导读:本文包含了酪蛋白巨肽论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:酪蛋白巨肽,生理活性,食欲调节,饱腹因子
酪蛋白巨肽论文文献综述
王睿,张宁宁,毛极仁[1]（2018）在《酪蛋白巨肽的生物学活性及对食欲的调节作用》一文中研究指出酪蛋白巨肽(caseinomacropeptide,CMP)是一种具有多种生理活性功能和特殊营养特性的多肽。对国内外关于CMP的生物学活性及对食欲调节作用的研究进行概述,以期为CMP的开发应用及揭示CMP食欲调控的作用机制提供思路与科学指导。(本文来源于《食品研究与开发》期刊2018年19期）
张宁宁,郑宝东[2]（2014）在《酪蛋白巨肽对大鼠摄食量的影响及机制研究》一文中研究指出目的探讨酪蛋白巨肽(CMP)对大鼠摄食量的影响及机制。方法灌胃给予大鼠5种不同浓度的CMP、酪蛋白、乳清蛋白溶液,15、30、45、60min后大鼠自由进食,测大鼠的摄食量。采用改进的BAPNA(N-α-benzoyl-D L-arginine P-nitroanilide)法测CMP、酪蛋白、乳清蛋白对胰蛋白酶的抑制活性。给大鼠静脉注射胆囊收缩素-A(CCK-A)受体拮抗剂—地伐西匹(devazepide)或溶媒,10 min后灌胃给予5mlCMP溶液(含0.1g CMP),灌胃15、30、45min后,给予鼠颗粒饲料,进食并计算进食量。灌胃给予大鼠CMP、酪蛋白、乳清蛋白溶液(含0.1g相应蛋白质),测定灌胃后大鼠血浆CCK的含量和血浆CMP免疫反应物质的含量。结果与乳清蛋白或酪蛋白处理组相比,灌胃CMP显着降低大鼠的摄食量(P<0.05),且该作用呈剂量和时间依赖性。CMP发挥抑制摄食作用的最小量是0.1g。体外条件下,CMP、乳清蛋白、酪蛋白均不抑制胰蛋白酶的活性。灌胃CMP能刺激CCK的释放,CCK浓度在灌胃15 min后达到峰值。摄入CMP后,血浆中迅速出现CMP免疫反应物质,且摄入1h内,该物质的浓度与摄入CMP的剂量和时间呈正相关。结论灌胃CMP能显着抑制Sprague-Dawley大鼠的摄食量,灌胃CMP后的30min内,大鼠摄食量的降低是由CCK分泌量的显着增加所致。[营养学报,2014,36(1):26-30](本文来源于《营养学报》期刊2014年01期）
冷凝[3]（2013）在《酪蛋白巨肽对β乳球蛋白热变性／热聚合的影响研究》一文中研究指出乳清蛋白因其卓越的界面性质、凝胶性等物理化学特性被广泛应用于食品工业生产中。酪蛋白巨肽（caseino-macropeptide, CMP）是κ酪蛋白的水解产物，存在于大多数乳清粉中。由于生产方式的不同，商品化的浓缩乳清蛋白（WPC）和分离乳清蛋白（WPI）中含有不等量的CMP。CMP的理化性质可能会改变乳清蛋白在作为配料使用时的某些功能，限制了其在一些产品中的使用。本文研究了不同热处理温度下，CMP对乳球蛋白（β-Lg）热变性动力学的影响；比较了不同热变性条件下形成的CMP/β-Lg热聚合产物的粒度和结构；探讨了CMP/β-Lg热变性和热聚合的反应机制。本文首先采用HPLC分析了加热过程中天然β-Lg残留量，并从pH值、质量比例、加热温度和钙离子强度四个方面，分步探讨了CMP对β-Lg热变性／热聚合的动力学作用。研究结果表明，体系的pH可以显着地影响CMP对β-Lg热变性作用（p<0.05）； β-Lg/CMP质量比和pH可以显着地影响热变性反应速度（p<0.05），pH4.0时CMP浓度与β-Lg变性程度呈正相关（p<0.01）；在pH6.7时，Ca~(2+)能够加速β-Lg变性程度，但是CMP的存在，可以显着地降低Ca~(2+)对程度的影响（p<0.05），而在pH4.0时，Ca~(2+)对β-Lg热变性作用不显着（p>0.05）,但是Ca~(2+)和CMP同时存在时， β-Lg热变性作用显着（p<0.05）。此外，采用散射光法分析了β-Lg热聚合的粒度，以及采用非变性凝胶电泳测定了共价聚合物的聚合度。研究结果表明，在pH6.7和pH4.0时， β-Lg热变性／热聚合的反应机制不同，CMP对β-Lg变性反应的作用机制也不相同；在pH6.7， β-Lg暴露的疏水基团与CMP的疏水区域发生相互作用；在pH4.0，带正电的β-Lg与带负电的CMP发生静电作用，因此，pH4.0时CMP对β-Lg热变性／热聚合反应的影响比在pH6.7时显着。乳清蛋白由多种蛋白质组成，在热处理过程中会发生一系列复杂反应，本文只讨论了CMP对β-Lg热变性／热聚合作用的影响，如何从组成上来认识乳清蛋白各成分在热处理过程中的变化和相互影响还有待进一步研究。(本文来源于《哈尔滨工业大学》期刊2013-06-01）
闫亚丽,陈庆森,李博智,彭超,王风玲[4]（2010）在《酪蛋白巨肽(Caseinomacropeptides)检测方法的初步研究》一文中研究指出分别采用反相高效液相色谱法、唾液酸试剂盒法和紫外分光光度法对商品CMP和自制CMP进行了检测,结果表明:采用反相液相色谱法检测CMP误差小,与另外2种方法相比,反相液相色谱法是一种较好的检测CMP方法。(本文来源于《食品科技》期刊2010年07期）
徐世平,周杰,毛学英,任发政[5]（2009）在《乳源酪蛋白巨肽对大鼠前脂肪细胞增殖与脂肪积聚的影响》一文中研究指出肥胖严重威胁着人类的健康,它不仅影响整个机体的正常生理功能,还会增加心血管疾病和Ⅱ型糖尿病等并发症[1]的发生率。乳源酪蛋白肽(CMP)是存在于乳清中的一种生物活性肽[2],它(本文来源于《营养学报》期刊2009年06期）
徐静波[6]（2008）在《酪蛋白巨肽影响乳清蛋白功能性质研究》一文中研究指出酪蛋白巨肽(CMP)是由k-酪蛋白经凝乳酶在特定位置切断而形成的产物,它对乳清蛋白的生物活性功能和营养功能有较大影响,限制了乳清蛋白的应用。本课题以牛乳酪蛋白、脱盐酸乳清(AWPC)、甜乳清(WPC30和WPC80)为原料,采用凝乳酶水解,研究水解的最佳工艺参数,并对制得的CMP样品进行分离制备,同时研究CMP对乳清蛋白功能特性的作用机制。本文就pH、温度、蛋白浓度、盐浓度等各种因素条件对乳清蛋白凝胶硬度、弹性的影响规律进行了研究,同时比较了两种乳清的蛋白组成,证实酸乳清与甜乳清相比不含有CMP组分,为后续实验奠定了理论基础。确定了酪蛋白制备CMP的最佳酶解条件为反应体系pH6.5,水解温度50℃,水解时间90min,酶和底物比2%,所得CMP唾液酸(SA)含量7.447mmol/L。利用叁氯乙酸(TCA)初步纯化,优化了超滤的工艺条件,超滤(截留分子量10000)所得CMP纯度为84.88%,分离方法简单、实用,成本低,生产效率高,乳清蛋白无变性现象发生。研究了不同CMP添加量对乳清蛋白凝胶强度和变性温度的影响,扫描电镜图片表明含有CMP的乳清蛋白空间网络结构疏松且形成较大的孔隙,同时发现CMP的添加抑制二硫键的形成,因此抑制了乳清蛋白凝胶的形成,影响乳清蛋白的凝胶特性,为后续研究CMP影响乳清蛋白胶凝特性的机理指明了方向。(本文来源于《浙江工业大学》期刊2008-11-01）
刘方杰[7]（2008）在《未糖基化的酪蛋白巨肽在基因重组大肠杆菌中的表达》一文中研究指出酪蛋白巨肽是人乳中K-酪蛋白C端的一个多肽片段,由64个氨基酸组成。它富含人体必需的基本氨基酸和支链氨基酸,因此它可以用作保健品和为特殊病人提供营养。本实验将利用聚合酶链式反应(PCR)克隆人源酪蛋白巨肽基因,并在大肠杆菌中进行原核表达。选用大肠杆菌的偏爱密码子化学合成法合成编码酪蛋白巨肽(hCMP)片段的DNA,在其基因的5’端和3’端引入Bam H I和Sac I位点。将PCR产物连接到表达载体pET-28a(+)七,构建重组表达载体pET-28a(+)-hCMP.将重组载体pET-28a(+)-hCMP转化E.coli DH5a。基因测序证明基因序列与理论相符。pET-28a(+)-hCMP转化E. coli BL21(DE3),分别研究不同诱导温度、不同诱导时间、不同IPTG浓度、不同kan浓度和不同乳糖浓度对融合蛋白表达的影响,单因素实验结果表明,诱导前温度30℃,诱导后温度37℃时蛋白表达量最高。随时间的增加蛋白表达逐渐增加,4h融合蛋白表达量最高可占细菌总蛋白的57.51%。IPTG在较低浓度时有利于融合蛋白hCMP在表达菌中的表达,当IPTG浓度为0.2mM/L融合蛋白量最高。Kan浓度的变化对融合蛋白表达量无显着影响。乳糖可使E.coli BL21(DE3)的生长速度加快,浓度大于1%时融合蛋白表达量下降。然后采用正交试验对E.coli BL21(DE3)的培养条件进行研究,得出了优化后的发酵条件：诱导时间37℃,IPTG浓度为0.2mM/L,诱导时间8h,Kan浓度100mg/L。在此条件下,融合蛋白表达量可占细菌总蛋白的62.8%。E. coli BL21(DE3)表达菌渗透休克、超声波裂解后电泳,结果表明,融合蛋白大部分存在于细胞质和细胞周质中,包涵体中无融合蛋白存在。采用Ni-Sepharose亲和层析柱分离纯化hCMP,当咪唑浓度为300mM/L时,可达到较好的分离效果。重组蛋白经肠激酶酶切后,先经Ni-Sepharose亲和层析除去残留肽,然后经Sephadex G-10凝胶层析柱纯化,得到纯度达97%的hCMP,产量达25mg/L。Western-Blot鉴定证明大肠杆菌表达的融合蛋白符合预期结果,为人源酪蛋白巨肽。MALDI-TOF-MS进一步鉴定重组蛋白,并得到蛋白N端序列为IAIPPKK。本实验构建了人源酪蛋白巨肽重组表达质粒pET-28a(+)-hCMP,表达出6.7KD未糖基化的hCMP,经鉴定符合预期结果。从而,为大批量制备未糖基化hCMP提供了一个新方法。(本文来源于《北京化工大学》期刊2008-06-09）
丛涛,赵霖[8]（2008）在《酪蛋白源生物活性肽——酪蛋白巨肽研究进展》一文中研究指出酪蛋白除营养功能外,经蛋白酶水解后还能产生许多具有生物学功能的活性肽。酪蛋白巨肽(Caseinomacropeptide,CMP)是从-κ酪蛋白和乳清蛋白中提取的具有多种生物活性的巨肽,对它进行研究和开发,不仅能得到营养和生理功能兼具的活性肽,还能够避免其过度排放造成的环境污染。综述CMP的生物特性和研究进展,旨在为国内乳源性生物活性肽的开发利用提供资料。(本文来源于《食品科技》期刊2008年02期）
吴疆,庞广昌,凌雪萍[9]（2003）在《酪蛋白巨肽的生物特性及应用前景》一文中研究指出酪蛋白糖巨肽(Caseino Glycomacropeptide简称CGMP)主要是k—酪蛋白经凝乳酶降解产生的一类含有糖链的多肽,具有许多的生理活性功能和独特的营养特性,可广泛地应用于保健食品和医药品。本文综述了CGMP的一些生理功能进展以及其生产制备工艺的现状,同时也介绍了它在食品和医药品中的应用前景。(本文来源于《食品研究与开发》期刊2003年04期）
张智武,张列兵,白淑贤[10]（1997）在《酪蛋白巨肽的特性及应用前景》一文中研究指出酪蛋白巨肽（Ｃａｓｅｉｎｍａｃｒｏｐｅｐｔｉｄｅ，简称ＣＭＰ）是凝乳酶作用于酪蛋白（主要为κ酪蛋白）后形成的一种多相肽。它具有独特的氨基酸组成及功能特性，故可用于生产保健食品。ＣＭＰ或其胰蛋白酶水解物因具有生物学活性已用作制药原料。酪蛋白酸盐、凝乳酶处理过的酪蛋白或凝乳酶上清液均通过离子交换层析或超滤作为批量生产ＣＭＰ的原料。(本文来源于《中国乳品工业》期刊1997年02期）
酪蛋白巨肽论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
目的探讨酪蛋白巨肽(CMP)对大鼠摄食量的影响及机制。方法灌胃给予大鼠5种不同浓度的CMP、酪蛋白、乳清蛋白溶液,15、30、45、60min后大鼠自由进食,测大鼠的摄食量。采用改进的BAPNA(N-α-benzoyl-D L-arginine P-nitroanilide)法测CMP、酪蛋白、乳清蛋白对胰蛋白酶的抑制活性。给大鼠静脉注射胆囊收缩素-A(CCK-A)受体拮抗剂—地伐西匹(devazepide)或溶媒,10 min后灌胃给予5mlCMP溶液(含0.1g CMP),灌胃15、30、45min后,给予鼠颗粒饲料,进食并计算进食量。灌胃给予大鼠CMP、酪蛋白、乳清蛋白溶液(含0.1g相应蛋白质),测定灌胃后大鼠血浆CCK的含量和血浆CMP免疫反应物质的含量。结果与乳清蛋白或酪蛋白处理组相比,灌胃CMP显着降低大鼠的摄食量(P<0.05),且该作用呈剂量和时间依赖性。CMP发挥抑制摄食作用的最小量是0.1g。体外条件下,CMP、乳清蛋白、酪蛋白均不抑制胰蛋白酶的活性。灌胃CMP能刺激CCK的释放,CCK浓度在灌胃15 min后达到峰值。摄入CMP后,血浆中迅速出现CMP免疫反应物质,且摄入1h内,该物质的浓度与摄入CMP的剂量和时间呈正相关。结论灌胃CMP能显着抑制Sprague-Dawley大鼠的摄食量,灌胃CMP后的30min内,大鼠摄食量的降低是由CCK分泌量的显着增加所致。[营养学报,2014,36(1):26-30]
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
酪蛋白巨肽论文参考文献
[1].王睿,张宁宁,毛极仁.酪蛋白巨肽的生物学活性及对食欲的调节作用[J].食品研究与开发.2018
[2].张宁宁,郑宝东.酪蛋白巨肽对大鼠摄食量的影响及机制研究[J].营养学报.2014
[3].冷凝.酪蛋白巨肽对β乳球蛋白热变性／热聚合的影响研究[D].哈尔滨工业大学.2013
[4].闫亚丽,陈庆森,李博智,彭超,王风玲.酪蛋白巨肽(Caseinomacropeptides)检测方法的初步研究[J].食品科技.2010
[5].徐世平,周杰,毛学英,任发政.乳源酪蛋白巨肽对大鼠前脂肪细胞增殖与脂肪积聚的影响[J].营养学报.2009
[6].徐静波.酪蛋白巨肽影响乳清蛋白功能性质研究[D].浙江工业大学.2008
[7].刘方杰.未糖基化的酪蛋白巨肽在基因重组大肠杆菌中的表达[D].北京化工大学.2008
[8].丛涛,赵霖.酪蛋白源生物活性肽——酪蛋白巨肽研究进展[J].食品科技.2008
[9].吴疆,庞广昌,凌雪萍.酪蛋白巨肽的生物特性及应用前景[J].食品研究与开发.2003
[10].张智武,张列兵,白淑贤.酪蛋白巨肽的特性及应用前景[J].中国乳品工业.1997