本文主要研究内容
作者苏红玉,崔堂兵（2019）在《Paenibacillus puldeungensis LK18普鲁兰酶基因的克隆表达及酶学性质研究》一文中研究指出：本研究根据类芽孢杆菌的普鲁兰酶基因的保守区设计兼并引物,从Paenibacillus puldeungensis LK18中扩增出普鲁兰酶基因（pul A）,将其连接至p ET-28a（+）载体上,构建出重组表达载体p ET-28a（+）-pul A,转入到EscherichiacoliBL21（DE3）中,成功地表达了重组普鲁兰酶。结果表明:该普鲁兰酶基因全长1968 bp,编码655个氨基酸。通过Ni柱亲和层析纯化出重组蛋白,测定其比酶活为508.8 U/mg,分子量约为76.95 ku。该重组酶的最适反应温度为45℃,在35℃～40℃下保温120 min后剩余酶活达60%以上;最适作用p H为6.0,在p H 6.0～8.0条件具有较好的稳定性;10 mmol/L的K+和Mg2+对该重组普鲁兰酶有激活作用,而Zn2+、Mn2+、Ni2+、Fe2+、Cu2+、Co2+、Ca2+等对其有不同程度的抑制作用。本研究成功地构建出一株可高效表达普鲁兰酶的重组菌株,具备一定的工业应用价值。
Abstract
ben yan jiu gen ju lei ya bao gan jun de pu lu lan mei ji yin de bao shou ou she ji jian bing yin wu ,cong Paenibacillus puldeungensis LK18zhong kuo zeng chu pu lu lan mei ji yin （pul A）,jiang ji lian jie zhi p ET-28a（+）zai ti shang ,gou jian chu chong zu biao da zai ti p ET-28a（+）-pul A,zhuai ru dao EscherichiacoliBL21（DE3）zhong ,cheng gong de biao da le chong zu pu lu lan mei 。jie guo biao ming :gai pu lu lan mei ji yin quan chang 1968 bp,bian ma 655ge an ji suan 。tong guo Nizhu qin he ceng xi chun hua chu chong zu dan bai ,ce ding ji bi mei huo wei 508.8 U/mg,fen zi liang yao wei 76.95 ku。gai chong zu mei de zui kuo fan ying wen du wei 45℃,zai 35℃～40℃xia bao wen 120 minhou sheng yu mei huo da 60%yi shang ;zui kuo zuo yong p Hwei 6.0,zai p H 6.0～8.0tiao jian ju you jiao hao de wen ding xing ;10 mmol/Lde K+he Mg2+dui gai chong zu pu lu lan mei you ji huo zuo yong ,er Zn2+、Mn2+、Ni2+、Fe2+、Cu2+、Co2+、Ca2+deng dui ji you bu tong cheng du de yi zhi zuo yong 。ben yan jiu cheng gong de gou jian chu yi zhu ke gao xiao biao da pu lu lan mei de chong zu jun zhu ,ju bei yi ding de gong ye ying yong jia zhi 。
论文参考文献
论文详细介绍
论文作者分别是来自现代食品科技的苏红玉,崔堂兵，发表于刊物现代食品科技2019年07期论文，是一篇关于普鲁兰酶论文,克隆表达论文,酶学性质论文,现代食品科技2019年07期论文的文章。本文可供学术参考使用，各位学者可以免费参考阅读下载，文章观点不代表本站观点，资料来自现代食品科技2019年07期论文网站，若本站收录的文献无意侵犯了您的著作版权，请联系我们删除。
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