导读:本文包含了酶促溶性胶原蛋白论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:海蜇,不溶性胶原纤维,胶原蛋白,二维红外光谱
酶促溶性胶原蛋白论文文献综述
王煦松,杨祺福,孙睿,张玉莹,李冬梅[1]（2016）在《海蜇伞部不溶性胶原纤维及酶促溶性胶原蛋白的热稳定性对比研究》一文中研究指出海蜇(Rhopilema esculentum)是我国传统渔业生产的重要大型经济水母,其伞部胶原蛋白含量丰富,但胶原蛋白对热敏感,对其热稳定性进行研究对海蜇资源的开发利用至关重要。本论文从海蜇伞部提取得到不溶性胶原纤维(ICF)及酶促溶性胶原蛋白(PSC),并对其热稳定性进行对比分析。结果表明,海蜇伞部ICF与PSC的氨基酸组成及分子质量类似于I型胶原蛋白,其高级结构差异亦造成热稳定性的不同。傅里叶变换红外光谱(FT-IR)研究发现,在加热至36℃时,PSC的酰胺I带红外吸收骤然降低,结构发生明显变化,而ICF温度升高至50℃时,酰胺I带红外吸收才开始略有变化,ICF热稳定性优于PSC。二维红外分析研究发现,PSC中310-螺旋结构与ICF中β-折迭结构(低频率)对温度变化最为敏感,除自动峰外,PSC与ICF均存在若干交叉峰,说明热处理过程中各个结构之间存在着分子内和分子间的相互作用。本研究为海蜇胶原蛋白的开发利用提供了一定的理论基础。(本文来源于《现代食品科技》期刊2016年06期）
游银川,麻金花,段雪昆,章骞,沈建东[2]（2016）在《皱纹盘鲍酶促溶性胶原蛋白的性质研究及抗体制备》一文中研究指出针对加工副产物鲍鱼外套膜利用率低的现象,对鲍鱼腹足和外套膜胶原蛋白相关性质进行比较研究,以期为鲍鱼的综合加工提供一定的理论依据。本研究以皱纹盘鲍为原料分别提取得到腹足酶促溶性胶原蛋白(pepsin-soluble collagen of abalone adductor,PSC1)和外套膜酶促溶性胶原蛋白(pepsin-soluble collagen of abalone mantle,PSC2),对PSC1和PSC2相关特性进行比较分析,并利用PSC1制备得到兔抗鲍鱼胶原蛋白多克隆抗体。SDS-PAGE显示,PSC1和PSC2分子组成均为(α1)3,且α1的分子量为140 ku,与水产无脊椎动物Ⅰ型胶原蛋白特征相似。对PSC1进行肽指纹图谱分析,获得6个肽段、含75个氨基酸残基,与盘鲍螺的胶原蛋白前肽α链和欧洲鲍螺的纤维状胶原一致性分别达100%和88%,证明纯化的PSC1为胶原蛋白。氨基酸组成分析表明,PSC1和PSC2的组成基本一致,但脯氨酸和羟脯氨酸含量均低于牛酸溶性胶原蛋白。圆二色谱分析结果显示,PSC1和PSC2溶液均在220和197 nm分别有一正、负峰,具有典型胶原蛋白叁股螺旋结构特征。FTIR光谱分析结果提示PSC1和PSC2具有相似的叁螺旋结构。利用兔抗皱纹盘鲍PSC1多克隆抗体对皱纹盘鲍、尼罗罗非鱼、鲤和仿刺参胶原蛋白进行免疫印迹分析发现,该抗体只与皱纹盘鲍PSC1和PSC2的α、β和γ链产生反应,表明该抗体具有良好的特异性。(本文来源于《水产学报》期刊2016年02期）
王煦松,杨祺福,孙睿,张玉莹,李冬梅[3]（2015）在《海蜇伞部不溶性胶原纤维及酶促溶性胶原蛋白的提取和热稳定性分析》一文中研究指出海蜇(Rhopilema esculentum)是我国传统渔业生产的重要大型经济水母,其伞部胶原蛋白含量丰富。本文从海蜇伞部提取得到不溶性胶原纤维(ICF)及酶促溶性胶原蛋白(PSC),并对其理化特性与热稳定性进行分析。结果表明,ICF与PSC氨基酸组成及分子质量类似于Ⅰ型胶原蛋白,且提取后的胶原较好的保留了结构完整性。海蜇伞部ICF与PSC的高级结构差异亦造成热稳定性的不同,傅里叶变换红外光谱(FTIR)研究发现,在加热至36℃时,PSC的酰胺Ⅰ带红外吸收骤然降低,结构发生明显变化,而ICF温度升高至50℃时,酰胺Ⅰ带红外吸收才开始略有变化,随着温度的继续升高这种变化变得剧烈,ICF热稳定性优于PSC。对比热处理过程中PSC和ICF二级结构变化,β-转角(高频率)与β-折迭(高频率)结构稳定性相对较好,PSC中3_(10)-螺旋与ICF中β-折迭(低频率)结构对温度变化最为敏感。二维红外分析结果表明,除自动峰外,PSC与ICF均存在若干交叉峰,说明热处理过程中各个结构之间存在着分子内和分子间的相互作用。(本文来源于《中国食品科学技术学会第十二届年会暨第八届中美食品业高层论坛论文摘要集》期刊2015-10-21）
肖枫,朱文学,康怀彬,刘丽莉,贺家亮[4]（2015）在《正交试验优化黄河鲤鱼鳞酶促溶性胶原蛋白提取工艺》一文中研究指出为提高黄河鲤鱼鳞胶原蛋白提取率,在4℃条件下,采用胃蛋白酶和0.5 mol/L乙酸溶液对其提取工艺进行研究,在单因素试验的基础上,采用正交试验设计方法探索了提取时间、加酶量和料液比3个因素对黄河鲤鱼鳞酶促溶性胶原蛋白(pepsin soluble collagen,PSC)提取率的影响。结果表明,黄河鲤鱼鳞PSC的最适提取工艺参数为提取时间60 h、加酶量40 k U/g和料液比1∶10(g/m L),在此条件下,PSC提取率达到(17.7±0.7)%。所提取的产品与酸溶性胶原蛋白(acid soluble collagen,ASC)有相似的电泳性质和氨基酸组成,表明其可能与ASC具有相似的分子结构。(本文来源于《食品科学》期刊2015年12期）
游银川,陶志鹏,孙乐常,曹敏杰[5]（2014）在《皱纹盘鲍酶促溶性胶原蛋白的提取与抗体制备》一文中研究指出本文以皱纹盘鲍为研究对象,分别纯化出腹足酶促溶性胶原蛋白(pepsin-soluble collagen of abalone adductor,PSC1)和外套膜酶促溶性胶原蛋白(pepsin-soluble collagen of abalone mantle,PSC2),利用PSC1制备兔抗鲍鱼胶原蛋白多克隆抗体,并对PSC1和PSC2理化特性进行比较分析,为后期研究鲍鱼胶原蛋白提供理论基础。SDS-PAGE显示,PSC1和PSC2均由α、β、γ链组成,与水产无脊椎动物Ⅰ型胶原蛋白特征相符合。圆二色谱分析表明,PSC1的热变性温度为26.3℃。以兔抗鲍鱼腹足酶促溶性胶原蛋白多克隆抗体建立的蛋白质印迹法对PSC1和PSC2进行特异性分析。结果表明,该抗体均能与PSC1和PSC2的α、β、β链产生特异性反应,为研究鲍鱼胶原蛋白的降解提供了理想的工具。(本文来源于《中国食品科学技术学会第十一届年会论文摘要集》期刊2014-11-05）
董秀萍,朱蓓薇,祁立波,郑杰,张爽[6]（2011）在《采用原子力显微镜研究刺参体壁酶促溶性胶原蛋白的溶液聚集状态》一文中研究指出为研究刺参热加工过程中体壁胶原蛋白的物性变化规律,利用原子力显微镜(atomic force microscopy,AFM)考察样品浓度、溶剂和热处理条件对刺参体壁酶促溶性胶原蛋白(pepsin-soluble collagen,PSC)溶液聚集状态的影响。结果表明:在乙酸缓冲液(pH2.7)、PBS缓冲液(pH7.2)和超纯水中,海参体壁酶促溶性胶原蛋白均随着浓度的增大而逐渐开始自组装,并最终形成无规则的团状结构或者片状网络结构。但是,溶剂不同,其开始自组装所需要的胶原蛋白浓度也不同。随着加热温度的升高或加热时间的延长,刺参体壁酶促溶性胶原蛋白分子逐渐聚集成网络结构,但加热温度超过100℃或时间超过2 h后,其交联程度逐渐降低,网络结构逐渐消失。(本文来源于《食品与发酵工业》期刊2011年02期）
袁起新,董秀萍,朱蓓薇,周大勇[7]（2010）在《皱纹盘鲍腹足酶促溶性胶原蛋白的提取及理化性质研究》一文中研究指出胶原蛋白作为鲍鱼腹足主要的结构蛋白,直接影响鲍鱼腹足的加工特性。本文研究了皱纹盘鲍胶原蛋白的提取及其理化特性,为鲍鱼的各种深加工制品的开发及加工工艺的优化提供依据。采用胃蛋白酶酶解-酸提法提取鲍鱼腹足酶促溶性胶原蛋白(PSC),得率可达8.72%(占干基)。PSC的紫外最大吸收波长为232nm,且在280nm附近无吸收,表明其纯度较高。氨基酸分析发现,PSC中甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸分别占氨基酸总数的29.9%、0、13%和9.1%,具有水产动物胶原蛋白的典型特征。红外光谱及圆二色谱分析证明,PSC具有完整的叁螺旋结构。SDS-PAGE分析表明,PSC由3条分子量约为175kDa的α链组成。运用乌氏粘度计测得PSC的热变性温度为22.7℃。溶解度法测得PSC等电点为pH5.17,其在pH2时溶解度最大,pH5时最小。NaCl浓度低于3%时,PSC溶解度随盐浓度增加下降较快,NaCl浓度达到4%以后,其溶解度逐渐趋于平缓。(本文来源于《中国食品科学技术学会第七届年会论文摘要集》期刊2010-11-04）
赵兴坤,董秀萍,周大勇,朱蓓薇[8]（2009）在《刺参体壁酶促溶和酸促溶性胶原蛋白的提取及性质研究》一文中研究指出刺参是名贵的海珍品,其可食用部分-体壁经烹饪后光滑、柔软、弹性适当,具有独特的诱人口感,是刺参备受人们欢迎的重要原因。由于海参体壁主要由胶原蛋白构成,因此胶原蛋白的构造及理化性质在一定种程度上决定着海参体壁的独特物性,对其深入研究,能揭示海参体壁的特性。本研究建立了提取方法同时获取刺参体壁酶促溶性胶原蛋白(PSC)和酸促溶性胶原蛋白(ASC),为海参体壁胶原蛋白的研究提供方法学基础。实验结果表明低温提取得到ASC和PSC的得率分别为1.84%及12.06%。ASC和PSC的羟脯氨酸含量分别为8.25%及8.39%;ASC的糖及粘多糖含量分别为1.13%及0.96%,PSC的糖及粘多糖含量分别为1.05%及0.87%;二者的紫外-可见光谱最大吸收峰均位于230nm,而280 nm均无明显的吸收峰;二者的红外光谱具胶原的特征性吸收。这表明本研究建立的提取方法可以高效提取海参体壁ASC和PSC,所获胶原纯度高,适合进一步研究其结构及理化性质。(本文来源于《中国食品科学技术学会第六届年会暨第五届东西方食品业高层论坛论文摘要集》期刊2009-11-11）
酶促溶性胶原蛋白论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
针对加工副产物鲍鱼外套膜利用率低的现象,对鲍鱼腹足和外套膜胶原蛋白相关性质进行比较研究,以期为鲍鱼的综合加工提供一定的理论依据。本研究以皱纹盘鲍为原料分别提取得到腹足酶促溶性胶原蛋白(pepsin-soluble collagen of abalone adductor,PSC1)和外套膜酶促溶性胶原蛋白(pepsin-soluble collagen of abalone mantle,PSC2),对PSC1和PSC2相关特性进行比较分析,并利用PSC1制备得到兔抗鲍鱼胶原蛋白多克隆抗体。SDS-PAGE显示,PSC1和PSC2分子组成均为(α1)3,且α1的分子量为140 ku,与水产无脊椎动物Ⅰ型胶原蛋白特征相似。对PSC1进行肽指纹图谱分析,获得6个肽段、含75个氨基酸残基,与盘鲍螺的胶原蛋白前肽α链和欧洲鲍螺的纤维状胶原一致性分别达100%和88%,证明纯化的PSC1为胶原蛋白。氨基酸组成分析表明,PSC1和PSC2的组成基本一致,但脯氨酸和羟脯氨酸含量均低于牛酸溶性胶原蛋白。圆二色谱分析结果显示,PSC1和PSC2溶液均在220和197 nm分别有一正、负峰,具有典型胶原蛋白叁股螺旋结构特征。FTIR光谱分析结果提示PSC1和PSC2具有相似的叁螺旋结构。利用兔抗皱纹盘鲍PSC1多克隆抗体对皱纹盘鲍、尼罗罗非鱼、鲤和仿刺参胶原蛋白进行免疫印迹分析发现,该抗体只与皱纹盘鲍PSC1和PSC2的α、β和γ链产生反应,表明该抗体具有良好的特异性。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
酶促溶性胶原蛋白论文参考文献
[1].王煦松,杨祺福,孙睿,张玉莹,李冬梅.海蜇伞部不溶性胶原纤维及酶促溶性胶原蛋白的热稳定性对比研究[J].现代食品科技.2016
[2].游银川,麻金花,段雪昆,章骞,沈建东.皱纹盘鲍酶促溶性胶原蛋白的性质研究及抗体制备[J].水产学报.2016
[3].王煦松,杨祺福,孙睿,张玉莹,李冬梅.海蜇伞部不溶性胶原纤维及酶促溶性胶原蛋白的提取和热稳定性分析[C].中国食品科学技术学会第十二届年会暨第八届中美食品业高层论坛论文摘要集.2015
[4].肖枫,朱文学,康怀彬,刘丽莉,贺家亮.正交试验优化黄河鲤鱼鳞酶促溶性胶原蛋白提取工艺[J].食品科学.2015
[5].游银川,陶志鹏,孙乐常,曹敏杰.皱纹盘鲍酶促溶性胶原蛋白的提取与抗体制备[C].中国食品科学技术学会第十一届年会论文摘要集.2014
[6].董秀萍,朱蓓薇,祁立波,郑杰,张爽.采用原子力显微镜研究刺参体壁酶促溶性胶原蛋白的溶液聚集状态[J].食品与发酵工业.2011
[7].袁起新,董秀萍,朱蓓薇,周大勇.皱纹盘鲍腹足酶促溶性胶原蛋白的提取及理化性质研究[C].中国食品科学技术学会第七届年会论文摘要集.2010
[8].赵兴坤,董秀萍,周大勇,朱蓓薇.刺参体壁酶促溶和酸促溶性胶原蛋白的提取及性质研究[C].中国食品科学技术学会第六届年会暨第五届东西方食品业高层论坛论文摘要集.2009