发病率和死亡率很高的疾病,对心肌梗死的治疗花费大量的人力物力。然而由于缺少高灵敏度快速的方法,很难进行心肌梗死的早期诊断。寻找有效可靠的心肌梗死生物标志物是很有必要的。本研究分析了来自ST间期提高的心肌梗死患者(首次发病12小时内和经皮冠状动脉治疗后7天)的尿蛋白质组和血浆蛋白质组,来寻找心肌梗死潜在的生物标志物。研究方法及结果：通过同位素标记相对和绝对定量方法(iTRAQ)和2D-LC-MS/MS分析方法,1684个尿蛋白和468个血浆蛋白被定量。将175个尿的差异蛋白和47个血浆差异蛋白合并,一共得到216个心肌梗死差异蛋白。根据功能分析,这些蛋白主要参加了凝血系统,线粒体功能障碍和动脉粥样硬化信号通路。应用蛋白印记方法(Western blot)验证了纤维蛋白酶原gamma链(FGG),细胞色素C (CYCS)和载脂蛋白A1 (APOA1)的改变。通过二元逻辑回归分析,尿的FGG和CYCS联合用于心肌梗死的诊断可以达到76.9%的灵敏度和100%特异性,受试者工作特征曲线的曲线下面积达到0.893。研究结论：通过对比尿和血浆中差异蛋白功能,发现尿和血浆可以从不同方面反映心肌梗死的病理学改变。因此将尿蛋白质组和血浆蛋白质组的生物标志物结合,可能会为心肌梗死的诊断提供更多的信息。(本文来源于《北京协和医学院》期刊2015-05-01）
蛋白质丰度论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
在现在研究阶段,蛋白质难以检测的一个重要原因就是血清中蛋白质浓度相差迥异,高丰度蛋白很容易掩盖低丰度蛋白,造成低丰度蛋白检测困难。所以,蛋白质浓缩富集成为有效分析复杂样品的一个重要办法。富集浓缩样品时常常伴随着复合物中高丰度蛋白质的过载,这将由于严重的纵向分散导致整个分离情况变的糟糕。在这里,我们提出了一种基于改进毛细管电泳解决这个问题的策略,即拉伸速差模式毛细管电泳。过载样品首先在更高的电场强度下拉伸到更宽的区域,然后通过“切割”将样品分馏成“薄片”,由于较小的纵向分散,可以使这些“薄片”样品实现基线分离。在实验中,为了使该方法不受其他因素的影响,首先对毛细管内壁进行涂覆,避免电渗流及样品吸附造成的重现性差、实验不稳定。在本方法中,我们通过分离N,N'-二苯基胍和N,N'-二(邻甲苯基)胍的过量混合物来证实新方法的可行性,并与传统的毛细管电泳方法进行对比;此后,通过从高丰度蛋白质中分离低丰度蛋白质来证明新方法的实用性。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
蛋白质丰度论文参考文献
[1].董铭铭,秦洪强,王科云,邓真真,叶明亮.低丰度蛋白质翻译后修饰的分析新方法[C].第21届全国色谱学术报告会及仪器展览会会议论文集.2017
[2].梁双.基于毛细管电泳技术对蛋白质混合样品中低丰度组分的分离[D].天津大学.2017
[3].石锴,孔祥怡,杜建时,徐金玲,李水明.人唾液蛋白质组的纳升液相色谱-高分辨串联质谱鉴定及高丰度蛋白质分析[J].质谱学报.2016
[4].叶明亮,邹汉法.低丰度蛋白质翻译后修饰分析新技术新方法研究[C].中国化学会第30届学术年会摘要集-第二十叁分会：复杂样品分离分析.2016
[5].刘怡君,邱宁,马美湖.利用肽配体库分析蛋清中低丰度蛋白质组[J].分析测试学报.2015
[6].杨景晶,钱小红,蔡耘,应万涛.蛋白质组研究中低丰度蛋白质的富集与鉴定技术[J].生命的化学.2015
[7].欧阳津,熊歆,刘霞,刘佳,王珍珍.聚丙烯酰胺凝胶电泳—直接化学发光成像技术检测血清中的低丰度蛋白质[C].中国分析测试协会科学技术奖发展回顾.2015
[8].申黛瑞.无机质谱联用技术对血清中低丰度蛋白质的定量研究[D].北京化工大学.2015
[9].宋群.Fe_3O_4@SiO_2@FTA磁球的合成及其应用于低丰度肽和蛋白质的富集研究[D].南京大学.2015
[10].邹丽莉.除组织中高丰度蛋白对蛋白鉴定的影响及心肌梗死尿蛋白质组分析[D].北京协和医学院.2015