导读:本文包含了包膜病毒论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:副流感病毒5(PIV5),血凝素-神经氨酸酶(HN)蛋白,融合(F)蛋白,小疏水性(SH)蛋白
包膜病毒论文文献综述
黄亚楠,王志玉[1]（2019）在《副流感病毒5包膜糖蛋白的结构与功能》一文中研究指出副流感病毒5(Parainfluenza virus 5,PIV5)属于单股负链不分节段的RNA病毒,迄今尚未发现PIV5与人类已知的疾病有关,主要被用作疫苗载体。其包膜上存在叁种糖蛋白:融合(Fusion,F)蛋白、血凝素-神经氨酸酶(Hemaggulatinin-neuraminidase,HN)蛋白、小疏水性(Small hydrophobic,SH)蛋白。F蛋白能在同源性HN蛋白的协助下介导膜融合,HN蛋白具有受体识别、神经氨酸酶活性和促细胞融合活性,SH蛋白则在病毒致病机制中起作用。本文主要阐述了叁种包膜糖蛋白的结构和功能,旨在为PIV5的研究提供一些参考。(本文来源于《病毒学报》期刊2019年06期）
刘硕,张黎,王玉琳,黄维金,王佑春[2]（2019）在《埃博拉病毒包膜糖蛋白变异及抗原表位研究进展》一文中研究指出埃博拉病毒在人类和非人灵长类中引起严重出血热疾病,死亡率高。包膜糖蛋白为埃博拉病毒唯一与病毒吸附宿主细胞、融合和进入等功能相关的蛋白。包膜糖蛋白突变会影响病毒感染力、细胞嗜性和与抗血清的中和敏感性。本文系统分析了埃博拉病毒包膜糖蛋白的氨基酸突变,结合抗体结合位点和T细胞表位分析其对于埃博拉病毒感染和疫苗保护效果的影响。(本文来源于《病毒学报》期刊2019年05期）
王剑锋,英志芳,徐康维,李长贵[3]（2019）在《两种低pH孵放法灭活静注人免疫球蛋白中脂包膜病毒效果比较》一文中研究指出目的比较两种低pH孵放法对静注人免疫球蛋白(intravenous immunoglobulins,IVIG)中脂包膜病毒的灭活效果。方法 IVIG中分别加入两种核酸类型的脂包膜病毒水疱性口炎病毒(vesicular stomatitis virus,VSV)及伪狂犬病毒(pseudorabies virus,PRV)作为指示病毒,以经典工艺(23～25℃灭活21 d)及新工艺[(37±0. 5)℃灭活9 h]低pH(pH为3. 8～4. 4)孵放法进行病毒灭活,分别检测不同灭活时间的病毒滴度,比较灭活效果。结果经典工艺低pH孵放法对VSV灭活效果≥5. 88 logTCID_(50)/0. 1 mL,对PRV的灭活效果≥6. 00 logTCID_(50)/0. 1 mL,且灭活的样品在敏感细胞盲传3代无细胞病变。新工艺低pH孵放法对VSV灭活效果≥4. 62 logTCID_(50)/0. 1 mL,对PRV的灭活效果≥6. 12 logTCID_(50)/0. 1 mL。结论两种低p H孵放法对指示病毒的灭活能力均符合国家标准,但经典工艺对两种指示病毒的灭活效果好且灭活彻底。(本文来源于《中国生物制品学杂志》期刊2019年08期）
万明明[4]（2019）在《以包膜糖蛋白gB/D为抗原的2型单纯疱疹病毒新型疫苗的研究》一文中研究指出2型单纯疱疹病毒(HSV-2)是一种世界范围内传播的最常见的性传播病毒之一,具有嗜神经性,通过潜伏在神经元细胞中而在体内持续存在。生殖器疱疹是2型单纯疱疹病毒引起的一种疾病,通常是通过直接接触被感染者皮肤表面或分泌物进行传播的,但由于HSV-2病毒通常与艾滋病病毒(HIV)协同感染,因此常能增加HIV感染风险3-4倍。单纯疱疹病毒具有一次感染,终身潜伏,反复复发的特点,光照、免疫功能下降,压力等都会造成病毒的复发。目前针对HSV-2病毒没有有效的疫苗来预防或治疗,感染HSV-2病毒后只能通过服用抗病毒药物,如阿昔洛韦等来进行治疗,但由于病毒感染时常伴随无症状脱落或轻微瘙痒,患者并不知道自己已经患病,使HSV-2病毒的预防变得极为困难,且长期服用抗病毒药物也容易造成耐药突变病毒株的产生,因此对于HSV-2病毒疫苗的研究变得非常重要。由于HSV-2病毒具有感染后潜伏并复发的现象,因此HSV-2病毒的疫苗分为预防性疫苗和治疗性疫苗两大类。预防性疫苗的目的是诱导机体产生中和抗体,预防HSV-2病毒的感染,防止病毒的潜伏,常用小鼠作为动物模型,而治疗性疫苗的目的是诱导机体细胞免疫应答,主要用于已经感染了HSV-2病毒的患者,通过细胞免疫清除机体内复发的病毒,以及通过缓解病毒复发时的症状产生来降低患者的痛苦,常用豚鼠作为动物模型。本实验分别研究了HSV-2病毒的预防性及治疗性疫苗在小鼠和豚鼠模型中的免疫原性及保护作用。(1)构建了两种质粒分别为Ucoe-mgB和Ucoe-gBFerritin,并验证了两种质粒在真核细胞293T中的表达。(2)使用293 6E细胞大量表达两种蛋白,并与DNA疫苗联合免疫小鼠,评价免疫原性及针对致死剂量攻毒的小鼠的保护力。(3)使用本实验室构建的重组腺病毒疫苗rAd-gD,rAd-△UL25,rAd-gD-△UL25免疫半数致死剂量攻毒的豚鼠,评价重组腺病毒疫苗对于豚鼠的保护力。结果表明:(1)在DNA疫苗的水平上,Ferritin的引入没有提升gB的免疫原性。(2)DNA疫苗与DNA-蛋白联合疫苗对于诱导细胞免疫和体液免疫水平上各有优势,细胞免疫对于清除体内初次感染后二次复制出的病毒具有很好的清除作用,而体液免疫对于初次感染的病毒具有杀伤作用,且几种疫苗均诱导Th1偏向的Th细胞免疫。(3)重组腺病毒疫苗可以诱导豚鼠产生特异性抗体和中和抗体,引入UL25作为免疫原后可以更好的保护豚鼠,可以降低病毒复发的频率,在病毒复发时抑制病理状况的产生。(本文来源于《吉林大学》期刊2019-06-01）
张文帅,郭喜玲,迟莹,焦永军[5]（2019）在《抗严重发热伴血小板减少综合征病毒包膜糖蛋白单链抗体的筛选和鉴定》一文中研究指出目的筛选及表达抗严重发热伴血小板减少综合征病毒(SFTSV)包膜糖蛋白(Gn)单链抗体(scFv)。方法利用人源化SFTSV的scFv文库与固相化包被的SFTSV-Gn蛋白特异性结合,经过4轮"吸附-洗脱-扩增"筛选能特异性结合SFTSV-Gn蛋白的噬菌体scFv,随机挑取最后一轮单菌落进行噬菌体-ELISA鉴定,将经过测序鉴定正确的阳性克隆转入大肠杆菌BL21(DE3)感受态细胞中原核表达,用Western blot法鉴定scFv的表达, ELISA鉴定纯化后scFv的结合活性。结果筛选出3株不同序列的抗SFTSV-Gn蛋白的scFv, Western blot法结果显示scFv得到正确表达, ELISA结果显示纯化后的scFv具有结合活性。结论成功筛选及表达了抗SFTSV-Gn蛋白的scFv。(本文来源于《细胞与分子免疫学杂志》期刊2019年01期）
程梦丽,黄星耀,邓永强,李晓峰,秦成峰[6]（2018）在《寨卡病毒包膜E蛋白糖基化的生物学功能研究》一文中研究指出目的明确寨卡病毒包膜E蛋白第154位氨基酸糖基化的生物学功能。方法采用反向遗传学技术在寨卡病毒E蛋白引入单氨基酸突变N154Q,通过间接免疫荧光和增殖曲线对突变病毒的生物学特性进行鉴定,通过糖基化实验确定突变病毒E蛋白的糖基化水平,利用多种小鼠模型分析突变病毒的神经毒力和神经侵袭力。结果与野生型病毒相比,突变病毒能够在不同细胞系进行复制,但其在哺乳细胞上的增殖能力明显降低。更重要的是,突变病毒的乳鼠神经毒力及其对A129小鼠的神经侵袭力均显着减弱。结论寨卡病毒E蛋白第154位突变后无法进行糖基化修饰,进而影响其复制和对小鼠的致病性,具有重要的生物学功能。(本文来源于《军事医学》期刊2018年12期）
沈运旺,张健家,冯敏,王海萍,许伟凡[7]（2018）在《家蚕核型多角体病毒ORF40是BV产生和ODV包膜所必需》一文中研究指出家蚕核型多角体病毒(BmNPV)的ORF40(bm40)编码一种苜蓿银纹夜蛾核型多角体病毒(AcMNPV)AC51的同源物,并且在已测序的α杆状病毒中高度保守。为了研究bm40在杆状病毒感染周期中的作用,在大肠杆菌中利用同源重组构建了一种bm40敲除型bacmid。免疫印迹分析表明在病毒感染期间,bm40是一个晚期基因。与野生型和修复型病毒相比,敲除型病毒表现出单细胞感染的表型。滴度实验证实了bm40敲除无法产生具有感染力的BV,但是病毒DNA的复制没有受到影响。电镜分析发现Bm40是核衣壳从细胞核转运到细胞质、核衣壳包膜形成ODV,以及随后ODV被包埋进多角体必需的。共聚焦显微镜观察发现从感染后48小时,Bm40主要位于细胞核内,随后在感染后期聚集在核膜和多角体上。综上所述,这些结果表明在BmN PV感染周期中,Bm40在BV产生和ODV包膜过程中发挥重要作用。(本文来源于《中国蚕学会2018年学术年会论文集》期刊2018-10-11）
周延东[8]（2018）在《抗菌肽cathelicidin促进肠道上皮细胞内无包膜病毒CVB3复制的作用和机制探讨》一文中研究指出【研究背景】Cathelicidin抗菌肽是一类具有广谱抗菌活性的阳离子肽。Cathelicidin抗菌肽目前仅一种,在小鼠为CRAMP,在人为LL-37。Cathelicidin主要由组织细胞(如上皮细胞)和免疫细胞(如中性粒细胞等)表达。Cathelicidin抗菌肽通过正负静电吸引作用结合并破坏带负电的细菌胞壁或膜结构从而发挥抗菌功能。因此Cathelicidin还具有抵御有包膜病毒如呼吸道合胞病毒、流感病毒的功能。然而,Cathelicidin抗菌肽对于非包膜病毒的作用及机制研究甚少。B3柯萨奇病毒(Coxsackievirus B3,CVB3)是引起病毒性心肌炎(Viral Myocarditis,VMC)的非包膜小RNA病毒。我们实验室先期研究发现,抗菌肽cathelicidin能在体内外显着抑制非包膜病毒CVB3在心肌细胞的复制,显着减轻CVB3诱导的急性心肌炎。为阐明cathelicidin抗非包膜病毒的机制,我们在体外原代心肌细胞证实外源加入cathelicidin具有剂量依赖的抗病毒作用。然而,随后在CVB3感染机体的初始组织-肠道上皮细胞HCT116和CVB3研究常用宫颈癌上皮细胞系Hela中的试验,却意外发现外源加入抗菌肽cathelicidin可剂量依赖地显着促进CVB3在上皮细胞的复制。CVB3是肠道病毒,感染人体时首先感染肠道上皮细胞,随后经大网膜入血后再后续感染胰腺和心脏诱导心肌炎和胰腺炎,因此CVB3在肠道上皮细胞的复制是整个CVB3感染致病的首要过程,对后续多脏器的CVB3感染复制和炎症疾病有显着的影响。而抗菌肽cathelicidin又是上皮细胞等分泌的抗感染固有免疫效应分子。则我们认为cathelicidin显着促进CVB3在肠道上皮细胞的复制是一个重要的科学问题。需要深入研究和机制探讨。本课题聚焦cathelicidin抗菌肽对于非包膜病毒CVB3的作用及其分子机制,特别专注于我们发现的cathelicidin抑制心肌细胞内CVB3复制然而促进肠道上皮细胞内CVB3病毒复制的反常规现象,拟首先通过外源加入cathelicidin抗菌肽和CRISPR/Cas9敲除细胞内源性cathelicidin明确cathelicidin促进肠上皮细胞CVB3复制的现象。进一步,将对病毒感染细胞和复制的多个步骤及相关细胞自噬、凋亡等行为进行研究,试图阐明cathelicidin抗菌肽促进肠道上皮细胞CVB3复制的分子机制。本研究系首次发现和研究抗菌肽促进病毒复制的现象和机制,有助于揭示抗菌肽在非包膜病毒感染上皮细胞的作用和机制,从而为阐明CVB3诱导的急性病毒性心肌炎机制提供新的切入点和思路;同时为抗菌肽在抗病毒免疫治疗的应用提供新视点。【目的】明确抗菌肽cathelicidin促进肠道上皮细胞内CVB3复制的现象及分子机制。【研究方法】1.原代心肌细胞的培养:取出生24小时乳鼠心脏,以胶原酶II和透明质酸酶37℃消化2~3轮,将消化获得细胞通过差速贴壁法获得心肌细胞,以DMEM-10%FBS培养24hr备用。2.肠道上皮细胞的培养:结肠癌上皮细胞HCT116以DMEM-10%FBS 37℃培养。胰蛋白酶消化传代。3.CVB3体外细胞感染试验:以100μl CVB3(MOI=10)感染细胞,37℃1小时,弃液,无菌PBS洗一遍,DMEM-2%FBS维持液维持。4.CVB3复制蛋白水平的检测:蛋白免疫印迹检测CVB3衣壳蛋白VP1:CVB3感染细胞以预冷RIPA裂解,上清蛋白测浓度后煮沸。蛋白样品行SDS-PAGE电泳,条带转至PVDF膜,5%BSA封闭2 h。兔抗VP1抗体4℃孵育过夜;二抗室温孵育1.5 h,ECL化学发光显色,胶片压片,显影定影。5.CVB3复制RNA水平的检测:荧光定量PCR检测CVB3正负链:RNAiso提取细胞总RNA,逆转成cDNA,SYBR Green实时定量PCR。2~(-??CT)方法计算病毒正负链的相对表达。6.CVB3活性颗粒的效价检测:TCID_(50)方法检测病毒效价:细胞培养上清按10~(-1)-10~(-10)稀释,加30μl至Hela细胞,每天观察,半数细胞折光性变差、皱缩、浮起>50时判为病变。按照TCID_(50)=lg(大于50%病变阳性率的稀释度)+(大于50%病变阳性率的百分数-50)/(大于50%病变阳性率的百分数-小于50%病变阳性率的百分数)。将30μl病毒液数值换算为100μl病毒液数值。换算PFU/ml≈TCID50/ml╳0.7。7.CRISPR/CAS9技术敲除细胞内源性cathelicidin:HCT116细胞构建嘌呤霉素抗性的cas9细胞株,筛选阳性克隆,用设计的LV-sgRNA感染cas9稳转细胞株,荧光筛选胞内敲除cathelicidin。8.病毒吸附细胞和穿入细胞的检测:吸附试验:4℃预冷,CVB3(MOI=20)感染细胞,同时加LL37,4℃置1h使病毒结合细胞无法进入胞内。弃上清洗叁遍,加DMEM-10%FBS继续培养18h收细胞蛋白。病毒穿入细胞试验:4℃预冷,CVB3(MOI=20)感染细胞,4℃置1h使吸附,弃上清洗叁遍,加DMEM-10%FBS,同时加LL37,37℃培养1h,弃上清洗叁遍,DMEM-10%FBS 37℃培养18h收细胞蛋白。9.细胞自噬的检测:蛋白免疫印迹检测自噬相关蛋白LC3:CVB3感染细胞0,2,4,6,8h收细胞蛋白。SDS-PAGE,转PVDF膜,5%BSA封闭;兔抗LC3I/II抗体4℃孵育过夜;二抗孵育1.5 h,ECL化学发光显色。免疫荧光检测LC3:CVB3感染细胞6h弃上清,4%多聚甲醛室温固定15分钟,0.25%TRITON?X-100破膜5分钟,10%BSA封闭30分钟,兔抗LC3I/II抗体37℃孵育2小时,二抗37℃ 45分钟。DAPI室温10分钟染胞核,激光共聚焦显微镜下观察。10.流式检测细胞凋亡:重悬CVB3感染细胞,加Annexin V-APC和7-AAD,室温避光孵育15分钟。上机检测。11.蛋白免疫印迹检测ERK信号通路和AKT信号通路相关蛋白:CVB3感染HCT116细胞0~18hr,收细胞蛋白,SDS-PAGE,转PVDF膜,以ERK,p-ERK,AKT,p-AKT,mTOR,p-mTOR等抗体检测相关蛋白。12.统计方法:数据均以均值±标准差表示;组间比较采用方差分析;分析以GraphPad Prism 5和SPSS 11软件完成,P<0.05存在显着性差异。【结果】1.5~20μg/mL的LL37和CRAMP抗菌肽对细胞无毒性。2.以CVB3感染(MOI=10)原代心肌细胞,外源加入Cathelicidin抗菌肽可剂量依赖地抑制CVB3在原代心肌细胞的复制。2、Cathelicidin抗菌肽可剂量依赖地显着促进CVB3在肠道上皮细胞HCT116的复制。以GFP-CVB3或CVB3感染(MOI=10)HCT116,同时加入5~20μg/m L抗菌CRAMP和LL37,以乱序无功能的s LL-37与sCARMP为对照,发现:1)流式检测GFP阳性细胞证实:CRAMP和LL37均可剂量依赖地促进胞内荧光CVB3的增加;2)CVB3感染18小时,western blot检测CVB3衣壳蛋白VP1水平,发现LL37和CRAMP显着上调VP1表达,且具有剂量依赖性;3)感染18小时荧光定量PCR发现2种抗菌肽显着提高CVB3的RNA复制与载量;4)细胞上清TCID50试验发现20μg/m L的LL37和CRAMP可使CVB3在HCT116产生的活性病毒颗粒效价由10~5pfu显着上升至10~7 pfu。证实Cathelicidin抗菌肽可剂量依赖地促进CVB3在肠道上皮细胞的复制。3、Cathelicidin抗菌肽显着促进了CVB3在人宫颈癌上皮细胞HeLa、人肺癌上皮细胞A549和人肾上皮细胞HepG-2的复制,提示Cathelicidin抗菌肽促进CVB3在上皮细胞的复制。4、CVB3感染肠道上皮细胞HCT116自4小时起,显着上调了肠上皮细胞内源性Cathelicidin抗菌肽的表达。5、以CRISPR-Cas9基因编辑技术建立稳定敲除cathelicidin的HCT116-Cas9细胞株,再感染CVB3发现:内源性cathelicidin敲除后,CVB3感染18小时的衣壳蛋白VP1表达量显着降低,病毒RNA复制量和载量显着减少,上清活性病毒颗粒效价显着降低。再次证实:Cathelicidin抗菌肽可显着促进CVB3在肠道上皮细胞的复制。6、从病毒细胞感染细胞过程探讨了cathelicidin抗菌肽促进肠道上皮细胞CVB3复制的分子机制,发现:通过4℃条件CVB3孵育细胞1hr同时加抗菌肽(病毒吸附)随后弃上清再培养试验,和4℃条件CVB3孵育细胞1hr后弃上清、再加抗菌肽37℃孵育1hr、再培养试验(病毒穿入细胞),发现cathelicidin能促进CVB3的吸附细胞和穿入细胞的过程。7、CVB3感染细胞诱导细胞自噬促进病毒复制,但在感染0~8hr,抗菌肽cathelicidin的加入不影响CVB3诱导的LC3I/LC3II比例上调即自噬发生。8、流式细胞术检测Annexin V+7-AAD-早期凋亡细胞,发现抗菌肽cathelicidin促进CVB3感染细胞发生早期凋亡。9、CVB3感染过程伴随ERK磷酸化增加,抗菌肽cathelicidin的加入在前期增强p-ERK的激活,ERK信号通路抑制剂U0126显着抑制LL37作用下CVB3复制,提示抗菌肽影响ERK通路激活。10、CVB3感染激活AKT信号通路启动病毒RNA的转录翻译。发现:CVB3感染4hr时p-AKT尚未激活无VP1蛋白表达;感染6hr才诱导p-AKT和病毒VP1表达;加入cathelicidin抗菌肽不仅在6hr时显着增强p-AKT激活、上调VP1蛋白水平;在感染4h就已显着上调p-Akt水平、从而提前启动了Akt通路激活介导的病毒RNA转录。提示抗菌肽cathelicidin能提前激活胞内AKT通路,显着促进CVB3的胞内转录复制。【结论】1、抗菌肽cathelicidin在体内外均显着抑制CVB3在原代心肌细胞的复制,但是可显着促进CVB3在肠道上皮细胞的体外复制。2、敲除肠道上皮细胞内源性cathelicidin,可显着降低CVB3的复制。3、抗菌肽cathelicidin促进CVB3在肠道上皮细胞内的复制的分子机制,主要通过促进病毒吸附和穿入细胞、促进肠道上皮细胞的早期凋亡、增强早起ERK磷酸化、提前激活胞内Akt磷酸化、促进CVB3的胞内转录复制来实现。(本文来源于《苏州大学》期刊2018-05-01）
张锦鹏,张冠文,宣国云,张欢,姜东伯[9]（2018）在《溶酶体靶向的汉坦病毒包膜糖蛋白DNA疫苗的体液免疫评价和攻毒保护效果》一文中研究指出目的:构建嵌合溶酶体相关膜蛋白(LAMP)的汉坦病毒糖基化蛋白DNA疫苗并对其免疫进行评价。方法:利用前期实验构建的重组质粒pVAX-Gn、pVAX-Gc、pVAX-LAMP/Gn和pVAX-LAMP/Gc以及inactivated疫苗免疫BALB/c小鼠,分别通过间接ELISA和中和试验检测免疫小鼠血清中的特异性抗体和中和抗体;攻毒实验检测小鼠体内的保护效力。结果:间接ELISA结果显示,pVAX-LAMP/Gc组特异性抗体滴度最高,依次为pVAX-Gc、pVAX-LAMP/Gn、pVAX-Gn与inactivated疫苗组;中和结果显示,LAMP组均优于相应传统DNA疫苗组,且抗体效价均优于Inactived vaccine组;攻毒实验显示,DNA疫苗和inactivated疫苗组小鼠体内无汉坦病毒特异性抗原检出。结论:LAMP分子的嵌合DNA疫苗可诱导更高水平的抗体,在小鼠体内有较好的保护效力,这一靶向策略有望成为提高DNA疫苗效价的有效方式。(本文来源于《中国免疫学杂志》期刊2018年03期）
闻雁波,吴诗坡,侯利华,陈薇[10]（2018）在《截短型马尔堡病毒包膜糖蛋白的原核表达纯化及鉴定》一文中研究指出目的:制备重组可溶性截短型马尔堡病毒包膜糖蛋白(MAGP),并验证其抗原性。方法:PCR扩增MAGP截短片段MAGP_(40-289)、MAGP_(148-526)、MAGP_(240-526)和MAGP_(258-526),克隆至原核表达载体pET-32a并转化至大肠杆菌进行诱导表达,经亲和层析、阴离子交换层析获得纯度良好的可溶性截短蛋白抗原,利用ELISA试验对该蛋白的抗原性进行验证。结果:截短抗原MAGP_(240-526)在大肠杆菌中可溶性表达良好,表达量约17 mg/L;Western印迹显示该抗原能与Ad5-MAGPopt免疫后的小鼠血清发生特异反应。结论:经原核系统表达的截短型MAGP具有良好的抗原性,可用于检测相关疫苗激发的抗MAGP抗体水平或评价抗MAGP的结合活性。(本文来源于《生物技术通讯》期刊2018年01期）
包膜病毒论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
埃博拉病毒在人类和非人灵长类中引起严重出血热疾病,死亡率高。包膜糖蛋白为埃博拉病毒唯一与病毒吸附宿主细胞、融合和进入等功能相关的蛋白。包膜糖蛋白突变会影响病毒感染力、细胞嗜性和与抗血清的中和敏感性。本文系统分析了埃博拉病毒包膜糖蛋白的氨基酸突变,结合抗体结合位点和T细胞表位分析其对于埃博拉病毒感染和疫苗保护效果的影响。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
包膜病毒论文参考文献
[1].黄亚楠,王志玉.副流感病毒5包膜糖蛋白的结构与功能[J].病毒学报.2019
[2].刘硕,张黎,王玉琳,黄维金,王佑春.埃博拉病毒包膜糖蛋白变异及抗原表位研究进展[J].病毒学报.2019
[3].王剑锋,英志芳,徐康维,李长贵.两种低pH孵放法灭活静注人免疫球蛋白中脂包膜病毒效果比较[J].中国生物制品学杂志.2019
[4].万明明.以包膜糖蛋白gB/D为抗原的2型单纯疱疹病毒新型疫苗的研究[D].吉林大学.2019
[5].张文帅,郭喜玲,迟莹,焦永军.抗严重发热伴血小板减少综合征病毒包膜糖蛋白单链抗体的筛选和鉴定[J].细胞与分子免疫学杂志.2019
[6].程梦丽,黄星耀,邓永强,李晓峰,秦成峰.寨卡病毒包膜E蛋白糖基化的生物学功能研究[J].军事医学.2018
[7].沈运旺,张健家,冯敏,王海萍,许伟凡.家蚕核型多角体病毒ORF40是BV产生和ODV包膜所必需[C].中国蚕学会2018年学术年会论文集.2018
[8].周延东.抗菌肽cathelicidin促进肠道上皮细胞内无包膜病毒CVB3复制的作用和机制探讨[D].苏州大学.2018
[9].张锦鹏,张冠文,宣国云,张欢,姜东伯.溶酶体靶向的汉坦病毒包膜糖蛋白DNA疫苗的体液免疫评价和攻毒保护效果[J].中国免疫学杂志.2018
[10].闻雁波,吴诗坡,侯利华,陈薇.截短型马尔堡病毒包膜糖蛋白的原核表达纯化及鉴定[J].生物技术通讯.2018