导读:本文包含了核酸酶活性论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:单增李斯特菌,TatD-like,DNase,表达纯化,酶学特性
核酸酶活性论文文献综述
毛福超,张梦珂,廖成水,贾艳艳,王晓利[1]（2019）在《重组单增李斯特菌TatD-like DNase蛋白的核酸酶活性分析》一文中研究指出为研究单增李斯特菌TatD-like DNase蛋白的序列结构与表达纯化后蛋白的酶学特性。本研究应用PCR扩增得到单增李斯特菌10403s株的Tat D-like DNase基因,利用生物信息学系统性预测分析其序列结构特征。然后将目的基因亚克隆至原核表达载体p ET32a构建重组表达质粒(p ET32a-Tat D-like DNase),转入大肠杆菌Rosetta中经IPTG诱导表达、亲和层析法纯化后采用SDS-PAGE和Western blot进行分析,将纯化的蛋白透析后进行酶学特性分析。单增李斯特菌10403s株Tat D-like DNase蛋白由265个氨基酸组成,理论蛋白分子量为30.16 k D,其氨基酸序列与其它34种微生物的Tat D-like DNase及其类似物的同源性较低。Tat D-like DNase为亲水性蛋白,含有5个优势B细胞抗抗原表位。二级结构分析,Tat D-like DNase蛋白主要由29.81%的无规则卷曲、49.43%的α-螺旋、16.6%的β-折迭和4.15%的β-转角构成。SDS-PAGE和Western blot结果显示Tat D-like DNase重组蛋白约55 k D,主要以包涵体形式表达。Tat D-like DNase蛋白具有核酸酶活性,并且酶学活性的发挥具有一定的蛋白浓度依赖性,受到温度和PH的影响。本实验对单增李斯特菌Tat D-like DNase蛋白进行了序列分析,同时得到了纯化后的重组原核表达蛋白,并检测了该蛋白的功能特性。为进一步研究Tat D-like DNase在单增李斯特菌感染中的作用奠定基础。(本文来源于《中国畜牧兽医学会兽医病理学分会第二十五次学术交流会、中国病理生理学会动物病理学专业委员会第二十四次学术研讨会、中国实验动物学会实验病理学专业委员会第四次学术研讨会、中国兽医病理学家第四次研讨会论文集》期刊2019-07-27）
王立霞,孟庆玲,乔军,蔡扩军,王登峰[2]（2019）在《单增李斯特菌核糖核酸酶Rnase Ⅲ RncS氨基酸突变对其降解RNA活性的影响》一文中研究指出为研究单增李斯特菌(LM)核糖核酸酶Rnase Ⅲ RncS氨基酸突变对RNA降解活性的影响。利用生物信息学软件分析单核细胞增生李斯特菌(LM)野毒株SB5中rncS基因编码的Rnase Ⅲ的结构域,并选择关键氨基酸利用基因重迭延伸PCR(SOE-PCR)技术对其进行了基因突变;然后将rncS突变基因片段D50A、E122A克隆至表达载体pET-32a(+),在大肠杆菌中利用IPTG进行诱导表达;应用SDS-PAGE和Western Blot鉴定重组蛋白的表达情况及其抗原特异性;通过体外酶活试验研究其对RNA降解活性的影响。结构域分析结果显示,LM-Rnase Ⅲ氨基酸序列含有1个双链RNA结合结构域(DSRM)和1个核酸酶结构域(RIBOc),其中结构域RIBOc含有5个活性位点。SDS-PAGE检测结果显示,表达的重组突变型Rnase Ⅲ -D50A和Rnase Ⅲ -E122 A蛋白相对分子质量均为42.5 kD,与理论值相符;Western blot分析表明重组突变型Rnase Ⅲ -D50A和Rnase Ⅲ -E122A蛋白可与LM阳性血清发生免疫学反应。体外酶活实验表明,Rnase Ⅲ发挥降解活性依赖于Mn2+或Mg2+,将其第50位天冬氨酸突变后,Rnase Ⅲ RncS的降解活性有所降低(P<0.001);第122位谷氨酸突变后,Rnase Ⅲ RncS降解活性极显着下降(P<0.0001),提示第122位谷氨酸是维持LM Rnase Ⅲ RncS酶活性的关键位点。(本文来源于《生物技术通报》期刊2019年03期）
付大伟,孙莹莹,徐伟[3]（2019）在《小鼠核糖核酸酶抑制剂异源高效可溶性表达、纯化及活性研究》一文中研究指出为获得高效可溶性表达的小鼠核糖核酸酶抑制剂(MRNI),本文通过构建含SUMO、IF2、GST、NusA、MsyB、Trx和MBP融合标签的重组表达载体,以大肠杆菌BL21(DE3)作为宿主菌进行自诱导(auto-induction,AI)表达,利用MagNi磁珠检测及电泳分析MRNI的表达状况,并对其培养温度及时间进行优化,同时,与其他公司核糖核酸酶抑制剂(RI)活性进行对比。结果表明,重组菌BL21(DE3)(pNBEII-MRNI)诱导表达的可溶性融合蛋白IF2-MRNI的产量最高,最适诱导条件为37℃,诱导培养6 h,20℃培养24 h。磁珠纯化后获得的融合蛋白IF2-MRNI浓度为3621.3 mg/L,检测其酶活性约为40 U/μL。该酶具有抑制RNase A活性,防止RNA被降解的作用,为RI的生产及应用提供理论基础。(本文来源于《食品工业科技》期刊2019年10期）
姜贵媛,张欣欣[4]（2018）在《水稻Ca~(2+)依赖性核酸酶融合蛋白的构建、纯化及酶活性分析》一文中研究指出为了进一步探究水稻(Oryza sativa) Ca~(2+)依赖性核酸酶基因OsCaN的功能,本研究通过PCR克隆出OsCaN,并将其插入到带有GST标签的原核表达载体pGEX-6p-3中。成功构建了pGEX-6p-3-OsCaN1、pGEX-6p-3-OsCaN3、pGEX-6p-3-OsCaN4原核表达载体,再将其转化到大肠杆菌BL21中,通过IPTG诱导表达融合蛋白。利用蛋白亲和层析柱对重组蛋白进行纯化并通过SDS-PAGE进行电泳检测,随后对核酸酶的酶活性进行鉴定。可以得到GST-OsCaN融合蛋白并检测出目的蛋白相对分子量约为64 kD、65.5 kD和82.5 kD,同时确定了水稻Os CaN1、Os CaN3以及Os CaN4基因是钙离子依赖性核酸酶。本研究为后续分析水稻Ca~(2+)依赖性核酸酶Os CaN基因的生物学功能提供理论参考。(本文来源于《分子植物育种》期刊2018年23期）
于昊[5]（2018）在《硫修饰依赖型核酸酶SprMcrA的活性表征及其序列特异性的结构基础》一文中研究指出DNA上有丰富的修饰,绝大多数的修饰位于DNA的碱基上,其中5-甲基胞嘧啶(~(5m)C)的研究最为深入。~(5m)C通过~(5m)C识别结构域(SET-and RING-associated domain,SRA)参与到DNA的复制、基因的调控等方面,与表观遗传学息息相关,这类DNA修饰也称为表观遗传修饰。此外,还有一类特殊的修饰是位于DNA骨架上的磷硫酰化修饰(也称为硫修饰;phosphorothioation,PT),它的结构是硫原子取代DNA磷酸二酯键上非桥接的氧原子。在细菌中,表观遗传修饰更多的是参与到DNA的限制修饰系统(Restriction and modification system)中。DNA限制修饰系统根据限制酶和修饰酶的亚基组成、识别序列、辅助因子、切割方式的不同,又可以分为Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型和Ⅳ型。其中,Ⅳ型又称为修饰依赖型限制系统,而通过凝胶电泳可以产生清晰且固定的切割条带的Ⅳ型限制性内切酶也被归类为IIM型核酸酶。前期本研究组在天蓝色链霉菌中发现了一个IV型核酸酶ScoMcrA,只有当DNA被硫修饰或~(5m)C修饰时,才能被其识别和切割,蛋白质晶体结构揭示其同时包含硫修饰结合结构域(SBD)和~(5m)C结合结构域(SRA-like)。同时,ScoMcrA有以下特性:1)只识别并切割对称的靶序列(5′-G_(PS)GCC-3′),无法知道一分子DNA被切几次或在哪一侧切割;2)体外区别硫修饰和非硫修饰DNA特异性较差(反应时间不能超过5分钟);3)切割硫修饰DNA活性较差。这些特点不利于深入研究其酶学活性和切割机理。因此,我们期望找到一个活性更高,靶序列不同或特异性更好的硫修饰依赖型核酸内切酶来实现这些目标。以ScoMcrA的SBD检索数据库发现:包含SBD的同源蛋白按照结构域排列和大小分为叁类:1)head-SBD-SRA-HNH;2)head-SBD-HNH;3)SBD-HNH。来源于始旋链霉菌的SprMcrA属于最小的一类同源蛋白,它仅含326个氨基酸,包含SBD-HNH双结构域。体内限制实验中它对dnd基因簇有>10~3的限制频率,是一个具有生物学活性的磷硫酰化修饰依赖型核酸限制酶。与ScoMcrA相比,SprMcrA的SBD结构域与硫修饰DNA的结合力以及序列特异性方面有较大差异:1)SBD_(Spr)可以结合叁种天然硫修饰核心序列(GGCC、GAAC、GATC)硫修饰DNA,无论修饰发生在上下链(fully)或一条链(hemi);对另外两种天然核心序列(GTTC,CCA)的硫修饰DNA(fully-或hemi-)均没有结合力;而SBD_(Sco)只结合核心序列GGCC;2)SBD_(Spr)对于同一核心序列的硫修饰DNA结合力比SBD_(Sco)要大。此外,与SBD_(Sco)相似,SBD_(Spr)在EMSA实验中只结合R_P构型的磷硫酰化修饰,对于S_P和正常DNA不结合。SprMcrA包含一个非典型的HNH结构域,只有在Mn~(2+)或Co~(2+)存在时具有DNA的切割活性。以人工合成的硫修饰寡聚核苷酸双链或硫修饰质粒DNA作为底物进行体外切割反应时,SprMcrA在约一半的硫修饰位点(G_(PS)AAC)的5′端进行双链DNA切割,切割位点距离磷硫键N11/N12(上链12个核苷酸/下链13个核苷酸)或N13/N14。同时也发现SprMcrA的HNH结构域本身具有DNA序列选择性,已有切点统计HNH的序列特异性为VBN↓VB。SprMcrA对硫和非硫修饰的DNA有>16倍的特异性,切割方向和切割位点固定,可归类于IIM型限制性内切酶。野生型HNH_(Spr)结构域中保守的N被R取代,我们通过定点突变获得SprMcrA_(R284N)突变体蛋白,SprMcrA_(R284N)的切割活性比野生型提高了约30倍,同时也影响到了切割序列的特异性。通过对突变体蛋白与野生型蛋白叁级结构的预测,推测了R284N对切割活性影响的分子机制。为了解释SBD_(Spr)与SBD_(Sco)结合不同硫修饰序列DNA的特异性,本研究解析了SBD_(Spr)与PT-DNA(phosphorothioated DNA)的复合体结构。SBD_(Spr)与PT-DNA的结合力,主要由叁个部分提供:通过疏水范德华力与DNA上硫原子结合的口袋、插入DNA双螺旋大沟中通过氢键作用力与碱基相互作用的碱基识别无规卷曲(‘base contact’loop)、通过静电作用力与DNA磷酸根相互作用的磷酸结合无规卷曲(‘phosphate binding’loop)。通过和SBD_(Sco)的结构进行比较,我们发现,决定SBD底物选择宽泛性的关键因素是‘phosphate binding’loop的电荷性。我们构建了ScoMcrA_(E156R/D157R)突变体蛋白,体内限制实验证实了E156R/D157R双突变可以使其获得体内限制来自大肠杆菌B7A的dnd基因簇(负责G_(PS)AAC/G_(PS)TTC修饰)的能力。综上所述,本研究对磷硫酰化修饰依赖型的IIM型限制性内切酶SprMcrA进行了相关的功能和结构研究。确定了SprMcrA的识别序列和切割位点,加深了对这一类酶功能上的认识,并通过点突变提高了SprMcrA的切割活性,为将SprMcrA发展成为一个针对PT-DNA的工具酶奠定了基础。探讨了SBD结构域对PT-DNA序列识别特异性的分子机理,通过定向改造成功改变了ScoMcrA的序列识别特异性,为核酸结合蛋白序列特异性改造提供了新思路。(本文来源于《上海交通大学》期刊2018-11-01）
张梦珂,廖成水,毛福超,王晓利,李银聚[6]（2018）在《鼠伤寒沙门菌5'-nucleotidase基因的序列特征及其蛋白核酸酶活性分析》一文中研究指出为研究鼠伤寒沙门菌5'-nucleotidase基因的序列特征,本研究应用PCR扩增得到鼠伤寒沙门菌SL1344株的5'-nucleotidase基因片段,利用在线网站和DNAMAN 6.0.3.48软件进行其核苷酸和氨基酸序列的同源性分析。然后将目的基因亚克隆至原核表达载体p ET32a构建重组表达质粒(pET32a-5'-nucleotidase),转入大肠杆菌Rosetta中经IPTG诱导表达,亲和层析法纯化后采用SDS-PAGE和western blot进行分析。采用酶切活性试验分析重组蛋白的核酸酶活性。结果显示,鼠伤寒沙门菌SL1344株5'-nucleotidase基因为1 482 bp,5'-nucleotidase核苷酸序列与其它22种微生物的5'-nucleotidase及其类似物的同源性较低,最高仅为52.8%。理论上蛋白的分子量为57.18 ku,编码523个氨基酸。SDS-PAGE和western blot结果显示5'-nucleotidase重组蛋白约72 ku,且以可溶性和包涵体两种形式表达。同时,酶切活性试验结果显示重组5'-nucleotidase蛋白具有降解DNA的能力。本实验克隆了鼠伤寒沙门菌5'-nucleotidase基因,并表达得到了具有核酸酶活性的重组蛋白,为进一步研究5'-nucleotidase基因在鼠伤寒沙门菌感染中的作用奠定基础。(本文来源于《中国预防兽医学报》期刊2018年08期）
王立霞,孟庆玲,蔡扩军,王登峰,伍晔晖[7]（2018）在《单核细胞增生李斯特菌核糖核酸酶RNaseⅢ RncS的表达及其生物学活性研究》一文中研究指出为了解单增李斯特菌(LM)核糖核酸酶RNaseⅢRncS的生物学活性,本研究通过PCR方法对该菌LM-SB5野毒株中编码RNaseⅢ的rncS基因进行扩增、克隆及测序并对其进行生物信息学分析;将rncS基因克隆至表达载体p ET-32a(+),转化至大肠杆菌中进行诱导表达。通过体外酶活实验研究目的蛋白对RNA的降解活性。序列分析结果显示,rncS基因全长690 bp,编码229个氨基酸;生物信息学分析结果显示,该基因编码的蛋白含有由9个保守氨基酸(ERLEFLGDA)组成的基序,2个N-酰基化位点、3个酪蛋白激酶Ⅱ磷酸化位点、2个蛋白激酶C磷酸化位点,提示该酶蛋白活性受磷酸化的调控。同源性分析显示,LM-SB5 rncS基因编码的蛋白氨基酸序列与LM标准株CAC99883.1的同源性为99.13%。SDS-PAGE检测结果显示,表达的RncS蛋白相对分子量约为42.5 ku,与理论值相符;western blot分析表明重组RncS蛋白具有较强的反应原性。体外酶活实验表明,RncS是一种依赖于二价金属离子的核酸酶,且二价金属离子浓度不同其RNaseⅢ的切割活性则不同。本研究为进一步研究RncS在LM中调控ncRNAs的分子机制奠定前期基础。(本文来源于《中国预防兽医学报》期刊2018年07期）
岳爱琴,张宇婷,张鹏骞,高媛媛,张永坡[8]（2017）在《两个dpa类配体的铜(Ⅱ)配合物的合成、结构、核酸酶活性及细胞毒性（英文）》一文中研究指出以dpa衍生配体4-methyl-N,N-bis(pyridin-2-ylmethyl)aniline(L)合成2个单核铜配合物[CuL(NO_3)_2](1)和[CuL(OAc)(H_2O)]ClO_4(2),并对其进行了表征。单晶结构显示,配合物1中的Cu中心可以描述为畸变的五角双锥构型,而2的Cu中心为畸变的八面体构型。运用电子吸收和发射光谱法研究了配合物与CT-DNA的键合作用,结果表明2个配合物与DNA的相互作用均为部分插入模式。通过改变浓度、时间进一步检测配合物切割DNA的能力,以及验证其切割机理,结果表明在外界诱导剂存在下,2个配合物均表现出强的切割DNA的能力,其作用机理为氧化切割机理,其中活性氧可能为·OH和1O_2。利用MTT法测定了配合物对体外HeLa、HepG-2和SGC-7901肿瘤细胞增殖的抑制能力。(本文来源于《无机化学学报》期刊2017年12期）
任晋宏,王永辉,薛慧清,刘晔,Divid,Adelson[9]（2017）在《蒙古黄芪中核糖核酸酶活性蛋白AmPR-10的纯化和性质研究》一文中研究指出目的采用全自动智能蛋白纯化系统AKTA Avant25建立蒙古黄芪病程相关蛋白(Astragalus membranaceus pathogenesis-related protein-10,AmPR-10)的稳定快速分离纯化方法,并分析其理化性质和生物学活性。方法蒙古黄芪经Tris-HCl缓冲液浸提后阴离子交换色谱捕获目标蛋白,疏水色谱精细分离,凝胶滤过色谱进一步精细分离得到AmPR-10。采用MALDI-TOF/TOF质谱法测定相对分子质量,质谱检测后MS/MS Ion Search检索鉴定蛋白,高碘酸-Schiff法判断是否为糖蛋白,琼脂糖凝胶电泳分析核糖核酸酶活性及不同影响因素对核糖核酸酶活性的影响。结果蒙古黄芪粗提液经Q Sepharose Fast Flow、Butyl Sepharose High Performance和SuperdexTM 75 10/300 GL 3步纯化后可得到电泳纯AmPR-10;质谱测定其相对分子质量为16 801;蛋白鉴定其属于PR-10蛋白家族;糖蛋白染色显示其不含糖链。AmPR-10具有显着的核糖核酸酶活性,且其活性对Na Cl浓度、pH值和金属离子的敏感度低,仅0.5 mol/L NaCl、pH 9.0、Mg~(2+)和Co~(2+)对其有微弱的抑制作用,EDTA对AmPR-10核糖核酸酶活性无影响。结论离子交换色谱-疏水色谱-凝胶过滤色谱3步法纯化AmPR-10快速稳定,可应用于其他中药蛋白质的分离纯化。AmPR-10可能在蒙古黄芪抵御RNA病毒侵染中发挥重要作用。(本文来源于《中草药》期刊2017年19期）
廖成水,王晓利,田文静,张梦珂,张春杰[10]（2017）在《重组旋毛虫plancitoxin-1-like活性位点突变体蛋白的核酸酶活性》一文中研究指出旋毛虫plancitoxin-1-like(Ts-Pt)是旋毛虫125种DNaseⅡ家族蛋白中唯一具有典型DNaseⅡ活性区域HKD基序的核酸酶,且普遍认为,组氨酸位点是DNaseⅡ的活性氨基酸位点。为研究Ts-Pt活性位点突变体蛋白的核酸酶活性,利用重迭PCR方法获得Ts-Pt活性位点突变体片段,以p ET-28a(+)为载体构建重组表达质粒并在大肠杆菌中诱导表达。重组Ts-Pt突变体蛋白经亲和层析纯化后进行SDS-PAGE分析。利用琼脂糖凝胶电泳法和核酸酶酶谱分析重组Ts-Pt突变体蛋白的核酸酶活性。成功构建含Ts-Pt突变体重组质粒的基因工程菌,SDS-PAGE和亲和层析纯化结果显示,重组Ts-Pt突变体蛋白呈包涵体表达。重组蛋白经复性后并没有表现出核酸酶活性,但核酸酶酶谱分析结果显示,包涵体表达的重组Ts-Pt突变体蛋白表现出降解DNA的能力。同时,N端和C端活性位点H及HCK和DHSK突变并不影响Ts-Pt的核酸酶活性,研究结果为进一步研究庞大的DNaseⅡ家族蛋白在旋毛虫发育和感染方面的作用提供一定的参考。(本文来源于《生物工程学报》期刊2017年08期）
核酸酶活性论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
为研究单增李斯特菌(LM)核糖核酸酶Rnase Ⅲ RncS氨基酸突变对RNA降解活性的影响。利用生物信息学软件分析单核细胞增生李斯特菌(LM)野毒株SB5中rncS基因编码的Rnase Ⅲ的结构域,并选择关键氨基酸利用基因重迭延伸PCR(SOE-PCR)技术对其进行了基因突变;然后将rncS突变基因片段D50A、E122A克隆至表达载体pET-32a(+),在大肠杆菌中利用IPTG进行诱导表达;应用SDS-PAGE和Western Blot鉴定重组蛋白的表达情况及其抗原特异性;通过体外酶活试验研究其对RNA降解活性的影响。结构域分析结果显示,LM-Rnase Ⅲ氨基酸序列含有1个双链RNA结合结构域(DSRM)和1个核酸酶结构域(RIBOc),其中结构域RIBOc含有5个活性位点。SDS-PAGE检测结果显示,表达的重组突变型Rnase Ⅲ -D50A和Rnase Ⅲ -E122 A蛋白相对分子质量均为42.5 kD,与理论值相符;Western blot分析表明重组突变型Rnase Ⅲ -D50A和Rnase Ⅲ -E122A蛋白可与LM阳性血清发生免疫学反应。体外酶活实验表明,Rnase Ⅲ发挥降解活性依赖于Mn2+或Mg2+,将其第50位天冬氨酸突变后,Rnase Ⅲ RncS的降解活性有所降低(P<0.001);第122位谷氨酸突变后,Rnase Ⅲ RncS降解活性极显着下降(P<0.0001),提示第122位谷氨酸是维持LM Rnase Ⅲ RncS酶活性的关键位点。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
核酸酶活性论文参考文献
[1].毛福超,张梦珂,廖成水,贾艳艳,王晓利.重组单增李斯特菌TatD-likeDNase蛋白的核酸酶活性分析[C].中国畜牧兽医学会兽医病理学分会第二十五次学术交流会、中国病理生理学会动物病理学专业委员会第二十四次学术研讨会、中国实验动物学会实验病理学专业委员会第四次学术研讨会、中国兽医病理学家第四次研讨会论文集.2019
[2].王立霞,孟庆玲,乔军,蔡扩军,王登峰.单增李斯特菌核糖核酸酶RnaseⅢRncS氨基酸突变对其降解RNA活性的影响[J].生物技术通报.2019
[3].付大伟,孙莹莹,徐伟.小鼠核糖核酸酶抑制剂异源高效可溶性表达、纯化及活性研究[J].食品工业科技.2019
[4].姜贵媛,张欣欣.水稻Ca~(2+)依赖性核酸酶融合蛋白的构建、纯化及酶活性分析[J].分子植物育种.2018
[5].于昊.硫修饰依赖型核酸酶SprMcrA的活性表征及其序列特异性的结构基础[D].上海交通大学.2018
[6].张梦珂,廖成水,毛福超,王晓利,李银聚.鼠伤寒沙门菌5'-nucleotidase基因的序列特征及其蛋白核酸酶活性分析[J].中国预防兽医学报.2018
[7].王立霞,孟庆玲,蔡扩军,王登峰,伍晔晖.单核细胞增生李斯特菌核糖核酸酶RNaseⅢRncS的表达及其生物学活性研究[J].中国预防兽医学报.2018
[8].岳爱琴,张宇婷,张鹏骞,高媛媛,张永坡.两个dpa类配体的铜(Ⅱ)配合物的合成、结构、核酸酶活性及细胞毒性（英文）[J].无机化学学报.2017
[9].任晋宏,王永辉,薛慧清,刘晔,Divid,Adelson.蒙古黄芪中核糖核酸酶活性蛋白AmPR-10的纯化和性质研究[J].中草药.2017
[10].廖成水,王晓利,田文静,张梦珂,张春杰.重组旋毛虫plancitoxin-1-like活性位点突变体蛋白的核酸酶活性[J].生物工程学报.2017