导读:本文包含了蛋白分泌系统论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:猪源肠外致病性大肠杆菌,六型分泌系统,vgrG,基因缺失
蛋白分泌系统论文文献综述
宗冰冰[1]（2019）在《猪源肠外致病性大肠杆菌PCN033六型分泌系统VgrG蛋白的功能及其引发炎症的机制研究》一文中研究指出肠外致病性大肠杆菌(ExPEC),是一类具有特殊毒力因子的大肠杆菌,可导致人和动物除肠道以外多种器官组织的病变。其中,猪源肠外致病性大肠杆菌(ExPEC)给养猪业带来了巨大的经济损失,并对公共健康构成威胁。六型分泌系统(T6SS)在细菌的竞争和致病过程中扮演重要角色,T6SS基因簇普遍存在于革兰氏阴性菌变形菌门中,VgrG是T6SS实现功能的核心组件之一。炎症是机体应对外来感染的急性反应,有报道显示T6SS在细菌感染并引发炎症的过程中发挥了重要作用。本实验室对菌株PCN033全基因组测序,发现T6SS基因簇位于菌株基因组中,并且含有4个假定的vgrG基因,两个位于基因簇内部(vgrG1和0248),两个位于基因簇外部(vgrG2和1588)。本研究探究了四个假定的vgrG基因在T6SS发挥功能中的作用,同时初步探讨了T6SS在PCN033参与炎症反应过程中的作用,取得主要结果如下:1.猪源肠外致病性大肠杆菌中T6SS基因簇内外的vgrG基因功能的研究在猪源肠外致病性大肠杆菌PCN033中共鉴定出四个假定VgrG蛋白,其中VgrG1和0248位于T6SS基因簇内,而VgrG2和1588位于T6SS基因簇外,我们首先探讨了基因簇内外VgrG的功能。经抗菌活性、细胞互作、小鼠致病性及全血杀伤实验证实PCN033中四个VgrG中,基因簇内的VgrG1和/或0248在PCN033的抗菌,致病过程中发挥主要功能,而位于基因簇外的VgrG2和1588在PCN033的抗菌、细胞互作及致病过程中则无明显作用。2.VgrG1在T6SS参与PCN033的抗菌致病过程中起主要作用经进一步分析保守结构域发现:0247(VgrG1)和1587(VgrG2)含有完整的VgrG结构域,且二者之间只有一个氨基酸不同,而0248和1588虽然与VgrG具有同源序列却不含有保守的gp27/gp5结构域,且二者序列完全相同。进一步实验发现:PCN033中四个假定VgrG中,仅基因簇内的VgrG1参与PCN033的抗菌及致病过程。推测0248和1588因不具有完整的VgrG保守域而不发挥功能;VgrG2与VgrG1一个碱基的差异并不影响VgrG2的功能,二者功能不同的原因最有可能归因于它们在PCN033中表达量差异所致。3.T6SS可激活NLRP3炎性体促进PCN033的炎症反应炎症是机体对外界刺激的一种防御反应。通常情况下炎症是有益的,但是不当或严重的炎症反应是有害的。为了进一步探讨T6SS在PCN033发病机制中的作用,我们使用PCN033及T6SS缺失株进行了炎症激活检测。通过探讨T6SS在PCN033引起炎症反应过程中的作用,我们发现:T6SS缺失后PCN033引起的炎性水平显着下降,即T6SS参与PCN033引起的炎性反应过程;进一步实验发现:T6SS可能通过激活NLRP3炎性小体促进PCN033的炎症反应。综上所述:PCN033中含有四个假定的VgrG家族蛋白,通过一系列实验表明,只有基因簇内的VgrG1参与PCN033的抗菌能力,并促进其对宿主细胞的黏附和侵袭,增强其在宿主中的致病性。进一步实验证明T6SS可通过激活NLRP3炎性小体参与PCN033的炎症反应过程。本研究为深入理解T6SS的作用机制及PCN033的致病机制奠定了基础。(本文来源于《华中农业大学》期刊2019-06-01）
朱平,吕均,薛娟,杨瑾,孟昆[2]（2019）在《肠道病原菌Ⅲ型分泌系统效应蛋白调控宿主细胞NF-κB和MAPK信号通路的研究进展》一文中研究指出病原细菌感染对人类健康构成了严重的威胁,一类具有Ⅲ型分泌系统(TypeⅢsecretion system,T3SS)的肠道致病细菌可以通过T3SS将效应蛋白"注射"到宿主细胞中,模拟和操纵宿主细胞的多种信号转导通路,包括细胞凋亡、细胞自噬和炎症反应等,从而有效地逃逸宿主的防御,增强感染性和致病性。本文综述了肠道病原菌T3SS效应蛋白在调控宿主炎症反应中NF-κB和MAPK通路的最新研究进展。(本文来源于《微生物学通报》期刊2019年10期）
罗宇,牛建军,柏卜鸾,王岱[3]（2019）在《细菌叁型分泌系统输出蛋白分泌信号研究进展》一文中研究指出自提出叁型分泌系统的概念以来,相关分子机制的研究让人们对其有了更深入的了解。与依赖信号肽分泌途径形成鲜明对比的是,蛋白通过细菌叁型分泌系统分泌或者转运时没有可识别的保守信号序列。近期对叁型分泌蛋白的研究发现了多种可以引导其分泌的分泌信号。本文分别介绍了细菌叁型分泌系统的种类,分泌系统分泌蛋白的种类,并着重阐述了分泌信号的分子特性及其机制,以期为新型抗菌药物的研发提供新的思路。(本文来源于《微生物学通报》期刊2019年11期）
梁小夜,许平,董涛[4]（2019）在《从效应蛋白视角看革兰氏阴性细菌Ⅵ型蛋白分泌系统底物转运机理》一文中研究指出蛋白质分泌系统是细菌与外界交流的重要工具。革兰氏阴性细菌的Ⅵ型蛋白分泌系统(T6SS)可以转运分泌蛋白至细菌和真核细胞内,在菌间竞争中发挥重要作用,是细菌的一种重要的生存适应性武器。分泌蛋白主要包括起到运载作用的结构蛋白和有细胞毒性的效应蛋白这两类。本文主要从效应蛋白的视角讨论T6SS如何识别并转运效应蛋白的作用机理,回顾了以VgrG和PAAR为端部载体蛋白的转运途径、依赖端部运输的效应蛋白、T6SS伴侣蛋白等重要发现的背景和过程,并综述了T6SS分泌途径的新进展。(本文来源于《微生物学通报》期刊2019年02期）
朱平,杜力杰,孟昆,薛娟,杨瑾[5]（2019）在《叁型分泌系统效应蛋白调控细胞凋亡和焦亡的研究进展》一文中研究指出病原菌感染对人类健康构成了严重的威胁,一类具有叁型分泌系统(Type Ⅲ secretion system,T3SS)的致病菌,可以通过T3SS将效应蛋白"注射"到宿主细胞中,去干扰宿主细胞的多种信号转导通路,从而促进病原菌的增殖和传播。T3SS效应蛋白对宿主的影响被广泛研究,并且不同病原菌采取相似或不同的策略,同一种病原菌的效应蛋白又具有协同或拮抗的功能。综述了T3SS效应蛋白参与宿主细胞凋亡和焦亡信号通路过程中所发挥的功能及分子机制的最新研究进展,并进行了归纳分析,旨在为T3SS效应蛋白的深入研究提供参考和思路,从而进一步推进病原菌致病机制的研究,为防治病原菌提供理论基础。(本文来源于《生物技术通报》期刊2019年04期）
黎元莉,黎礼达,吴利[6]（2018）在《类鼻疽杆菌Ⅲ型分泌系统BPSS1617蛋白的重组表达及其抗体制备》一文中研究指出目的:重组表达类鼻疽杆菌Ⅲ型分泌系统蛋白BPSS1617,并制备其抗体,为研究其生物学功能奠定基础。方法 :应用pET-22b表达系统在大肠杆菌工程菌中重组表达BPSS1617蛋白,然后用纯化的重组蛋白免疫新西兰大白兔来制备多克隆抗体,并通过Westernblot、免疫荧光和ELISA鉴定抗体的免疫学性质,最后以制备的多克隆抗体分析该蛋白在类鼻疽杆菌中的亚细胞定位。结果 :通过PCR扩增得到了类鼻疽杆菌BPC006株基因组DNA中的BPSS1617基因并成功构建了pET-22bBPSS1617重组质粒,阳性重组质粒转化到E.coli宿主菌BL21(DE3)后经IPTG诱导表达、包涵体洗涤、纯化以及变性复性,最终得到分子量为24kDa纯度>95%的目的蛋白。以纯化的重组BPSS1617蛋白免疫兔获得的抗血清ELISA效价达1:1280000,该抗体能与重组蛋白发生特异性抗原抗体反应,且能特异识别野生型类鼻疽杆菌。亚细胞定位分析发现BPSS1617在类鼻疽杆菌中主要定位于细胞质。结论 :重组表达了BPSS1617蛋白,并成功制备了其特异性多克隆抗体,同时证明了BPSS1617定位于类鼻疽杆菌细胞质。(本文来源于《第十叁届全国免疫学学术大会摘要汇编》期刊2018-11-07）
黄萌姝,郑雪坳,陈惠兰[7]（2018）在《马铃薯青枯菌Ⅲ型分泌系统效应蛋白的分泌性鉴定》一文中研究指出由青枯菌引起的青枯病是世界范围内严重危害马铃薯产业的细菌性病害,青枯菌能够通过Ⅲ型分泌系统分泌效应蛋白来促进侵染。因此,鉴定效应蛋白的分泌是研究其功能的重要基础。研究建立了基于腺苷酸环化酶(CyaA)报告基因的鉴定体系,克隆了Ⅲ型分泌系统效应蛋白的启动子区域及其分泌信号区域,融合表达带有CyaA报告基因及FLAG标签的重组质粒。克隆了3个不同效应蛋白的启动子区域,比较了3个启动子在转录水平上的表达差异,并鉴定了其在蛋白水平的表达丰度,并利用高效表达的启动子进行了分泌性鉴定。结果显示,rip6效应蛋白的启动子启动效率较高且蛋白表达丰度高。进一步利用rip6效应蛋白启动子进行分泌鉴定,结果显示野生型转化质粒的马铃薯接种块茎中的cAMP显着高于Ⅲ型分泌系统突变体菌株接种的马铃薯块茎的cAMP含量,证明该系统可以有效检测效应蛋白的分泌。研究为马铃薯青枯菌效应蛋白分泌建立了高效稳定的体系,为深入研究效应蛋白毒力功能奠定基础。(本文来源于《马铃薯产业与脱贫攻坚（2018）》期刊2018-07-08）
吴利,黎礼达,胡艺,黎元莉,陈海[8]（2018）在《类鼻疽杆菌Ⅲ型分泌系统BPSS1617蛋白的重组表达及其抗体制备》一文中研究指出目的构建重组表达类鼻疽杆菌Ⅲ型分泌系统蛋白BPSS1617,并制备其抗体。方法采用PCR扩增BPSS1617全长序列,克隆至原核表达载体p ET-22b,将重组表达质粒转化至大肠杆菌BL21(DE3)中进行诱导表达,免疫新西兰兔,制备其多克隆抗体,并通过Western blot、免疫荧光和ELISA检测抗体的特异性,并分析该蛋白在类鼻疽杆菌中的亚细胞定位。结果成功扩增类鼻疽杆菌BPC006株基因组中的BPSS1617基因;酶切和测序验证重组表达质粒p ET-22b-BPSS1617构建成功;经IPTG诱导表达、包涵体洗涤、纯化以及变性复性,成功获得纯度>95%,分子量为25×103的目的蛋白;将纯化的BPSS1617重组蛋白免疫新西兰兔,获得抗BPSS1617蛋白多克隆抗体,经实验验证其特异性良好;同时BPSS1617蛋白主要定位于类鼻疽杆菌的细胞质中。结论成功构建、表达、纯化获得BPSS1617蛋白,并成功制备了其特异性多克隆抗体,并且该蛋白定位于类鼻疽杆菌的细胞质中。(本文来源于《第叁军医大学学报》期刊2018年18期）
豆晓霞,刘洋,李敏,荆明龙,李明奇[9]（2018）在《布鲁氏菌Ⅳ型分泌系统蛋白BMEI0742基因的原核表达及功能分析》一文中研究指出为构建布鲁氏菌Ⅳ型分泌系统蛋白BMEI0742基因的原核表达载体,并进行表达、鉴定。从羊种布鲁氏菌(Brucella melitensis)16M株的基因组中克隆BMEI0742基因片段,亚克隆到pMD19-T载体中并测序,克隆至表达载体pET-28a,构建重组质粒pET-28a-BMEI0742利用大肠杆菌进行表达,并进行Western-Blot检测,对该蛋白功能进行生物信息学分析。成功构建了pET-28a-BMEI0742原核表达载体,SDS-PAGE检测结果显示,重组蛋白的分子量约是50 ku,BMEI0742蛋白可与布鲁氏菌阳性血清发生特异性反应,表明其具有良好的反应原性。生物信息学分析显示,该蛋白无跨膜区结构,不存在信号肽,二级结构以α-螺旋为主并利用Phyre2服务器成功构建了该蛋白的叁维模型。本研究成功表达了布鲁氏菌Ⅳ型分泌系统蛋白BMEI0742基因,并成功获得了BMEI0742蛋白,该蛋白具有与布鲁氏菌自身蛋白相同的抗原性,为布鲁氏菌翻译延伸因子Tu,为进一步研究其免疫性和保护性以及在布鲁氏菌的致病机制奠定基础。(本文来源于《江苏农业科学》期刊2018年12期）
王萍,邹清华[10]（2018）在《细菌Ⅵ型分泌系统溶血素共调节蛋白研究进展》一文中研究指出Ⅵ型分泌系统(Type Ⅵ secretion system,T6SS)是革兰阴性菌中的一种重要的分泌系统,可参与细菌的致病性,并与生物膜的形成、识别异己和应激反应以及细菌耐药性的获得有关。溶血素共调节蛋白(hemolysin co-regulated protein,Hcp)是T6SS的核心组成部分,构成其内管结构,形成六聚环允许效应物质通过,并可保护效应物质避免其被降解。对Hcp蛋白功能的探讨及阐述T6SS的作用机制至关重要。研究发现,Hcp是一种在不同细菌中具有多样功能的分泌蛋白,如可影响细菌的运动能力、黏附能力、在靶细胞内定植的水平、参与细菌间竞争的能力、在动植物宿主内定殖的能力以及影响细菌的生物膜形成等。现将T6SS的核心组分Hcp的研究进展作一简明的概述,从而为全面认识T6SS的功能并深入探讨其作用机制提供参考依据。(本文来源于《微生物学免疫学进展》期刊2018年03期）
蛋白分泌系统论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
病原细菌感染对人类健康构成了严重的威胁,一类具有Ⅲ型分泌系统(TypeⅢsecretion system,T3SS)的肠道致病细菌可以通过T3SS将效应蛋白"注射"到宿主细胞中,模拟和操纵宿主细胞的多种信号转导通路,包括细胞凋亡、细胞自噬和炎症反应等,从而有效地逃逸宿主的防御,增强感染性和致病性。本文综述了肠道病原菌T3SS效应蛋白在调控宿主炎症反应中NF-κB和MAPK通路的最新研究进展。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
蛋白分泌系统论文参考文献
[1].宗冰冰.猪源肠外致病性大肠杆菌PCN033六型分泌系统VgrG蛋白的功能及其引发炎症的机制研究[D].华中农业大学.2019
[2].朱平,吕均,薛娟,杨瑾,孟昆.肠道病原菌Ⅲ型分泌系统效应蛋白调控宿主细胞NF-κB和MAPK信号通路的研究进展[J].微生物学通报.2019
[3].罗宇,牛建军,柏卜鸾,王岱.细菌叁型分泌系统输出蛋白分泌信号研究进展[J].微生物学通报.2019
[4].梁小夜,许平,董涛.从效应蛋白视角看革兰氏阴性细菌Ⅵ型蛋白分泌系统底物转运机理[J].微生物学通报.2019
[5].朱平,杜力杰,孟昆,薛娟,杨瑾.叁型分泌系统效应蛋白调控细胞凋亡和焦亡的研究进展[J].生物技术通报.2019
[6].黎元莉,黎礼达,吴利.类鼻疽杆菌Ⅲ型分泌系统BPSS1617蛋白的重组表达及其抗体制备[C].第十叁届全国免疫学学术大会摘要汇编.2018
[7].黄萌姝,郑雪坳,陈惠兰.马铃薯青枯菌Ⅲ型分泌系统效应蛋白的分泌性鉴定[C].马铃薯产业与脱贫攻坚（2018）.2018
[8].吴利,黎礼达,胡艺,黎元莉,陈海.类鼻疽杆菌Ⅲ型分泌系统BPSS1617蛋白的重组表达及其抗体制备[J].第叁军医大学学报.2018
[9].豆晓霞,刘洋,李敏,荆明龙,李明奇.布鲁氏菌Ⅳ型分泌系统蛋白BMEI0742基因的原核表达及功能分析[J].江苏农业科学.2018
[10].王萍,邹清华.细菌Ⅵ型分泌系统溶血素共调节蛋白研究进展[J].微生物学免疫学进展.2018
标签：猪源肠外致病性大肠杆菌; 六型分泌系统; vgrG; 基因缺失;