导读:本文包含了铜伴侣蛋白论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:铜,铜伴侣蛋白,重金属ATP酶,镉
铜伴侣蛋白论文文献综述
张园园[1]（2018）在《水稻铜伴侣蛋白OsATX1在铜转运和分配中的功能研究》一文中研究指出铜(Cu)是生物体生长和发育所必需的微量元素,但过量的Cu也会对生物体造成毒害。控制作物中Cu离子的平衡,对提高作物产量和营养品质,以及人体健康都是十分重要的。铜伴侣蛋白ATX1(Antioxidant Protein1)是维持细胞内Cu离子平衡的一类重要蛋白。在本研究中,我们鉴定了一个水稻铜伴侣蛋白OsATX1,功能研究表明OsATX1影响了水稻中Cu离子的转运和分配。RT-qPCR结果表明,OsATX1受高浓度Cu和镉(Cd)的诱导表达,但不受高浓度铁(Fe)、锰(Mn)或锌(Zn)的影响。通过对携带OsATX1_(Pro):GUS/GFP(OsATX1启动子融合GUS(β-葡萄糖苷酸酶)和GFP(绿色荧光蛋白))的转基因水稻的分析,我们发现OsATX1主要在根部的外皮层和木质部细胞以及叶片维管组织中表达。水稻原生质体和烟草叶片表皮细胞的瞬时表达实验结果表明,OsATX1-GFP定位于细胞质,细胞核和细胞质膜,也可能依附于细胞内膜系统。OsATX1功能缺失会导致水稻根中Cu浓度增加,并降低了Cu由根向地上部的转移;超量表达OsATX1降低了根中的Cu浓度,但增加了植株地上部和木质部伤流液中Cu的积累,并促进了Cu由根向地上部的转移。在缺Cu条件下,OsATX1超量表达植株与野生型相比没有表现出明显的表型差异;但是超量表达OsATX1显着降低了水稻对高浓度Cu的耐受性。在生殖生长阶段,与野生型相比,OsATX1超量表达植株在新发育组织中的Cu浓度显着增加,包括穗,上部节点和节间,幼叶和叶鞘;而osatx1突变体植株在这些组织中的Cu浓度显着降低。另外,osatx1突变体植株在老叶中积累了较高的Cu浓度。OsATX1包含一个保守的MXCXXC铜离子结合结构域,能够与Cu~+离子结合,形成同源二聚体。酵母双杂交和双分子荧光互补(BiFC)实验结果表明,OsATX1能够与水稻重金属P_(1B)型ATP酶OsHMA4,OsHMA5,OsHMA6和OsHMA9互作。这些结果表明,OsATX1可能负责将Cu离子传递给水稻重金属P_(1B)型ATP酶进行Cu离子的转运和分配,从而维持水稻不同组织间的Cu离子平衡。超量表达OsATX1增加了地上部和木质部伤流液中的Cd积累,而osatx1突变体植株增加了根中的Cd浓度。在生殖生长阶段,超量表达OsATX1增加了地上部各个组织器官的Cd积累,表明OsATX1也可能参与水稻中Cd离子的转运。另外,在酵母(酿酒酵母)镉敏感突变体Δycf1中,异源表达OsATX1能够降低酵母细胞中Cu和Cd的浓度,从而提高了酵母对Cu和Cd的耐受性。综上所述,我们的研究结果表明,OsATX1促进了Cu由根向地上部的转运以及从老叶到新发育组织的再分配。(本文来源于《华中农业大学》期刊2018-12-01）
田瑶[2]（2018）在《四硫代钼酸铵抑制顺铂与人铜伴侣蛋白Atoxl的相互作用》一文中研究指出顺铂是临床上广泛使用的抗癌药物。它通过与细胞核内DNA结合造成DNA损伤,诱导细胞凋亡。但是,只有少量的顺铂能进入细胞核并与DNA结合。越来越多的研究表明,一些与铜转运相关的蛋白质可以与顺铂结合,导致进入细胞核内的顺铂减少。铜伴侣蛋白Atox1被认为与细胞内顺铂的转运相关。最近晶体结构研究表明Atox 1的CXXC(C为半胱氨酸)金属结构域可以直接与顺铂结合;细胞内核磁共振结果也证实了在细胞内Atox1蛋白与顺铂的结合。因此,Atox1蛋白被认为可以作为克服细胞对顺铂耐药性的药物作用靶点。四硫代钼酸铵([(NH4)2MoS4],TM)是临床上用于治疗Wilson病的铜螯合剂。TM能够通过降低铜的含量抑制肿瘤周边血管的产生,从而抑制肿瘤生长。它也可以与血清白蛋白、铜蓝蛋白和金属硫蛋白等多种铜蛋白结合,调节铜的含量。值得注意的是多项研究表明,TM可以通过选择性的增加肿瘤组织中的DNA铂化量来增强顺铂的癌症治疗效果;同时TM也可以减弱细胞对顺铂的耐药性;但是,这种协同作用的产生原因并不清楚。有研究提出TM和顺铂的协同作用可能是由于TM的铜螯合能力。最近,X射线晶体结构显示TM可以与酵母铜伴侣蛋白Atx1结合,形成稳定的[TM·Cu·(Cu-Atx1)3]复合物。有趣的的是,Atx1是人铜分子伴侣蛋白Atox1的类似物,而人铜伴侣蛋白Atox1被认为与顺铂的耐药性有关。基于这些发现,我们推测TM可能干扰Cu-Atox1与顺铂之间的相互作用,因此降低细胞对顺铂的耐药性。在本文中,我们研究了 TM对Cu-Atox1与顺铂反应的影响。结果证实了 TM与溶液中的Cu-Atox1反应可以形成叁聚体,并抑制Cu-Atox1的铂化。此外,TM能够抑制顺铂诱导的Cu-Atox1的解折迭和聚集。同时,我们也使用了 apo-Atox1和Ag-Atox1作为Cu-Atox1的对照。有趣的是,TM在相同实验条件下只能抑制Cu-Atox1的铂化,而不能阻止apo-Atox1、Ag-Atox1与顺铂的反应。该结果表明以Cu-S-Mo为中心的叁聚体复合物的形成是TM抑制顺铂与Cu-Atox1反应,进而克服依赖Atox1蛋白的顺铂耐药性的关键因素。这些结果行助于了解TM和顺铂在癌症化疗中的协同作用。第一章首先对铂类药物的抗癌机理做了文献综述。然后,重点介绍了铂类抗癌药物与铜转运蛋白的相互作用。主要包括铜摄取蛋白Ctr1、铜伴侣蛋白Atox1和铜泵出蛋白ATPae的结构和功能,以及它们在铂转移中发挥的重要作用。最后介绍了四硫代钼酸铵单独在药物作用方面的研究现状,以及四硫代钼酸铵与顺铂联合给药的相关研究。第二章中,我们研究了 TM对顺铂与Cu-Atox1反应的影响。色谱分析和电喷雾质谱证实了 TM可以抑制顺铂与Cu-Atox1的相互作用。二维核磁共振和圆二色谱实验表明TM会抑制顺铂诱导的Cu-Atox1的解折迭。聚丙烯酰胺凝胶电泳方法证实了 TM可以抑制顺铂诱导的Cu-Atox1的聚集。同时用apo-Atox1(没有结合铜的Atox1蛋白)与Ag-Atox1(结合Ag的Atox1蛋白)作为对照,发现在相同实验条件下,TM并不会抑制顺铂与apo-Atox1、Ag-Atox1的反应。这一对照试验结果表明,TM-Cu-Atox1化合物中Cu-S-Mo结构对TM的抑制作用起了关键作用。(本文来源于《中国科学技术大学》期刊2018-05-02）
李珍,司徒方民,冯琪,郑武健,柳娇[3]（2017）在《靶向抑制铜伴侣蛋白CCS逆转卵巢癌C13~*细胞的顺铂耐药性》一文中研究指出顺铂(cisplatin),即二胺二氯铂/diaminedichloroplatinum(DDP),是治疗卵巢癌最有效的化疗药物;然而,耐药性是限制顺铂临床治疗效果的最重要因素。目前,卵巢癌对顺铂的耐药机制仍不十分清楚。超氧化物歧化酶1铜伴侣蛋白(copper chaperone for superoxide dismutase 1,CCS)介导Cu2+特异性传递给超氧化物歧化酶1(superoxide dismutase1,SOD1),为维持细胞增殖和生存所必需;相反,抑制CCS可减缓肿瘤细胞增殖。本研究旨在证明,AMPK依赖的CCS表达与卵巢癌的顺铂耐药有关。实时定量PCR及免疫印迹结果显示,与顺铂敏感细胞株OV2008比较,顺铂耐药细胞株C13*中的CCS mRNA和蛋白质表达水平明显上调。shRNA靶向沉默CCS或采用抑制剂DC_AC50抑制CCS后,可明显增强顺铂对C13*细胞增殖的抑制作用,提示CCS高表达与顺铂耐药相关,而抑制CCS可逆转顺铂的耐药性。同样,免疫印迹结果证明,CCS在A549、H1944等6种不同肺癌细胞中的表达水平高低与顺铂敏感性密切相关。采用siRNA干扰CCS在A549细胞中的高表达,或在CCS低表达的H1944细胞中过表达CCS,可明显增加A549或减弱H1944细胞对顺铂的敏感性,进一步证明CCS表达与顺铂耐药性相关。此外,采用AMPK抑制剂化合物C阻断AMPKα-Thr172磷酸化(激活),即抑制AMPK信号通路,可明显抑制CCS在C13*细胞中的表达,提高其对顺铂的敏感性。以上研究结果提示,AMPK信号通路依赖的CCS表达参与肿瘤的顺铂耐药机制,而抑制CCS逆转顺铂耐药。本文的结果还提示,CCS有望成为克服顺铂耐药的潜在靶点。(本文来源于《中国生物化学与分子生物学报》期刊2017年08期）
胡天文[4]（2016）在《铜伴侣蛋白Atox1和CCS抑制剂的设计、合成与生物活性评价及普拉克索杂质的合成》一文中研究指出铜是人体必需的微量元素之一。铜伴侣蛋白在细胞利用铜离子过程中扮演了重要角色。细胞内的铜离子浓度异常与癌症的发生发展密切相关。抑制铜伴侣蛋白Atox1和CCS能使肿瘤细胞(如肺癌细胞、人急性白血病细胞等)利用铜离子发生障碍从而减缓肿瘤细胞的增殖。因此,Atox1和CCS抑制剂的研究对于癌症治疗具有重要意义。本论文在已有的研究基础上借助计算机辅助药物设计对先导化合物DC-AC50进行结构改造以期能够找到高效低毒的抑制剂。依据DC-AC50与Atox1和CCS的对接模型所提供的信息,将酰胺氮原子成环或甲基化得到2个化合物,但是在100uM下对人急性白血病细胞1(THP)没有抑制活性。将苯基用杂原子芳香体系取代或变换苯环上取代基的种类及位置获得了33个化合物,其中化合物1-28的活性优于DC-AC50的活性,1-25活性与DC-AC50的活性相当。将芳香氨基用脂肪氨基取代获得2个化合物,并将其和一些开环中间体进行细胞活性测试并没有发现活性优于1-28的化合物。普拉克索是第二代非麦角碱类多巴胺受体激动剂,主要用于治疗帕金森症。BI-II786BS是盐酸普拉克索片剂中的一种杂质,它对于普拉克索仿制药的申报具有重要意义。由于其结构复杂目前尚未有关于它的合成报道。本论文在课题组以往对BI-II786BS的研究基础上设计了路线B和路线C。两条路线都利用Mitsunobu反应获得了我们所要的构型。但是路线B在脱去保护基过程中出现问题未获得目标产物;路线C避免了路线B的缺点,通过此路线我们成功合成了BI-II786BS。(本文来源于《中国科学院上海药物研究所》期刊2016-04-01）
马静,曲春浦,许志茹,杨传平,刘关君[5]（2015）在《西伯利亚蓼铜伴侣蛋白与铜锌超氧化物歧化酶基因共转化烟草的耐盐性分析》一文中研究指出为验证西伯利亚蓼铜伴侣蛋白基因(Ps ATX)和铜锌超氧化物歧化酶基因(Ps SOD)共转化的烟草是否具有耐盐功能,分别构建了植物单价表达载体pROKⅡ-Ps ATX、pROKⅡ-Ps SOD和双价表达载体pROKⅡ-Ps ATX-PsSOD,通过农杆菌介导遗传转化烟草,PCR验证转基因植株后测定了盐胁迫条件下转基因烟草的丙二醛(MDA)、活性氧、脯氨酸含量及超氧化物歧化酶(SOD)活性,以此鉴定转基因植株的耐盐性。结果表明:(1)Ps ATX和Ps SOD基因已成功整合到烟草基因组中;(2)在100 mmol·L-1Na Cl处理条件下,转双价基因植株的MDA、活性氧、脯氨酸含量均比野生型和转单价基因植株低,而SOD活性则高于这两类植株。证明Ps ATX和Ps SOD基因共转化的烟草植株比转单价基因植株具有更强的耐Na Cl能力。本研究将为研究Ps ATX和Ps SOD基因的抗逆机制奠定分子基础。(本文来源于《植物研究》期刊2015年02期）
郗照勇[6]（2013）在《铜伴侣蛋白Atox1的铜转运及与铂类药物作用的机理研究》一文中研究指出铜是生命体必须的微量金属元素之一,但由于自由铜离子的毒性,铜在细胞内的迁移是通过蛋白-蛋白相互作用完成的。在人体内,铜伴侣蛋白Atoxl将铜转运至ATP7A和ATP7B的金属结合结构域,对维持细胞内的铜平衡具有至关重要的作用。通过蛋白质识别作用,铜可以在Atox1与其靶蛋白的保守的CxxC金属结合基序之间进行转移。除了铜结合基序外,非金属结合的保守残基同样能决定Atox1的铜结合和转移性质。K60A突变促进了铜螯合剂二辛可宁酸诱导的Atox1的铜解离。Lys60的突变还会削弱Atox1与其靶蛋白之间复合物的形成进而减少了铜的转移。近来的研究显示Atox1还是铜依赖的核转录因子,这个新功能可以激活细胞的增殖并能够缓解心血管系统的氧化应激。Atox1的功能多样性使其成为潜在的药物靶体。金属药物四硫钼酸盐能够作用于Cu1-Atox1治疗铜代谢紊乱。大量证据显示铜转运蛋白能介导铂类金属药物的摄取和泵出,并与顺铂的耐药性相关。Atox1也被证明能在体外及细胞内与顺铂相互作用。本论文围绕Atox1在维持细胞内铜平衡和铂类药物耐药性机理两个方面的作用,研究了Atox1的铜结合和转移机制及其与铂类化合物的相互作用。第一章首先对Atox1与细胞内的铜平衡进行了文献综述,包括细胞内铜的摄取与平衡、Atox1的结构和功能及其与ATP7A和ATP7B的相互作用等。然后介绍了铜转运蛋白与铂类药物的作用,包括铂类药物机理的研究现状、hCtr1促进铂类药物的摄取、ATP7A和ATP7B对铂类药物的泵出及Atox1与铂类药物的作用等。第二章利用液体核磁共振方法系统的研究了Atox1K60A突变体的结构和动力学性质,并通过与野生型蛋白比较来阐述保守残基Lys60调节Ato1铜转运的机制。结果显示K60A突变会导致细微但重要的二级结构重组及铜结合残基的侧链取向变化。蛋白质的动力学研究表明K60A突变促进了整体结构的柔韧性,造成了铜结合位点处弛豫行为的显着差异。与文献报道相比,核磁滴定实验发现,野生型Atox1及K60A突变体均能够通过快速交换的方式将铜转移至靶蛋白,而自由铜与Atox1的结合则是慢交换过程。另外,在铜转移实验中均检测到铜诱导的异源蛋白复合物的形成。不过,突变体与野生型蛋白的铜转移识别动力学过程有着明显的差异。因此,Lys60通过维持Atox1尤其是铜结合区域的结构和动力学性质来调节Atox1的铜结合及与靶蛋白的识别。第叁章通过液体核磁共振及质谱等实验详细研究了铜结合对Atox1与不同铂类化合物(cisplatin、trans-EE和trans-PtTz)反应的影响。结果显示铜结合能够显着促进Atox1与不同构型铂类化合物的铂化反应速率。串联质谱分析表明铜配位残基(Cys12和Cys15)是叁个铂化合物的主要结合位点。反式铂化合物与apo-Atox1及CuI-Atox1的反应均要远远快于顺铂的反应。然而,顺铂诱导形成的Atox1的聚集体更多。这些差异可能与不同铂化合物反应形成的铂化产物不同相关。载体配体的离去仅在顺铂的反应中发生。另外,铜结合能够调节巯基分子DTT和GSH在Atox1铂化反应中的作用。在顺铂与Atox1的反应中,铜的存在大大抑制了DTT和GSH与顺铂复合物的形成。但铜结合却促进了反式铂化合物从Atox1到DTT或GSH的转移。这些发现表明铜离子可能对不同构型的铂类化合物在细胞内的迁移有着不同的调节作用。(本文来源于《中国科学技术大学》期刊2013-04-28）
唐玲,冯琳,刘扬,胡凯,周小秋[7]（2011）在《铜伴侣蛋白CCS介导铜锌-超氧化物歧化酶激活的过程》一文中研究指出CCS是细胞质中铜锌-超氧化物歧化酶(SOD1)的铜伴侣蛋白。本文综述了CCS介导SOD1激活的过程。CCS与SOD1通过蛋白-蛋白相互作用的方式将铜离子插入到不含铜离子的SOD1(apoSOD1)中,并促进二硫键的形成而激活SOD1。影响CCS活性的因素包括:X连锁的细胞凋亡抑制蛋白(XIAP)、神经接头蛋白X11α和铜代谢中含结构域Murr1蛋白(COMMD1)。(本文来源于《动物营养学报》期刊2011年08期）
曲春浦[8]（2010）在《西伯利亚蓼铜伴侣蛋白与铜锌超氧化物歧化酶基因共转化烟草的抗盐性分析》一文中研究指出铜伴侣蛋白是结合铜的小蛋白质,并将结合的铜运送到依赖铜的目标蛋白上。铜结合蛋白不仅可以保护细胞免受铜的毒害,而且可以消除超氧化阴离子的毒性。在植物中,已经鉴定出许多铜分子伴侣家族的成员。根据功能的不同,可以分为叁种类型：第一种类型是拟南芥CCH基因,与酵母的ATX1同源,参与了铜的运输和活性氧的清除；该基因在RNA水平和蛋白质水平被研究最透彻的植物铜分子伴侣基因。第二种类型的铜分子伴侣为AtCOX17基因,最近从拟南芥中被分离出来,在功能上与酵母的COX1l7基因同源,也能将铜运输到细胞色素氧化酶分子上,用来修复ROS诱导的电子传递链的中断。第叁种类型是从拟南芥基因组中所分离鉴定出的CCS基因,其功能是将铜送至Cu/Zn超氧化物歧化酶。铜锌超氧化物歧化酶是一类抵抗外界氧化胁迫的保护类蛋白,先前我们已将其提交至NCBI,登录号为GQ472846。序列分析表明从第2位氨基酸残基至36位氨基酸残基为其高度保守序列。荧光定量PCR分析表明,在3%NaHCO3铜锌超氧化物歧化酶基因在叶、茎与地下茎中皆有表达,揭示铜锌超氧化物歧化酶基因在盐胁迫下具有不同的表达模式。目前我们已将铜伴侣蛋白基因从西伯利亚蓼中克隆出来,将其与我们先期得到的Cu/Zn超氧化物歧化酶基因共转化至烟草中。结果证明,共转化烟草具有更强的耐NaCl的能力。(本文来源于《东北林业大学》期刊2010-04-01）
刘关君,曲春浦,刘明坤,魏志刚,刘桂丰[9]（2008）在《西伯利亚蓼铜伴侣蛋白基因在盐胁迫条件下的表达分析》一文中研究指出铜伴侣蛋白是细胞质中负责传递铜离子的一种小分子转运蛋白,在逆境胁迫过程中铜伴侣蛋白的ATX1家族具有消除活性氧的作用.本研究应用RACE技术从西伯利亚蓼中克隆了具有完整编码区的铜伴侣蛋白全长cDNA序列,命名为PsATX-1.PsATX-1基因全长516 bp,其中开放读码框为228 bp,编码75个氨基酸,5′非编码区为83 bp,3′非编码区为204 bp.GenBank中登录号为EU620702.经比对发现,该基因所编码蛋白拥有重金属结合位点MXCXXC,缺少多数高等植物铜伴侣蛋白(CCH)所特有的C末端结构域(CTD).实时荧光定量PCR分析显示,PsATX-1基因在西伯利亚蓼的地下茎、茎、叶中皆有表达,其中叶中表达量最高;PsATX-1基因受3%NaHCO3胁迫诱导,在不同部位表达模式有差异.(本文来源于《中国生物化学与分子生物学报》期刊2008年11期）
郭彤,许梓荣[10]（2004）在《细胞内铜途径:铜伴侣蛋白的作用》一文中研究指出铜是生物体必需的微量元素.目前发现,体内铜平衡机制是蛋白质介导的,它将细胞内的铜传递给靶蛋白.这一途径是通过新的蛋白质家族———铜伴侣蛋白实现的.铜伴侣蛋白对细胞内铜途径有重要作用.介绍了金属伴侣蛋白的功能、结构特点及铜伴侣蛋白的作用.(本文来源于《科技通报》期刊2004年01期）
铜伴侣蛋白论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
顺铂是临床上广泛使用的抗癌药物。它通过与细胞核内DNA结合造成DNA损伤,诱导细胞凋亡。但是,只有少量的顺铂能进入细胞核并与DNA结合。越来越多的研究表明,一些与铜转运相关的蛋白质可以与顺铂结合,导致进入细胞核内的顺铂减少。铜伴侣蛋白Atox1被认为与细胞内顺铂的转运相关。最近晶体结构研究表明Atox 1的CXXC(C为半胱氨酸)金属结构域可以直接与顺铂结合;细胞内核磁共振结果也证实了在细胞内Atox1蛋白与顺铂的结合。因此,Atox1蛋白被认为可以作为克服细胞对顺铂耐药性的药物作用靶点。四硫代钼酸铵([(NH4)2MoS4],TM)是临床上用于治疗Wilson病的铜螯合剂。TM能够通过降低铜的含量抑制肿瘤周边血管的产生,从而抑制肿瘤生长。它也可以与血清白蛋白、铜蓝蛋白和金属硫蛋白等多种铜蛋白结合,调节铜的含量。值得注意的是多项研究表明,TM可以通过选择性的增加肿瘤组织中的DNA铂化量来增强顺铂的癌症治疗效果;同时TM也可以减弱细胞对顺铂的耐药性;但是,这种协同作用的产生原因并不清楚。有研究提出TM和顺铂的协同作用可能是由于TM的铜螯合能力。最近,X射线晶体结构显示TM可以与酵母铜伴侣蛋白Atx1结合,形成稳定的[TM·Cu·(Cu-Atx1)3]复合物。有趣的的是,Atx1是人铜分子伴侣蛋白Atox1的类似物,而人铜伴侣蛋白Atox1被认为与顺铂的耐药性有关。基于这些发现,我们推测TM可能干扰Cu-Atox1与顺铂之间的相互作用,因此降低细胞对顺铂的耐药性。在本文中,我们研究了 TM对Cu-Atox1与顺铂反应的影响。结果证实了 TM与溶液中的Cu-Atox1反应可以形成叁聚体,并抑制Cu-Atox1的铂化。此外,TM能够抑制顺铂诱导的Cu-Atox1的解折迭和聚集。同时,我们也使用了 apo-Atox1和Ag-Atox1作为Cu-Atox1的对照。有趣的是,TM在相同实验条件下只能抑制Cu-Atox1的铂化,而不能阻止apo-Atox1、Ag-Atox1与顺铂的反应。该结果表明以Cu-S-Mo为中心的叁聚体复合物的形成是TM抑制顺铂与Cu-Atox1反应,进而克服依赖Atox1蛋白的顺铂耐药性的关键因素。这些结果行助于了解TM和顺铂在癌症化疗中的协同作用。第一章首先对铂类药物的抗癌机理做了文献综述。然后,重点介绍了铂类抗癌药物与铜转运蛋白的相互作用。主要包括铜摄取蛋白Ctr1、铜伴侣蛋白Atox1和铜泵出蛋白ATPae的结构和功能,以及它们在铂转移中发挥的重要作用。最后介绍了四硫代钼酸铵单独在药物作用方面的研究现状,以及四硫代钼酸铵与顺铂联合给药的相关研究。第二章中,我们研究了 TM对顺铂与Cu-Atox1反应的影响。色谱分析和电喷雾质谱证实了 TM可以抑制顺铂与Cu-Atox1的相互作用。二维核磁共振和圆二色谱实验表明TM会抑制顺铂诱导的Cu-Atox1的解折迭。聚丙烯酰胺凝胶电泳方法证实了 TM可以抑制顺铂诱导的Cu-Atox1的聚集。同时用apo-Atox1(没有结合铜的Atox1蛋白)与Ag-Atox1(结合Ag的Atox1蛋白)作为对照,发现在相同实验条件下,TM并不会抑制顺铂与apo-Atox1、Ag-Atox1的反应。这一对照试验结果表明,TM-Cu-Atox1化合物中Cu-S-Mo结构对TM的抑制作用起了关键作用。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
铜伴侣蛋白论文参考文献
[1].张园园.水稻铜伴侣蛋白OsATX1在铜转运和分配中的功能研究[D].华中农业大学.2018
[2].田瑶.四硫代钼酸铵抑制顺铂与人铜伴侣蛋白Atoxl的相互作用[D].中国科学技术大学.2018
[3].李珍,司徒方民,冯琪,郑武健,柳娇.靶向抑制铜伴侣蛋白CCS逆转卵巢癌C13~*细胞的顺铂耐药性[J].中国生物化学与分子生物学报.2017
[4].胡天文.铜伴侣蛋白Atox1和CCS抑制剂的设计、合成与生物活性评价及普拉克索杂质的合成[D].中国科学院上海药物研究所.2016
[5].马静,曲春浦,许志茹,杨传平,刘关君.西伯利亚蓼铜伴侣蛋白与铜锌超氧化物歧化酶基因共转化烟草的耐盐性分析[J].植物研究.2015
[6].郗照勇.铜伴侣蛋白Atox1的铜转运及与铂类药物作用的机理研究[D].中国科学技术大学.2013
[7].唐玲,冯琳,刘扬,胡凯,周小秋.铜伴侣蛋白CCS介导铜锌-超氧化物歧化酶激活的过程[J].动物营养学报.2011
[8].曲春浦.西伯利亚蓼铜伴侣蛋白与铜锌超氧化物歧化酶基因共转化烟草的抗盐性分析[D].东北林业大学.2010
[9].刘关君,曲春浦,刘明坤,魏志刚,刘桂丰.西伯利亚蓼铜伴侣蛋白基因在盐胁迫条件下的表达分析[J].中国生物化学与分子生物学报.2008
[10].郭彤,许梓荣.细胞内铜途径:铜伴侣蛋白的作用[J].科技通报.2004