导读:本文包含了多聚尿嘧啶结合蛋白论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:多聚嘧啶结合蛋白,同源蛋白,选择性剪接,恶性肿瘤
多聚尿嘧啶结合蛋白论文文献综述
王娟,龙喜带[1]（2019）在《选择性剪接多聚嘧啶结合蛋白及其同源蛋白与恶性肿瘤相关性的研究进展》一文中研究指出选择性剪接(alternative splicing)是指一个前体mRNA通过选择不同的剪接位点产生多个可编码功能相似或相反的mRNA剪接异构体的过程。多聚嘧啶结合蛋白(polypyrimidine tract-binding protein,PTB)是一种剪接调控因子,通过结合新生mRNA而抑制剪接发生。有关研究提示PTB及其同源蛋白剪接调控功能出现异常时可以导致肿瘤的发生。综述PTB及其同源蛋白与恶性肿瘤相关性的研究进展,有可能为肿瘤治疗提供新的选择,为未来靶点治疗提供新的思路。(本文来源于《右江医学》期刊2019年10期）
俞忠娜,张勤维,严春红,刘敏杰[2]（2019）在《多聚胞嘧啶结合蛋白2在卵巢癌中的表达及对卵巢癌细胞增殖的影响》一文中研究指出目的探讨多聚胞嘧啶结合蛋白2[poly(c)-binding protein 2, PCBP2]在卵巢癌组织中的表达情况,以及PCBP2对卵巢癌细胞增殖能力的影响。方法采用免疫组织化学方法检测80例卵巢癌组织中PCBP2蛋白的表达情况。通过RNA干扰技术沉默PCBP2基因的表达,采用MTT法检测卵巢癌SKOV3细胞株的增殖能力。结果卵巢癌组织中PCBP2的阳性表达显着高于癌旁正常组织,差异有统计学意义(P<0.05)。在下调PCBP2表达后,卵巢癌SKOV3细胞的增殖能力显着下降,差异有统计学意义(P<0.05)。结论 PCBP2在卵巢癌组织中高表达,PCBP2对卵巢癌细胞的增殖具有促进作用。(本文来源于《中国卫生检验杂志》期刊2019年07期）
徐荣发,周阳,刘海涛,施海峰[3]（2015）在《多聚胞嘧啶结合蛋白结构与功能研究进展》一文中研究指出Poly(c)-结合蛋白[Poly(c)-binding proteins,PCBPs]是RNA结合蛋白的重要分支,包含与核不均一蛋白hnRNP K同源的KH(the K homology domain)结构域,该结构域可识别并结合RNA。以PCBP1为例,它的KH结构域内,KH1与KH2之间的连接区均存在相对集中的纯化选择位点。PCBP能够在转录水平调控多种基因的表达并调控mRNA的稳定性,如对遗传性乳腺卵巢癌易感基因brca1(breast cancer 1,early onset)、细胞周期依赖性激酶抑制因子p21等的调控。近年来,PCBP作为铁的分子伴侣,与铁蛋白(Ferritin)、二价金属转运因子(DMT1)、铁转运蛋白(Ferroportin)、脱氧辅蛋白羟化酶(Deoxyhypusine hydroxylase,DOHH)相互作用,参与细胞内铁代谢成为研究热点。对PCBP调节多个基因转录、mRNA稳定性及在铁代谢中的最新研究进展进行综述。(本文来源于《生物学杂志》期刊2015年05期）
韩为,林细华,阴彬,彭小忠[4]（2014）在《利用RIP-Chip筛选结合多聚胞嘧啶结合蛋白2的microRNAs》一文中研究指出目的通过核糖核蛋白免疫沉淀-芯片技术(RIP-Chip)在人正常神经胶质细胞(HA)和神经胶质瘤细胞(T98G和U87MG)中筛选与多聚胞嘧啶结合蛋白2(PCBP2)相互作用的microRNA(miRNA)。方法选择兔抗人PCBP2抗体,用Western blot法检测PCBP2蛋白在HA、T98G和U87MG细胞中的表达。用兔Ig G作为阴性对照,收集3种细胞的RIP蛋白和RNA样品,通过Western blot检测PCBP2蛋白富集效果,利用Nano Drop定量并经Agilent2100检测RNA完整性。选择Affymetrix miRNA 3.0芯片对RNA样品进行杂交,筛选富集4倍以上且P<0.05的miRNA。结果用PCBP2抗体进行RIP-Chip实验,最终筛选和PCBP2相互作用的103条miRNA,1条前体miRNA和1条核仁小分子RNA;其中15条存在PCBP2的结合位点。结论 PCBP2可以通过识别靶序列或者以核糖核蛋白复合物形式在细胞内结合成熟的miRNA、前体miRNA或核仁小分子RNA。(本文来源于《基础医学与临床》期刊2014年06期）
王海红,顾卫琼,周隽,朱军[5]（2014）在《候选蛋白多聚胞嘧啶结合蛋白1与泛素连接酶环指蛋白4交互作用的研究》一文中研究指出目的 :寻找与类泛素(small ubiquitin-like modifier,SUMO)介导的泛素连接酶(SUMO-targeted ubiquitin ligase,STUbL)环指蛋白(ring finger protein 4,RNF4)相互作用的蛋白以及底物,为相关疾病的分子靶向治疗提供理论依据和实验数据。方法:采用酵母双杂交技术在人脑互补DNA文库、高灵敏质谱分析技术在RNF4过表达细胞系中筛选出一批与RNF4相互作用的候选蛋白,通过免疫共沉淀(CO-IP)实验验证候选蛋白是否确实与RNF4发生相互作用,采用相同实验检测候选蛋白是否可被SUMO化修饰。结果:酵母双杂交和高灵敏质谱分析技术筛选出77个候选蛋白。验证了采用2种方法均筛出的多聚胞嘧啶结合蛋白1[poly(rC)binding protein 1,PCBP1]可与RNF4交互作用,并且CO-IP实验证实PCBP1可以与SUMO相互作用。结论:PCBP1与RNF4存在交互作用,PCBP1蛋白可以被SUMO化修饰,RNF4可能通过调控SUMO化的PCBP1的降解来影响其功能。(本文来源于《内科理论与实践》期刊2014年03期）
王雅珍,曾建明,魏容,李春莉,肖青[6]（2010）在《多聚胞嘧啶结合蛋白E2诱骗RNA对DP210细胞小鼠致瘤能力的影响》一文中研究指出目的:慢性粒细胞白血病(chronic myeloid leukemia,CML)急变中伴随着多聚胞嘧啶结合蛋白E2[poly(rC)-binding protein E2,hnRNP E2]的表达异常。本研究初步探讨hnRNP E2诱骗RNA对DP210细胞在动物体内致白血病的作用。方法:分别将稳定表达hnRNP E2诱骗RNA野生序列的DP210-pGD细胞、表达突变序列的DP210-pGM细胞以及对照组DP210细胞通过尾静脉注射CH3小鼠,观察各组小鼠的一般情况以及生存期;外周血白细胞计数(white blood count,WBC)并行外周血涂片及骨髓涂片检查;观察各组小鼠肝、脾和肺组织病理组织学变化。结果:各组小鼠注射不同细胞20 d后,DP210-pGD组小鼠毛色依然发亮,活动力和生长状况较良好,WBC为(8.36±2.81)×109/L,外周血涂片中仅见少量白血病细胞;DP210和DP210-pGM组小鼠的WBC分别为(40.52±12.89)×109/L和(38.73±8.26)×109/L(P<0.01),外周血涂片均可见较多的幼稚白血病细胞。与DP210组和DP210-pGM组小鼠相比,DP210-pGD组小鼠骨髓增生不明显,仍可见许多成熟的粒细胞,肝、脾和肺组织的病理学结构改变较少,白血病细胞浸润程度较低,且生存期明显延长(P<0.01),但最终66 d时全部死亡。结论:hnRNP E2诱骗RNA能延缓DP210细胞对小鼠的致瘤能力。(本文来源于《肿瘤》期刊2010年07期）
张文萍,韩红星,陈荣贵,杨燕,单万水[7]（2010）在《多聚胞嘧啶结合蛋白E2的RNA干扰对白血病32DP210细胞分化影响的分子机制探讨》一文中研究指出目的:Bcr/abl诱导多聚胞嘧啶结合蛋白E2[poly(rC)-binding protein-E2,hnRNP-E2]的异常表达在慢性粒细胞白血病(chronic myeloid leukemia,CML)急变中起着重要作用。本研究旨在探讨hnRNP-E2特异性小发夹RNA(shor thairpin RNA,shRNA)对小鼠白血病32DP210细胞分化的影响,并初步探讨其可能的分子机制。方法:构建能表达特异性抑制小鼠hnRNP-E2基因表达的shRNA(即sh-hnRNP-E2)反转录病毒载体,经Phoenix-Ampho细胞包装后,取上清液感染小鼠白血病32DP210细胞,然后采用RT-PCR和Western印迹法验证sh-hnRNP-E2对hnRNP-E2 mRNA的干扰以及蛋白表达抑制效果,瑞氏染色法观察靶细胞分化情况,FCM法检测粒系分化抗原Gr-1表达情况,Western印迹法检测下游野生型CCAAT增强子结合蛋白α(CCAAT/enhancer-binding protein α,C/EBPα)的表达情况。结果:sh-hnRNP-E2反转录病毒感染32DP210细胞后,显着抑制靶细胞内hnRNP-E2 mRNA和蛋白的表达;靶细胞形态学出现粒系分化特征,细胞表面粒系分化抗原Gr-1表达被诱导;同时,靶细胞内野生型C/EBPα蛋白的表达恢复。结论:sh-hnRNP-E2特异性沉默靶细胞内hnRNP-E2基因表达后,可促进32DP210细胞向粒系分化;其机制可能与hnRNP-E2表达受抑制后,不能再对C/EBPα的翻译模式进行异常调控,从而恢复野生型C/EBPα的表达有关。(本文来源于《肿瘤》期刊2010年06期）
王雅珍,曾建明,袁颖,魏容,彭智[8]（2009）在《探讨多聚胞嘧啶结合蛋白E2诱骗RNA对32D-BCR/ABL细胞增殖的影响》一文中研究指出目的:在慢性粒细胞白血病(chronic myeloid leukemia,CML)由慢性期向急性期的过渡阶段伴随有多聚胞嘧啶结合蛋白E2[poly(rC)-binding protein E2,hnRNP E2]的异常表达。本研究初步探讨hnRNP E2诱骗RNA(decoy RNA)对32D-BCR/ABL细胞增殖的影响及其可能的分子机制。方法:用电转染方法将hnRNP E2诱骗RNA野生序列和突变序列的表达载体(pGD和pGM)转入32D-BCR/ABL细胞,用G418筛选出稳定表达诱骗RNA的细胞。锥虫蓝染色法和克隆形成实验检测细胞的增殖能力。FCM分析细胞周期,RT-PCR和Western印迹法检测下游CCAAT增强子结合蛋白α(CCAAT/enhancer-bindingproteinα,C/EBPα)和c-Myc的表达。结果:筛选出稳定表达野生型和突变型诱骗RNA的32DP210-pGD细胞和32DP210-pGM细胞。野生型32DP210-pGD细胞与未转染32D-BCR/ABL细胞相比,其细胞增殖抑制率为(69.48±5.21)%,克隆形成能力明显减弱,细胞周期由G0/G1期向S期进展受阻;C/EBPαmRNA水平无改变,但在蛋白水平上42 ku-C/EBPα的表达增加(43.83±4.91)%;c-Myc mRNA水平下降(35.67±6.64)%,蛋白水平降低(30.91±3.84)%。突变型32DP210-pGM细胞与未转染32D-BCR/ABL的细胞相比,其上述各指标无明显差异。结论:hnRNP E2诱骗RNA能够抑制32D-BCR/ABL细胞的增殖,其机制可能是诱骗RNA阻断hnRNP E2和C/EBPαmRNA的结合,引起42 ku-C/EBPα表达增加,进而引起其下游靶基因c-Myc下调。(本文来源于《肿瘤》期刊2009年06期）
多聚尿嘧啶结合蛋白论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
目的探讨多聚胞嘧啶结合蛋白2[poly(c)-binding protein 2, PCBP2]在卵巢癌组织中的表达情况,以及PCBP2对卵巢癌细胞增殖能力的影响。方法采用免疫组织化学方法检测80例卵巢癌组织中PCBP2蛋白的表达情况。通过RNA干扰技术沉默PCBP2基因的表达,采用MTT法检测卵巢癌SKOV3细胞株的增殖能力。结果卵巢癌组织中PCBP2的阳性表达显着高于癌旁正常组织,差异有统计学意义(P<0.05)。在下调PCBP2表达后,卵巢癌SKOV3细胞的增殖能力显着下降,差异有统计学意义(P<0.05)。结论 PCBP2在卵巢癌组织中高表达,PCBP2对卵巢癌细胞的增殖具有促进作用。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
多聚尿嘧啶结合蛋白论文参考文献
[1].王娟,龙喜带.选择性剪接多聚嘧啶结合蛋白及其同源蛋白与恶性肿瘤相关性的研究进展[J].右江医学.2019
[2].俞忠娜,张勤维,严春红,刘敏杰.多聚胞嘧啶结合蛋白2在卵巢癌中的表达及对卵巢癌细胞增殖的影响[J].中国卫生检验杂志.2019
[3].徐荣发,周阳,刘海涛,施海峰.多聚胞嘧啶结合蛋白结构与功能研究进展[J].生物学杂志.2015
[4].韩为,林细华,阴彬,彭小忠.利用RIP-Chip筛选结合多聚胞嘧啶结合蛋白2的microRNAs[J].基础医学与临床.2014
[5].王海红,顾卫琼,周隽,朱军.候选蛋白多聚胞嘧啶结合蛋白1与泛素连接酶环指蛋白4交互作用的研究[J].内科理论与实践.2014
[6].王雅珍,曾建明,魏容,李春莉,肖青.多聚胞嘧啶结合蛋白E2诱骗RNA对DP210细胞小鼠致瘤能力的影响[J].肿瘤.2010
[7].张文萍,韩红星,陈荣贵,杨燕,单万水.多聚胞嘧啶结合蛋白E2的RNA干扰对白血病32DP210细胞分化影响的分子机制探讨[J].肿瘤.2010
[8].王雅珍,曾建明,袁颖,魏容,彭智.探讨多聚胞嘧啶结合蛋白E2诱骗RNA对32D-BCR/ABL细胞增殖的影响[J].肿瘤.2009