蛋白分解活性论文-唐嘉伟,林泓廷,黄培安,蔡国珍

蛋白分解活性论文-唐嘉伟,林泓廷,黄培安,蔡国珍

导读:本文包含了蛋白分解活性论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献,主要关键词:紫菜,纤维蛋白分解活性,免疫增强活性

蛋白分解活性论文文献综述

唐嘉伟,林泓廷,黄培安,蔡国珍[1](2013)在《以枯草杆菌发酵海洋红藻Porphyra dentata及其发酵产物之纤维蛋白分解与免疫增强活性分析》一文中研究指出尽管心血管疾病之盛行及严重的影响,且近期所能利用的抗凝集酵素价格仍昂贵,加上亦有不良之副作用。食用具有纤维蛋白分解活性的食品可能是心血管疾病之替代治疗方案。此研究中,以海洋红藻Porphyra dentata的发酵产物测试其纤维蛋白分解及免疫能力增强的活性。使用纤维蛋白平板,分离出具有纤维蛋白分解活性之菌株Bacillus subtilisN2。进一步探讨紫菜粉末悬浮液之浓度、不同的添加物包括糖类、氮源、油脂、矿物质、培养温度与搅拌速度之培养条件探讨。而以3%(w/v)紫菜悬浮液并添加1%花生油,接种Bacillus subtilisN2,于37oC及150 rpm的条件下培养48小时,具有最高的纤维蛋白分解活性。将上述条件搭配控制pH 7.0及2.0 vvm之通气量、以5公升发酵槽培养48小时。此发酵产品具有免疫增强活性,如增进细胞增生、刺激J774.1细胞之IL-1、IL-6与TNF-α。(本文来源于《第九届世界华人鱼虾营养学术研讨会论文摘要集》期刊2013-11-12)

耿莉娜[2](2008)在《鲫鱼和黄鳝肝胰脏中胰蛋白酶的纯化、性质及蛋白分解活性的比较研究》一文中研究指出胰蛋白酶是消化酶的一种,属于丝氨酸蛋白酶家族,对鱼类食物蛋白质的消化具有重要的生理作用。胰蛋白酶来源于鱼类的胰脏、肠道和幽门盲囊。胰蛋白酶是以无活性的酶原形式存在于鱼类胰脏中,被肠激酶或有活性的胰蛋白酶自身激活,分子构象发生一定改变后转变为有活性的胰蛋白酶。鱼类胰蛋白酶的相关研究可为人工配合饵料提供相关信息,也可为一直作为下脚料的鱼类内脏的合理回收利用提供理论基础。可是到目前为止,还未见鲫鱼和黄鳝胰蛋白酶纯化、性质及蛋白分解活性的比较方面的研究报道。本研究主要是对鲫鱼和黄鳝胰蛋白酶进行分离纯化,并对其性质和蛋白分解活性进行了比较分析,具体研究如下:1.鲫鱼和黄鳝胰蛋白酶的纯化将鲫鱼和黄鳝解剖取出肝胰脏,用预冷双蒸水淋洗,沥干后加入四倍体积的Tris-HCl缓冲液,搅碎过夜提取,离心取上清液,在24h内测完粗胰酶活性。粗提液用30-70%硫酸铵分级沉淀,离心收集沉淀溶解得粗酶液,透析过夜。透析后的提取液先用HiTrap Benzamidine FF(high sub)亲和预装柱纯化,用pH3.0的甘氨酸-HCl洗脱,收集具有胰蛋白酶活性的洗脱峰进行离子交换,离子交换填料采用Amersham公司的DEAE-SepharoseTM Fast Flow(1.2×20cm),用含0-0.5M NaCl的Tris-HCl缓冲液进行梯度洗脱,收集具有胰蛋白酶活性的洗脱峰。用考马斯亮兰蛋白测定试剂盒测定各步收集组分的蛋白质含量,以TAME为底物,测定各步收集组分的胰蛋白酶活性,计算产率和纯化倍数来确定各阶段的纯化效果,测得鲫鱼和黄鳝胰蛋白酶的最终的产率分别为14.1%和17.6%,纯化倍数分别达到了约821倍和775倍。2.鲫鱼和黄鳝胰蛋白酶性质的比较研究用5%的浓缩胶和12%的分离胶进行SDS-PAGE电泳,最终纯化得到的鲫鱼和黄鳝胰蛋白酶均呈现出单一条带。并测得鲫鱼和黄鳝胰蛋白酶的分子量分别为25.4KDa和26.8KDa。以BANPA为底物,测得鲫鱼胰蛋白酶的动力学常数(Km)为0.035mM,黄鳝胰蛋白酶的动力学常数(Km)为0.023mM。设定不同的温度和pH值,以TAME为底物测得鲫鱼和黄鳝胰蛋白酶的最适反应温度均为55℃,最适反应pH分别为8.5和8.0,而且这两种胰蛋白酶在500C以下活性较稳定,鲫鱼胰蛋白酶在pH5.0-10.0范围内较稳定,而黄鳝胰蛋白酶在pH6.0-9.0范围内稳定性较高,两种胰蛋白酶在酸性条件下活性丧失得很快极不稳定。取纯化后的鲫鱼和黄鳝胰蛋白酶,分别加入不同浓度的金属离子和抑制剂处理30min后,以TAME为底物测定剩余酶活性进行比较,得到Na+、Ca2+对两种胰蛋白酶的活性并无明显影响,Mg2+对两种胰蛋白酶的活性有轻微的抑制作用,Cu2+对两种胰蛋白酶的活性有强烈的抑制作用,K+对两种胰蛋白酶的活性影响均是先激活后抑制;β-巯基乙醇和EDTA钠对两种胰蛋白酶活性的抑制作用较弱, PMSF和苯甲脒对两种胰蛋白酶活性均有较强的抑制作用。3.鲫鱼和黄鳝胰蛋白酶蛋白分解活性的比较研究在离体条件下测定并比较了两种纯化的胰蛋白酶对酪蛋白、牛血清白蛋白、水解乳蛋白、豆粕、菜粕、棉粕和鱼粉的离体消化率和对蛋白质的酶解动力学。这两种胰蛋白酶对这7种蛋白的酶解速度和消化能力均差异显着(P<0.05),其中豆粕、菜粕、棉粕和鱼粉四种饲料蛋白原料中鲫鱼胰蛋白酶对棉粕的消化能力较强,黄鳝胰蛋白酶对鱼粉的消化能力较强,而且鲫鱼胰蛋白酶的活性要高于黄鳝胰蛋白酶。(本文来源于《重庆师范大学》期刊2008-04-01)

赵元晖,曾名勇,郭瑶,董士远,刘尊英[3](2006)在《罗非鱼骨骼肌中胶原蛋白分解酶的提取纯化及活性》一文中研究指出新鲜罗非鱼肉匀浆离心后经硫酸铵分级沉淀、SephadexG-100凝胶柱层析、DEAESephadexA-50阴离子交换后,得到经SDS-PAGE证实的纯品。650g罗非鱼骨骼肌可制备总活力14835U,比活力526.4U/mg的胶原蛋白分解酶,纯化倍数为111.53倍。(本文来源于《现代食品科技》期刊2006年02期)

温文胜,黄光武,吴鸿泉,余奇松[4](2002)在《沙雷肽酶对慢性鼻窦炎鼻窦黏膜中纤维蛋白分解酶活性的影响》一文中研究指出目的 :探讨沙雷肽酶对慢性鼻窦炎鼻窦黏膜中纤维蛋白分解酶活性的影响。方法 :实验组 2 5例慢性鼻窦炎患者服用Dasen(达先 )片 (每片含沙雷肽酶 5 mg)后运用纤维蛋白平板的方法检测鼻窦黏膜中的纤维蛋白分解酶的活性 ,并与对照组 2 0例相比较。结果 :实验组中的纤维蛋白分解酶比活性值明显高于对照组 (P <0 .0 1)。结论 :在慢性鼻窦炎的治疗中 ,除使用抗生素外 ,辅助运用沙雷肽酶治疗 ,有助于炎性物的分解(本文来源于《广西医科大学学报》期刊2002年06期)

徐从高,朱嫒嫒,侯明,张锑,李同义[5](1991)在《酩蛋白分解显色法测定血浆纤溶抑制活性和纤溶激活活性》一文中研究指出报告了用酪蛋白分解显色法测定血浆纤溶抑制活性(FIA)和纤溶激活活性(FAA)的方法。原理是样本中产生的纤溶酶作用于酪蛋白,生成可溶性酪蛋白片段,加入Folin酚试剂后显色,在620nm波长处测光吸收度,以反映样本中FIA或FAA。两种活性测值可互相比较,计算比值。(本文来源于《山东医科大学学报》期刊1991年03期)

夏照帆[6](1989)在《烧伤后血桨蛋白分解活性》一文中研究指出烧伤后许多代谢变化与血流的蛋白分解有关,或由其所触发。作者测定37例烧伤小儿血浆蛋白分解活性(PA)。为了在严格控制的条件下观察烧伤后血浆PA的变化规律,作者还进行动物实验研究。 37例中13例女性,24例男性;年龄6~18岁。另有3例作为对照。实验动物用雄性SD大鼠,在背部用90℃水浴持续10s造成28cm~2(占体表面积30%)的烫伤,伤后腹腔内注射乳酸林格液10ml作为液体复(本文来源于《国外医学.创伤与外科基本问题分册》期刊1989年01期)

邓必骏[7](1988)在《固定鼠后肢肌肉在电刺激后酸性和碱性蛋白分解活性的研究》一文中研究指出作者报道对石膏固定的成鼠后肢肌肉,在给予间接电刺激后,检查某些肌肉酸、碱性蛋白活性的研究资料。材料和方法:将体重300±3g 的成鼠,以标准饲料和水,喂养于不同笼中,共分叁组:①固定组;②固定加电刺激组;③对照组.每组12只.①、②组均用石膏固定鼠后肢,使踝关节呈90°,膝关节呈115°角.②组安装一对电极,分别植入臀部靠近坐骨神经和颈背区,颈背区装一固定项圈,从圈上将保护电极接到笼顶,使能自由活动,再接上电刺激器.固定石膏每周换一次.准备完毕,对②组鼠给予间歇性电刺激,频率为8、50、100Hz,脉宽(本文来源于《国外医学(物理医学与康复学分册)》期刊1988年03期)

徐从高[8](1986)在《酰胺分解显色法和纤维蛋白凝固法测定血浆AT—Ⅲ活性的比较(简报)》一文中研究指出抗凝血酶Ⅲ(AT—Ⅲ)是最重要的生理性抗凝物质之一。近年来,其生理和病理重要性日益受到重视。我室根据临床和科研工作的需求,已建立起测定血浆AT—Ⅲ活性的酰胺分解显色法(显色法)和纤维蛋白凝固法(凝固法),测定了107例健康人的AT—Ⅲ活性正常值,并对某些主要实验条件对实验系统的影响进行了观察。现简要报道如下:(本文来源于《山东医科大学学报》期刊1986年01期)

叶友松[9](1981)在《成人呼吸窘迫综合征(ARDS)病人肺灌洗液中的弹性蛋白分解活性》一文中研究指出近年有人提出一种假说,认为 ARDS 时的肺损伤是由于肺内嗜中性白细胞溶酶体蛋白酶的释放,引起弹性蛋白分解活性增强。以致损伤毛细血管内皮、基底膜和肺组织。作者为了检验这一假说而进行研究:①ARDS 组23例,平均年龄65岁,原发疾病为败血症、体外循环后、低血容量性休克等。②无ARDS 对照组:其中常态不吸烟16例;常态吸烟17例;慢性阻塞性肺疾患22例。结果 1.弹性蛋白分解活性:ARDS 组超过40U 者12例(52%);无 ARDS 对照组5例(27%)。(本文来源于《国外医学(内科学分册)》期刊1981年11期)

蛋白分解活性论文开题报告

(1)论文研究背景及目的

此处内容要求:

首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景,再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题,并提出你的论文准备的观点或解决方法。

写法范例:

胰蛋白酶是消化酶的一种,属于丝氨酸蛋白酶家族,对鱼类食物蛋白质的消化具有重要的生理作用。胰蛋白酶来源于鱼类的胰脏、肠道和幽门盲囊。胰蛋白酶是以无活性的酶原形式存在于鱼类胰脏中,被肠激酶或有活性的胰蛋白酶自身激活,分子构象发生一定改变后转变为有活性的胰蛋白酶。鱼类胰蛋白酶的相关研究可为人工配合饵料提供相关信息,也可为一直作为下脚料的鱼类内脏的合理回收利用提供理论基础。可是到目前为止,还未见鲫鱼和黄鳝胰蛋白酶纯化、性质及蛋白分解活性的比较方面的研究报道。本研究主要是对鲫鱼和黄鳝胰蛋白酶进行分离纯化,并对其性质和蛋白分解活性进行了比较分析,具体研究如下:1.鲫鱼和黄鳝胰蛋白酶的纯化将鲫鱼和黄鳝解剖取出肝胰脏,用预冷双蒸水淋洗,沥干后加入四倍体积的Tris-HCl缓冲液,搅碎过夜提取,离心取上清液,在24h内测完粗胰酶活性。粗提液用30-70%硫酸铵分级沉淀,离心收集沉淀溶解得粗酶液,透析过夜。透析后的提取液先用HiTrap Benzamidine FF(high sub)亲和预装柱纯化,用pH3.0的甘氨酸-HCl洗脱,收集具有胰蛋白酶活性的洗脱峰进行离子交换,离子交换填料采用Amersham公司的DEAE-SepharoseTM Fast Flow(1.2×20cm),用含0-0.5M NaCl的Tris-HCl缓冲液进行梯度洗脱,收集具有胰蛋白酶活性的洗脱峰。用考马斯亮兰蛋白测定试剂盒测定各步收集组分的蛋白质含量,以TAME为底物,测定各步收集组分的胰蛋白酶活性,计算产率和纯化倍数来确定各阶段的纯化效果,测得鲫鱼和黄鳝胰蛋白酶的最终的产率分别为14.1%和17.6%,纯化倍数分别达到了约821倍和775倍。2.鲫鱼和黄鳝胰蛋白酶性质的比较研究用5%的浓缩胶和12%的分离胶进行SDS-PAGE电泳,最终纯化得到的鲫鱼和黄鳝胰蛋白酶均呈现出单一条带。并测得鲫鱼和黄鳝胰蛋白酶的分子量分别为25.4KDa和26.8KDa。以BANPA为底物,测得鲫鱼胰蛋白酶的动力学常数(Km)为0.035mM,黄鳝胰蛋白酶的动力学常数(Km)为0.023mM。设定不同的温度和pH值,以TAME为底物测得鲫鱼和黄鳝胰蛋白酶的最适反应温度均为55℃,最适反应pH分别为8.5和8.0,而且这两种胰蛋白酶在500C以下活性较稳定,鲫鱼胰蛋白酶在pH5.0-10.0范围内较稳定,而黄鳝胰蛋白酶在pH6.0-9.0范围内稳定性较高,两种胰蛋白酶在酸性条件下活性丧失得很快极不稳定。取纯化后的鲫鱼和黄鳝胰蛋白酶,分别加入不同浓度的金属离子和抑制剂处理30min后,以TAME为底物测定剩余酶活性进行比较,得到Na+、Ca2+对两种胰蛋白酶的活性并无明显影响,Mg2+对两种胰蛋白酶的活性有轻微的抑制作用,Cu2+对两种胰蛋白酶的活性有强烈的抑制作用,K+对两种胰蛋白酶的活性影响均是先激活后抑制;β-巯基乙醇和EDTA钠对两种胰蛋白酶活性的抑制作用较弱, PMSF和苯甲脒对两种胰蛋白酶活性均有较强的抑制作用。3.鲫鱼和黄鳝胰蛋白酶蛋白分解活性的比较研究在离体条件下测定并比较了两种纯化的胰蛋白酶对酪蛋白、牛血清白蛋白、水解乳蛋白、豆粕、菜粕、棉粕和鱼粉的离体消化率和对蛋白质的酶解动力学。这两种胰蛋白酶对这7种蛋白的酶解速度和消化能力均差异显着(P<0.05),其中豆粕、菜粕、棉粕和鱼粉四种饲料蛋白原料中鲫鱼胰蛋白酶对棉粕的消化能力较强,黄鳝胰蛋白酶对鱼粉的消化能力较强,而且鲫鱼胰蛋白酶的活性要高于黄鳝胰蛋白酶。

(2)本文研究方法

调查法:该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。

观察法:用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。

实验法:通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。

文献研究法:通过调查文献来获得资料,从而全面的、正确的了解掌握研究方法。

实证研究法:依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。

定性分析法:对研究对象进行“质”的方面的研究,这个方法需要计算的数据较少。

定量分析法:通过具体的数字,使人们对研究对象的认识进一步精确化。

跨学科研究法:运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。

功能分析法:这是社会科学用来分析社会现象的一种方法,从某一功能出发研究多个方面的影响。

模拟法:通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。

蛋白分解活性论文参考文献

[1].唐嘉伟,林泓廷,黄培安,蔡国珍.以枯草杆菌发酵海洋红藻Porphyradentata及其发酵产物之纤维蛋白分解与免疫增强活性分析[C].第九届世界华人鱼虾营养学术研讨会论文摘要集.2013

[2].耿莉娜.鲫鱼和黄鳝肝胰脏中胰蛋白酶的纯化、性质及蛋白分解活性的比较研究[D].重庆师范大学.2008

[3].赵元晖,曾名勇,郭瑶,董士远,刘尊英.罗非鱼骨骼肌中胶原蛋白分解酶的提取纯化及活性[J].现代食品科技.2006

[4].温文胜,黄光武,吴鸿泉,余奇松.沙雷肽酶对慢性鼻窦炎鼻窦黏膜中纤维蛋白分解酶活性的影响[J].广西医科大学学报.2002

[5].徐从高,朱嫒嫒,侯明,张锑,李同义.酩蛋白分解显色法测定血浆纤溶抑制活性和纤溶激活活性[J].山东医科大学学报.1991

[6].夏照帆.烧伤后血桨蛋白分解活性[J].国外医学.创伤与外科基本问题分册.1989

[7].邓必骏.固定鼠后肢肌肉在电刺激后酸性和碱性蛋白分解活性的研究[J].国外医学(物理医学与康复学分册).1988

[8].徐从高.酰胺分解显色法和纤维蛋白凝固法测定血浆AT—Ⅲ活性的比较(简报)[J].山东医科大学学报.1986

[9].叶友松.成人呼吸窘迫综合征(ARDS)病人肺灌洗液中的弹性蛋白分解活性[J].国外医学(内科学分册).1981

标签:;  ;  ;  

蛋白分解活性论文-唐嘉伟,林泓廷,黄培安,蔡国珍
下载Doc文档

猜你喜欢