识别结构域论文-汤衡,Gilbert,NSHOGOZA,刘明清,刘亚茜,阮科

识别结构域论文-汤衡,Gilbert,NSHOGOZA,刘明清,刘亚茜,阮科

导读:本文包含了识别结构域论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献,主要关键词:NSD1,SET结构域,基于片段的核磁共振筛选,化学位移扰动,分子对接

识别结构域论文文献综述

汤衡,Gilbert,NSHOGOZA,刘明清,刘亚茜,阮科[1](2019)在《基于片段的核磁共振筛选方法识别NSD1 SET结构域的全新苗头化合物(英文)》一文中研究指出包含SET结构域的核受体结合蛋白1(NSD1)是一种组蛋白甲基转移酶,它能够特异性的甲基化组蛋白H3赖氨酸第36位(H3K36).异常表达的NSD1主要发现于Sotos综合症患者体内,但它同样也能导致其他多种人类疾病的发生.目前已有靶向组蛋白甲基转移酶DOT1L和EZH2的小分子抑制剂报道,然而,靶向NSD1的化学探针分子尚未被发现.本文使用基于片段的核磁共振(NMR)筛选方法寻找到3个以NSD1蛋白作为靶点的苗头化合物,利用化学位移扰动分析技术测定了这些化合物与NSD1的结合亲和力.另外,利用分子对接方法选择获得苗头化合物与NSD1蛋白的最可能的结合模型.结果显示苗头化合物1结合于NSD1天然底物S-腺苷酸甲硫氨酸(SAM)的结合口袋中.我们的研究成果为进一步以结构为指导的从苗头化合物到先导化合物的衍化奠定了基础.(本文来源于《波谱学杂志》期刊2019年02期)

赵洋,张勇,王明超,孟波,应万涛[2](2018)在《重组含糖识别结构域的人源半乳糖凝集素-3在糖蛋白/糖肽富集中的应用》一文中研究指出植物凝集素是广泛使用的糖蛋白富集和识别材料,动物凝集素则较少被尝试用于糖蛋白富集。基于人源半乳糖凝集素-3的糖识别结构域(CRD),设计了两种重组凝集素:Gal3C(一个CRD)和Tetra-Gal3C(四重串联CRD)。通过将两种凝集素固定于链霉亲和素琼脂糖小球上,构造了富集糖蛋白的重组凝集素亲和柱。使用凝胶电泳、免疫印迹以及生物质谱技术对重组凝集素的生物特征及其糖蛋白富集能力进行了表征与评价,发现两种类型的重组凝集素对糖蛋白/糖肽都有良好的富集效果,并具有较高的特异性和灵敏度。相对于Gal3C而言,TetraGal3C由于具有四重串联的CRD结构域,表现出更高的糖蛋白/糖肽富集能力。该凝集素亲和柱成功用于人肝癌细胞系HepG2的糖蛋白富集,表明重组凝集素具有从复杂生物样本中选择性识别和富集糖蛋白/糖肽的能力。(本文来源于《色谱》期刊2018年12期)

刘宇[3](2018)在《长牡蛎含DM9结构域新型识别分子的功能研究》一文中研究指出长牡蛎(Crassostrea gigas)是世界范围内产量最高的经济贝类,也是我国重要的海水养殖种类之一。近年来,长牡蛎暴发性病害时有发生,严重制约着我国海水养殖业的健康发展,因此深入解析长牡蛎的免疫防御机制迫在眉睫。含DM9结构域蛋白是一种未知功能结构域,在越来越多的物种中被发现,并被证实参与了生物体的免疫应答过程。最新的研究表明,含有DM9结构域的蛋白可以作为新型的模式识别受体家族,参与免疫应答。包含DM9结构域的蛋白(DM9CP)可以和Toll样受体、凝集素、肽聚糖识别受体等模式识别受体并肩共体,或平行,或协同作用,共同维持着免疫系统的平衡,在固有免疫防御过程中扮演重要的角色。本研究利用生物信息学、分子免疫学和细胞生物学等手段,在长牡蛎中鉴定出含DM9结构域的蛋白分子,并对其免疫学功能进行了研究。得出如下的结论:1.长牡蛎含DM9结构域蛋白的基因序列分析从长牡蛎基因组中筛选出7个含有DM9结构域的蛋白(CgDM9CP-1-7),其中CgDM9CP-1-6均含有两个DM9结构域,CgDM9CP-7包含两个DM9结构域和一个Aldeh结构域,本文主要针对含有两个DM9结构域的CgDM9CP-2、CgDM9CP-4和CgDM9CP-5进行了研究。利用PCR技术,克隆了CgDM9CP-2、CgDM9CP-4和CgDM9CP-5基因,其分别编码143、145和145个氨基酸。氨基酸序列多序列比对及进化分析发现,CgDM9CP-2,CgDM9CP-4和CgDM9CP-5与CgDM9CP-1的相似性分别为60.8%、52.4%、60.7%,其序列在进化上保守。2.长牡蛎含DM9结构域蛋白的基因表达规律特征采用荧光定量PCR方法检测CgDM9CP-2,CgDM9CP-4和CgDM9CP-5基因的组织表达特征及病原响应模式。结果发现,CgDM9CP-2,CgDM9CP-4和CgDM9CP-5主要在鳃中表达。且长牡蛎在受甘露糖(Mannose)刺激后,3个CgDM9CP的mRNA表达水平显着升高(p<0.05),而Vibrio splendidus刺激后,3个CgDM9CP的mRNA表达水平呈现下降的趋势(p<0.05),表明CgDM9CP-2,CgDM9CP-4和CgDM9CP-5在mRNA水平上响应Mannose刺激。3.长牡蛎含DM9结构域蛋白体外重组蛋白的功能研究体外原核表达了rCgDM9CP-2,rCgDM9CP-4和rCgDM9CP-5蛋白,并对其免疫识别活性开展研究。利用酶联免疫吸附反应技术检测了重组蛋白与病原相关模式分子(PAMPs)的结合活性,结果表明,rCgDM9CP-2、rCgDM9CP-4和r CgDM9CP-5均能与甘露糖(Mannose)、脂多糖(LPS)、肽聚糖(PGN)结合,其中与Mannose结合最强。体外菌结合实验显示,rCgDM9CP-2能与真菌Yarrowia lipolytica和Pichia pastoris,革兰氏阳性菌Staphylococcus aureus和Micrococcus luteus,革兰氏阴性菌Vibrio anguillarum和V.splendidus结合,且与真菌结合活性最强;rCgDM9CP-4和rCgDM9CP-5同样可以与真菌Y.lipolytica和P.pastoris及革兰氏阳性菌S.aureus和M.luteus相结合,但对两种革兰氏阴性菌无结合活性。rCgDM9CP-4与两种真菌及革兰氏阳性菌S.aureus结合力最强,且菌结合活性呈现出Ca~(2+)依赖性,而rCgDM9CP-5与革兰氏阳性菌S.aureus结合力最强,但不依赖于Ca~(2+)。体外凝菌实验显示,rCgDM9CP-2可以凝集真菌P.pastoris和Y.lipolytica,而rCgDM9CP-4可以凝集真菌P.pastoris和Y.lipolytica和革兰氏阴性菌V.splendidus,且其凝集活性具有Ca~(2+)依赖性。rCgDM9CP-5能够凝集真菌P.pastoris、Y.lipolytica,但其凝集活性不依赖于Ca~(2+)。体外抑菌实验显示,rCgDM9CP-2和rCgDM9CP-4均可以抑制真菌P.pastoris,革兰氏阳性菌S.aureus和革兰氏阴性菌V.anguillarum、V.splendidus的生长,而rCgDM9CP-5未表现出抑菌活性。将rCgDM9CPs与长牡蛎血细胞共孵育,通过在荧光显微镜下计数的手段检测了rCgDM9CPs对长牡蛎血细胞的促吞噬作用。结果显示,rCgDM9CP-5与长牡蛎血细胞共孵育后,发现血细胞对荧光微球的吞噬率(60.2±1.6%)显着高于对照组(31.1±2.1%),而rCgDM9CP-2和rCgDM9CP-4处理后长牡蛎血细胞吞噬率与对照组相比未见显着差异。上述结果表明,长牡蛎含DM9结构域蛋白2,4,5是一类新型的多功能模式识别受体,可以响应Mannose刺激,且具有PAMPs和真菌结合的活性,其中CgDM9CP-2还可以结合革兰氏阴性菌和革兰氏阳性菌,CgDM9CP-4与病原菌的结合具有Ca~(2+)依赖性,CgDM9CP-5的促吞噬活性最强。本研究为深入揭示含DM9结构域蛋白介导的免疫应答机制提供了数据支持,同时也将推动对长牡蛎乃至海洋无脊椎动物免疫防御系统的解析进程。(本文来源于《大连海洋大学》期刊2018-06-01)

闫静[4](2017)在《eRF1的C端结构域在终止密码子识别过程中的功能》一文中研究指出在真核生物蛋白质翻译终止过程中,当叁个终止密码子UAA、UAG和UGA中的一个到达核糖体A位点时,被第一类肽链释放因子eRF1识别,翻译过程终止,在第二类肽链释放因子eRF3的协同下完成新生肽链释放。在翻译终止过程中,第一类肽链释放因子eRF1利用其N端结构域识别终止密码子。eRF1的N结构域中的GTS、NIKS和Y×C×××F模体对于终止密码子的识别发挥重要作用。但至目前为止,eRF1识别终止密码子的机制,尤其是对于终止密码子的选择性识别机制仍不清楚。在本实验中,我们首先构建了四膜虫(Tetrahymena thermophilia)eRF1的N结构域与酿酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)或裂殖酵母(Schizosaccharomyces pombe)eRF1的M和C结构域组成的杂合eRF1(Tt/Sc eRF1,Tt/Sp eRF1)。利用双荧光素酶报告体系检测结果证实,两种杂合的eRF1在细胞中识别终止密码子的活性具有显着差异。Tt/Sc eRF1识别终止密码子UGA,而不识别UAA和UAG终止密码子,与四膜虫eRF1一致,表现出了密码子识别特异性(对UGA、UAG、UAA的通读效率分别是1.98%、3.83%、11.04%);而Tt/Sp eRF1可以识别叁个终止密码子,无密码子识别特异性(对UGA、UAG、UAA的通读效率分别是2.81%、2.01%、1.88%)。由此说明四膜虫eRF1的N结构域不是决定其识别特异性的唯一因子,在eRF1的M和C结构域中可能存在决定eRF1识别性质的元件或细胞中其它因子可能通过M和C结构域参与eRF1识别终止密码子的过程。为解释这一现象,我们将Sp eRF1的C端小结构域中氨基酸进行突变,选择了其中的第357、361、364和367位的氨基酸突变为酿酒酵母eRF1相应的位点,得到一系列的突变体(Tt/Sp eRF1 A364Q、Tt/Sp eRF1 D361A/A364Q、Tt/Sp eRF1 L357A/D361A/A364Q、Tt/Sp eRF1L357A/D361A/A364Q/E367D)。同样也将裂殖酵母eRF1的364、367和371位氨基酸引入酿酒酵母eRF1,得到突变体Tt/Sc eRF1 Q364A、Tt/Sc eRF1 Q364A/D367E、Tt/Sc eRF1 Q364A/D367E/E371S。结果显示,所有的突变体对UGA的识别效率没有明显的变化,但是Tt/Sp eRF1的突变体对UAG和UAA的通读效率显着提高,说明其对这两个密码子的识别效率降低。而Tt/Sc eRF1的突变体,对终止密码子识别活性的影响不显着,其对UAG的识别活性稍有提高,通读效率从5.77%降至2.98%,以上结果表明C端小结构域影响到eRF1对UAG和UAA密码子的识别活性。为了进一步分析小结构域对识别活性的影响,通过对小结构域的蛋白结构分析发现在其结构域中存在关键的、多变的Loop(357~367aa)结构,因此我们将裂殖酵母和四膜虫eRF1小结构域中的Loop结构引入到杂合的Tt/Sc eRF1中。分析结果显示,引入两种不同Loop结构到Tt/Sc eRF1嵌合体中,均可识别叁个终止密码子,说明Loop结构显着的影响终止密码子的识别活性。由此表明,四膜虫eRF1的N端结构域识别终止密码子的活性受到C端结构域的影响,也说明eRF1的C端结构域参与了终止密码子的识别过程。从以上实验结果我们推测,是否酿酒酵母第二类肽链释放因子与两种酵母的嵌合体eRF1相互作用的效率不同,导致两个嵌合体识别终止密码子的效率和功能发生了改变呢?因此,在本实验中,我们将克隆得到的四膜虫eRF1嵌合体和裂殖酵母Sp eRF1以及酿酒酵母两类肽链释放因子Sc eRF1和Sc eRF3的基因,分别连接到酵母表达载体pGADT7和pGBKT7中,得到的重组质粒共转化到酵母菌株AH109。酵母双杂交结果证实四膜虫eRF1嵌合体(Tt/Sc eRF1/Tt/Sp eRF1)、功能Sp eRF1、Sc eRF1和Sc eRF3均存在相互作用关系,说明无论在何种细胞中,蛋白质翻译终止过程都需要两类肽链释放因子的协同作用来完成。排除了酿酒酵母细胞中嵌合体eRF1识别终止密码子的性质和活性的差异是由于Sc eRF3与嵌合体eRF1相互作用的效率不同而引起的。为了进一步验证N端结构域识别终止密码子的活性受到C端结构域的影响,我们通过双荧光分子互补实验(Bi FC)证实eRF1功能的主要调控因素是其N端结构域与C端结构域在分子内发生的相互作用引起的。通过克隆得到四膜虫eRF1的N结构域,C结构域、酿酒酵母eRF1的C结构域和裂殖酵母eRF1的C结构域及其突变体(Sp-C A364Q、Sp-C D364A/A364Q、Sp-C L357A/D364A/A364Q)的基因,分别连接到表达载体pQE-30和pET-28a中。结果表明四膜虫eRF1的N结构域与不同的C结构域以及突变体在体内都可发生相互作用,说明C端结构域通过与N端结构域的分子内相互作用,影响终止密码子的识别活性;也进一步证实了C端结构域参与了密码子的识别过程。综合以上结果表明,四膜虫eRF1的N端结构域不是其识别终止密码子的唯一因子,C端结构域在一定程度上影响并决定了eRF1对终止密码子是别的特异性。本研究结果,旨在为揭示肽链释放因子识别终止密码子的分子机制提供数据支持。(本文来源于《山西大学》期刊2017-06-01)

许超[5](2016)在《YTH结构域识别N6-甲基化腺嘌呤RNA的分子机制》一文中研究指出已知RNA中存在上百种修饰,最近越来越多RNA修饰的功能被揭示。N6-甲基化腺苷(m~6A)是真核m RNA最丰富的内部修饰,参与调控m RNA的剪切,定位,转运,稳定性及翻译等功能,在后转录层面参与真核基因表达调控。多个(本文来源于《第九届全国核糖核酸学术讨论会论文集》期刊2016-09-25)

易阳[6](2016)在《基于结构域信息的蛋白质复合物识别与疾病基因预测》一文中研究指出蛋白质及其相互作用在各种生命活动中起着至关重要的作用。复杂的蛋白质相互作用网络中包含着许多具有研究价值的信息,亟待有效的方法对其进行深入分析与挖掘。结构域作为蛋白质中重要的空间结构层次,提供了不可或缺的重要生物信息。本文提出了一种基于智能优化思想的蛋白质复合物识别算法,并且结合蛋白质结构域相互作用网络对疾病基因进行了预测。针对蛋白质相互作用网络(PPI)拓扑结构的局限性与偏好性,本文结合结构域和拓扑结构信息对PPI网络进行了重新构建。通过与基于拓扑结构的PPI网络和结合GO注释构建的PPI网络进行比较以验证添加结构域信息后的混合结构的PPI网络有效性。基于群智能优化中的头脑风暴策略,提出了一种蛋白质复合物识别算法——IPC-BSS(Identifying Protein Complexes based on Brain Storming Strategy)。IPC-BSS算法模仿人类头脑风暴的讨论过程,设计了使蛋白质节点可以在不同蛋白质复合物之间迁移,以及相互之间联系紧密的蛋白质复合物可以进行融合的两种更新策略,以得到更优的蛋白质复合物。该算法有效克服了在早期被错误划分的蛋白质节点难以纠正的缺陷。实验结果表明,与其它经典蛋白质复合物识别算法相比,IPC-BSS算法有较好的F-measure值,能有效识别具有生物学意义的蛋白质复合物,并能完全识别一些规模较大的蛋白质复合物。蛋白质结构域之间会存在一定地联系,形成结构域相互作用网络,它从空间结构层次上解释了蛋白质之间的相互作用,本文将结构域相互网络作为蛋白质相互作用网络与疾病相似性网络的桥梁,融合多层异构网络的信息,提出了非平衡叁随机游走算法——UThrRW(Unbalanced Three Random Walk)。UThrRW算法不仅挖掘了网络内的信息,同时也利用了网络之间隐藏的生物信息,结构域相互作用网络会增强蛋白质相互作用与疾病相似性网络间的联系,从而提高算法的预测效果。实验结果表明,UThrRW算法预测疾病基因的效果优于经典的RWR算法、BiRW_b1算法和UBiRW算法。(本文来源于《华中师范大学》期刊2016-05-01)

于竞飞[7](2015)在《纤毛虫eRFl终止密码子识别特异性的功能结构域分析》一文中研究指出当mRNA上的终止密码子UAA,UAG或者UGA到达核糖体的A位点时,被肽链释放因子识别,蛋白质翻译终止。真核生物中,有两类肽链释放因子参与翻译终止过程,分别为eRF1和eRF3,但具体的机制尚不完全确定。大多数高等真核生物eRF1能识别叁个终止密码子,而纤毛虫eRF1却只能识别叁个终止密码子中的一个或两个,称为密码子识别特异性eRF1。研究显示第一类肽链释放因子的N结构域负责终止密码子的识别,其包含3个高度保守的模体结构域:GT区,TASNIKS区和YCF区,对eRF1识别终止密码子的活性有较大影响。纤毛虫eRF1识别终止密码子的特异性是否受到N端叁个保守模体或其中关键氨基酸的调控,以及叁个模体结构之间的关系是值得探讨的问题,结果有助于进一步阐明肽链释放因子识别终止密码子的分子机制。本实验首先构建了嗜热四膜虫(Tetrahymena) eRFlN端结构域与酵母的M、C端结构域组成的嵌合体eRFl(Tt/Sc eRFl)。利用双荧光素酶报告体系,在eRF1基因敲除的酵母细胞株中测定嵌合体Tt/Sc eRFl识别终止密码子的性质和活性,结果显示,Tt/Sc eRFl对终止密码的识别具有一定的特异性,即对UAA和UAG的通读效率明显高于UGA,与四膜虫eRF1的性质一致(对UGA、UAG、UAA的通读效率分别为2.49%、4.07%、10.12%)。为了分析eRF1中影响终止密码子识别性质的关键模体和氨基酸,我们通过定点突变的方法将嵌合体Tt/Sc eRFl的N结构域中保守模体的一些关键氨基酸,突变为酵母eRF1相应的氨基酸。结果显示,TASNIKS模体内的突变K57T/T59S/D63S使嵌合体eRF1对UGA.UAG通读效率比野生型分别提高了13.45%、1.84%,对UAA的通读效率降低了3.48%;YCF模体内的突变F125L/S128N使嵌合体eRF1对UGA的通读效率提高了3.04%,对UAG、UAA通读的效率分别降低了1.89%、6.72%,说明关键模体内氨基酸的改变对四膜虫eRF1识别终止密码子的性质产生了不同程度的影响,说明这些氨基酸可能通过影响模体的结构改变了eRF1对密码子的识别活性。为了分析保守的模体结构或模体间的协同作用对eRF1性质的决定作用。我们进一步利用搭桥PCR的方法将原生动物蓝氏贾第鞭毛虫(Giardia lambiia)和嗜热四膜虫eRF1中保守模体及其相邻区域的氨基酸分别引入酵母eRF1中,构建成由不同模体组合而成的杂合N端嵌合体,以此探究eRF1的N端区域中关键模体对eRF1识别终止密码子特异性的影响。构建的贾第虫与酵母eRF1杂合的N端嵌合体为G1(1-84aa)/Sc(76-149aa)-N 和 Sc(1-75aa)/G1(85-157aa)-N;四膜虫与酵母eRF1的N端嵌合体为Tt(1-77aa)/Sc(76-149aa)-N、Sc(1-75aa)/Tt(78-151aa)-N; Sc(1-38aa)/Tt(41-77aa)/Sc(76-149aa)-N、Tt(1-40aa)/Sc(39-75aa) /Tt(78-151aa)-N。其中1-40aa包含GTx模体,41-77aa包含TASNIKS模体;78-151aa包含Y-C-F模体。同时,对N端结构域嵌合体中的一些关键的氨基酸位点进行突变,构建成N端嵌合体的突变体。将上述N端嵌合体及其突变体基因亚克隆至酵母表达载体pDB0948中。转化第一类肽链释放因子基因敲除的酵母菌株YDB447、利用双荧光素酶报告系统和质粒洗牌技术,分析了这些不同的N端结构域嵌合体eRFl识别终止密码子的性质。结果显示,G1/Sc-N对UGA、UAG通读效率分别提高了12.80%、0.81%,而对UAA的通读效率降低了3.54%;Sc/G1-N对UGA、UAG、UAA的通读效率较野生型分别降低了3.03%、2.92%、5.69%。贾第虫的eRF1的N端结构域中引入TASNIKS模体,Sc/G1-N对于eRF1识别叁个终止密码子的效率都有所提高,而引入Y-C-F模体,G1/Sc-N对于终止密码子中第二位碱基的识别有所影响。引入四膜虫eRF1的模体,Tt/Sc-N eRF1对于叁个终止密码子UGA、UAG和UAA的通读效率很高,分别达到了26.39%、8.02%、10.75%,不能识别终止密码子;Sc/Tt-N eRF1对叁个终止密码子的通读效率都相对较低,分别为3.97%、2.09%、3.20%,即能够同时识别叁个终止密码子,由此推测GTx和NIKS模体可能决定eRF1对UAG和UAA的识别。综上结果表明,四膜虫N端结构域中GTx和NIKS模体一定程度决定eRF1识别终止密码子第一位碱基U和第二位碱基A;Y-C-F模体决定eRF1识别终止密码子UGA的第二位碱基G。本研究结果为揭示肽链释放因子识别终止密码子的分子机制提供了重要的数据支持。(本文来源于《山西大学》期刊2015-06-01)

于竞飞,郭萍,柴宝峰[8](2015)在《四膜虫eRF1识别终止密码子的功能结构域》一文中研究指出原生动物的一些纤毛虫中终止密码子发生重分配现象,将1个或2个终止密码子翻译为氨基酸.目前对这一现象的发生机制仍无合理解释.近年来,对蛋白质合成终止过程中肽链释放因子(eukaryotic polypeptide release factor,eRF)结构和功能的深入研究,为揭示终止密码子的重分配机制提供了重要的线索.本实验以具有终止密码子识别特异性的四膜虫Tt-eRF1为研究对象,将其中与密码子识别有关的GTx、NIKS和Y-C-F关键模体(motif)引入识别通用终止密码子的酵母Sc-eRF1中,构建成各种嵌合体eRF1.利用双荧光素酶报告系统和细胞活性实验,分析关键模体及其周边的氨基酸对eRF1识别终止密码子性质的影响.结果表明,GTx和NIKS模体一定程度上决定eRF1识别终止密码子第1位碱基U和第2位碱基A;Y-C-F模体决定eRF1识别终止密码子UGA的第2位碱基G.模体内及其相邻氨基酸定点突变分析进一步支持以上结果.本研究推测,eRF1在进化过程中一些关键模体结构的改变决定其识别终止密码子的特异性,只能识别3个终止密码子中的1个或2个.随后,由于tRNA基因的突变产生阻抑性tRNA,促成终止密码子在原生动物纤毛虫中的重新分配.(本文来源于《中国生物化学与分子生物学报》期刊2015年03期)

张岩,赵玢,杨中正,申杰,胡伟[9](2015)在《原核表达过程中非目标蛋白质识别与确认的方法:NRSF/REST蛋白功能结构域ZnF2-8原核表达过程中β-内酰胺酶的确认(英文)》一文中研究指出大肠杆菌常被用来大量快速制备重组蛋白质.但是,在原核表达目标蛋白质时非目标蛋白质经常会意外表达.有时这些非目标蛋白质也非常有使用价值,但是最终确认这些非目标蛋白质的过程昂贵又及其耗时.基于此,该文发展了一个新的基于二维核磁共振波谱技术、X-单晶衍射技术、结合其他生物化学方法,确认在原核表达神经限制性沉默因子NRSF/REST蛋白(该蛋白能够特异性识别神经限制性沉默因子RE1ds DNA及神经限制性激活因子ds RNA,以调节神经元干细胞的发育)功能结构域Zn F2-8时非目标蛋白β-内酰胺酶(β-lactamase).(本文来源于《波谱学杂志》期刊2015年01期)

杨娜,许瑞明[10](2014)在《MBD结构域和SRA结构域识别甲基化DNA的结构机理》一文中研究指出DNA胞嘧啶5-甲基化修饰是表观遗传重要的修饰之一,其对基因表达的调控依赖下游的识别蛋白识别和传递甲基化信号.本文围绕两种主要的甲基化DNA识别结构域——MBD结构域和SRA结构域,综述了它们识别不同修饰形式DNA的结构基础以及发挥功能的分子机理.(本文来源于《生物化学与生物物理进展》期刊2014年10期)

识别结构域论文开题报告

(1)论文研究背景及目的

此处内容要求:

首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景,再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题,并提出你的论文准备的观点或解决方法。

写法范例:

植物凝集素是广泛使用的糖蛋白富集和识别材料,动物凝集素则较少被尝试用于糖蛋白富集。基于人源半乳糖凝集素-3的糖识别结构域(CRD),设计了两种重组凝集素:Gal3C(一个CRD)和Tetra-Gal3C(四重串联CRD)。通过将两种凝集素固定于链霉亲和素琼脂糖小球上,构造了富集糖蛋白的重组凝集素亲和柱。使用凝胶电泳、免疫印迹以及生物质谱技术对重组凝集素的生物特征及其糖蛋白富集能力进行了表征与评价,发现两种类型的重组凝集素对糖蛋白/糖肽都有良好的富集效果,并具有较高的特异性和灵敏度。相对于Gal3C而言,TetraGal3C由于具有四重串联的CRD结构域,表现出更高的糖蛋白/糖肽富集能力。该凝集素亲和柱成功用于人肝癌细胞系HepG2的糖蛋白富集,表明重组凝集素具有从复杂生物样本中选择性识别和富集糖蛋白/糖肽的能力。

(2)本文研究方法

调查法:该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。

观察法:用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。

实验法:通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。

文献研究法:通过调查文献来获得资料,从而全面的、正确的了解掌握研究方法。

实证研究法:依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。

定性分析法:对研究对象进行“质”的方面的研究,这个方法需要计算的数据较少。

定量分析法:通过具体的数字,使人们对研究对象的认识进一步精确化。

跨学科研究法:运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。

功能分析法:这是社会科学用来分析社会现象的一种方法,从某一功能出发研究多个方面的影响。

模拟法:通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。

识别结构域论文参考文献

[1].汤衡,Gilbert,NSHOGOZA,刘明清,刘亚茜,阮科.基于片段的核磁共振筛选方法识别NSD1SET结构域的全新苗头化合物(英文)[J].波谱学杂志.2019

[2].赵洋,张勇,王明超,孟波,应万涛.重组含糖识别结构域的人源半乳糖凝集素-3在糖蛋白/糖肽富集中的应用[J].色谱.2018

[3].刘宇.长牡蛎含DM9结构域新型识别分子的功能研究[D].大连海洋大学.2018

[4].闫静.eRF1的C端结构域在终止密码子识别过程中的功能[D].山西大学.2017

[5].许超.YTH结构域识别N6-甲基化腺嘌呤RNA的分子机制[C].第九届全国核糖核酸学术讨论会论文集.2016

[6].易阳.基于结构域信息的蛋白质复合物识别与疾病基因预测[D].华中师范大学.2016

[7].于竞飞.纤毛虫eRFl终止密码子识别特异性的功能结构域分析[D].山西大学.2015

[8].于竞飞,郭萍,柴宝峰.四膜虫eRF1识别终止密码子的功能结构域[J].中国生物化学与分子生物学报.2015

[9].张岩,赵玢,杨中正,申杰,胡伟.原核表达过程中非目标蛋白质识别与确认的方法:NRSF/REST蛋白功能结构域ZnF2-8原核表达过程中β-内酰胺酶的确认(英文)[J].波谱学杂志.2015

[10].杨娜,许瑞明.MBD结构域和SRA结构域识别甲基化DNA的结构机理[J].生物化学与生物物理进展.2014

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