导读:本文包含了家蝇天蚕素论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:家蝇,CEC4,克隆,原核表达
家蝇天蚕素论文文献综述
彭建,刘巍巍,吴兆颖,杨燕琴,尚小丽[1]（2019）在《家蝇天蚕素Cec4的原核表达与纯化》一文中研究指出目的构建家蝇天蚕素(Cecropin)Cec4原核表达质粒,表达及纯化Cec4蛋白。方法从家蝇cDNA文库中筛选家蝇天蚕素基因Cec4,设计并合成特异性引物,PCR扩增Cec4基因,连接克隆载体后转入DH5α感受态细胞,通过重组子鉴定及测序完成目的基因的克隆。用限制性内切酶BamHI和HindⅢ双酶切目的基因和质粒,构建GST表达载体pGEX 4T-1-Cec4,转化到大肠埃希菌BL-21中,利用IPTG诱导表达重组Cec4蛋白,经亲和层析纯化后进行SDS-PAGE电泳分析。结果 PCR扩增获得的Cec4基因全长为192 bp,连接到表达载体pGEX 4T-1获得重组质粒pGEX 4T-1-Cec4,转化大肠埃希菌BL-21后经30℃、0.6 mmol/L的IPTG诱导18 h,表达相对分子质量约为26×10~3上清表达的融合蛋白,亲和层析纯化后的蛋白浓度为0.117 mg/ml。结论成功构建重组质粒pGEX 4T-1-Cec4并表达和纯化获得Cec4蛋白,为其进一步研究奠定了实验基础。(本文来源于《中国病原生物学杂志》期刊2019年02期）
彭建,龙慧玲,吴建伟[2]（2016）在《家蝇天蚕素对鲍曼不动杆菌的抗菌效果研究》一文中研究指出目的:鲍曼不动杆菌可导致医院获得性肺炎、血流感染、泌尿系感染,以及皮肤软组织感染等。目前,用于临床的抗生素多为单靶点抗代谢杀菌药物,极易产生耐药。由于细菌耐药能力快速进化及抗鲍曼不动杆菌抗生素的缺乏,促使我们加快寻找新型抗菌药物。抗菌肽具有广谱杀菌功能,已成为抗菌药物研发的热点。在生物体中寻找新型天然抗菌肽,成为解决这些问题的有效途径。方法:通过转录组测序与NCBI家蝇基因组序列比对,得到家蝇天蚕素家族分子的序列及其不同病原微生物刺激下的表达模式,借助生物信息学手段,预测成熟肽序列,并通过化学合成,进行针对革兰氏阴性、阳性菌和真菌的抗菌谱实验。结果:分析得知家蝇存在12个天蚕素分子,已有3个分子被报道,剩余的9个分子都为预测序列。在不同类别微生物刺激下,其转录组结果显示这12个分子在不同微生物刺激下都显示出不同程度的上调,预示着它们都可能参与到了家蝇的抗菌免疫过程,并且家族中多个新型的抗菌肽在受刺激后上调程度明显高于已报道的天蚕素分子。化学合成12条成熟肽序列,实验结果发现家蝇天蚕素Cec4对鲍曼不动杆菌标准菌株的最小抑菌浓度(Minimal Inhibitory Concentration,MIC)和最小杀菌浓度(Minimal Bactericidal Concentration,MBC)均为2μg/ml,抑菌效果是已报道的家蝇天蚕素Cec1(本实验中MIC为16μg/ml)的8倍,对其它几种革兰氏阴性菌(肺炎克雷伯氏菌、大肠埃希菌、副溶血弧菌)的抑菌效果也明显优于同家族成员。针对鲍曼不动杆菌,研究较多的抗菌肽LL-37的MIC为64μg/ml,天蚕素cecropin A和融合肽CA(1-8)M(1-18)的MIC分别为8μg/ml和6μg/ml,抗多重耐药鲍曼不动杆菌常用临床药物多黏菌素的MIC为2μg/ml。结论:新发现的家蝇天蚕素Cec4与已报道的其它同类抗菌肽相比,具有较强的抗鲍曼不动杆菌效果,课题组拟对家蝇天蚕素Cec4进行深入研究,探索其抗鲍曼不动杆菌的机制。(本文来源于《第十一届全国免疫学学术大会摘要汇编》期刊2016-11-04）
卢雪梅,黄演婷,金小宝,汪洁,朱家勇[3]（2012）在《肝靶向穿膜肽与家蝇天蚕素基因的融合及其分子特征分析》一文中研究指出本研究利用改进SOE-PCR技术构建肝靶向穿膜肽(HTPP)与家蝇天蚕素(MDC)融合基因并对其分子特征进行了预测和分析。结果表明:成功融合了HTPP与MDC,并构建了HTPP-MDC融合基因的克隆重组质粒HTPP-MDC/pMD20-T。PCR和KpnⅠ/HindⅢ双酶切结果显示获得与预期大小一致的基因片段,测序结果显示获得的基因序列没有发生突变,与预期完全一致。分子特征分析表明,该融合基因编码60个氨基酸,分子量为6516.2Da,理论等电点为9.31,二级结构主要由α-螺旋、无规则卷曲、延伸链和β-转角组成。研究结果为HTPP-MDC后续的功能研究奠定了基础,同时也为应用SOE-PCR技术构建融合基因提供了有益借鉴。(本文来源于《基因组学与应用生物学》期刊2012年03期）
卢雪梅,金小宝,朱家勇,黄演婷[4]（2012）在《家蝇天蚕素-人溶菌酶融合蛋白的生物信息学分析》一文中研究指出目的利用生物信息学方法分析家蝇天蚕素-人溶菌酶融合基因推导的氨基酸序列。方法用ProtParam Tool、CDD、ProtScal、sopma等软件对其理化性质、疏水性/亲水性、信号肽、功能结构域及蛋白质二级结构等重要参数进行预测。结果家蝇天蚕素-人溶菌酶由187个氨基酸组成,预测相对分子质量为20 131.7,理论等电点(pI)为9.69,分子式为C862H1375N277O260S11;半衰期预测结果显示其利于基因工程表达。融合蛋白的氨基酸序列含有天蚕素家族和溶菌酶家族二者的保守结构域,二级结构主要由α-螺旋、β-折迭、β-转角和无规则卷曲组成。结论分析结果为家蝇天蚕素-人溶菌酶融合基因的原核表达及表达产物的生物学功能研究奠定了基础。(本文来源于《广东药学院学报》期刊2012年02期）
金小宝,李小波,朱家勇,卢雪梅,沈娟[5]（2011）在《家蝇天蚕素对人肝癌BEL-7402细胞的作用靶点》一文中研究指出将家蝇天蚕素(终浓度50μmol/L)加入对数生长期的人肝癌BEL-7402细胞中作用12h,扫描电镜观察天蚕素对人肝癌细胞细胞膜的影响。在此基础上,采用绿色荧光素异硫氰酸(FITC)标记天蚕素,运用激光共聚焦显微镜观察FITC标记的天蚕素与人肝癌细胞细胞膜的作用。肿瘤细胞经天蚕素作用12h后,扫描电镜显示细胞膜表面微绒毛大部分消失;激光共聚焦显微镜显示大部分天蚕素与细胞膜结合,细胞内也发现部分天蚕素进入。(本文来源于《中国寄生虫学与寄生虫病杂志》期刊2011年04期）
卢雪梅[6]（2010）在《家蝇天蚕素与人溶菌酶融合基因(Mdc-hly)构建、表达及其抗菌活性的实验研究》一文中研究指出天蚕素是发现最早,研究最多的一类抗菌肽,具有抗菌、抗病毒、抑制肿瘤细胞及免疫调节活性,对高等动物机体的正常细胞无损伤。目前认为天蚕素的主要作用靶点为细胞膜,它能在细胞膜上形成孔道,造成细胞膜结构破坏,导致细胞死亡。人溶菌酶是存在于正常体液和组织中的一类非特异性免疫因子,可以破坏细胞壁中的N-乙酰胞壁酸和N-乙酰氨基葡糖之间的β-1,4糖苷键,导致细胞壁溶解,因而具有较强的杀菌活性尤其是对革兰阳性菌,但对人体没有毒副作用。研究发现天蚕素与溶菌酶之间存在着协同作用,推测可能是天蚕素破坏细菌外膜后利于溶菌酶作用于细胞壁。基于天蚕素和溶菌酶显示出的优良的抗菌活性及其独特的作用机制,在当前许多抗生素产生抗药性、开发新型抗生素困难的形势下,对其进行研究具有重要现实意义。本课题选取家蝇来源的抗菌肽天蚕素(Musca domestica cecropin, Mdc)和人体来源的溶菌酶(Human lysozyme, Hly),采用重迭延伸PCR (SOE-PCR)技术构建Mdc-hly融合基因,通过原核表达系统pET-32a表达,并对该基因表达产物的抗菌活性及其作用机制进行初步探讨,为能开发一种广谱高效的新型抗菌多肽类药物奠定基础。实验方法:1. Musca domestica cecropin (Mdc)和Human lysozyme (Hly)基因的克隆:采用TRIzol试剂一步法,分别从家蝇叁龄幼虫和人胎盘组织中提取总RNA,RT-PCR扩增出Musca domestica cecropin和Human lysozyme基因的编码区序列,将目的片段分别克隆入pMD20-T载体,进行PCR、酶切、测序鉴定。2.融合基因Mdc-hly的构建及生物信息学分析:以Mdc/pMD20-T和Hly/pMD20-T重组质粒为模板,设计两对特异性引物,运用SOE-PCR技术将两段基因通过疏水性Linker序列进行体外基因重组,构建融合基因Mdc-hly。将融合基因克隆入pMD20-T载体,进行PCR、酶切、测序鉴定,并运用相关生物信息学软件对融合蛋白的物理化学性质、功能域、疏水性、蛋白质二级结构和叁级结构进行预测分析。3.融合基因Mdc-hly原核表达、纯化和鉴定:用相同的限制性内切酶对重组质粒Mdc-hly/pMD20-T和原核表达载体pET-32a分别进行酶切并连接,构建原核重组表达质粒,转化Escherichia coli BL21(DE3)进行诱导表达并对表达条件进行优化。采用SDS-PAGE、Western Blot方法对表达产物进行分析鉴定。表达的目的蛋白Trx-6His-Mdc-hly经亲和色谱纯化、透析复性后用Enterokinase酶切去除Trx-6His标签蛋白。4.融合蛋白的抗菌活性及其作用机制初步研究:采用微量肉汤稀释法分别测定Mdc、Hly、Mdc-hly对多种常见革兰阳性菌和革兰阴性菌标准菌株的最小抑菌浓度(MIC)和最小杀菌浓度(MBC)。并以Escherichia coli和Staphylococcus aureus为研究对象,应用扫描电子显微镜、透射电子显微镜技术观察Mdc、Hly、Mdc-hly作用后以上两种菌的外部形态和内部超微结构变化。实验结果:1. Musca domestica cecropin (Mdc)和Human lysozyme (Hly)基因的克隆:以家蝇叁龄幼虫和人胎盘组织中提取的总RNA为模板,经RT-PCR分别扩增得到约140 bp的Musca domestica cecropin和约410 bp的Human lysozyme的成熟肽基因,将其分别克隆入pMD20-T载体,经PCR、酶切、测序鉴定,结果表明:所获得Musca domestica cecropin和Human lysozyme成熟肽的基因序列与GenBank公布序列完全一致?2.融合基因Mdc-hly的构建及生物信息学分析:采用SOE-PCR技术将两段基因通过疏水性Linker序列进行体外基因重组,扩增得到约580 bp的融合基因片断。序列分析表明融合基因中Mdc、Hly和Linker序列、拼接组合的顺序及方向完全正确。生物信息学分析Mdc-hly为阳离子蛋白,具有疏水性,分子量20131.7 Da,理论等电点9.69,结构稳定,利于基因工程表达,含有Musca domestica cecropin和Human lysozyme蛋白的保守结构域,二级结构主要由α-螺旋、β-转角和无规则卷曲组成。3.融合基因Mdc-hly原核表达、纯化和鉴定:将融合基因Mdc-hly亚克隆入原核表达载体pET-32a,经PCR、酶切、测序鉴定后,成功构建了重组原核表达质粒Mdc-hly/pET-32a。将Mdc-hly/pET-32a转化大肠杆菌,利用IPTG诱导表达,表达产物经SDS-PAGE、Western Blot分析鉴定为目的蛋白Trx-6His-Mdc-hly。目的蛋白Trx-6His-Mdc-hly经亲和色谱纯化、透析复性后用Enterokinase酶切去除Trx-6His标签蛋白。最终,每升发酵菌液得到融合蛋白Mdc-hly约21.4 mg。4.融合蛋白的抗菌活性及其作用机制初步研究:抑菌实验结果表明:Mdc对革兰阳性菌和革兰阴性菌均有抑菌活性,但对革兰阴性菌的活性明显强于对革兰阳性菌;Hly主要杀灭革兰阳性菌,对革兰阴性菌作用效果不明显;融合蛋白Mdc-hly对革兰阳性菌和革兰阴性菌均有抑菌活性,比其亲本蛋白Mdc、Hly的抗菌谱更广,活性也有所提高。扫描电子显微镜结果显示:Mdc作用后菌细胞表面出现明显的细胞膜脱离;Hly作用后可见菌体发生变形,细胞表面出现明显的细胞壁损伤;而融合蛋白Mdc-hly作用后可见菌细胞崩解、断裂死亡后的残体。透射电子显微镜结果显示:Mdc作用后,细菌细胞外膜脱离,细胞质分布不均,胞核固缩较严重;Hly作用后可见胞壁外形不平、边缘粗糙,部分细胞壁模糊不清;融合蛋白Mdc-hly作用后可见细胞外膜脱离、细胞壁溶解,菌体断裂,细胞质固缩、分布不均,胞浆内物质外漏。说明Mdc可能同典型的cecropin类抗菌肽一样主要作用于细菌细胞膜,Hly主要作用于细菌细胞壁,而融合蛋白Mdc-hly可能兼具Mdc、Hly二者特点,对细菌的细胞壁和细胞膜均有作用。结论:本研究分别从家蝇幼虫和人胎盘组织中提取总RNA,进行RT-PCR,获得与GenBank公布序列一致的Mdc和Hly两个基因的成熟肽序列。采用SOE-PCR技术利用一段疏水性Linker序列将二者拼接构建融合基因Mdc-hly。运用生物信息学软件对融合基因Mdc-hly推导的氨基酸序列进行预测分析,结果显示其含有Musca domestica cecropin和Human lysozyme蛋白的保守结构域并具有保证抗菌蛋白生物活性所应有的物理化学结构特点。将融合基因Mdc-hly亚克隆入原核表达质粒pET-32a,成功构建了重组原核表达质粒Mdc-hly/pET-32a,转化大肠杆菌后,用IPTG诱导表达,经超声破菌提取菌体蛋白,依次进行亲和色谱纯化,Enterokinase酶切去除标签蛋白等多个步骤,获得了重组的融合蛋白Mdc-hly。体外检测融合蛋白的抗菌活性,发现此蛋白对多种常见细菌标准菌株均有明显的抑菌效应,比其亲本蛋白的抗菌谱更广,且活性有所增强。利用扫描电镜和透射电镜技术,进一步对其杀菌机制进行探讨,发现融合蛋白综合了其亲本蛋白二者的特点,不仅对细菌细胞膜有作用,同时也能溶解细胞壁。这为开发一种新型抗菌多肽类药物奠定了一定的实验基础,也为抗菌蛋白或其它功能性多肽的重组表达提供了借鉴意义。(本文来源于《广东药学院》期刊2010-03-26）
王炜,郑学礼[7]（2009）在《应用伴侣分子在大肠杆菌表达系统高效表达家蝇天蚕素的研究》一文中研究指出目的应用伴侣分子在大肠杆菌表达系统中高效表达家蝇天蚕素,研究伴侣分子对家蝇天蚕素基因在大肠杆菌中表达的影响。方法 RT-PCR克隆家蝇的天蚕素成熟肽(MatureCecropin,MC)与泛素(Ubiquitin)基因,利用生物信息学方法分析Thioredoxin-MC和Thioredoxin-Ubiquitin-MC两种融合蛋白mRNA 5'端的二级结构的异同。分别构建pET32a-MC和pET32a-Ubiquitin-MC两种表达载体,转化入大肠杆菌(E.coli)BL21(DE3)中。比较质粒pET32a-MC和pET32a-Ubiquitin-MC在相同诱导时间及诱导剂浓度的条件下,蛋白质表达量的差异。结果 pET32a-Ubiquitin-MC的蛋白质表达量明显高于pET32a-MC。结论 Thioredoxin作为伴侣分子改变Cecropin的天然结构,使其对宿主菌无毒。Ubiquitin作为伴侣分子,在相同转录水平、翻译水平条件下,明显提高蛋白质表达量。(本文来源于《格莱姆抗菌肽——抗菌肽开发与应用技术研讨会论文集》期刊2009-12-14）
王炜,郑学礼,陈晓光[8]（2009）在《应用伴侣分子在大肠杆菌表达系统高效表达家蝇天蚕素》一文中研究指出目的应用伴侣分子在大肠杆菌表达系统中高效表达家蝇天蚕素,研究伴侣分子对家蝇天蚕素基因在大肠杆菌中表达的影响。方法RT-PCR克隆家蝇的天蚕素成熟肽(mature cecropin,MC)与泛素(ubiquitin,UBI)基因,利用生物信息学方法分析硫氧还蛋白(thioredoxin,Trx)-MC和MC分子结构及Trx-MC分子和Trx-UBI-MC两种融合蛋白mRNA5'端的二级结构的异同。分别构建pET32a-MC和pET32a-UBI-MC两种重组质粒,转化入大肠杆菌(E.coli)BL21(DE3)中。检测Trx-MC融合蛋白的表达和pET32a-MC和pET32a-UBI-MC在相同诱导时间及诱导剂浓度的条件下,融合蛋白表达量的差异。结果生物信息学分析结果显示MC分子被Trx分子包裹在其内部,MC分子的细胞毒性被去除,使其可以在大肠杆菌中正常表达。分子生物学实验结果进一步验证了生物信息学分析结果的正确性。同时,也显示UBI分子的加入,未影响融合蛋白质Trx-UBI-MC与Trx-MC的mRNA5'端二级结构。并且Trx-UBI-MC融合蛋白在全菌蛋白中的含量明显高于Trx-MC。结论Trx作为伴侣分子包裹了MC的天然结构,使其对宿主菌无毒性。UBI作为伴侣分子,在相同转录水平、翻译水平条件下,明显提高了蛋白的表达量。(本文来源于《热带医学杂志》期刊2009年02期）
王炜,郑学礼[9]（2008）在《应用伴侣分子在大肠杆菌表达系统高效表达家蝇天蚕素的研究》一文中研究指出目的应用伴侣分子在大肠杆菌表达系统中高效表达家蝇天蚕素,研究伴侣分子对家蝇天蚕素基因在大肠杆菌中表达的影响。方法 RT-PCR克隆家蝇的天蚕素成熟肽(Mature Cecropin,MC)与泛素(Ubiquitin)基因,利用生物信息学方法分析Thioredoxin-MC和Thioredoxin-Ubiquitin-MC两种融合蛋白mRNA 5′端的二级结构的异同。分别构建pET32a-MC和pET32a-Ubiquitin-MC两种表达载体,转化入大肠杆菌(E.coli)BL21(DE3)中。比较质粒pET32a-MC和pET32a-Ubiquitin-MC在相同诱导时间及诱导剂浓度的条件下,蛋白质表达量的差异。结果 pET32a-Ubiquitin-MC的蛋白质表达量明显高于pET32a-MC。结论 Thioredoxin作为伴侣分子改变Cecropin的天然结构,使其对宿主菌无毒。Ubiquitin作为伴侣分子,在相同转录水平、翻译水平条件下,明显提高蛋白质表达量。(本文来源于《全国寄生虫学与热带医学学术研讨会论文集》期刊2008-10-16）
王金星,赵小凡,王来元,王来城,康翠洁[10]（2001）在《家蝇天蚕素类抗菌肽的基因克隆与重组表达》一文中研究指出昆虫的免疫反应是一个非常敏感的系统,因此能有效地抵御外界微生物的侵袭。它们的免疫应答主要依赖叁种反应:①蛋白水解级联反应,即昆虫受伤害刺激后引起的迅速的免疫应答,包括血液凝集反应和酚氧化酶级联反应;②血细胞对入侵微生物的吞噬和包围作用;③接受刺激后快(本文来源于《新世纪 新机遇 新挑战——知识创新和高新技术产业发展（上册）》期刊2001-09-13）
家蝇天蚕素论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
目的:鲍曼不动杆菌可导致医院获得性肺炎、血流感染、泌尿系感染,以及皮肤软组织感染等。目前,用于临床的抗生素多为单靶点抗代谢杀菌药物,极易产生耐药。由于细菌耐药能力快速进化及抗鲍曼不动杆菌抗生素的缺乏,促使我们加快寻找新型抗菌药物。抗菌肽具有广谱杀菌功能,已成为抗菌药物研发的热点。在生物体中寻找新型天然抗菌肽,成为解决这些问题的有效途径。方法:通过转录组测序与NCBI家蝇基因组序列比对,得到家蝇天蚕素家族分子的序列及其不同病原微生物刺激下的表达模式,借助生物信息学手段,预测成熟肽序列,并通过化学合成,进行针对革兰氏阴性、阳性菌和真菌的抗菌谱实验。结果:分析得知家蝇存在12个天蚕素分子,已有3个分子被报道,剩余的9个分子都为预测序列。在不同类别微生物刺激下,其转录组结果显示这12个分子在不同微生物刺激下都显示出不同程度的上调,预示着它们都可能参与到了家蝇的抗菌免疫过程,并且家族中多个新型的抗菌肽在受刺激后上调程度明显高于已报道的天蚕素分子。化学合成12条成熟肽序列,实验结果发现家蝇天蚕素Cec4对鲍曼不动杆菌标准菌株的最小抑菌浓度(Minimal Inhibitory Concentration,MIC)和最小杀菌浓度(Minimal Bactericidal Concentration,MBC)均为2μg/ml,抑菌效果是已报道的家蝇天蚕素Cec1(本实验中MIC为16μg/ml)的8倍,对其它几种革兰氏阴性菌(肺炎克雷伯氏菌、大肠埃希菌、副溶血弧菌)的抑菌效果也明显优于同家族成员。针对鲍曼不动杆菌,研究较多的抗菌肽LL-37的MIC为64μg/ml,天蚕素cecropin A和融合肽CA(1-8)M(1-18)的MIC分别为8μg/ml和6μg/ml,抗多重耐药鲍曼不动杆菌常用临床药物多黏菌素的MIC为2μg/ml。结论:新发现的家蝇天蚕素Cec4与已报道的其它同类抗菌肽相比,具有较强的抗鲍曼不动杆菌效果,课题组拟对家蝇天蚕素Cec4进行深入研究,探索其抗鲍曼不动杆菌的机制。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
家蝇天蚕素论文参考文献
[1].彭建,刘巍巍,吴兆颖,杨燕琴,尚小丽.家蝇天蚕素Cec4的原核表达与纯化[J].中国病原生物学杂志.2019
[2].彭建,龙慧玲,吴建伟.家蝇天蚕素对鲍曼不动杆菌的抗菌效果研究[C].第十一届全国免疫学学术大会摘要汇编.2016
[3].卢雪梅,黄演婷,金小宝,汪洁,朱家勇.肝靶向穿膜肽与家蝇天蚕素基因的融合及其分子特征分析[J].基因组学与应用生物学.2012
[4].卢雪梅,金小宝,朱家勇,黄演婷.家蝇天蚕素-人溶菌酶融合蛋白的生物信息学分析[J].广东药学院学报.2012
[5].金小宝,李小波,朱家勇,卢雪梅,沈娟.家蝇天蚕素对人肝癌BEL-7402细胞的作用靶点[J].中国寄生虫学与寄生虫病杂志.2011
[6].卢雪梅.家蝇天蚕素与人溶菌酶融合基因(Mdc-hly)构建、表达及其抗菌活性的实验研究[D].广东药学院.2010
[7].王炜,郑学礼.应用伴侣分子在大肠杆菌表达系统高效表达家蝇天蚕素的研究[C].格莱姆抗菌肽——抗菌肽开发与应用技术研讨会论文集.2009
[8].王炜,郑学礼,陈晓光.应用伴侣分子在大肠杆菌表达系统高效表达家蝇天蚕素[J].热带医学杂志.2009
[9].王炜,郑学礼.应用伴侣分子在大肠杆菌表达系统高效表达家蝇天蚕素的研究[C].全国寄生虫学与热带医学学术研讨会论文集.2008
[10].王金星,赵小凡,王来元,王来城,康翠洁.家蝇天蚕素类抗菌肽的基因克隆与重组表达[C].新世纪新机遇新挑战——知识创新和高新技术产业发展（上册）.2001