本文主要研究内容
作者杨静,熊俊文,黄永棋（2019）在《天然无序区域在Ash1/Ash1L组蛋白甲基转移酶活化过程中的调控作用》一文中研究指出：组蛋白甲基化修饰与基因的转录调控密切相关,其中果蝇的Ash1以及哺乳动物的同源蛋白Ash1L是催化组蛋白H3上36位赖氨酸进行单甲基化和双甲基化的甲基转移酶.由于存在一个自抑制环区阻挡了底物的结合位点,Ash1/Ash1L本身的组蛋白甲基转移酶活性是很低的.但与Mrg15结合后,Ash1/Ash1L从原来的自抑制态转变为活化态.最近,Ash1L与Mrg15结合后复合物的晶体结构被成功解析出来,使之可以揭示Ash1L与Mrg15之间的特异相互作用以及Mrg15激活Ash1L的机理.我们通过比较Ash1L/Mrg15复合物的两个晶体结构来讨论Ash1L分子中的天然无序区域在其活化过程中所起的重要调控作用.
Abstract
zu dan bai jia ji hua xiu shi yu ji yin de zhuai lu diao kong mi qie xiang guan ,ji zhong guo ying de Ash1yi ji bu ru dong wu de tong yuan dan bai Ash1Lshi cui hua zu dan bai H3shang 36wei lai an suan jin hang chan jia ji hua he shuang jia ji hua de jia ji zhuai yi mei .you yu cun zai yi ge zi yi zhi huan ou zu dang le de wu de jie ge wei dian ,Ash1/Ash1Lben shen de zu dan bai jia ji zhuai yi mei huo xing shi hen di de .dan yu Mrg15jie ge hou ,Ash1/Ash1Lcong yuan lai de zi yi zhi tai zhuai bian wei huo hua tai .zui jin ,Ash1Lyu Mrg15jie ge hou fu ge wu de jing ti jie gou bei cheng gong jie xi chu lai ,shi zhi ke yi jie shi Ash1Lyu Mrg15zhi jian de te yi xiang hu zuo yong yi ji Mrg15ji huo Ash1Lde ji li .wo men tong guo bi jiao Ash1L/Mrg15fu ge wu de liang ge jing ti jie gou lai tao lun Ash1Lfen zi zhong de tian ran mo xu ou yu zai ji huo hua guo cheng zhong suo qi de chong yao diao kong zuo yong .
论文参考文献
论文详细介绍
论文作者分别是来自生物化学与生物物理进展的杨静,熊俊文,黄永棋，发表于刊物生物化学与生物物理进展2019年09期论文，是一篇关于组蛋白甲基转移酶论文,天然无序蛋白质论文,构象转化论文,生物化学与生物物理进展2019年09期论文的文章。本文可供学术参考使用，各位学者可以免费参考阅读下载，文章观点不代表本站观点，资料来自生物化学与生物物理进展2019年09期论文网站，若本站收录的文献无意侵犯了您的著作版权，请联系我们删除。