导读:本文包含了抗体片段论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:IgG抗体Fc片段受体,单核苷酸基因多态性,自身免疫性疾病
抗体片段论文文献综述
翟修文,陈朝红,刘志红[1]（2019）在《IgG抗体Fc片段受体ⅡB-I232T基因多态性与自身免疫性疾病》一文中研究指出IgG抗体Fc片段受体ⅡB(FcγRⅡB)在免疫调节中起重要作用,FcγRⅡB功能异常可导致多种自身免疫性疾病和免疫功能紊乱。近年来一些研究已经证实FcγRⅡB-I232T与自身免疫性疾病的发生、发展有一定的关联。本文总结FcγRⅡB-I232T基因多态性与自身免疫疾病易感性、临床表现及治疗反应的最新进展。(本文来源于《肾脏病与透析肾移植杂志》期刊2019年03期）
吴志琳[2]（2019）在《CGRP抗体Fab片段的表达与PEG修饰工艺研究》一文中研究指出偏头痛是一种复杂的、由神经系统紊乱引发的、具有周期性、致残性、反复发作等特点的持续或间歇性头痛疾病,是继高位截瘫、精神分裂症、痴呆症之后的又一例被世界卫生组织列为严重影响患者工作和生活的致残性疾病,其严重性和影响力可见一斑。正因如此针对偏头痛的发病机制及治疗方法的研究也变得刻不容缓。随着数十年的研究和发展,偏头痛的发病机制由最初的“血管学说”转变为如今更为成熟、更具说服力的“神经学说”,并且逐渐发现和证实了降钙素基因相关肽(Calcitonin Gene-related Peptide简称CGRP)在引发偏头痛中的重要生理作用。自此之后,抗CGRP或其受体的单克隆抗体药物作为替代传统偏头痛治疗方式的新型治疗方法开启了偏头痛预防和治疗的新篇章。本研究以抗CGRP的抗体(Anti-CGRP antibody)Fremanezumab为基础,根据大肠杆菌密码子偏好性对其Fab(Fragment of antigen-binding)片段的基因序列进行优化并合成,利用本实验室建立的抗体Fab片段表达系统,基于实验过程中的具体问题进行优化,从最初的信号肽引导的周质分泌到优化后的培养基分泌,实现了Fab片段的高效可溶性表达,并且保证了Fab片段重轻链之间二硫键的正确形成。利用Protein L纯化介质对人抗体κ轻链的特异性结合的特点,对诱导表达后所得培养基进行初步亲和纯化,所得Fab产品相对于诱导菌液体积的产量约10 mg/L即诱导培养体积为1 L的菌液,处理纯化其培养基可得到约10 mg的Fab产品,并通过PhotoShop软件对Fab产品的SDS-PAGE检测结果进行灰度分析计算得出Fab纯度约60%。基于初次纯化纯度较低的问题,本研究采用了Nano SP阳离子交换介质进行二次精细纯化,所得产品经同样的分析方法得出Fab纯度达83%,并根据精细纯化前后Fab总量计算二次精细纯化后收率为62%。最终产品抗CGRP抗体Fab片段在下文中简写为ACFab。基于Fab片段分子量小、体内半衰期短等缺陷,结合蛋白质分子PEG修饰的原理和方法,本研究采用了Fab片段的定点PEG修饰即在Fab片段的重链末端引入半胱氨酸提供一个游离的巯基,经适当还原剂还原后与PEG-马来酰亚胺(PEG-MAL)在正交实验所得最佳条件下进行修饰反应,并对修饰后产物进行阳离子交换纯化获得纯度为97%的Fab-PEG修饰产物。最终采用非竞争性Elisa法检测ACFab及其PEG修饰产物的抗原抗体结合曲线和抗体亲和常数。其中ACFab亲和常数为(7.52±1.57)*10~7M~(-1)、ACFab-PEG修饰产物亲和常数为(2.90±0.25)*10~7M~(-1),由此确定了抗CGRP抗体Fab及其PEG修饰产物对抗原CGRP多肽的结合活性及能力,证明了本研究中ACFab原核表达纯化及PEG修饰方案的可行性,为后续的研究及ACFab的大规模生产奠定基础。(本文来源于《郑州大学》期刊2019-05-01）
杨青,买制刚,易俊波[3]（2018）在《丙型肝炎病毒抗体分片段检测方法的建立》一文中研究指出目的建立丙型肝炎病毒(hepatitis C virus,HCV)抗体分片段检测方法。方法以葡聚糖T500为骨架,将亲和素和HRP标记于葡聚糖的不同位置上,再分别与含有生物素标签的HCV的核心抗原、NS3、NS4B、NS5反应(亲和素及HRP与HCV抗原的摩尔比均为1∶10),制备HCV抗原聚合物,同时结合免疫层析技术建立HCV抗体分片段检测方法。采用建立的方法检测100份正常人和100份HCV感染者的血清样本,分析层析膜上不同抗原条带组合出现的比例,计算特异度和灵敏度,根据特异度和灵敏度指标来确定阴阳性的判定标准。分别采用本实验建立的方法及商业化的蛋白芯片法检测196份临床血清样本,计算两种方法的符合率。结果 HCV抗体分片段检测方法检测200份临床标本的灵敏度为100. 0%,特异性为100. 0%,检测结果的判定标准为:2条带显色为阳性,1条带显色为可疑,需进一步确认。该方法与蛋白芯片法对196份临床血清样本的4种抗体片段检测结果符合率均达98. 0%以上。结论本研究成功建立了HCV抗体分片段检测方法,该方法具有良好的灵敏度及特异度,可用于HCV感染的诊断。(本文来源于《中国生物制品学杂志》期刊2018年12期）
朱继莹,李运程,宋春雨,邓学天,张守涛[4]（2018）在《抗TNFα抗体Fab片段在大肠杆菌内表达的优化》一文中研究指出[目的]筛选在大肠杆菌内对抗TNFα抗体Fab片段转运效率最高的信号肽,并优化Fab片段表达的培养条件。[方法]通过对抗TNFα抗体Fab片段连接不同的信号肽序列获得了5种分泌载体并完成了重组蛋白的表达,通过Westen Blot检测蛋白表达情况并筛选出最适信号肽,通过正交试验优化了培养条件。[结果]对周质重组蛋白抗TNFα抗体Fab片段转运效率最高的信号肽为麦芽糖结合蛋白MalE,周质重组蛋白的最佳诱导条件为温度29℃、时间9 h、p H7. 5、IPTG浓度2. 0 mmol/L。[结论]通过信号肽筛选和培养条件优化,促进了菌体对周质重组蛋白抗TNFα抗体Fab片段的表达,其中最佳信号肽MalE对目的蛋白的相对表达量为1. 3。(本文来源于《生物技术》期刊2018年05期）
张乐,巩新,刘波,吴军[5]（2018）在《呼吸道合胞病毒F1片段膜外区的原核表达及其多克隆抗体制备》一文中研究指出目的:利用大肠杆菌表达人呼吸道合胞病毒(RSV)F蛋白的F1片段膜外区,制备其多克隆抗体,为RSV的相关研究提供检测抗体。方法:采用全基因合成方法合成RSV的F1片段膜外区基因,构建带有His-Tag的原核表达载体p ET28a-F1-His,转化大肠杆菌BL21(DE3)细胞,37℃、IPTG诱导表达,超声波破菌,离心收集包涵体,溶解后经镍离子亲和层析方法进行纯化。纯化的蛋白经SDS-PAGE回收后切胶研磨,免疫大耳白兔,制备RSV的F蛋白多抗血清,采用Western印迹检测血清特异性。结果:构建的p ET28a-F1-His重组质粒在大肠杆菌中表达目的蛋白,其相对分子质量约44×10~3,与理论值一致,免疫后获得的多克隆抗体可特异性识别RSV F蛋白。结论:制备了RSV F蛋白的兔源多克隆抗体,为进一步研究RSV F蛋白疫苗奠定了基础。(本文来源于《生物技术通讯》期刊2018年04期）
褚萨萨,尤娜,张馨,杨志国,朱进[6]（2018）在《人源化抗Siglec-9抗体Fab片段的制备及鉴定》一文中研究指出目的:构建人源化抗Siglec-9抗体Fab段原核表达质粒,表达、纯化此抗体以及特性分析,并初步探讨此抗体的生物学功能。方法:利用聚合酶链式反应(PCR)分别获得抗体轻链和重链的可变区及恒定区,经重迭延伸PCR连接,酶切后与原核表达载体p ETDUET-1重组,转入表达感受态Escherichia coli BL21中,通过蛋白纯化系统AKTA和His-trap Lambda Fab纯化。使用SDS-PAGE、ELISA以及Western blot鉴定和分析。采用实时荧光定量PCR初步检测抗Siglec-9抗体Fab段对炎性细胞因子TNF-α、IL-1、IL-6、IL-8的mRNA表达量的影响。结果:成功获得抗体轻链和重链,构建人源化抗Siglec-9抗体Fab段原核表达系统,经SDS-PAGE、Western blot、ELISA检测证实抗Siglec-9抗体Fab段与Siglec-9抗原特异性结合。抗Siglec-9抗体Fab段可抑制炎性细胞因子TNF-α、IL-1、IL-6、IL-8的mRNA表达量。结论:人源化抗Siglec-9抗体Fab段进行了原核系统表达、纯化和鉴定,并初步验证可抑制炎性细胞因子的mRNA表达量,为进一步研究该抗体的生物学特性及应用奠定基础。(本文来源于《中国免疫学杂志》期刊2018年06期）
高冉,刘建波,陈建飞,时洪艳,张鑫[7]（2018）在《抗猪SIgA SC片段单克隆抗体的制备及鉴定》一文中研究指出为获得抗猪分泌型IgA(SIgA)的单克隆抗体(MAb),本研究以纯化的SIgA蛋白为抗原,免疫BALB/c小鼠,取其脾细胞与SP2/0细胞融合,通过间接ELISA方法筛选出1株稳定分泌抗SIgA SC片段的杂交瘤细胞株,命名为2F9。MAb亚类鉴定结果显示其亚类为IgG1/κ链。杂交瘤细胞培养上清液和腹水的效价分别为1∶200和1∶16 000。Western blot鉴定显示该MAb能够识别天然SIgA蛋白;IFA显示该MAb可以识别真核细胞表达的SIgA SC蛋白。抗猪SIgA SC片段的MAb制备,为建立一系列猪消化道病原的特异性SIgA诊断方法及研究黏膜免疫提供了重要工具,具有广阔的应用前景。(本文来源于《中国预防兽医学报》期刊2018年05期）
李巧玲[8]（2018）在《抗VEGF抗体片段Fab在大肠杆菌中的高效分泌表达》一文中研究指出目前,抗体片段Fab在治疗人类多种疾病(如癌症、病毒感染、炎症等)方面起着重要作用。由于其缺少糖基化的Fc区,因此并不需要进行糖基化修饰。此结构特点使得Fab可在大肠杆菌中进行活性表达。Escherichia coli作为宿主菌株的突出优势在于低成本、生长快、易控制,在短时间内可以获得高产量,因此,已逐渐成为生产抗体的中坚力量。但是,在E.coli中生产抗体片段Fab的主要限制因素在于Fab的产量较低,原因主要是Fab易在胞质中错误折迭、聚集,形成无生物学活性的包涵体,且宿主菌中含有多种蛋白酶,对Fab有一定的降解作用等。因此,为提高抗体产量,可以从表达载体、宿主菌株、分子伴侣及折迭酶等几个方面着手,以期达到理想目标。本课题从叁方面对Fab的表达进行了优化:1)在实验室前期工作基础上,以E.coli DH11 T7为宿主菌株,通过构建不同的Fab表达载体,最终提高Fab在E.coli中的产量;2)在1)工作的基础上,通过共表达多种分子伴侣,进一步提高Fab在E.coli中的产量;3)在E.coli周质蛋白酶缺陷菌株DHll-ptr-degp(以下简称86D)的基础上,对其基因组上spr(extragenic suppressor,抑制prc基因缺陷造成的菌体过早裂解)基因H145A位进行单个氨基酸突变,获得突变菌株86D-Mspr,同时共表达优势Fab表达载体及分子伴侣,最终通过发酵实验,提高Fab在E.coli中的产量。对于Fab表达载体的构建,主要对信号肽进行优化。尤其是重链信号肽DsbA及STII,通过改变信号肽翻译起始区(translation initiation region,TIR)强度,将获得的13个重链片段分别与PelB-LC连接至pET-3b载体骨架,经ELISA分析获得了Fab最优表达载体的组合DsbA8+HC +Pe1B+LC(pET-DH8PL),总产量约14 mg/L左右。通过进一步构建单一分子伴侣表达载体及多个分子伴侣表达载体,能够在一定程度上改善Fab在E.coli中的分泌表达,尤其当以p15c-FkpA-SurA组合时,Fab产量可达到20mg几左右,产量提高了30%。将宿主菌株由E.coliDH11 T7替换为E.E.coli周质蛋白酶缺陷菌株86D时,抗体片段Fab的产量可提高20%左右。E.coli属于原核表达系统,其发酵工艺相对简单,对表达宿主的大规模培养是为了获得大批量的抗体蛋白。本课题在实验室所构建的Red无痕敲除法的基础上,用类似的方法完成了对E.coli 86DsprH145A单个氨基酸的突变,获得了基因组突变菌株86D-Mspr。第一步,将构建的供体质粒p15AD2IC-Mspr-SacB与辅助质粒pAAICDGBE共转入E.coli 86D中,在L-阿拉伯糖的作用下,诱导表达I-CreI核酸内切酶和Red重组酶。I-CreI酶切割供体质粒上的左右同源臂及Cm抗性基因,并在Red重组酶的作用下,进行同源重组,最终在E.coli 86D基因组上成功整合Cm抗性基因。第二步,将辅助质粒SN3K转化至第一步含Cm抗性基因的E.coli 86D中,同样在L-阿拉伯糖作用下,诱导表达I-SceI核酸内切酶和Red重组酶。在I-SceI酶作用下,将基因组上的Is-Cm片段切除,同样在Red重组酶的作用下,左右同源臂与染色体发生同源重组,从而获得基因组突变菌株86D-Mspr。最终对其进行初步发酵工艺研究,在3 L发酵罐中抗体片段Fab的产量可达到72 mg/L左右。本工作为进一步提高抗体Fab产量打下了基础。(本文来源于《安徽大学》期刊2018-05-01）
景珅[9]（2018）在《抗EGFRvⅢ单克隆抗体Fab片段的制备及其在荷瘤裸鼠中的放射免疫显像研究》一文中研究指出表皮生长因子受体突变体Ⅲ(Epidermal growth factor receptor variant Ⅲ,EGFRvⅢ)作为表皮生长因子受体(Epidermal growth factor receptor,EGFR)最重要的突变体之一,已在多种肿瘤中检测到,但在正常组织中几乎检测不到,是肿瘤特异性诊断或免疫治疗的理想靶点。最近本研究团队研发了一种新的抗EGFRvⅢ单克隆抗体4G1对EGFRvⅢ具有高特异性和亲和力。放射性标记的4G1在表达EGFRvⅢ蛋白的肿瘤单光子发射计算机断层成像/计算机断层成像(Single-photon emission computed tomography/computed tomography,SPECT/CT)中显示出了优异的效果,研究证实4G1是具有前景的靶向EGFRvⅢ的分子探针。然而,完整抗体分子探针尚存在分子量较大,在正常器官中滞留时间长,血液清除缓慢,通透性和保留作用增强等不足,为了进一步优化4G1的显像效果,本研究制备了单克隆抗体4G1的Fab片段,并用~(131) I标记后评估其应用于放射免疫显像的潜力。目的:制备抗EGFRvⅢ单克隆抗体4G1的Fab片段,并评估~(131)I标记的Fab片段的放射免疫显像潜力。实验方法与结果:第一部分抗EGFRvⅢ单克隆抗Fab片段的制备与鉴定方法:固定的无花果蛋白酶消化完整的抗体4G1,消化产物经蛋白A柱纯化后得到纯化的Fab片段。SDS-PAGE检测Fab的分子量,Western blot、流式细胞术和免疫荧光实验检测Fab的特异性,ELISA检测Fab亲和力。结果:SDS-PAGE结果显示纯化后的Fab分子量约为40 kDa,分子量大小符合预期,且纯化产物未见杂带。Western blot结果显示Fab和4G1仅在145 kDa处特异性识别F98_(npEGFRvⅢ)细胞表达的EGFRvⅢ蛋白,但无法识别F98_(EGFR)细胞表达的EGFR蛋白;流式细胞术结果显示4G1和Fab与F98_(npEGFRvⅢ)细胞的结合率分别为99.6%和59.9%,与F98_(EGFR)细胞的结合率分别为2.80%和2.06%;免疫荧光结果显示Fab和4G1能特异性与F98_(npEGFRvⅢ)细胞结合,几乎不能与F98_(EGFR)细胞的结合。ELISA测得Fab和4G1的Kd值分别为(9.40±0.89)nmol/L和(0.29±0.03)nmol/L,Fab亲和力较亲本抗体4G1有所降低。第二部分抗EGFRvⅢ单克隆抗Fab片段的放射性标记与鉴定方法:采用氯胺-T法对Fab和4G1进行~(131)I标记,采用纸层析法测定标记产物的标记率。标记产物立即通过PD midiTrap G-25柱分离纯化后采用纸层析法测定放射化学纯度。结果:~(131)I对Fab和4G1的标记率分别为(86.63±2.39)%和(90.04±3.11)%,放射化学纯度分别为(97.71±0.28)%和(96.59±1.25)%。第叁部分~(131)I-Fab在荷瘤裸鼠中的生物分布和放射免疫显像的比较分析方法:将过表达EGFRvⅢ蛋白的F98_(npEGFRvⅢ)细胞注射到四周龄雌性BALB/c裸鼠的右后肢皮下,构建荷EGFRvⅢ阳性肿瘤裸鼠模型。当肿瘤体积达500 mm~3时,通过尾静脉分别注射~(131)I-Fab或~(131)I-4G1到荷瘤裸鼠中并于2 h、4 h、24 h、48 h后进行生物分布研究;当肿瘤体积达1000 mm~3时,通过尾静脉分别注射~(131)I-Fab或~(131)I-4G1到荷瘤裸鼠中并于2 h、4 h、24 h、48 h后进行放射免疫显像研究。结果:肿瘤对~(131)I-Fab的摄取在注射后2 h、4 h、24 h、48 h分别为(7.59±0.56)%ID/g、(4.38±0.74)%ID/g、(1.02±0.19)%ID/g、(0.40±0.02)%ID/g;肿瘤对~(131)I-4G1的摄取在注射后2 h、4 h、24 h、48 h分别为(14.09±2.59)%ID/g、(17.50±4.05)%ID/g、(10.53±1.06)%ID/g、(9.08±0.60)%ID/g,肿瘤在各时间点对~(131)I-Fab的摄取均较~(131)I-4G1降低,但~(131)I-Fab在正常器官中清除更快。放射免疫显像结果显示,~(131)I-Fab注射后2 h肿瘤部位显影清晰,且较~(131)I-4G1能更快地代谢清除。结论:碘-131标记的抗EGFRvⅢ抗体的Fab片段有望成为EGFRvⅢ阳性肿瘤放射免疫成像的显像剂。(本文来源于《重庆医科大学》期刊2018-05-01）
张培星,李涓,窦倩倩,贾晓晖[10]（2018）在《甘露聚糖结合凝集素相关丝氨酸蛋白酶2 EGF片段多克隆抗体的制备及鉴定》一文中研究指出目的制备甘露聚糖结合凝集素相关丝氨酸蛋白酶2(MBL-associated serine protease-2,MASP-2)EGF功能区蛋白的多克隆抗体并进行鉴定,为后续研究奠定基础。方法利用带有EGF基因片段的p GEX-6P-2原核载体诱导表达GST-EGF融合蛋白,并采用商品化GST-Beads进行纯化;将纯化的融合蛋白作为抗原,与弗氏完全佐剂充分混合后,免疫5周龄BALB/c雌性健康小鼠,制备多克隆抗体;利用琼脂双扩散法检测多克隆抗体的效价,并进一步应用Western blot鉴定多克隆抗体的特异性及效价。结果成功表达并纯化EGF蛋白,以此成功制备出特异性强的GST-EGF融合蛋白的多克隆抗体,与其他蛋白无交叉反应;琼脂双扩散法检测的EGF抗体效价为1∶8;Western blot检测的EGF抗体效价大于1∶2 000。结论成功制备出具有特异性强且效价高的GST-EGF蛋白的多克隆抗体。(本文来源于《微生物学免疫学进展》期刊2018年02期）
抗体片段论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
偏头痛是一种复杂的、由神经系统紊乱引发的、具有周期性、致残性、反复发作等特点的持续或间歇性头痛疾病,是继高位截瘫、精神分裂症、痴呆症之后的又一例被世界卫生组织列为严重影响患者工作和生活的致残性疾病,其严重性和影响力可见一斑。正因如此针对偏头痛的发病机制及治疗方法的研究也变得刻不容缓。随着数十年的研究和发展,偏头痛的发病机制由最初的“血管学说”转变为如今更为成熟、更具说服力的“神经学说”,并且逐渐发现和证实了降钙素基因相关肽(Calcitonin Gene-related Peptide简称CGRP)在引发偏头痛中的重要生理作用。自此之后,抗CGRP或其受体的单克隆抗体药物作为替代传统偏头痛治疗方式的新型治疗方法开启了偏头痛预防和治疗的新篇章。本研究以抗CGRP的抗体(Anti-CGRP antibody)Fremanezumab为基础,根据大肠杆菌密码子偏好性对其Fab(Fragment of antigen-binding)片段的基因序列进行优化并合成,利用本实验室建立的抗体Fab片段表达系统,基于实验过程中的具体问题进行优化,从最初的信号肽引导的周质分泌到优化后的培养基分泌,实现了Fab片段的高效可溶性表达,并且保证了Fab片段重轻链之间二硫键的正确形成。利用Protein L纯化介质对人抗体κ轻链的特异性结合的特点,对诱导表达后所得培养基进行初步亲和纯化,所得Fab产品相对于诱导菌液体积的产量约10 mg/L即诱导培养体积为1 L的菌液,处理纯化其培养基可得到约10 mg的Fab产品,并通过PhotoShop软件对Fab产品的SDS-PAGE检测结果进行灰度分析计算得出Fab纯度约60%。基于初次纯化纯度较低的问题,本研究采用了Nano SP阳离子交换介质进行二次精细纯化,所得产品经同样的分析方法得出Fab纯度达83%,并根据精细纯化前后Fab总量计算二次精细纯化后收率为62%。最终产品抗CGRP抗体Fab片段在下文中简写为ACFab。基于Fab片段分子量小、体内半衰期短等缺陷,结合蛋白质分子PEG修饰的原理和方法,本研究采用了Fab片段的定点PEG修饰即在Fab片段的重链末端引入半胱氨酸提供一个游离的巯基,经适当还原剂还原后与PEG-马来酰亚胺(PEG-MAL)在正交实验所得最佳条件下进行修饰反应,并对修饰后产物进行阳离子交换纯化获得纯度为97%的Fab-PEG修饰产物。最终采用非竞争性Elisa法检测ACFab及其PEG修饰产物的抗原抗体结合曲线和抗体亲和常数。其中ACFab亲和常数为(7.52±1.57)*10~7M~(-1)、ACFab-PEG修饰产物亲和常数为(2.90±0.25)*10~7M~(-1),由此确定了抗CGRP抗体Fab及其PEG修饰产物对抗原CGRP多肽的结合活性及能力,证明了本研究中ACFab原核表达纯化及PEG修饰方案的可行性,为后续的研究及ACFab的大规模生产奠定基础。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
抗体片段论文参考文献
[1].翟修文,陈朝红,刘志红.IgG抗体Fc片段受体ⅡB-I232T基因多态性与自身免疫性疾病[J].肾脏病与透析肾移植杂志.2019
[2].吴志琳.CGRP抗体Fab片段的表达与PEG修饰工艺研究[D].郑州大学.2019
[3].杨青,买制刚,易俊波.丙型肝炎病毒抗体分片段检测方法的建立[J].中国生物制品学杂志.2018
[4].朱继莹,李运程,宋春雨,邓学天,张守涛.抗TNFα抗体Fab片段在大肠杆菌内表达的优化[J].生物技术.2018
[5].张乐,巩新,刘波,吴军.呼吸道合胞病毒F1片段膜外区的原核表达及其多克隆抗体制备[J].生物技术通讯.2018
[6].褚萨萨,尤娜,张馨,杨志国,朱进.人源化抗Siglec-9抗体Fab片段的制备及鉴定[J].中国免疫学杂志.2018
[7].高冉,刘建波,陈建飞,时洪艳,张鑫.抗猪SIgASC片段单克隆抗体的制备及鉴定[J].中国预防兽医学报.2018
[8].李巧玲.抗VEGF抗体片段Fab在大肠杆菌中的高效分泌表达[D].安徽大学.2018
[9].景珅.抗EGFRvⅢ单克隆抗体Fab片段的制备及其在荷瘤裸鼠中的放射免疫显像研究[D].重庆医科大学.2018
[10].张培星,李涓,窦倩倩,贾晓晖.甘露聚糖结合凝集素相关丝氨酸蛋白酶2EGF片段多克隆抗体的制备及鉴定[J].微生物学免疫学进展.2018
标签：IgG抗体Fc片段受体; 单核苷酸基因多态性; 自身免疫性疾病;