导读:本文包含了副肌球蛋白论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:软体动物,肌肉蛋白,副肌球蛋白
副肌球蛋白论文文献综述
宋扬,田元勇,张晴,周晏琳,袁春红[1]（2019）在《海洋经济软体动物肌肉副肌球蛋白分布特性初探》一文中研究指出以肌肉组织的蛋白为切入点,探索海洋经济软体类主要可食部位的化学特性与差异,并对软体类副肌球蛋白的分布特点进行初步探索。研究对象为商品活体经济软体类,包括菲律宾蛤仔、毛蚶、脉红螺、皱纹盘鲍及长蛸5个种类。首先,对可食部位化学组成及氨基酸组成进行分析比较,结果显示,5种软体动物间一般化学组成差别不大,肌肉中均含有17种氨基酸,且亮氨酸和赖氨酸含量均较高,氨基酸含量无显着差异。然后,对肌肉组织蛋白组分及各组分含量分布进行分析与比较,SDS-PAGE分析表明,5种软体动物肌肉中均含有肌球蛋白、肌动球蛋白、副肌球蛋白及原肌球蛋白等重要组分;同时在菲律宾蛤仔、毛蚶及皱纹盘鲍的肌肉中含有分子量高于200 ku的未知蛋白聚合物。基于质谱分析鉴定并结合分子量进一步计算,确定该蛋白聚合物为副肌球蛋白聚合体。综上可知,不同软体类肌肉蛋白组分分布的差异主要体现在副肌球蛋白,因此,副肌球蛋白及其聚合体的分布特性值得进一步探索。(本文来源于《水产科学》期刊2019年03期）
邹睿[2]（2019）在《贝类副肌球蛋白的分离纯化、性质研究与分子克隆》一文中研究指出贝类是重要的水产动物资源,其以鲜美的口感及较高的营养价值获得众多消费者的青睐,同时也受到诸多科研工作者的关注。副肌球蛋白(paramyosin,PM)是无脊椎动物中所特有的一种结构蛋白,在贝类肌肉蛋白中的含量可达20~40%,它对肌肉的质构有着重要作用。同时,PM也是一种主要过敏原,但国内外对贝类副肌球蛋白的相关研究还比较少。本研究拟从叁种贝类(皱纹盘鲍Haliotis discus hannai、葡萄牙牡蛎Crassostrea angulata、翡翠贻贝Perna viridis)中分离纯化得到天然副肌球蛋白,并对该蛋白的基本理化性质进行探究。通过水洗-盐溶的方式从皱纹盘鲍肌肉中得到肌原纤维蛋白,利用硫酸铵盐析及羟基磷灰石柱层析进一步纯化得到PM,SDS-PAGE结果显示其分子量约为97 kDa。利用相同的纯化方式分别从葡萄牙牡蛎、翡翠贻贝肌肉中分离得到PM。SDS-PAGE结果显示,葡萄牙牡蛎PM的分子量约为97 kDa。质谱分析结果显示,胰蛋白酶酶切得到36个肽段序列,共437个氨基酸残基,与太平洋牡蛎(Crassostrea gigas)PM序列一致性达到100%。对翡翠贻贝PM的SDS-PAGE分析结果显示,该蛋白分子量约为100 kDa。质谱分析结果显示,胰蛋白酶酶切得到26条肽段,共330个氨基酸残基,与地中海贻贝(Mytilus galloprovincialis)PM的序列一致性达100%。将纯化的皱纹盘鲍PM免疫新西兰大白兔,获得兔抗皱纹盘鲍PM多克隆抗体。免疫印迹结果显示,该抗体具有较好的特异性,且能与葡萄牙牡蛎及翡翠贻贝PM发生交叉反应。利用SDS-PAGE及圆二色谱探究热处理对PM的影响,结果显示,叁种贝类的PM均表现良好的耐热性。皱纹盘鲍PM的热变性温度为52.5±0.2℃,蛋白经过80℃加热再回温至20℃后,其变化的二级结构可还原;葡萄牙牡蛎PM热变性温度为51.7±0.2℃,经80℃加热再回温至20℃后,其变化的二级结构约20%无法还原,热稳定性为叁者中最低;翡翠贻贝PM热变性温度为56.3±0.2℃,经90℃加热再回温至20℃后,其变化的二级结构可还原,热稳定性为叁者中最高。pH稳定性结果显示,叁种贝类PM在pH 6~11范围内较稳定,但当pH≤5时明显不稳定,出现沉淀聚集现象。PM的表面疏水性测定结果显示,葡萄牙牡蛎PM表面疏水度明显低于另外两个物种,100℃加热处理10 min后,叁者的表面疏水度均显着性增加。利用体外模拟胃肠液消化实验来探究叁种贝类肌肉蛋白及纯化PM的消化特性,结果显示,肌肉全蛋白经过胃蛋白酶、胰蛋白酶及胰凝乳蛋白酶的连续消化后,剩余未被完全消化的片段几乎都能与兔抗皱纹盘鲍PM多克隆抗体反应。叁种PM在相同条件的消化体系中,表现出不同的消化模式,但均显示较好的耐消化性,经过热处理后,PM的耐消化性相对减弱。利用RT-PCR和RACE技术从皱纹盘鲍肌肉中克隆得到PM的cDNA。测序结果表明,该基因全长共3786 bp,其中,开放阅读框共2583 bp,编码860个氨基酸残基,GenBank登录号为ASU87569.1。预测皱纹盘鲍PM分子量为99.6 kDa,等电点为5.03。将皱纹盘鲍PM氨基酸序列与其他物种PM序列进行比对,发现其与地中海贻贝及太平洋牡蛎PM的一致性分别达到72%和69%,表明在软体动物中PM是一种保守性较高的蛋白。PM在贝类肌肉中是一种重要的结构蛋白,本文对叁种贝类PM进行了分离纯化及部分理化性质的探究,并在氨基酸水平上对皱纹盘鲍PM克隆序列进行了分析,以期为PM的后续研究提供理论参考。(本文来源于《集美大学》期刊2019-05-08）
邹睿,张凌晶,钟婵,翁凌,林丽云[3]（2019）在《翡翠贻贝副肌球蛋白的特性及在模拟胃肠液中的消化》一文中研究指出为探究贝类副肌球蛋白(paramyosin,PM)的热稳定性、pH值稳定性及其在模拟胃肠液中的消化特性,以翡翠贻贝(Perna viridis)为对象,利用硫酸铵盐析和羟基磷灰石柱层析等方法,从肌肉中纯化PM,采用肽质量指纹图谱法对其进行鉴定,利用圆二色谱测定其二级结构及热变性温度。结果显示,翡翠贻贝PM分子质量为99.5 kDa;肽质量指纹图谱分析获得26个肽段,共330个氨基酸残基,与地中海贻贝(Mytilusgalloprovincialis)PM的序列一致性达到100%,表明纯化的蛋白为PM。圆二色谱结果显示,PM呈现典型的α-螺旋结构,其热变性温度为(56.3±0.2)℃。在30～100℃热处理30 min,PM未出现沉淀聚集现象,在pH 6～11范围内也较稳定,但当pH≤5时稳定性差,出现沉淀聚集现象。与胃蛋白酶、胰蛋白酶及胰凝乳蛋白酶对PM的单独消化作用相比,3种酶连续作用可使PM有效降解,但仍有分子质量30 kDa的片段未被完全消化。本研究表明,翡翠贻贝PM具有较好的耐热性及耐消化性,为贻贝深加工及PM的后续研究提供一定理论参考。(本文来源于《食品科学》期刊2019年06期）
邱阳元,马晓晓,常巧呈,张艳,王春仁[4]（2018）在《华支睾吸虫副肌球蛋白功能区基因的序列分析及B细胞抗原表位预测》一文中研究指出为了阐明华支睾吸虫副肌球蛋白(paramyosin,Pmy)的生物学特性,试验对其功能区的C段(PmyC)基因进行克隆、序列分析及B细胞抗原表位预测,采用TRIzol法提取华支睾吸虫成虫的总RNA,将其反转录成cDNA,再利用PCR方法对PmyC基因进行扩增,将其连接到pMD 18-T载体上进行克隆、测序,并利用DNAStar软件进行序列分析,同时利用生物学软件DNAStar 5. 0对B细胞抗原表位进行预测。结果表明:该虫体PmyC序列长度为903 bp,A+T含量为52. 6%,与NCBI上的华支睾吸虫囊虫幼、麝后睾吸虫、卫氏并殖吸虫和日本血吸虫核苷酸序列的同源性分别为99. 4%、94. 0%、75. 0%和71. 1%。蛋白二级结构预测显示,PmyC蛋白主要由8个α-螺旋、2个β-折迭和3个β-转角构成。B细胞抗原表位预测显示,在该蛋白中有2个B细胞抗原表位。说明华支睾吸虫副肌球蛋白(CsPmy)具有成为抗原分子的潜能。(本文来源于《黑龙江畜牧兽医》期刊2018年21期）
宋扬[5]（2018）在《贝类肌肉副肌球蛋白的分布及理化性质》一文中研究指出活品贝类具有较高经济价值,是我国贝类产品目前主要流通形式。滩涂贝类和深海贝类,由于栖息环境不同,采捕后活品贮藏特性存在较大差异。本研究选取大连地区主要经济品种菲律宾蛤仔、方形马珂蛤、青柳蛤、紫石房蛤、虾夷扇贝、毛蚶、魁蚶7种双壳贝类,脉红螺、皱纹盘鲍两种腹足贝类及长蛸10个品种作为研究对象,对各原料活品的食品原料学特性进行分析的基础上,探索了不同品种、不同类型肌肉的蛋白分布规律,品种间肌原纤维蛋白的理化性质差异及副肌球蛋白对肌肉收缩影响规律,期待为活品捕后贮藏品质变化规律研究提供参考。首先,对各原料可食部位一般化学组成进行分析比较,结果表明:各原料均呈现高蛋白低脂肪的基本化学特性,粗蛋白在60%~82%,粗脂低于4.0%。其次,肌肉中氨基酸组成,氨基酸含量无显着差异。肌肉中均含有17种氨基酸,且亮氨酸和赖氨酸含量较高,亮氨酸含量介于1.13~1.58 g/100g(湿基)之间,赖氨酸含量介于1.12~1.62 g/100g(湿基)之间。非必需氨基酸中,丙氨酸、天冬氨酸、甘氨酸及谷氨酸含量较高,谷氨酸最多,含量介于2.46~3.35 g/100g之间。其次,对各原料蛋白组成进行SDS-PAGE分析,各原料肌肉中均含有肌球蛋白、肌动蛋白、副肌球蛋白及原肌球蛋白等重要组分;同时除虾夷扇贝、脉红螺、长蛸外,其余原料肌肉中均含有分子量大于200kDa的未知蛋白条带。进一步地,基于质谱分析确定该条带为副肌球蛋白聚合体。总之,不同原料肌肉蛋白组分分布的差异主要体现在副肌球蛋白。进一步探讨不同肌肉类型间副肌球蛋白分布及理化性质差异。以虾夷扇贝闭壳肌中横纹肌(ST)和平滑肌(SM)为例,横纹闭壳肌的肌纤维更粗,肌细胞间更致密;Myorod蛋白仅存于平滑闭壳肌中,在横纹闭壳肌中不存在;副肌球蛋白在平滑闭壳肌中含量为31%,横纹肌中仅为11%。两种肌肉盐溶解性曲线也完全不同,在0.05~1.0 mol/L盐浓度范围内,平滑肌的溶解性呈S型曲线上升,而横纹肌呈直线型上升。此外,平滑肌和横纹肌中内源ATP含量分别为1.94、5.18μmol/g。随着外源ATP浓度增加,肌球蛋白溶解性逐渐增大。两种肌肉对ATP分解能力不同,在各自最适温度条件下比较,横纹肌Mf大约是平滑肌Mf Ca~(2+)-ATPase活性的10倍。最后,探究副肌球对肌球蛋白分解ATP能力的影响。各原料的肌原纤维蛋白Ca~(2+)-ATPase活性和副肌球蛋白的比例未检测到相关性;将肌球蛋白和副肌球蛋白分别分离纯化后,再按照比例=1:1,1:1.5,1:3再组装,Ca~(2+)-ATPase活性没有明显差异,表明实验条件下(肌球蛋白0~0.6 mg/mL,副肌球蛋白0~1.8 mg/mL),未检测到副肌球蛋白对肌球蛋白的ATP分解能力的影响。进而,对副肌球蛋白分子内聚合机制和副肌球蛋白聚合体性质进行了初步探索,发现盐离子强度和碱性磷酸酶对副肌球蛋白聚合体解聚无作用,巯基乙醇也未能打开聚合体两个亚基结构。副肌球蛋白聚合体形成机制和性质还有待于深入研究。(本文来源于《大连海洋大学》期刊2018-05-01）
王子霞,郝春悦,赵夕,黄京京,程喻力[6]（2018）在《旋毛虫副肌球蛋白在BaculoDirect昆虫杆状病毒表达系统中的表达及鉴定》一文中研究指出利用Baculo Direct昆虫杆状病毒表达系统表达重组旋毛虫副肌球蛋白(recombinant Trichinella spiralis paramyosin,r Ts Pmy),以获得生物学活性较好的重组蛋白。通过PCR和DNA重组方法构建含Ts Pmy基因的Gateway入门载体重组质粒p DONR221(p DONR221/Ts Pmy),经测序鉴定后,扩增重组质粒;利用重组质粒p DONR221/Ts Pmy和Baculo Direct线性杆状病毒进行Gateway DNA重组反应,构建重组病毒,用其直接感染昆虫细胞Sf9使得重组病毒具有感染活力;连续感染Sf9以扩增病毒,利用滴度较高的病毒感染Sf9进行r Ts Pmy表达;SDS-PAGE及Western blotting分析鉴定表达的重组蛋白r Ts Pmy。结果显示,重组质粒经测序鉴定显示序列正确;SDS-PAGE及Western blotting显示r Ts Pmy分子量大小约110 k Da,未见不完全表达;可溶性分析显示r Ts Pmy部分可溶,大部分为不可溶沉淀;Western blotting结果显示r Ts Pmy可被旋毛虫感染的小鼠和猪抗血清识别,具有抗原特异性。本研究首次利用Baculo Direct昆虫杆状病毒表达系统成功表达了r Ts Pmy,获得翻译后修饰更加完善、纯化效果更好的重组蛋白,对于进一步研究Ts Pmy的功能,为制备有效的旋毛虫病疫苗候选抗原分子提供了生物学基础。(本文来源于《寄生虫与医学昆虫学报》期刊2018年01期）
邹睿,张凌晶,刘光明,曹敏杰[7]（2017）在《翡翠贻贝副肌球蛋白的分离纯化及性质分析》一文中研究指出副肌球蛋白(paramyosin,PM)是无脊椎动物肌肉中特有的结构蛋白。本研究以翡翠贻贝(Perna viridis)为原料,运用硫酸铵盐析和羟基磷灰石柱层析等蛋白质分离方法,从肌肉中得到纯度较高的PM,并利用肽质量指纹图谱分析方法对其鉴定;采用SDS-PAGE和Western blotting相结合的方法对该蛋白质的热稳定性、pH值稳定性进行分析,并探寻其胃肠液消化稳定性。结果显示,翡翠贻贝肌肉中PM的分子质量约为99.5 ku;肽质量指纹图谱分析获得26个肽段,共330个氨基酸残基,与地中海贻贝(Mytilus galloprovincialis)中PM的序列一致性达到100%,表明纯化的单一蛋白为PM;在30~100℃热处理30 min后,PM均能表现较好的稳定性;PM在pH 6~11范围内也较稳定,但当pH≤5时,PM表现明显不稳定,出现沉淀聚集现象;对PM模拟胃肠液消化发现,PM极易被胃蛋白酶水解成分子量约为80 ku的片段,但该片段比较稳定难以被继续消化,PM经胰蛋白酶逐级消化后,也会形成相对稳定的55 ku的消化产物。该研究表明翡翠贻贝肌肉中PM具有较好的稳定性,为翡翠贻贝的加工提供理论基础。(本文来源于《2017中国食品科学技术学会第十四届年会暨第九届中美食品业高层论坛论文摘要集》期刊2017-11-08）
邹睿,游银川,颜龙杰,刘光明,曹敏杰[8]（2017）在《皱纹盘鲍副肌球蛋白的分离纯化及分子克隆》一文中研究指出副肌球蛋白(paramyosin,PM)是无脊椎动物肌肉中所特有的结构蛋白,对无脊椎动物的质构有重要作用。本研究以皱纹盘鲍(Haliotis discus hannai)肌肉为原材料,运用硫酸铵盐析和羟基磷灰石柱层析等分离技术,得到分子量约为97 kDa的副肌球蛋白。对PM进行肽质量指纹图谱分析,获得36条肽段,共403个氨基酸残基c,与盘鲍(Haliotis discus discus)副肌球蛋白的一致性达到99%。采用双向电泳测得PM的等电点约为5.4;利用圆二色谱研究其二级结构特征,发现PM具有典型a-螺旋结构的特征谱峰型;对该蛋白质的热稳定性以及pH稳定性进行分析,结果显示,在30℃~100℃热处理30 min后,PM能表现较好的稳定性;PM在pH 6~11范围内也较稳定,但当pH<5时明显不稳定,出现沉淀聚集现象。将纯化的PM免疫新西兰大白兔,获得兔抗皱纹盘鲍PM多克隆抗体。免疫印迹结果显示,该抗体具有较好的特异性,与福建牡蛎和翡翠贻贝中的PM也能发生免疫印迹反应,表明这几个物种之间的PM同源性较高;根据盘鲍副肌球蛋白的基因序列设计引物,利用RT-PCR和RACE技术从皱纹盘鲍肌肉中克隆得到PM的cDNA,测序结果表明,该基因全长共3786 bp,其中,开放阅读框共2583 bp,编码860个氨基酸残基,GenBank登录号为ASU87569.1。将得到的皱纹盘鲍氨基酸序列在NCBInr数据库中进行序列检索,发现其与地中海贻贝(Mytilus galloprovincialis)及太平洋牡蛎(Crassostrea gigas)的一致性分别达到72%和69%,表明PM是一种保守性较高的蛋白。本研究为PM的结构研究提供了理论基础,同时也为PM的后续研究提供了一定的参考依据。(本文来源于《华东地区生物化学与分子生物学学会联合会2017年学术交流会暨安徽省生物化学与分子生物学学会理事会议论文集》期刊2017-10-27）
袁方园,贾斌,王绪海,杜迎春,孙丽蓉[9]（2017）在《细粒棘球六钩蚴副肌球蛋白的原核表达、纯化及多克隆抗体的制备》一文中研究指出为了表达、纯化细粒棘球六钩蚴副肌球蛋白及制备多克隆抗体,本研究构建细粒棘球六钩蚴副肌球蛋白原核表达载体p ET30a-M26,转化至大肠杆菌BL21(DE3)内进行诱导表达,SDS-PAGE切胶纯化的副肌球蛋白,免疫Balb/c小鼠制备多克隆抗体,并用Western blotting和ELISA对副肌球蛋白及抗体进行检测。结果显示:成功表达并纯化了细粒棘球六钩蚴副肌球蛋白,重组蛋白分子质量约41 k D,纯化后目的蛋白纯度可达85%,蛋白浓度为0.5mg/ml。副肌球蛋白可与所制备的多克隆抗体结合,ELISA测定的抗体效价为1∶12800,结果表明,成功表达并纯化了六钩蚴副肌球蛋白。本研究可为研究包虫病早期诊断奠定了基础。(本文来源于《石河子大学学报(自然科学版)》期刊2017年03期）
崔雪娇,曹园园,李茹,郑晶晶,胡永红[10]（2017）在《长角血蜱副肌球蛋白的原核表达、纯化与免疫原性分析》一文中研究指出为进一步研究长角血蜱副肌球蛋白(paramyosin,Pmy)的免疫保护力,将本实验室构建的重组质粒pET-32(a+)-pmy转入E.coli BL21进行原核表达。SDS-PAGE电泳结果表明,在异丙基硫代-β-D-半乳糖苷(IPTG)浓度为0.5mmol/L、诱导温度为25℃、诱导时间为6h条件下,重组蛋白(rPmy)在菌液上清中的表达量最高,并通过亲和层析法纯化得到rPmy。Western blotting结果表明rPmy具有免疫原性。研究结果可为今后抗蜱疫苗的研制提供理论依据。(本文来源于《中国科技论文》期刊2017年12期）
副肌球蛋白论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
贝类是重要的水产动物资源,其以鲜美的口感及较高的营养价值获得众多消费者的青睐,同时也受到诸多科研工作者的关注。副肌球蛋白(paramyosin,PM)是无脊椎动物中所特有的一种结构蛋白,在贝类肌肉蛋白中的含量可达20~40%,它对肌肉的质构有着重要作用。同时,PM也是一种主要过敏原,但国内外对贝类副肌球蛋白的相关研究还比较少。本研究拟从叁种贝类(皱纹盘鲍Haliotis discus hannai、葡萄牙牡蛎Crassostrea angulata、翡翠贻贝Perna viridis)中分离纯化得到天然副肌球蛋白,并对该蛋白的基本理化性质进行探究。通过水洗-盐溶的方式从皱纹盘鲍肌肉中得到肌原纤维蛋白,利用硫酸铵盐析及羟基磷灰石柱层析进一步纯化得到PM,SDS-PAGE结果显示其分子量约为97 kDa。利用相同的纯化方式分别从葡萄牙牡蛎、翡翠贻贝肌肉中分离得到PM。SDS-PAGE结果显示,葡萄牙牡蛎PM的分子量约为97 kDa。质谱分析结果显示,胰蛋白酶酶切得到36个肽段序列,共437个氨基酸残基,与太平洋牡蛎(Crassostrea gigas)PM序列一致性达到100%。对翡翠贻贝PM的SDS-PAGE分析结果显示,该蛋白分子量约为100 kDa。质谱分析结果显示,胰蛋白酶酶切得到26条肽段,共330个氨基酸残基,与地中海贻贝(Mytilus galloprovincialis)PM的序列一致性达100%。将纯化的皱纹盘鲍PM免疫新西兰大白兔,获得兔抗皱纹盘鲍PM多克隆抗体。免疫印迹结果显示,该抗体具有较好的特异性,且能与葡萄牙牡蛎及翡翠贻贝PM发生交叉反应。利用SDS-PAGE及圆二色谱探究热处理对PM的影响,结果显示,叁种贝类的PM均表现良好的耐热性。皱纹盘鲍PM的热变性温度为52.5±0.2℃,蛋白经过80℃加热再回温至20℃后,其变化的二级结构可还原;葡萄牙牡蛎PM热变性温度为51.7±0.2℃,经80℃加热再回温至20℃后,其变化的二级结构约20%无法还原,热稳定性为叁者中最低;翡翠贻贝PM热变性温度为56.3±0.2℃,经90℃加热再回温至20℃后,其变化的二级结构可还原,热稳定性为叁者中最高。pH稳定性结果显示,叁种贝类PM在pH 6~11范围内较稳定,但当pH≤5时明显不稳定,出现沉淀聚集现象。PM的表面疏水性测定结果显示,葡萄牙牡蛎PM表面疏水度明显低于另外两个物种,100℃加热处理10 min后,叁者的表面疏水度均显着性增加。利用体外模拟胃肠液消化实验来探究叁种贝类肌肉蛋白及纯化PM的消化特性,结果显示,肌肉全蛋白经过胃蛋白酶、胰蛋白酶及胰凝乳蛋白酶的连续消化后,剩余未被完全消化的片段几乎都能与兔抗皱纹盘鲍PM多克隆抗体反应。叁种PM在相同条件的消化体系中,表现出不同的消化模式,但均显示较好的耐消化性,经过热处理后,PM的耐消化性相对减弱。利用RT-PCR和RACE技术从皱纹盘鲍肌肉中克隆得到PM的cDNA。测序结果表明,该基因全长共3786 bp,其中,开放阅读框共2583 bp,编码860个氨基酸残基,GenBank登录号为ASU87569.1。预测皱纹盘鲍PM分子量为99.6 kDa,等电点为5.03。将皱纹盘鲍PM氨基酸序列与其他物种PM序列进行比对,发现其与地中海贻贝及太平洋牡蛎PM的一致性分别达到72%和69%,表明在软体动物中PM是一种保守性较高的蛋白。PM在贝类肌肉中是一种重要的结构蛋白,本文对叁种贝类PM进行了分离纯化及部分理化性质的探究,并在氨基酸水平上对皱纹盘鲍PM克隆序列进行了分析,以期为PM的后续研究提供理论参考。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
副肌球蛋白论文参考文献
[1].宋扬,田元勇,张晴,周晏琳,袁春红.海洋经济软体动物肌肉副肌球蛋白分布特性初探[J].水产科学.2019
[2].邹睿.贝类副肌球蛋白的分离纯化、性质研究与分子克隆[D].集美大学.2019
[3].邹睿,张凌晶,钟婵,翁凌,林丽云.翡翠贻贝副肌球蛋白的特性及在模拟胃肠液中的消化[J].食品科学.2019
[4].邱阳元,马晓晓,常巧呈,张艳,王春仁.华支睾吸虫副肌球蛋白功能区基因的序列分析及B细胞抗原表位预测[J].黑龙江畜牧兽医.2018
[5].宋扬.贝类肌肉副肌球蛋白的分布及理化性质[D].大连海洋大学.2018
[6].王子霞,郝春悦,赵夕,黄京京,程喻力.旋毛虫副肌球蛋白在BaculoDirect昆虫杆状病毒表达系统中的表达及鉴定[J].寄生虫与医学昆虫学报.2018
[7].邹睿,张凌晶,刘光明,曹敏杰.翡翠贻贝副肌球蛋白的分离纯化及性质分析[C].2017中国食品科学技术学会第十四届年会暨第九届中美食品业高层论坛论文摘要集.2017
[8].邹睿,游银川,颜龙杰,刘光明,曹敏杰.皱纹盘鲍副肌球蛋白的分离纯化及分子克隆[C].华东地区生物化学与分子生物学学会联合会2017年学术交流会暨安徽省生物化学与分子生物学学会理事会议论文集.2017
[9].袁方园,贾斌,王绪海,杜迎春,孙丽蓉.细粒棘球六钩蚴副肌球蛋白的原核表达、纯化及多克隆抗体的制备[J].石河子大学学报(自然科学版).2017
[10].崔雪娇,曹园园,李茹,郑晶晶,胡永红.长角血蜱副肌球蛋白的原核表达、纯化与免疫原性分析[J].中国科技论文.2017